Enzimas

Enzimas

por: Marilyn Suarez

Son moléculas que catalizan reacciones químicas y aceleran su ocurrencia.

Las enzimas como catalizadores

En 1995, Wolfenden informó que, sin una enzima específica, la creación de los componentes básicos del ADN y el ARN tardaría 78 millones de años. Saber cuánto tiempo tardarían las reacciones sin enzimas nos permite comprender su papel en los organismos vivos.

Metabolismo

Es la compleja red de reacciones químicas interdependientes e interactuantes que ocurren en los organismos vivos. Los procesos metabólicos en una célula consisten en anabólico y reacciones catabólicas

Estructura y función de las enzimas

• Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de las reacciones químicas, pero no se modifica ni se agota en la reacción. Los catalizadores pueden catalizar reacciones químicas repetidamente sin consumirse y solo se necesitan en pequeñas cantidades.
• Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones metabólicas presentes en todos los organismos vivos, incluyendo organismos simples como las bacterias.

El sitio activo de una enzima

Las enzimas son proteínas globulares complejas con un área específica compuesta por unos pocos aminoácidos donde se lleva a cabo la reacción catalítica; esto se llama sitio activo

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Estableciendo conexiones

La estructura tridimensional y la función de una proteína son una consecuencia de la interacción entre los aminoácidos en una cadena polipeptídica Las enzimas catalizan reacciones metabólicas uniéndose a uno o más sustratos; esta unión tiene lugar en el sitio activo. Las propiedades químicas y físicas del sitio activo coinciden con las del sustrato, lo que permite la unión específica. Las enzimas se encuentran en todos los organismos vivos, desde bacterias hasta plantas y animales. Algunas enzimas son utilizadas por múltiples especies, mientras que otras son exclusivas de un organismo específico. La catalasa es una enzima utilizada por casi todos los organismos expuestos al oxígeno. La catalasa cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno.

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el mecanismo de las enzimas

Una de las enzimas más rápidas es la acetilcolinesterasa, presente en las sinapsis de las fibras nerviosas y musculares. Descompone la acetilcolina en colina y un grupo acetato. ¡La acetilcolinesterasa puede catalizar hasta 600 mil moléculas de acetilcolina por minuto!

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el modelo de ajuste inducido

La reacción que convierte el sustrato en productos ocurre en el sitio activo de la enzima.

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Especificidad enzima - sustrato

• Las enzimas presentan especificidad debido a la coincidencia de las propiedades químicas y físicas entre el sustrato y el sitio activo. Sin embargo, el nivel de especificidad enzima-sustrato puede variar. Algunas enzimas son capaces de unirse exclusivamente a un único sustrato, mientras que otras pueden unirse a diversos sustratos similares.

Termodinámica de las enzimas

Las reacciones químicas ocurren en más de un paso; para que el sustrato se convierta en productos debe pasar por un estado de transició.nLa energía de activación es la cantidad mínima de energía necesaria para alcanzar el estado de transición en el que los enlaces en el sustrato(s) se rompen y luego la reacción continúa para formar los productos

factores que afectan la actividad enzimática

Todas las enzimas son proteínas. Por lo tanto, pueden desnaturalizarse y perder sus propiedades catalíticas. Los enlaces entre diferentes aminoácidos se rompen, lo que provoca cambios estructurales en el sitio activo de una enzima. Esto puede deberse a los siguientes factores:

• Temperatura
• pH

Los siguientes factores generalmente afectan la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas:

• Concentración de sustrato
• Concentración enzimática

Efecto de la temperatura

Las enzimas son sensibles a los cambios de temperatura. Cuando la temperatura es baja, las moléculas tienden a moverse lentamente. La probabilidad de colisión entre el sustrato y las moléculas de enzima también es baja. Cuando la temperatura aumenta, las moléculas se mueven más rápidamente y es más probable que colisionen entre sí. Cada enzima tiene una temperatura óptima en la que la velocidad de reacción enzimática es la más alta. La temperatura óptima para las enzimas humanas es de alrededor de 37 °C. Curiosamente, para las enzimas en la bacteria Thermus thermophilus , que vive en aguas termales, la temperatura óptima es de 65 °C. Si la temperatura es superior a la óptima, una enzima puede desnaturalizarse. Como resultado, la velocidad de reacción enzimática disminuye rápidamente

Efecto del pH

Las enzimas actúan en diferentes entornos. Algunos ejemplos son el estómago, donde el pH es muy bajo (pH = 2), y el intestino delgado, que es más alcalino (pH = 7,5). Un cambio en el pH óptimo afecta a las enzimas y su actividad. Los valores extremos de pH pueden desnaturalizar una enzima al alterar la estructura tridimensional de su sitio activo. Un cambio de pH afectará las cargas de las moléculas de aminoácidos. Los aminoácidos que antes se atraían podrían perder su capacidad de carga. De nuevo, la forma de la enzima, junto con su sitio activo, cambiará. Si el pH es inferior o superior al óptimo, la velocidad de reacción disminuye gradualmente.

Efecto de la concentración del sustrato

Cuando la concentración de sustrato es baja, hay más moléculas de enzima disponibles que sustrato. La velocidad de reacción es relativamente baja. Aumentar la concentración de sustrato aumenta la probabilidad de colisión entre las moléculas de sustrato y enzima. Por lo tanto, la velocidad de reacción enzimática aumenta gradualmente. Sin embargo, este aumento se detiene cuando todos los sitios activos están ocupados por moléculas de sustrato. Después de este punto, agregar más sustrato no afecta la velocidad de reacción.

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Actividad formativa 2

Realiza la siguiente actividad:

La lactosa es un disacárido natural presente en la leche de mamíferos y en productos lácteos como el queso y el yogur. Está compuesta por dos monosacáridos: glucosa y galactosa. La lactasa pertenece a la familia de las beta-galactosidasas, que descomponen la lactosa en monosacáridos. Es producida por las células del revestimiento del intestino delgado y se encuentra inmovilizada en las células epiteliales intestinales

1. Indique si la reacción anterior es anabólica o catabólica y justifique su respuesta. 2. Indique el nombre del(los) sustrato(s), enzima y producto(s). 3. Explique el modelo de ajuste inducido haciendo referencia al ejemplo de la Figura 1 . 4. Describa el efecto de la inmovilización de la lactasa en relación con el movimiento molecular y las colisiones. 5. Describe la consecuencia de exponer la lactasa a temperaturas extremas sobre la especificidad de la enzima. 6. Un estudio investigó la actividad relativa de la beta-galactosidasa libre frente a la beta-galactosidasa inmovilizada. Interprete los datos del estudio como se muestra en la Figura 2 y compare la actividad relativa de ambas enzimas.

No solo los aminoácidos presentes en el sitio activo son importantes para la catálisis. Las interacciones entre los aminoácidos dentro de la estructura tridimensional general de la enzima garantizan que el sitio activo posea las propiedades necesarias para la catálisis. El sitio activo es el resultado del plegamiento de la(s) cadena(s) polipeptídica(s). Este plegamiento crea la forma tridimensional que forma el sitio activo, donde el sustrato interactúa con la enzima

Modelo de ajuste inducido

• Cuando el sustrato se une al sitio activo, se desencadena un cambio en la forma tridimensional de la enzima que permite un ajuste más estrecho. Esto se denomina ajuste inducido y es posible gracias a la flexibilidad de las moléculas proteicas que componen la enzima; una enzima puede unirse a un sustrato. • Cuando la enzima y el sustrato(s) se ajustan firmemente, la enzima induce el debilitamiento de los enlaces dentro de las moléculas del sustrato(s), reduciendo así la energía de activación necesario para la reacción; la reacción puede ser anabólica o catabólica.

• Cuando se completa la reacción catalizada por la enzima, los sustratos se convierten en productos y los productos se liberan de la enzima.
• El sitio activo de la enzima vuelve a su forma original y ahora está vacío, pudiendo unirse a otro sustrato

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El papel de las colisiones moleculares

Las reacciones suelen ocurrir en un entorno acuoso, donde las enzimas y el sustrato se mezclan y chocan entre sí. Estas colisiones permiten que el sustrato se una al sitio activo de la enzima para que la reacción pueda continuar. El sitio activo de una enzima es donde se pueden unir sustratos específicos. El sitio activo y el sustrato deben colisionar en la orientación correcta y con la energía suficiente para que la reacción comience. La siguiente ecuación lo muestra: E + S → ES → EP → E + P (E: Enzima; S: Sustrato; P: Producto) Aunque el movimiento molecular y las colisiones entre el sustrato y el sitio activo son necesarios para catalizar la reacción química, existen algunas excepciones: • A veces, las moléculas de sustrato se inmovilizan cuando es necesario. En este caso, la enzima debe moverse en relación con el sustrato. Un ejemplo de ello son las enzimas que catalizan la formación del enlace peptídico entre aminoácidos. • A veces, las enzimas pueden inmovilizarse integrándolas en membranas cuando es necesario. En este caso, la enzima no puede moverse y el sustrato debe hacerlo. Muchas enzimas industriales se inmovilizan para aumentar su estabilidad y reutilización.

Enzimas como Catalizador

A diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas son específicas y, debido a esta especificidad, los organismos vivos requieren muchas enzimas diferentes. Por lo tanto, estas enzimas pueden controlar el metabolismo. Por ejemplo, si una célula produce una enzima, puede catalizar una reacción específica; las células pueden controlar la velocidad de las reacciones metabólicas produciendo más o menos enzima.

Metabolismo

• El anabolismo es la síntesis de moléculas complejas a partir de moléculas más simples; es un proceso que requiere el aporte de energía. El anabolismo incluye la formación de macromolécul las a partir de monómeros por reacciones de condensación. Por ejemplo, las proteínas y el almidón se forman a partir de aminoácidos y unidades de glucosa, respectivamente.

• El catabolismo es la descomposición de moléculas complejas en moléculas más simples e incluye la hidrólisis de macromoléculas en monómeros. La descomposición de azúcares (incluida la glucólisis) o grasas para liberar energía son ejemplos de reacciones catabólicas. El catabolismo es un proceso durante el cual se libera energía.

La Figura muestra dos enzimas: la pepsina y la tripsina. La pepsina se produce en el estómago, mientras que la tripsina se forma en el intestino delgado. Cada enzima tiene su propio pH óptimo, en el que su actividad es máxima.

Especificidad enzima-sustrato

Las enzimas son proteínas y pueden desnaturalizarse. La desnaturalización puede ser causada por un pH extremo, el calor y la presencia de metales pesados. La desnaturalización suele ser un cambio irreversible en una proteína, lo que significa que deja de funcionar. Por ejemplo, las proteínas solubles se vuelven insolubles o precipitan tras ser desnaturalizadas, como ocurre al hervir o freír un huevo. La desnaturalización destruye la conformación terciaria o cuaternaria de una proteína. En algunos casos, cuando la temperatura es suficientemente alta o el pH es extremo, la estructura secundaria de una proteína puede verse alterada. Cuando solo hay un pequeño aumento de temperatura o un cambio de pH, es posible que se desnaturalice pero todavía es reversible y la proteína puede volver a su conformación original y funcional.

Actividad formativa 1

Realiza la siguiente actividad:

Las simulaciones le ayudan a realizar experimentos en entornos que no son de laboratorio, a mejorar sus técnicas experimentales en un entorno virtual y a brindar experiencias de aprendizaje enriquecedoras. Pruebe la siguiente actividad para aprender más sobre la catalasa.

La catalasa es una enzima producida por la mayoría de los organismos vivos, incluidas algunas bacterias. Esta enzima protege a las bacterias del peróxido de hidrógeno (H₂O₂ ) , que puede dañar y destruir las células bacterianas. La catalasa convierte el peróxido de hidrógeno en agua líquida (H₂O ) y oxígeno gaseoso (O₂ ) . Como resultado, si la catalasa está presente en presencia de peróxido de hidrógeno, se puede observar la rápida producción de oxígeno gaseoso (O₂ ) mediante la formación de burbujas.Reacción química catalizada por la catalasa:

Simulación de la prueba de catalasa https://learn.chm.msu.edu/vibl/content/catalase.html Se puede utilizar para distinguir las bacterias catalasa-positivas de las bacterias catalasa-negativas.1. Ver el menú de la simulación. 2. Lea la descripción de la actividad. 3. Vea los pasos del experimento. 4. Presione iniciar. Responda las siguientes preguntas: 1. Indique el nombre del sustrato y el(los) producto(s) en la reacción química anterior. 2. Indique la variable independiente y tres variables controladas en el experimento. 3. Describa cómo los datos cualitativos recopilados podrían respaldar una conclusión válida. 4. Sugiera un método para medir la generación de gas oxígeno. 5. Describa la evidencia de conciencia de las implicaciones ambientales y de seguridad en el experimento. 6. Resumir el resultado, respaldarlo con datos y explicarlo utilizando un razonamiento científico correcto.