Autores:De la Luz Ramírez Edgar Danthael A01067547 Hernández Arenas Ashleen A01772782 Orozco Montes de Oca María Fernanda A01769576 Velázquez Trujillo Liliana Abigail A01769741 Profesor MSc Juan Jesús Cruz Maldonado Materia BT2019 | Análisis y estudio de biosistemas Grupo 101
La enzima fotoliasa como reparadora celular ante el daño solar
Características
Introducción
La fotoliasa obtenida de Anacystis nidulans (Figura 2), es una enzima que repara el ADN dañado por radiación UV mediante fotorreactivación, regenerando eficientemente dímeros CPD y fotoproductos (6-4) sin alterar las cadenas de ADN existentes (Figura 1).
Cada día, la radiación UV del sol daña el ADN de nuestras células cutáneas y su acumulación puede provocar cáncer de piel. Aunque el organismo cuenta con mecanismos de reparación del ADN, es crucial explorar alternativas adicionales para prevenir y tratar el daño causado por radiación. Según la OMS, casi un tercio de las muertes por cáncer de piel no melanomatoso se relacionan con el trabajo bajo el sol.
Por ello, en esta investigación se explora el potencial de adicionar fotoliasa en protectores solares como un tratamiento post-exposición UV que repara el ADN y reduce la inflamación, minimizando el riesgo de desarrollar cáncer melanomatoso. Además, se busca sintetizar y divulgar los hallazgos clave para promover su aplicación en la prevención de esta enfermedad.
Figura 2. Estructura de la fotoliasa (Protein Data Bank , s.f. de Kort et al. 2004)
Parámetros Fisicoquímicos
Parámetos cinéticos
Cofactores
Figura 1. Esquema de reacción de las Fotoliasas para la reparación de ADN dañado (Information on EC 4.1.99.13 - (6-4)DNA Photolyase - BRENDA Enzyme Database, n.d.).
Proceso de purificación
4.- Cromatografía en Blue Sepharose: El dializado se carga en una columna Blue Sepharose, se lava con buffer y se eluye con alta concentración de sal. Las fracciones que contienen fotoliasa se identifican por su color azul y se concentran.5.- Cromatografía en Bio Gel P-100: La muestra se carga en una columna Bio Gel P-100, se eluye con buffer de fosfato de potasio y se recogen las fracciones azules. 6.- Cromatografía en hidroxiapatita: Las fracciones azules de Bio Gel se cargan en una columna de intercambio iónico en hidroxiapatita, se eluyen con un gradiente de fosfato de potasio. Las fracciones se combinan, se dializan y se almacenan a -80°C en alícuotas.
A continuación, se describe el proceso de producción y purificación de la fotoliasa de A. nidulans en E. coli (Figura 3), según Sancar (2006), se eligió la purificación en E. coli debido al mayor rendimiento presentado:
1.- Expresión: Se utiliza E. coli UNC523 con el plásmido pMS969, cultivado en medio LB a 37°C. La expresión de la fotoliasa se induce con IPTG cuando la densidad óptica (A600) es 0.6-0.8. Tras 4 horas de incubación, las células se recogen por centrifugación, se lavan, congelan y almacenan a -80°C. 2.- Lisis celular: Los pellets celulares se descongelan y resuspenden en buffer de lisis con lisozima. Luego, se someten a sonicación y centrifugación para eliminar restos celulares. 3.- Precipitación con sulfato de amonio: El sobrenadante se trata con sulfato de amonio, se agita y centrifuga. El pellet resultante se disuelve en buffer de equilibración y se dializa contra el mismo buffer.zan y se almacenan a -80°C en alícuotas.
Figura 3. Producción fotoliasa basado en la investigación de Sancar (2006).
Ensayo enzimático
Los ensayos de actividad enzimática miden la capacidad de la fotoliasa para reparar ADN dañado por radiación UV. Utilizando oligotimidilatos (oligo(dT)18) con dímeros de timina como sustrato, se emplean concentraciones de enzima de 1.7 x 10⁻⁸ M y 3.3 x 10⁻⁸ M. El ensayo se realiza en un buffer de Tris-HCl 50 mM, pH 7.2, a 20 ± 1°C, y la reacción se monitorea espectrofotométricamente a 260 nm en tiempo real. La actividad se expresa en picomoles de dímero reparado, con un número de recambio calculado en 3.4 min⁻¹. El diagrama del proceso se describe en la Figura 4.
Figura 4. Diagrama de purificación fotoliasa basado en la investigación de Sancar(2006).
Las métricas que evaluarán el impacto en estos ODS incluyen:
- Reducción de la incidencia de cáncer de piel en poblaciones vulnerables.
- Disminución de ausencias laborales por enfermedades relacionadas con el sol.
- Crecimiento en inversiones y patentes en biotecnología dermatológica.
Normatividad
ODS
Este avance es significativo debido a su efecto en la salud, dado que la radiación UV favorece el cáncer de piel. Está relacionado con los Objetivos de Desarrollo Sostenible (ODS). Trabajo decente y crecimiento económico (ODS 8): Salvaguardar a los empleados que se encuentran expuestos al Sol. Industria, innovación e infraestructura (ODS 9): Impulsar la biotecnología en el campo de la dermatología a través de tecnologías emergentes y patentes.
Existen ciertas normativas que fungen como parámetros para el desarrollo de estos proyectos que son las siguientes: La ley de bioseguridad de organismos genéticamente modificados que se encarga de regular la creación y proceso de fabricación de organismos para garantizar la bioseguridad de la población y el ambiente (Cámara de Diputados del H. Congreso de la Unión, 2022). La NOM-164-SEMARNAT/SAGARPA-2013 que rige el contenido de los reportes acerca de la investigación, resultados o liberación de organismos genéticamente modificados (Diario Oficial, 2014a). La NOM-141-SSA1/SCFI-2012 que es específica para su categoría como protector solar y dicta las reglas para el etiquetado que en este caso se categorizan como cosméticos, además de su Apéndice Normativo "A" Protectores Solares de la Norma Oficial Mexicana NOM-141-SSA1/SCFI-2012 que dicta la concordancia que el producto debe tener con las normas internacionales (Diario Oficial, 2014b).
Conclusión
La fotoliasa es una herramienta innovadora para reparar el ADN dañado por la radiación UV, ofreciendo un enfoque preventivo para el cáncer de piel y otros problemas cutáneos. Su uso en protectores solares y tratamientos contribuirá significativamente a la salud pública, beneficiando especialmente a trabajadores expuestos al sol, como agricultores y obreros. Comprender sus requerimientos específicos permite abrir aplicaciones multidisciplinarias que abordan problemas actuales, reducen costos relacionados con tratamientos oncológicos y fomentan la inversión en biotecnología, promoviendo además prácticas más sostenibles y avances científicos.
ReferenciasDiario Oficial de la Federación. (2014a). MODIFICACIÓN de los numerales 5.1.1, 5.1.10.2.2, 5.2.6, 5.3.1 y 5.3.7.18, segundo transitorio y el Apéndice Normativo "A" Protectores Solares de la Norma Oficial Mexicana NOM-141-SSA1/SCFI-2012,
https://dof.gob.mx/nota_detalle.php?codigo=5332692&fecha=14/02/2014#gsc.tab=0 Diario Oficial de la Federación. (2014b). NORMA Oficial Mexicana NOM-164-SEMARNAT/SAGARPA-2013. https://www.gob.mx/profepa/documentos/norma-oficial-mexicana-nom-164-semarnat-sagarpa-2013#:~:text=septiembre%20de%202014-,Norma%20Oficial%20Mexicana%20NOM%2D164%2DSEMARNAT/SAGARPA%2D2013,y%2C%20adicionalmente%2C%20a%20la%20sanidad Gamez, M. J. (2022, May 24). Objetivos y metas de desarrollo sostenible - Desarrollo Sostenible. Desarrollo Sostenible. https://www.un.org/sustainabledevelopment/es/objetivos-de-desarrollo-sostenible/
Information on EC 4.1.99.13 - (6-4)DNA photolyase - BRENDA Enzyme Database. (n.d.). https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=4.1.99.13 Kort, R., Komori, H., Adachi, S., Miki, K., & Eker, A. (2004). DNA apophotolyase fromAnacystis nidulans: 1.8 Å structure, 8-HDF reconstitution and X-ray-induced FAD reduction. Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography, 60(7), 1205-1213. https://doi.org/10.1107/s0907444904009321 National Institutes of Health (2023, March 14). El sol, ¿puede realmente provocar cáncer y hacer que luzca más viejo?. https://salud.nih.gov/preguntele-a-carla/el-sol-puede-realmente-provocar-cancer-y-hacer-que-luzca-mas-viejo
Sancar, A. (2008). Structure and function of DNA photolyase and cryptochrome blue-light photoreceptors. Chemical Reviews, 103(6), 2203–2237. https://doi.org/10.1021/cr0204348
Sancar, G. B., & Sancar, A. (2006). Purification and characterization of DNA photolyases. Methods in Enzymology on CD-ROM/Methods in Enzymology, 121–156. https://doi.org/10.1016/s0076-6879(06)08009-8
PubMed. (n.d.). *Degradation of DNA induced by UV in Aspergillus nidulans. Recuperado de https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/381100/ Jorns, M. S., Sancar, G. B., & Sancar, A. (1985). Identification of oligothymidylates as new simple substrates for E. coli DNA photolyase and their use in a rapid spectrophotometric enzyme assay. Biochemistry, 24(8), 1856–1861. doi:10.1021/bi00329a008 Protein Data Bank [PDB]. (n.d.). RCSB PDB - 1DNP: STRUCTURE OF DEOXYRIBODIPYRIMIDINE PHOTOLYASE. https://www.rcsb.org/structure/1DNP
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Parametros cineticos
- Ks (análogo a Km): 5.1 µM para los dímeros de pirimidina. Sancar (2008)
- Vmax: 120 nmol/min/mg de proteína. Sancar (2008)
- kcat: 10 s⁻¹. Sancar (2008)
Parametros Fisicoquicos
- Peso molecular: 55 kDa (Zhang et al., 2017)
- Punto isoeléctrico (pI): 5.6 (Falkner & Horner, 1976)
- Estabilidad Térmica: Es susceptible a temperaturas de 5 y 14 ºC en su medio natural dentro de (A. nidulans) y cuando se extrae para que se encuentren en células cultivadas la temperatura cambia de 28 a 38ºC. (Sancar, 2008)
- Rango óptimo de pH: 6.5 - 7.5
- Cofactores: FADH-+ MTHF en E. coli y FADH-+ 8-HDF en A. nidulans (Sancar, 2008)
- Dependencia de luz: 450 nm (Luz azul) Essen & Klar (2006)
Cofactor
FADH₂
El cofactor FADH₂ es fundamental en este proceso, ya que funge como donador de electrones. Durante la reparación, FADH₂ cede un electrón al fotoproducto afectado, generando un estado de excitación que desecha el dimero y restaura la estructura original del ADN. Posteriormente, el FADH regresa a su estado reducido mediante un segundo evento de absorción de luz.
Flavina adenina dinucleótido reducido
Reacción
Esto sucede mediante la absorción de luz UV (350-450 nm) para su activación, posteriormente se transfieren electrones desde FADH₂ para romper los enlaces anómalos de los dímeros de timina y así restaurar la estructura del ADN, manteniendo la integridad genética de la célula.
La enzima fotoliasa como reparadora celular ante el daño solar
Ashleen Hernández Arenas
Created on March 6, 2025
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Autores:De la Luz Ramírez Edgar Danthael A01067547 Hernández Arenas Ashleen A01772782 Orozco Montes de Oca María Fernanda A01769576 Velázquez Trujillo Liliana Abigail A01769741 Profesor MSc Juan Jesús Cruz Maldonado Materia BT2019 | Análisis y estudio de biosistemas Grupo 101
La enzima fotoliasa como reparadora celular ante el daño solar
Características
Introducción
La fotoliasa obtenida de Anacystis nidulans (Figura 2), es una enzima que repara el ADN dañado por radiación UV mediante fotorreactivación, regenerando eficientemente dímeros CPD y fotoproductos (6-4) sin alterar las cadenas de ADN existentes (Figura 1).
Cada día, la radiación UV del sol daña el ADN de nuestras células cutáneas y su acumulación puede provocar cáncer de piel. Aunque el organismo cuenta con mecanismos de reparación del ADN, es crucial explorar alternativas adicionales para prevenir y tratar el daño causado por radiación. Según la OMS, casi un tercio de las muertes por cáncer de piel no melanomatoso se relacionan con el trabajo bajo el sol. Por ello, en esta investigación se explora el potencial de adicionar fotoliasa en protectores solares como un tratamiento post-exposición UV que repara el ADN y reduce la inflamación, minimizando el riesgo de desarrollar cáncer melanomatoso. Además, se busca sintetizar y divulgar los hallazgos clave para promover su aplicación en la prevención de esta enfermedad.
Figura 2. Estructura de la fotoliasa (Protein Data Bank , s.f. de Kort et al. 2004)
Parámetros Fisicoquímicos
Parámetos cinéticos
Cofactores
Figura 1. Esquema de reacción de las Fotoliasas para la reparación de ADN dañado (Information on EC 4.1.99.13 - (6-4)DNA Photolyase - BRENDA Enzyme Database, n.d.).
Proceso de purificación
4.- Cromatografía en Blue Sepharose: El dializado se carga en una columna Blue Sepharose, se lava con buffer y se eluye con alta concentración de sal. Las fracciones que contienen fotoliasa se identifican por su color azul y se concentran.5.- Cromatografía en Bio Gel P-100: La muestra se carga en una columna Bio Gel P-100, se eluye con buffer de fosfato de potasio y se recogen las fracciones azules. 6.- Cromatografía en hidroxiapatita: Las fracciones azules de Bio Gel se cargan en una columna de intercambio iónico en hidroxiapatita, se eluyen con un gradiente de fosfato de potasio. Las fracciones se combinan, se dializan y se almacenan a -80°C en alícuotas.
A continuación, se describe el proceso de producción y purificación de la fotoliasa de A. nidulans en E. coli (Figura 3), según Sancar (2006), se eligió la purificación en E. coli debido al mayor rendimiento presentado: 1.- Expresión: Se utiliza E. coli UNC523 con el plásmido pMS969, cultivado en medio LB a 37°C. La expresión de la fotoliasa se induce con IPTG cuando la densidad óptica (A600) es 0.6-0.8. Tras 4 horas de incubación, las células se recogen por centrifugación, se lavan, congelan y almacenan a -80°C. 2.- Lisis celular: Los pellets celulares se descongelan y resuspenden en buffer de lisis con lisozima. Luego, se someten a sonicación y centrifugación para eliminar restos celulares. 3.- Precipitación con sulfato de amonio: El sobrenadante se trata con sulfato de amonio, se agita y centrifuga. El pellet resultante se disuelve en buffer de equilibración y se dializa contra el mismo buffer.zan y se almacenan a -80°C en alícuotas.
Figura 3. Producción fotoliasa basado en la investigación de Sancar (2006).
Ensayo enzimático
Los ensayos de actividad enzimática miden la capacidad de la fotoliasa para reparar ADN dañado por radiación UV. Utilizando oligotimidilatos (oligo(dT)18) con dímeros de timina como sustrato, se emplean concentraciones de enzima de 1.7 x 10⁻⁸ M y 3.3 x 10⁻⁸ M. El ensayo se realiza en un buffer de Tris-HCl 50 mM, pH 7.2, a 20 ± 1°C, y la reacción se monitorea espectrofotométricamente a 260 nm en tiempo real. La actividad se expresa en picomoles de dímero reparado, con un número de recambio calculado en 3.4 min⁻¹. El diagrama del proceso se describe en la Figura 4.
Figura 4. Diagrama de purificación fotoliasa basado en la investigación de Sancar(2006).
Las métricas que evaluarán el impacto en estos ODS incluyen:
Normatividad
ODS
Este avance es significativo debido a su efecto en la salud, dado que la radiación UV favorece el cáncer de piel. Está relacionado con los Objetivos de Desarrollo Sostenible (ODS). Trabajo decente y crecimiento económico (ODS 8): Salvaguardar a los empleados que se encuentran expuestos al Sol. Industria, innovación e infraestructura (ODS 9): Impulsar la biotecnología en el campo de la dermatología a través de tecnologías emergentes y patentes.
Existen ciertas normativas que fungen como parámetros para el desarrollo de estos proyectos que son las siguientes: La ley de bioseguridad de organismos genéticamente modificados que se encarga de regular la creación y proceso de fabricación de organismos para garantizar la bioseguridad de la población y el ambiente (Cámara de Diputados del H. Congreso de la Unión, 2022). La NOM-164-SEMARNAT/SAGARPA-2013 que rige el contenido de los reportes acerca de la investigación, resultados o liberación de organismos genéticamente modificados (Diario Oficial, 2014a). La NOM-141-SSA1/SCFI-2012 que es específica para su categoría como protector solar y dicta las reglas para el etiquetado que en este caso se categorizan como cosméticos, además de su Apéndice Normativo "A" Protectores Solares de la Norma Oficial Mexicana NOM-141-SSA1/SCFI-2012 que dicta la concordancia que el producto debe tener con las normas internacionales (Diario Oficial, 2014b).
Conclusión
La fotoliasa es una herramienta innovadora para reparar el ADN dañado por la radiación UV, ofreciendo un enfoque preventivo para el cáncer de piel y otros problemas cutáneos. Su uso en protectores solares y tratamientos contribuirá significativamente a la salud pública, beneficiando especialmente a trabajadores expuestos al sol, como agricultores y obreros. Comprender sus requerimientos específicos permite abrir aplicaciones multidisciplinarias que abordan problemas actuales, reducen costos relacionados con tratamientos oncológicos y fomentan la inversión en biotecnología, promoviendo además prácticas más sostenibles y avances científicos.
ReferenciasDiario Oficial de la Federación. (2014a). MODIFICACIÓN de los numerales 5.1.1, 5.1.10.2.2, 5.2.6, 5.3.1 y 5.3.7.18, segundo transitorio y el Apéndice Normativo "A" Protectores Solares de la Norma Oficial Mexicana NOM-141-SSA1/SCFI-2012, https://dof.gob.mx/nota_detalle.php?codigo=5332692&fecha=14/02/2014#gsc.tab=0 Diario Oficial de la Federación. (2014b). NORMA Oficial Mexicana NOM-164-SEMARNAT/SAGARPA-2013. https://www.gob.mx/profepa/documentos/norma-oficial-mexicana-nom-164-semarnat-sagarpa-2013#:~:text=septiembre%20de%202014-,Norma%20Oficial%20Mexicana%20NOM%2D164%2DSEMARNAT/SAGARPA%2D2013,y%2C%20adicionalmente%2C%20a%20la%20sanidad Gamez, M. J. (2022, May 24). Objetivos y metas de desarrollo sostenible - Desarrollo Sostenible. Desarrollo Sostenible. https://www.un.org/sustainabledevelopment/es/objetivos-de-desarrollo-sostenible/ Information on EC 4.1.99.13 - (6-4)DNA photolyase - BRENDA Enzyme Database. (n.d.). https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=4.1.99.13 Kort, R., Komori, H., Adachi, S., Miki, K., & Eker, A. (2004). DNA apophotolyase fromAnacystis nidulans: 1.8 Å structure, 8-HDF reconstitution and X-ray-induced FAD reduction. Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography, 60(7), 1205-1213. https://doi.org/10.1107/s0907444904009321 National Institutes of Health (2023, March 14). El sol, ¿puede realmente provocar cáncer y hacer que luzca más viejo?. https://salud.nih.gov/preguntele-a-carla/el-sol-puede-realmente-provocar-cancer-y-hacer-que-luzca-mas-viejo Sancar, A. (2008). Structure and function of DNA photolyase and cryptochrome blue-light photoreceptors. Chemical Reviews, 103(6), 2203–2237. https://doi.org/10.1021/cr0204348 Sancar, G. B., & Sancar, A. (2006). Purification and characterization of DNA photolyases. Methods in Enzymology on CD-ROM/Methods in Enzymology, 121–156. https://doi.org/10.1016/s0076-6879(06)08009-8 PubMed. (n.d.). *Degradation of DNA induced by UV in Aspergillus nidulans. Recuperado de https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/381100/ Jorns, M. S., Sancar, G. B., & Sancar, A. (1985). Identification of oligothymidylates as new simple substrates for E. coli DNA photolyase and their use in a rapid spectrophotometric enzyme assay. Biochemistry, 24(8), 1856–1861. doi:10.1021/bi00329a008 Protein Data Bank [PDB]. (n.d.). RCSB PDB - 1DNP: STRUCTURE OF DEOXYRIBODIPYRIMIDINE PHOTOLYASE. https://www.rcsb.org/structure/1DNP
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Parametros cineticos
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Cofactor
FADH₂
El cofactor FADH₂ es fundamental en este proceso, ya que funge como donador de electrones. Durante la reparación, FADH₂ cede un electrón al fotoproducto afectado, generando un estado de excitación que desecha el dimero y restaura la estructura original del ADN. Posteriormente, el FADH regresa a su estado reducido mediante un segundo evento de absorción de luz.
Flavina adenina dinucleótido reducido
Reacción
Esto sucede mediante la absorción de luz UV (350-450 nm) para su activación, posteriormente se transfieren electrones desde FADH₂ para romper los enlaces anómalos de los dímeros de timina y así restaurar la estructura del ADN, manteniendo la integridad genética de la célula.