Approfondimento Individuale

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Approfondimento Individuale

Emoglobina e ossigeno

Esempi di catalizzatori

Indice

Esempi di catalizzatori

In chimica un catalizzatore è una specie chimica che interviene durante lo svolgimento di una reazione chimica che, modificando il complesso attivato della reazione, permette un abbassamento o un aumento dell'energia di attivazione, quindi rispettivamente aumentando (catalisi positiva) o diminuendo (catalisi negativa) la velocità.

• Marmitta Catalitica
• Idrogenazione Catalitica delle Margarine
• Enzimi: Catalizzatori Biologici

Tra gli esempi di catalizzatori possiamo trovare:

Esempi di catalizzatori

Marmitta Catalitica

La marmitta catalitica è un dispositivo presente nei veicoli a motore per ridurre le emissioni inquinanti. Essa sfrutta catalizzatori metallici come platino (Pt), palladio (Pd) e rodio (Rh) per favorire la conversione di gas tossici in prodotti meno dannosi.Meccanismo di reazione-->All’interno della marmitta catalitica avvengono tre reazioni principali: 1. Ossidazione del monossido di carbonio (CO) Il monossido di carbonio, un gas tossico, viene convertito in anidride carbonica (CO₂), meno dannosa per l’ambiente. 2. Ossidazione degli idrocarburi incombusti:

Gli idrocarburi vengono trasformati in anidride carbonica e acqua. 3. Riduzione degli ossidi di azoto: Gli ossidi di azoto, responsabili dello smog fotochimico e delle piogge acide, vengono decomposti in azoto molecolare (N₂) e anidride carbonica. Il ruolo del catalizzatore è quello di abbassare l’energia di attivazione di queste reazioni, rendendole più rapide ed efficienti anche a temperature moderate. Vi può essere un problema legato alle marmitte catalitiche legato alla presenza di impurità presenti nel carburante come può essere lo zolfo o il piombo i moderni carburanti di fatti sono ottimizzati al meglio per ridurre tutto questo.

Idrogenazione Catalitica delle Margarine

L’idrogenazione catalitica è un processo chimico utilizzato per trasformare gli oli vegetali liquidi in grassi solidi, come la margarina.Meccanismo di Reazione: Gli oli vegetali contengono acidi grassi insaturi, caratterizzati dalla presenza di doppi legami C=C. L’idrogenazione consiste nell’aggiungere atomi di idrogeno (H₂) a questi doppi legami, saturandoli: Questo processo è favorito dall’uso di un catalizzatore metallico come il nichel (Ni), che abbassa l’energia di attivazione della reazione e permette l’adesione dell’idrogeno alla superficie del metallo, facilitando il contatto con gli acidi grassi.

Esempi di Enzimi Catalitici • Amilasi: catalizza la degradazione dell’amido in zuccheri semplici. • Lipasi: scompone i grassi in glicerolo e acidi grassi. • Catalasi: degrada il perossido di idrogeno (H₂O₂) in acqua e ossigeno.

Enzimi: Catalizzatori Biologici

Gli enzimi sono proteine che accelerano le reazioni biochimiche negli organismi viventi. Sono altamente specifici, cioè ciascun enzima è progettato per catalizzare una sola reazione o un numero molto ristretto di reazioni.Meccanismo Enzima-Substrato L’azione catalitica di un enzima segue generalmente il modello chiave-serratura o il modello dell’adattamento indotto: 1. Il substrato entra nel sito attivo dell’enzima. 2. L’enzima cambia leggermente forma per adattarsi meglio al substrato (fit indotto). 3. Il substrato viene convertito in prodotto grazie alla riduzione dell’energia di attivazione. 4. I prodotti vengono rilasciati e l’enzima è pronto per un nuovo ciclo.

Emoglobina e ossigeno

• Qual è la struttura della mioglobina?
• In quali tessuti svolge la sua azione?
• Quali differenze ci sono rispetto all’emoglobina?
• Emoglobina fetale e il rapporto con l’emoglobina adulta

Emoglobina e ossigeno

Qual è la struttura della mioglobina e In quali tessuti svolge la sua azione?

La mioglobina (Mb) è una proteina globulare monomerica, cioè costituita da una sola catena polipeptidica. La sua struttura è molto simile a quella di una singola subunità dell’emoglobina. È formata da: • Una catena polipeptidica composta da circa 153 amminoacidi. • Un gruppo eme, contenente uno ione ferroso (Fe²⁺), che lega reversibilmente l’ossigeno. Essendo monomerica, la mioglobina non presenta cooperatività nel legame con l’ossigeno, a differenza dell’emoglobina. Si trova principalmente nei muscoli scheletrici e cardiaci, dove ha il compito di immagazzinare ossigeno e rilasciarlo quando necessario, ad esempio durante un’intensa attività fisica.

Al contrario, la mioglobina ha un’affinità molto elevata e costante, il che le consente di legare rapidamente l’ossigeno e rilasciarlo solo in condizioni di ipossia.

Quali differenze ci sono rispetto all’emoglobina?

L’emoglobina (Hb) e la mioglobina (Mb) sono entrambe proteine coinvolte nel legame e nel trasporto dell’ossigeno, ma presentano differenze significative nella loro struttura e funzione.L’emoglobina ha una struttura tetramerica, composta da quattro subunità (due α e due β), mentre la mioglobina è una proteina monomerica, formata da una sola catena polipeptidica. Questa differenza strutturale si riflette anche nella loro funzione: l’emoglobina è responsabile del trasporto dell’ossigeno nel sangue, mentre la mioglobina agisce come una riserva di ossigeno nei muscoli. L’affinità per l’ossigeno è un altro punto di distinzione. L’emoglobina ha un’affinità variabile per l’O₂, che dipende dalla pressione parziale dell’ossigeno ed è regolata da un effetto cooperativo tra le sue subunità.

L’effetto Bohr, che facilita il rilascio di ossigeno in condizioni di pH più basso, è meno pronunciato nella HbF rispetto alla HbA. Inoltre, la HbF ha una minore affinità per il 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG), una molecola che riduce l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno. Poiché il legame tra HbF e 2,3-BPG è più debole rispetto alla HbA, la HbF trattiene meglio l’ossigeno, favorendo così il trasferimento di O₂ dalla madre al feto.

Emoglobina fetale e il rapporto con l’emoglobina adulta

L’emoglobina fetale (HbF) e l’emoglobina adulta (HbA) sono due forme di emoglobina presenti nell’organismo in fasi diverse della vita e con caratteristiche specifiche.Dal punto di vista strutturale, la HbF è composta da due subunità α e due subunità γ (α₂γ₂), mentre la HbA presenta due subunità α e due β (α₂β₂). Questa differenza influisce sulle loro proprietà funzionali, in particolare sull’affinità per l’ossigeno: la HbF ha un’affinità più alta rispetto alla HbA, il che le consente di sottrarre efficacemente l’ossigeno dal sangue materno per garantirne l’apporto al feto.

Rosini Valerio

Eureka!

Grazie per aver ascoltato

• https://it.wikipedia.org/wiki/Catalizzatore
• https://it.wikipedia.org/wiki/Enzima
• https://it.wikipedia.org/wiki/Catalisi_enzimatica
• https://it.wikipedia.org/wiki/Mioglobina
• https://www.unife.it/medicina/scienzemotorie/minisiti-LT/biochimica/materiale-didattico/lezione-3
• https://www.my-personaltrainer.it/fisiologia/emoglobina-mioglobina.html
• https://it.wikipedia.org/wiki/Emoglobina_fetale
• https://www.pianetachimica.it/mol_mese/mol_mese_2021/05_Emoglobina_fetale/Emoglobina_fetale.htm

Sitografia

Vantaggi e Svantaggi Vantaggi: • Migliora la consistenza e la spalmabilità della margarina. • Aumenta la stabilità degli oli, riducendo la loro tendenza all’irrancidimento. Svantaggi: • La reazione può produrre grassi trans, che sono dannosi per la salute cardiovascolare. Per ridurre la formazione di questi composti, l’industria alimentare sta sviluppando nuove tecnologie, come l’idrogenazione selettiva o l’uso di enzimi catalitici.

Vantaggi e Svantaggi Vantaggi: • Migliora la consistenza e la spalmabilità della margarina. • Aumenta la stabilità degli oli, riducendo la loro tendenza all’irrancidimento. Svantaggi: • La reazione può produrre grassi trans, che sono dannosi per la salute cardiovascolare. Per ridurre la formazione di questi composti, l’industria alimentare sta sviluppando nuove tecnologie, come l’idrogenazione selettiva o l’uso di enzimi catalitici.

Transizione da HbF a HbA: Dopo la nascita, l’HbF viene progressivamente sostituita dall’HbA, poiché il neonato inizia a respirare autonomamente. Questo processo avviene nei primi mesi di vita e si completa intorno ai 6 mesi di età.