TP 3-Les enzymes, des catalyseurs très spécialisés
Activité 2-Le complexe enzyme-substrat
En comparant l'amylase normale et l'amylase mutée à l'aide du logiciel GenieGene et du logiciel Libmol, on cherche à déterminer la cause de l'absence d'activité de l'enzyme chez les personnes possédant une amylase innactive.
captures d'écran montrant les séquences de nucléotides et d'acides aminés d'une amylase pancréatique mutée.
300
300
233
233
197 : Alanine
197 : Asparagine
amidon
Modèle enzyme-substrat avec l'amylase fonctionnelle.
Modèle de l'enzyme amylase non fonctionnelle.
Conclusion
J'observe que l'amidon est fixé sur l'enzyme non mutée au niveau du site actif composé du site de reconnaissance et du site catalytique tandis qu'il n'est pas présent sur l'enzyme mutée. J'observe aussi qu'il y a une mutation de type substitution (A->C) à l'emplacement 635. L'amylase pancréatique mutée possède l'acide aminé Alanine alors que l'amylase pancréatique non mutée a l'acide aminé Asparagine. Nous pouvons voir que l'acide alanine ne prend pas la même forme que l'acide asparagine. Or je sais que les enzymes ont une forme et une structure unique de sorte à pouvoir s'associer par complémentarité avec son substrat au niveau de site actif. On obtient donc le complexe enzyme-substrat. On peut donc en conclure que si une mutation a lieu au niveau du site actif de l'enzyme et que cette mutation est qualifiée comme non sens c'est à dire qu'elle entraine un changement d'acide aminé lors de la traduction, alors, la forme différente de ce nouvel acide aminé va empêcher l'association de la molécule, ici l'amidon. L'enzyme sera donc non fonctionnelle. Cela expliquera donc l'inactivité de l'amylase chez les personnes possédant une intolérence à l'amidon.
TP 3-Les enzymes, des catalyseurs très spécialisés
Lana
Created on March 13, 2025
Start designing with a free template
Discover more than 1500 professional designs like these:
View
Relaxing Presentation
View
Modern Presentation
View
Colorful Presentation
View
Modular Structure Presentation
View
Chromatic Presentation
View
City Presentation
View
News Presentation
Explore all templates
Transcript
TP 3-Les enzymes, des catalyseurs très spécialisés
Activité 2-Le complexe enzyme-substrat
En comparant l'amylase normale et l'amylase mutée à l'aide du logiciel GenieGene et du logiciel Libmol, on cherche à déterminer la cause de l'absence d'activité de l'enzyme chez les personnes possédant une amylase innactive.
captures d'écran montrant les séquences de nucléotides et d'acides aminés d'une amylase pancréatique mutée.
300
300
233
233
197 : Alanine
197 : Asparagine
amidon
Modèle enzyme-substrat avec l'amylase fonctionnelle.
Modèle de l'enzyme amylase non fonctionnelle.
Conclusion
J'observe que l'amidon est fixé sur l'enzyme non mutée au niveau du site actif composé du site de reconnaissance et du site catalytique tandis qu'il n'est pas présent sur l'enzyme mutée. J'observe aussi qu'il y a une mutation de type substitution (A->C) à l'emplacement 635. L'amylase pancréatique mutée possède l'acide aminé Alanine alors que l'amylase pancréatique non mutée a l'acide aminé Asparagine. Nous pouvons voir que l'acide alanine ne prend pas la même forme que l'acide asparagine. Or je sais que les enzymes ont une forme et une structure unique de sorte à pouvoir s'associer par complémentarité avec son substrat au niveau de site actif. On obtient donc le complexe enzyme-substrat. On peut donc en conclure que si une mutation a lieu au niveau du site actif de l'enzyme et que cette mutation est qualifiée comme non sens c'est à dire qu'elle entraine un changement d'acide aminé lors de la traduction, alors, la forme différente de ce nouvel acide aminé va empêcher l'association de la molécule, ici l'amidon. L'enzyme sera donc non fonctionnelle. Cela expliquera donc l'inactivité de l'amylase chez les personnes possédant une intolérence à l'amidon.