Greta Calzolari e Khadiga Lamnaouar
Cos'è l'emoglobina e la sua struttura
Funzione e meccanismo di legame
Regolazione del legame tra emoglobina e ossigeno
L'addattamento dell'emoglobina alle diverse condizioni fisiologiche
Analisi dell'emoglobina e valori normali
Patologie correlate 1/2
Patologie correlate 2/2
Indice
Cos’è l’emoglobina e la sua struttura
L’emoglobina è una proteina globulare complessa contenuta nei globuli rossi (eritrociti), responsabile del trasporto di ossigeno (O₂) dai polmoni ai tessuti e di anidride carbonica (CO₂) in direzione opposta. Circa il 98,5% dell’ossigeno nel sangue è legato a questa proteina, che rappresenta il principale mezzo di trasporto dei gas respiratori. La sua struttura tetramerica è formata da quattro catene polipeptidiche, due alfa (α) e due beta (β), indicate complessivamente come α₂β₂. Ogni catena contiene un gruppo eme con un atomo di ferro ferroso (Fe²⁺), che lega l’ossigeno in modo reversibile e conferisce al sangue il suo colore rosso. L’emoglobina deriva da antiche proteine globiniche, un adattamento evolutivo che ha reso possibile il trasporto efficiente dell’ossigeno nei vertebrati.
Greta Calzolari
Funzione e meccanismo di legame
L’emoglobina trasporta ossigeno (O₂) dai polmoni ai tessuti e anidride carbonica (CO₂) in direzione opposta.
- Nei polmoni: l’emoglobina lega l’ossigeno → ossiemoglobina (colore rosso vivo).
- Nei tessuti: rilascia l’ossigeno → desossiemoglobina (colore rosso scuro).
- Una parte di CO₂ si lega alle catene → carbaminoemoglobina.
Tutti questi legami sono reversibili e regolati da pressione, pH e concentrazione di CO₂.
Greta Calzolari
Regolazione del legame tra emoglobina e ossigeno
L’emoglobina non lega l’ossigeno sempre con la stessa facilità: quando una molecola di O₂ si lega, la proteina subisce un piccolo cambiamento che facilita il legame delle successive. Questo fenomeno, chiamato cooperatività positiva, permette all’emoglobina di caricarsi più rapidamente nei polmoni e di rilasciare ossigeno nei tessuti. È una proteina allosterica, cioè capace di cambiare forma per regolare il legame con l’ossigeno. Secondo il modello di Monod, Wyman e Changeux (MWC), può trovarsi in due stati: - T (tesa) → bassa capacità di legare O₂ - R (rilassata) → legame facilitato Anche il pH e la CO₂ influenzano questo equilibrio: è il cosiddetto effetto Bohr, che favorisce il rilascio di O₂ nei tessuti più acidi e ricchi di anidride carbonica.
Greta Calzolari
L’adattamento dell’emoglobina alle diverse condizioni fisiologiche
L’emoglobina adatta la sua funzione alle condizioni fisiologiche e ambientali dell’organismo.
In alta quota, la ridotta disponibilità di ossigeno stimola la produzione di 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG), che favorisce il rilascio di O₂ ai tessuti.
Durante l’attività fisica, l’aumento di temperatura, CO₂ e acidità del sangue facilita la cessione di ossigeno ai muscoli.
In condizioni di ipossia prolungata, l’organismo produce più eritropoietina (EPO), che stimola la formazione di nuovi globuli rossi e aumenta la capacità di trasporto.
Greta Calzolari
Analisi dell'emoglobina e valori normali
Valori normali di emoglobina
L’analisi dell’emoglobina fa parte dell’emocromo completo (CBC), un esame del sangue di routine che misura la quantità di emoglobina presente nei globuli rossi. Serve a valutare la capacità del sangue di trasportare ossigeno e a diagnosticare condizioni come anemia, policitemia o disordini ematologici.
Quando è indicata l'analisi
- Sintomi di anemia (stanchezza, pallore, affanno)
- Monitoraggio di malattie croniche
- Controlli in gravidanza
- Valutazione pre-operatoria
- Donazioni di sangue
Nota: valori inferiori indicano anemia; valori superiori possono indicare policitemia o disidratazione.
Lamnaouar Khadiga
Questa pagina richiede una password per accedere
Inserisci la password
Policitemia
Sintomi comuni:
La policitemia è una condizione in cui il numero di globuli rossi nel sangue è superiore al normale, causando un aumento della viscosità del sangue e rallentando il flusso circolatorio. Questo può portare a complicazioni gravi come trombosi, infarto, ictus e ipertensione.
Trattamento:
- Mal di testa
- Vertigini
- Prurito (soprattutto dopo il bagno)
- Sudorazione
- Arrossamento cutaneo
- Visione offuscata
- Affaticamento
- Flebotomie (salassi periodici per ridurre la massa eritrocitaria)
- Farmaci citoregolatori (es. idrossiurea)
- Aspirina a basso dosaggio per prevenire trombosi
Tipologie principali:
- Policitemia vera (primaria): malattia del midollo osseo (neoplasia mieloproliferativa) che produce globuli rossi in eccesso senza stimoli esterni. Spesso legata a mutazioni genetiche (es. JAK2).
- Policitemia secondaria: risposta a ipossia cronica (malattie polmonari, apnee notturne, soggiorni in alta quota) o a tumori che producono eritropoietina.
- Policitemia relativa: apparente aumento dei globuli rossi dovuto a disidratazione o riduzione del volume plasmatico.
Diagnosi:
- Emocromo completo: aumento di emoglobina, ematocrito e globuli rossi
- Dosaggio dell’eritropoietina
- Test genetici (mutazione JAK2)
- Biopsia midollare nei casi sospetti di policitemia vera
Lamnaouar Khadiga
L'EMOGLOBINA di Greta Calzolari e Khadiga Lamnaouar
Greta
Created on November 7, 2025
Start designing with a free template
Discover more than 1500 professional designs like these:
View
Newspaper Presentation
View
Audio tutorial
View
Pechakucha Presentation
View
Desktop Workspace
View
Decades Presentation
View
Psychology Presentation
View
Medical Dna Presentation
Explore all templates
Transcript
Greta Calzolari e Khadiga Lamnaouar
Cos'è l'emoglobina e la sua struttura
Funzione e meccanismo di legame
Regolazione del legame tra emoglobina e ossigeno
L'addattamento dell'emoglobina alle diverse condizioni fisiologiche
Analisi dell'emoglobina e valori normali
Patologie correlate 1/2
Patologie correlate 2/2
Indice
Cos’è l’emoglobina e la sua struttura
L’emoglobina è una proteina globulare complessa contenuta nei globuli rossi (eritrociti), responsabile del trasporto di ossigeno (O₂) dai polmoni ai tessuti e di anidride carbonica (CO₂) in direzione opposta. Circa il 98,5% dell’ossigeno nel sangue è legato a questa proteina, che rappresenta il principale mezzo di trasporto dei gas respiratori. La sua struttura tetramerica è formata da quattro catene polipeptidiche, due alfa (α) e due beta (β), indicate complessivamente come α₂β₂. Ogni catena contiene un gruppo eme con un atomo di ferro ferroso (Fe²⁺), che lega l’ossigeno in modo reversibile e conferisce al sangue il suo colore rosso. L’emoglobina deriva da antiche proteine globiniche, un adattamento evolutivo che ha reso possibile il trasporto efficiente dell’ossigeno nei vertebrati.
Greta Calzolari
Funzione e meccanismo di legame
L’emoglobina trasporta ossigeno (O₂) dai polmoni ai tessuti e anidride carbonica (CO₂) in direzione opposta.
- Nei polmoni: l’emoglobina lega l’ossigeno → ossiemoglobina (colore rosso vivo).
- Nei tessuti: rilascia l’ossigeno → desossiemoglobina (colore rosso scuro).
- Una parte di CO₂ si lega alle catene → carbaminoemoglobina.
Tutti questi legami sono reversibili e regolati da pressione, pH e concentrazione di CO₂.Greta Calzolari
Regolazione del legame tra emoglobina e ossigeno
L’emoglobina non lega l’ossigeno sempre con la stessa facilità: quando una molecola di O₂ si lega, la proteina subisce un piccolo cambiamento che facilita il legame delle successive. Questo fenomeno, chiamato cooperatività positiva, permette all’emoglobina di caricarsi più rapidamente nei polmoni e di rilasciare ossigeno nei tessuti. È una proteina allosterica, cioè capace di cambiare forma per regolare il legame con l’ossigeno. Secondo il modello di Monod, Wyman e Changeux (MWC), può trovarsi in due stati: - T (tesa) → bassa capacità di legare O₂ - R (rilassata) → legame facilitato Anche il pH e la CO₂ influenzano questo equilibrio: è il cosiddetto effetto Bohr, che favorisce il rilascio di O₂ nei tessuti più acidi e ricchi di anidride carbonica.
Greta Calzolari
L’adattamento dell’emoglobina alle diverse condizioni fisiologiche
L’emoglobina adatta la sua funzione alle condizioni fisiologiche e ambientali dell’organismo.
In alta quota, la ridotta disponibilità di ossigeno stimola la produzione di 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG), che favorisce il rilascio di O₂ ai tessuti.
Durante l’attività fisica, l’aumento di temperatura, CO₂ e acidità del sangue facilita la cessione di ossigeno ai muscoli.
In condizioni di ipossia prolungata, l’organismo produce più eritropoietina (EPO), che stimola la formazione di nuovi globuli rossi e aumenta la capacità di trasporto.
Greta Calzolari
Analisi dell'emoglobina e valori normali
Valori normali di emoglobina
L’analisi dell’emoglobina fa parte dell’emocromo completo (CBC), un esame del sangue di routine che misura la quantità di emoglobina presente nei globuli rossi. Serve a valutare la capacità del sangue di trasportare ossigeno e a diagnosticare condizioni come anemia, policitemia o disordini ematologici.
Quando è indicata l'analisi
Nota: valori inferiori indicano anemia; valori superiori possono indicare policitemia o disidratazione.
Lamnaouar Khadiga
Questa pagina richiede una password per accedere
Inserisci la password
Policitemia
Sintomi comuni:
La policitemia è una condizione in cui il numero di globuli rossi nel sangue è superiore al normale, causando un aumento della viscosità del sangue e rallentando il flusso circolatorio. Questo può portare a complicazioni gravi come trombosi, infarto, ictus e ipertensione.
Trattamento:
Tipologie principali:
Diagnosi:
Lamnaouar Khadiga