biomolecole

definizione

metabolismo cellulare

carboidrati

glicolisi

funzione

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reazioni

biomolecole

classificazione

funzioni

composti organici polifunzionari,con ruolo nel metabolismo cellulre e struttura cellulare

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proteine

lipidi

la struttura

classificazione

enzimi

vitamine liposolubili

dopamina e psicofarmaci

La dopamina è un neurotrasmettitore chiave modulato dagli psicofarmaci per trattare disturbi mentali. Molti di questi farmaci agiscono sul funzionamento dei neurotrasmettitori, cioè sostanze chimiche che permettono la comunicazione tra i neuroni nel cervello. Tra i neurotrasmettitori più importanti c’è la dopamina, una molecola coinvolta nella regolazione dell’umore, della motivazione, del piacere e del movimento. La dopamina viene rilasciata dai neuroni in specifiche aree del cervello e trasmette segnali ad altri neuroni legandosi a particolari recettori. Quando il livello di dopamina o il suo funzionamento non è equilibrato, possono comparire diversi disturbi psicologici o neurologici. Per esempio, un eccesso di attività dopaminergica in alcune aree del cervello è stato associato a disturbi psicotici, mentre livelli troppo bassi possono essere collegati a sintomi come apatia, mancanza di motivazione o difficoltà nel provare piacere. Molti psicofarmaci agiscono proprio regolando il sistema della dopamina. Gli antipsicotici, per esempio, sono farmaci usati nel trattamento di disturbi come la schizofrenia e agiscono principalmente bloccando alcuni recettori della dopamina nel cervello. In questo modo riducono l’eccessiva attività dopaminergica che può contribuire alla comparsa di sintomi come allucinazioni o deliri. Altri psicofarmaci, invece, possono aumentare indirettamente l’attività della dopamina. Alcuni antidepressivi o farmaci utilizzati per trattare disturbi dell’attenzione possono favorire la disponibilità di dopamina nelle sinapsi, cioè negli spazi tra i neuroni dove avviene la trasmissione del segnale. Questo può migliorare la motivazione, la concentrazione e il tono dell’umore.

carboidrati o glicidi

si tratta di biomolecole monomeriche o polimeriche,costituite da due o più gruppi ossidrile e da un gruppo aldeidico o un gruppo chetonico,sono composti organici formati da atomi di C,H.O e sono le biomolecole più diffuse sulla biosfera

gruppo ossidrile;-gruppo aldeidico; -gruppo chetonico

essi inoltre si classificano in -mpnosaccaridi;-oligosaccaridi; -polisaccaridi

glicogeno

glucosio

fruttosio

amido

le proteine si suddividono in due gruppi principali;semplici se formate da soli amminoacidi; e coniugate se formate da amminoacidi più un gruppo prostetico. a seconda della funzione biologica si suddividono anche nelle seguenti classi: -strutturali:che costituiscono organi e tessuti,es. Cheratina,collagene. -catalitiche:come gli enzimi che regolano le reazioni chimiche nelle cellule. -contrattili e di movimenti:permettono la contrazione delle cellule muscolari e il movimento di flagelli e ciglia. -trasporto:come l'emoglobina che permette il trasporto dell'ossigeno nel sangue. -di riserva:come la ferritina che accumula ioni Fe2+ nel fegato. -di difesa,come gli anticorpi che proteggono l'organismo da agenti patogeni; -di regolazione come alcuni ormoni prodotti dalle ghiandole endocrine,che permettono la regolazione di diversi processi metabolici.

anche in base alla forma le proteine si suddividono in:

1. fibrose:se costituite da due o tre catene polipeptidiche disposte l'una accanto all'altra,in tal modo da formare legami disolfuro
2. globulari:sono formate da catene polipeptidiche ripiegate su se stesse da formare delle strutture compatte,di forma più o meno sferica,determinate da reazioni intramolecolari o ioniche

La struttura delle proteine può essere descritta a diversi livelli. 1)Il primo livello è la struttura primaria, che corrisponde alla sequenza degli amminoacidi nella catena. L’ordine in cui gli amminoacidi sono disposti è molto importante perché determina la forma finale e quindi anche la funzione della proteina. 2) Il secondo livello è la struttura secondaria, che riguarda il modo in cui la catena si ripiega in alcune forme regolari. Le forme più comuni sono l’alfa elica e il foglietto beta. Queste strutture si formano grazie ai legami a idrogeno che stabilizzano il ripiegamento della catena. 3) Successivamente troviamo la struttura terziaria, che rappresenta la forma tridimensionale completa della proteina. Questa forma deriva dalle interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi, come legami a idrogeno, legami ionici, interazioni idrofobiche e ponti disolfuro. La struttura terziaria è molto importante perché determina il modo in cui la proteina può svolgere la sua funzione. 4) Infine alcune proteine presentano anche una struttura quaternaria. In questo caso la proteina è formata da più catene polipeptidiche che si uniscono tra loro per formare una proteina funzionale. Un esempio è l’emoglobina, che si trova nel sangue e serve per trasportare l’ossigeno nell’organismo.

ossidazione e riduzione

Reazione di riduzione: interessa il gruppo carbonile degli aldosi e dei chetosi nella forma aciclica in equilibrio con l’emiacetale ciclico. In presenza di un riducente(H), il gruppo carbonile si riduce e il prodotto che si ottiene è un poliolo detto alditolo. Reazione di ossidazione: interessa il gruppo aldeidico degli aldosi nella forma aciclica, in equilibrio con la forma ciclica. In presenza di un ossidante, il gruppo aldeidico si ossida con formazione di acidi carbossilici detti acidi aldonici. Gli agenti ossidanti utilizzati sono il reattivo di Tollens e il reattivo di Fehling.