Enzimas
Bioquímica
antecedentes
El fisiólogo Willy Kühne propuso el nombre “enzima” en1876.
Antoine-Laurent Lavoisier les dio el estatus agente, envez de constituyente. Theodor Schwann (1836) identificó la pepsina.
Louis Pasteur afirmó que los fermentos para el alcohol,el ácido láctico y el ácido butírico requerían lapresencia de organismos vivos.
Eduard Buchner -fermentación libre de células en 1900
Características
Especificidad.
Tienen una enorme variedad de funcionesdentro de la célula: degradan azúcares,sintetizan grasas y aminoácidos, copianfielmente la información genética,participan en el reconocimiento ytransmisión de señales del exterior y seencargan de degradar subproductostóxicos para la célula.
Se organizan en secuencias,también llamadas rutasmetabólicas.
Capacidad de regular suactividad enzimática.
Aceleran la velocidad de reacción hastaalcanzar un equilibrio. (Biocatalizadores)
Estructura
+Info
Regulación-Sitioalostérico.
Proteínas globularesformadas por una omás cadenaspolipeptídicasplegadas.
Algunas incluyenmetales en suestructura ( hierro,cobre y zinc, entreotros) que puedenparticipar en elproceso catalítico.
Componentes estructurales
Título
Usa esta cara para dar más información sobre un tema.
Tridimensional(plegamientos).
Subtítulo
Sitio activo (residuosde a.a.)
Clases
- Oxidorreductasas
- Transferasas
- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas
- Ligasas
regulación de la actividad
enzimática
Rutas metabólicas CofactoresEfecto de la concentración de [E] y [S]Efectos de la temperatura y pH
InhibiciónEnzimas alostéricas
Rutas metabólicas
Están formadas por grupos de enzimas que actúanconjuntamente en el metabolismo celular.
Trabajan en serie, formando vías enzimáticas, de forma que elproducto de una enzima constituye el sustrato de la siguiente.
Todas las rutas metabólicas pueden ser controladas por enzimasreguladoras (moléculas señal, que generalmente son metabolitosde poco peso molecular o cofactores) .
Cofactores
La actividad de algunas enzimas dependesolamente de su estructura como proteína,mientras que otras necesitan, además, uno o máscomponentes no proteicos, llamados cofactores.
El cofactor puede ser:Ion metálico (Cofactores inorgánicos)Molécula orgánica (coenzima)
concentración de [E] y
[S]
Conclusión
Efecto temperatura y PH
Efecto temperatura y PH
inhibidores
Sustancias que disminuyen, o incluso anulan, la velocidad delas reacciones catalizadas por enzimas.
Saber más
Tipos
Reversibles Competitiva No competitiva AcompetitivaIrreversibles
enzimas alostéricas
Ciertas enzimas (llamadas alostéricas) controlan la velocidad derutas metabólicas completas, tienen un mecanismo de regulaciónde su actividad catalítica por acumulación de algún intermediariode la ruta metabólica. El metabolito regulador se une a la enzimamodificando su conformación estructural, y por tanto su actividad.
COMPAÑEROS
Más sobre Kühne
Wilhelm Friedrich Kühne, conocido como Willy Kühne, fue un fisiólogo y bioquímico alemán cuyo trabajo fue crucial para sentar las bases de la enzimología moderna.
- Acuñó el término "Enzima": En 1876, Kühne propuso este término para describir a los catalizadores biológicos que actuaban fuera de las células que los producían. La palabra proviene del griego en (ἐν), que significa "en", y zyme (ζύμη), que significa "levadura". Literalmente, "en la levadura". Kühne quería distinguir estas sustancias de los fermentos organizados (las propias células de levadura) que Louis Pasteur consideraba responsables de la fermentación.
- Su propuesta del término fue fundamental para distinguir entre:
- Fermentos organizados: Procesos catalizados por células vivas intactas (como las levaduras de Pasteur).
- Fermentos no organizados o Enzimas: Sustancias específicas que podían actuar de forma aislada, sin necesidad de la célula viva. Esto allanó el camino para que más tarde, en 1897, Eduard Buchner demostrara que la fermentación alcohólica podía ocurrir con un extracto celular libre de células, un trabajo por el que Buchner ganó el Premio Nobel en 1907.
Premio Nobel
En esencia, la relación de Edward Buchner con las enzimas fue la de demostrar su existencia y acción independiente de la vida celular. Su experimento proporcionó la primera evidencia clara de que las reacciones bioquímicas complejas eran catalizadas por moléculas específicas (enzimas), allanando el camino para toda la bioquímica moderna. Por este descubrimiento, recibió el Premio Nobel con la mención: "por sus investigaciones bioquímicas y su descubrimiento de la fermentación libre de células".
Oxidorreductasas
Funciones
Catalizan reacciones de óxido-reducción (transferencia de electrones o átomos de hidrógeno). Estas reacciones son fundamentales para la respiración celular y la fotosíntesis. Ejemplo: Alcohol deshidrogenasa. En el hígado, oxida el etanol a acetaldehído, transfiriendo electrones.
Transferasas
Funciones
Catalizan la transferencia de un grupo funcional (como metilo, fosfato, amino) de una molécula donadora a una aceptora. Ejemplo: Hexoquinasa. Transfiere un grupo fosfato del ATP a la glucosa, formando glucosa-6-fosfato en el primer paso de la glucólisis.
Hidrolasas
Funciones
Catalizan la hidrólisis (ruptura de un enlace químico mediante la adición de agua). Son muy comunes en el sistema digestivo. Ejemplo: Tripsina. Rompe los enlaces peptídicos de las proteínas en el intestino delgado, hidrolizándolos en aminoácidos más pequeños.
Liasas
Funciones
Catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-O o C-N por medios distintos a la hidrólisis o la oxidación. A menudo, forman dobles enlaces o añaden grupos a dobles enlaces. Ejemplo: Anhidrasa carbónica. Acelera la conversión de dióxido de carbono y agua en ácido carbónico (CO₂ + H₂O ⇌ H₂CO₃), crucial para el transporte de CO₂ en la sangre.
Isomerasas
Funciones
Catalizan las reacciones de isomerización, es decir, reorganizan los átomos dentro de una molécula para convertirla en un isómero (compuesto con la misma fórmula molecular pero diferente estructura). Ejemplo: Fosfoglucosa isomerasa. En la glucólisis, convierte la glucosa-6-fosfato en su isómero, fructosa-6-fosfato.
Ligasas
Funciones
Catalizan la unión de dos moléculas grandes para formar una nueva, usando energía proveniente generalmente de la hidrólisis del ATP. "Sellan" moléculas. Ejemplo: ADN ligasa. Une fragmentos de ADN (los fragmentos de Okazaki) durante la replicación del ADN, formando una cadena continua.
Inhibición
Competitiva
El inhibidor (I) es "competitivo" porque compite con el sustrato (S) por el mismo sitio activo de la enzima (E). Solo uno de los dos puede ocupar el sitio a la vez. ¿Es reversible?: Sí. Aumentando mucho la concentración del sustrato, se puede "vencer" la inhibición, ya que es más probable que el sustrato encuentre un sitio activo libre. La Vmax (velocidad máxima de reacción) no cambia (con suficiente sustrato, se puede alcanzar la misma velocidad máxima), pero la Km (constante de afinitad enzima-sustrato) aparente aumenta (se necesita más sustrato para alcanzar la mitad de la Vmax porque el sustrato tiene más "competencia"). Ejemplo: El medicamento Metotrexato es un inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato reductasa, crucial para la síntesis de ADN en células cancerosas.
Inhibición
No competitiva
Mecanismo: El inhibidor (I) se une a la enzima en un sitio diferente al sitio activo (sitio alostérico). Esta unión cambia la forma de la enzima, deformando el sitio activo y impidiendo que el sustrato se una correctamente o que la reacción ocurra, incluso si el sustrato ya está unido. ¿Es reversible?: Sí. La Vmax disminuye (la enzima nunca puede trabajar a su máxima velocidad), pero la Km permanece igual (la afinidad por el sustrato no cambia, las enzimas que no están unidas al inhibidor funcionan normalmente). Ejemplo: Muchos iones metálicos pesados (como el plomo, Pb²⁺) actúan como inhibidores no competitivos uniéndose a sitios específicos de las enzimas y alterando su estructura.
Inhibición
Acompetitiva
Mecanismo: El inhibidor (I) solo puede unirse al complejo Enzima-Sustrato (ES), nunca a la enzima libre. Al unirse, evita que el complejo ES se convierta en producto. ¿Es reversible?: Sí. Tanto la Vmax como la Km aparente disminuyen. El inhibidor "estabiliza" el complejo ES, pero de una manera improductiva, haciendo parecer que la enzima tiene más afinidad por el sustrato (Km menor) pero una capacidad catalítica reducida (Vmax menor). Ejemplo: Es común en reacciones con varios sustratos. Por ejemplo, algunos inhibidores de enzimas involucradas en el metabolismo.
Tipos de inhibidores
Enzimas
En esencia, las enzimas son catalizadores biológicos especializados, eficientes y regulables que hacen posible la vida a la velocidad y con el control que conocemos.
La estructura de una enzima es lo que determina su función específica. Se puede entender en varios niveles:
1. Composición Básica: Proteínas y Apoenzimas La gran mayoría de las enzimas son proteínas. Por lo tanto, su estructura primaria es una secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La cadena de aminoácidos plegada por sí sola se llama apoenzima (parte proteica). Por sí misma, generalmente es inactiva. 2. El Sitio Activo: El Corazón de la Función Es la región más importante de la enzima. Es una hendidura o cavidad tridimensional formada por la disposición espacial de aminoácidos que pueden estar muy separados en la secuencia lineal. Función: Es donde se une el sustrato y ocurre la catálisis. Tiene una forma y propiedades químicas (carga, hidrofilia/hidrofobia) específicas para reconocer y unir su sustrato específico (modelo llave-cerradura y ajuste inducido). 3. Cofactores y Coenzimas: Los Componentes Esenciales Muchas enzimas necesitan moléculas auxiliares no proteicas para funcionar. A la enzima completa y activa se le llama holoenzima. Holoenzima = Apoenzima (parte proteica) + Cofactor (ayudante) Cofactores: Generalmente son iones inorgánicos (Zn²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺, Cu²⁺). Se unen directamente a la enzima y son esenciales para su actividad. Coenzimas: Son moléculas orgánicas complejas, a menudo derivadas de vitaminas (ej: NAD⁺ de la vitamina B3, FAD de la vitamina B2). Actúan como transportadores temporales de grupos químicos o electrones entre diferentes enzimas. 4. Estructura Cuaternaria (en algunas enzimas) Muchas enzimas están formadas por más de una cadena polipeptídica (subunidades). La organización de estas subunidades es la estructura cuaternaria. Esto es crucial para la regulación alostérica, donde la unión de una molécula efectora en un sitio de una subunidad afecta la actividad de las demás.
Reconocimiento E-S (Enzima-Sustrato)
El reconocimiento ocurre en una región específica de la enzima llamada sitio activo. Se basa en dos principios fundamentales: 1. Complementariedad Estructural (Forma y Tamaño) El sitio activo de la enzima tiene una forma tridimensional única (una hendidura o cavidad). El sustrato tiene una forma que encaja de manera complementaria en ese sitio activo, como una llave en una cerradura (modelo histórico de Emil Fischer). Ejemplo: La enzima hexoquinasa tiene un sitio activo con una forma perfecta para que encaje la molécula de glucosa, pero no otras hexosas de forma ligeramente diferente. 2. Complementariedad Química (Cargas y Afinidad) Los aminoácidos que forman el sitio activo tienen grupos químicos específicos (cargas positivas o negativas, regiones hidrófobas, etc.). El sustrato debe tener grupos químicos complementarios que puedan formar enlaces débiles (iónicos, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas) con el sitio activo. Ejemplo: Si el sustrato tiene una carga negativa, el sitio activo tendrá un aminoácido con carga positiva (como la lisina) para atraerlo.
Enzimas
María Fernanda Gasca Aguilar
Created on September 25, 2025
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Enzimas
Bioquímica
antecedentes
El fisiólogo Willy Kühne propuso el nombre “enzima” en1876.
Antoine-Laurent Lavoisier les dio el estatus agente, envez de constituyente. Theodor Schwann (1836) identificó la pepsina.
Louis Pasteur afirmó que los fermentos para el alcohol,el ácido láctico y el ácido butírico requerían lapresencia de organismos vivos.
Eduard Buchner -fermentación libre de células en 1900
Características
Especificidad.
Tienen una enorme variedad de funcionesdentro de la célula: degradan azúcares,sintetizan grasas y aminoácidos, copianfielmente la información genética,participan en el reconocimiento ytransmisión de señales del exterior y seencargan de degradar subproductostóxicos para la célula.
Se organizan en secuencias,también llamadas rutasmetabólicas.
Capacidad de regular suactividad enzimática.
Aceleran la velocidad de reacción hastaalcanzar un equilibrio. (Biocatalizadores)
Estructura
+Info
Regulación-Sitioalostérico.
Proteínas globularesformadas por una omás cadenaspolipeptídicasplegadas.
Algunas incluyenmetales en suestructura ( hierro,cobre y zinc, entreotros) que puedenparticipar en elproceso catalítico.
Componentes estructurales
Título
Usa esta cara para dar más información sobre un tema.
Tridimensional(plegamientos).
Subtítulo
Sitio activo (residuosde a.a.)
Clases
regulación de la actividad
enzimática
Rutas metabólicas CofactoresEfecto de la concentración de [E] y [S]Efectos de la temperatura y pH
InhibiciónEnzimas alostéricas
Rutas metabólicas
Están formadas por grupos de enzimas que actúanconjuntamente en el metabolismo celular.
Trabajan en serie, formando vías enzimáticas, de forma que elproducto de una enzima constituye el sustrato de la siguiente.
Todas las rutas metabólicas pueden ser controladas por enzimasreguladoras (moléculas señal, que generalmente son metabolitosde poco peso molecular o cofactores) .
Cofactores
La actividad de algunas enzimas dependesolamente de su estructura como proteína,mientras que otras necesitan, además, uno o máscomponentes no proteicos, llamados cofactores.
El cofactor puede ser:Ion metálico (Cofactores inorgánicos)Molécula orgánica (coenzima)
concentración de [E] y
[S]
Conclusión
Efecto temperatura y PH
Efecto temperatura y PH
inhibidores
Sustancias que disminuyen, o incluso anulan, la velocidad delas reacciones catalizadas por enzimas.
Saber más
Tipos
Reversibles Competitiva No competitiva AcompetitivaIrreversibles
enzimas alostéricas
Ciertas enzimas (llamadas alostéricas) controlan la velocidad derutas metabólicas completas, tienen un mecanismo de regulaciónde su actividad catalítica por acumulación de algún intermediariode la ruta metabólica. El metabolito regulador se une a la enzimamodificando su conformación estructural, y por tanto su actividad.
COMPAÑEROS
Más sobre Kühne
Wilhelm Friedrich Kühne, conocido como Willy Kühne, fue un fisiólogo y bioquímico alemán cuyo trabajo fue crucial para sentar las bases de la enzimología moderna.
Premio Nobel
En esencia, la relación de Edward Buchner con las enzimas fue la de demostrar su existencia y acción independiente de la vida celular. Su experimento proporcionó la primera evidencia clara de que las reacciones bioquímicas complejas eran catalizadas por moléculas específicas (enzimas), allanando el camino para toda la bioquímica moderna. Por este descubrimiento, recibió el Premio Nobel con la mención: "por sus investigaciones bioquímicas y su descubrimiento de la fermentación libre de células".
Oxidorreductasas
Funciones
Catalizan reacciones de óxido-reducción (transferencia de electrones o átomos de hidrógeno). Estas reacciones son fundamentales para la respiración celular y la fotosíntesis. Ejemplo: Alcohol deshidrogenasa. En el hígado, oxida el etanol a acetaldehído, transfiriendo electrones.
Transferasas
Funciones
Catalizan la transferencia de un grupo funcional (como metilo, fosfato, amino) de una molécula donadora a una aceptora. Ejemplo: Hexoquinasa. Transfiere un grupo fosfato del ATP a la glucosa, formando glucosa-6-fosfato en el primer paso de la glucólisis.
Hidrolasas
Funciones
Catalizan la hidrólisis (ruptura de un enlace químico mediante la adición de agua). Son muy comunes en el sistema digestivo. Ejemplo: Tripsina. Rompe los enlaces peptídicos de las proteínas en el intestino delgado, hidrolizándolos en aminoácidos más pequeños.
Liasas
Funciones
Catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-O o C-N por medios distintos a la hidrólisis o la oxidación. A menudo, forman dobles enlaces o añaden grupos a dobles enlaces. Ejemplo: Anhidrasa carbónica. Acelera la conversión de dióxido de carbono y agua en ácido carbónico (CO₂ + H₂O ⇌ H₂CO₃), crucial para el transporte de CO₂ en la sangre.
Isomerasas
Funciones
Catalizan las reacciones de isomerización, es decir, reorganizan los átomos dentro de una molécula para convertirla en un isómero (compuesto con la misma fórmula molecular pero diferente estructura). Ejemplo: Fosfoglucosa isomerasa. En la glucólisis, convierte la glucosa-6-fosfato en su isómero, fructosa-6-fosfato.
Ligasas
Funciones
Catalizan la unión de dos moléculas grandes para formar una nueva, usando energía proveniente generalmente de la hidrólisis del ATP. "Sellan" moléculas. Ejemplo: ADN ligasa. Une fragmentos de ADN (los fragmentos de Okazaki) durante la replicación del ADN, formando una cadena continua.
Inhibición
Competitiva
El inhibidor (I) es "competitivo" porque compite con el sustrato (S) por el mismo sitio activo de la enzima (E). Solo uno de los dos puede ocupar el sitio a la vez. ¿Es reversible?: Sí. Aumentando mucho la concentración del sustrato, se puede "vencer" la inhibición, ya que es más probable que el sustrato encuentre un sitio activo libre. La Vmax (velocidad máxima de reacción) no cambia (con suficiente sustrato, se puede alcanzar la misma velocidad máxima), pero la Km (constante de afinitad enzima-sustrato) aparente aumenta (se necesita más sustrato para alcanzar la mitad de la Vmax porque el sustrato tiene más "competencia"). Ejemplo: El medicamento Metotrexato es un inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato reductasa, crucial para la síntesis de ADN en células cancerosas.
Inhibición
No competitiva
Mecanismo: El inhibidor (I) se une a la enzima en un sitio diferente al sitio activo (sitio alostérico). Esta unión cambia la forma de la enzima, deformando el sitio activo y impidiendo que el sustrato se una correctamente o que la reacción ocurra, incluso si el sustrato ya está unido. ¿Es reversible?: Sí. La Vmax disminuye (la enzima nunca puede trabajar a su máxima velocidad), pero la Km permanece igual (la afinidad por el sustrato no cambia, las enzimas que no están unidas al inhibidor funcionan normalmente). Ejemplo: Muchos iones metálicos pesados (como el plomo, Pb²⁺) actúan como inhibidores no competitivos uniéndose a sitios específicos de las enzimas y alterando su estructura.
Inhibición
Acompetitiva
Mecanismo: El inhibidor (I) solo puede unirse al complejo Enzima-Sustrato (ES), nunca a la enzima libre. Al unirse, evita que el complejo ES se convierta en producto. ¿Es reversible?: Sí. Tanto la Vmax como la Km aparente disminuyen. El inhibidor "estabiliza" el complejo ES, pero de una manera improductiva, haciendo parecer que la enzima tiene más afinidad por el sustrato (Km menor) pero una capacidad catalítica reducida (Vmax menor). Ejemplo: Es común en reacciones con varios sustratos. Por ejemplo, algunos inhibidores de enzimas involucradas en el metabolismo.
Tipos de inhibidores
Enzimas
En esencia, las enzimas son catalizadores biológicos especializados, eficientes y regulables que hacen posible la vida a la velocidad y con el control que conocemos.
La estructura de una enzima es lo que determina su función específica. Se puede entender en varios niveles:
1. Composición Básica: Proteínas y Apoenzimas La gran mayoría de las enzimas son proteínas. Por lo tanto, su estructura primaria es una secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La cadena de aminoácidos plegada por sí sola se llama apoenzima (parte proteica). Por sí misma, generalmente es inactiva. 2. El Sitio Activo: El Corazón de la Función Es la región más importante de la enzima. Es una hendidura o cavidad tridimensional formada por la disposición espacial de aminoácidos que pueden estar muy separados en la secuencia lineal. Función: Es donde se une el sustrato y ocurre la catálisis. Tiene una forma y propiedades químicas (carga, hidrofilia/hidrofobia) específicas para reconocer y unir su sustrato específico (modelo llave-cerradura y ajuste inducido). 3. Cofactores y Coenzimas: Los Componentes Esenciales Muchas enzimas necesitan moléculas auxiliares no proteicas para funcionar. A la enzima completa y activa se le llama holoenzima. Holoenzima = Apoenzima (parte proteica) + Cofactor (ayudante) Cofactores: Generalmente son iones inorgánicos (Zn²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺, Cu²⁺). Se unen directamente a la enzima y son esenciales para su actividad. Coenzimas: Son moléculas orgánicas complejas, a menudo derivadas de vitaminas (ej: NAD⁺ de la vitamina B3, FAD de la vitamina B2). Actúan como transportadores temporales de grupos químicos o electrones entre diferentes enzimas. 4. Estructura Cuaternaria (en algunas enzimas) Muchas enzimas están formadas por más de una cadena polipeptídica (subunidades). La organización de estas subunidades es la estructura cuaternaria. Esto es crucial para la regulación alostérica, donde la unión de una molécula efectora en un sitio de una subunidad afecta la actividad de las demás.
Reconocimiento E-S (Enzima-Sustrato)
El reconocimiento ocurre en una región específica de la enzima llamada sitio activo. Se basa en dos principios fundamentales: 1. Complementariedad Estructural (Forma y Tamaño) El sitio activo de la enzima tiene una forma tridimensional única (una hendidura o cavidad). El sustrato tiene una forma que encaja de manera complementaria en ese sitio activo, como una llave en una cerradura (modelo histórico de Emil Fischer). Ejemplo: La enzima hexoquinasa tiene un sitio activo con una forma perfecta para que encaje la molécula de glucosa, pero no otras hexosas de forma ligeramente diferente. 2. Complementariedad Química (Cargas y Afinidad) Los aminoácidos que forman el sitio activo tienen grupos químicos específicos (cargas positivas o negativas, regiones hidrófobas, etc.). El sustrato debe tener grupos químicos complementarios que puedan formar enlaces débiles (iónicos, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas) con el sitio activo. Ejemplo: Si el sustrato tiene una carga negativa, el sitio activo tendrá un aminoácido con carga positiva (como la lisina) para atraerlo.