Capítulo05-Proteínas

Para que un polipéptido recién sintetizado madure hacia una proteína que sea funcional desde el punto de vista biológico, capaz de catalizar una reacción metabólica, impulsar el movimiento celular, o formar las varillas y los cables macromoleculares que proporcionan integridad estructural a pelo, huesos, tendones y dientes, debe plegarse hacia una disposición tridimensional específica.

Las deficiencias genéticas o nutricionales que obstaculizan la maduración de proteínas son nocivas para la salud.

• La configuración se refiere a la relación geométrica entre un conjunto dado de átomos.

• La conformación alude a la relación espacial de cada átomo en una molécula.

• Las proteínas que se pueden extraer de las células por medio de soluciones acuosas se clasifican como solubles.

• Las protenínas integrales de la membrana requieren la disolución de esta con detergentes.

• Las proteínas globulares son moléculas casi esféricas que tienen relaciones axiales de no más de tres.

• La mayoría de las enzimas son proteínas globulares.

• Muchas proteínas estructurales adoptan conformaciones extendidas llamadas proteínas fibrosas.

• Las lipoproteínas y glucoproteínas contienen lípidos y carbohidrato unido de manera covalente.

O2 O3

1766-1844

• La mioglobina, la hemoglobina, los citocromos y muchas otras metaloproteínas contienen iones metálicos estrechamente asociados.

Las proteínas desempeñan complejas funciones físicas y catalíticas al colocar grupos químicos específicos en una disposición tridimensional precisa.

• Estructura primaria, la secuencia de los aminoácidos en una cadena polipeptídica.

• Estructura secundaria, el plegado de segmentos de polipéptido cortos (3 a 30 residuos).

• Estructura terciaria, el montaje de unidades estructurales secundarias hacia unidades funcionales más grandes.

• Estructura cuaternaria, el número y los tipos de unidades polipeptídicas de proteínas oligoméricas y su disposición espacial.

Los enlaces peptídicos restringen conformaciones secundarias posibles

Los ángulos que definen los dos tipos más comunes de estructura secundaria, la hélice ɑ y la lámina (u hoja) β.

• Las proteínas se componen en exclusiva de L-aminoácidos, las únicas hélices ɑ estables que pueden formar son dextrógiras.

• La estabilidad de una hélice surge de los enlaces de hidróegeno formados entre el oxígeno del carbonilo.

• Debido a que posee un pequeño grupo R tan pequeño, la glicina es capaz de alterar el empaquetamiento, lo que puede introducir una curva dentro de una hélice ɑ.

• Estas hélices anfipáticas están bien adaptadas a la formación de interfases entre regiones polares y no polares como el interior hidrofóbico de una proteína y su ambiente acuoso.

• Los grupos de hélices anfipáticas pueden crear canales, o poros, a través de las membranas celulares hidrofóbicas que permiten el paso de moléculas polares específicas.

Vista de perfil, la columna vertebral sigue un patrón en zigzag o plisado desde el cual los grupos R de los residuos de aminoácidos adyacentes se proyectan en direcciones opuestas.

Al igual que la hélice ɑ, las láminas β derivan gran parte de su estabilidad de los enlaces de hidrógeno entre los oxígenos de carbonilo. Estos enlaces se forman entre segmentos adyacentes de la lámina β.

• La mayoría de las láminas β no es perfectamente plana y muestra tendencia a tener un giro hacia la derecha.

• Los grupos de hebras retorcidas de lámina β, a veces denominadas barriles β, forman el núcleo de muchas proteínas gobulares.

• Cerca de la mitad de los residuos en una proteína globular “típica” reside en hélices ɑ u hojas β, y la otra mitad en asas, giros, curvas y otras características conformacionales extendidas.

• Las asas son regiones que contienen residuos más allá del número mínimo necesario para conectar regiones adyacenes de la estructura secundaria.

• El término “estructura terciaria” alude a la conformación tridimensional completa de un polipéptido individual.

• Un dominio es una sección de estructura proteínica suficiente para desempeñar una tarea química o física particular.

• Las proteínas simples en particular las que iteractúan con un solo sustrato u otro ligando, como la lizsozima, la isomeraza de la triosafosfato.

• La proteína de almacenamiento de oxígeno mioglobina comprende un solo dominio.

• La deshidrogenasa de lactato consta de dos dominios, un dominio de unión a NAD+ N-terminal y uno de unión al C-terminal para el segundo sustrato, el piruvato.

• La deshidrogenasa de lactato pertenece a la familia de oxidorreductasas que comparten un dominio compun de unón a NAD(P)+ N-terminal conocido como pliegue de Rossman.

• No todos los dominos se unen a sustratos. Los dominios hidrófobos fijan las proteínas a las membranas o les permiten atravesarlas.

• Los dominios reguladores desencadenan cambios en la función de las proteínas en respueta a la unión d eefectores alostéricos.

• La estructura cuaternaria define la composición polipeptídica de una proteína.

• Las proteínas monoméricas constan de una cadena polipeptídica única.

• Las proteínas diméricas contienen dos cadenas polipeptídicas.

• Los homodímeros contienen dos copias de la misma cadena polipeptídica, mientras que en un heterodímero los polipéptidos difieren.

• ɑ4 designa una proteína homotetramérica, y ɑ2β2γ una proteína con cinco subunidades de tres tipos diferentes.

• Las principales entre ellas son las intreracciones hidrófobas que impulsan la mayoría de las cadenas laterales de aminoácidos hidrófobos hacia el interior de la proteína.

• Las proteínas son moléculas dinámicas capaces de plegarse a la coformación que les brinda competencia funcional.

• Pueden replegarse si su conformación se altera, es un proceso llamado renaturalización.

• Las proteínas chaperón participan en el plegado de más de la mitad de las proteínas de mamíferos.

• La familia de chaperones hsp70 (proteína de choque por calor de 70 kDa) se une a secuencias cortas de aminoácidos hidrofóbicos que emergen mientras un nuevo polipéptido.

• La familia de chaperones hsp60, a veces llamada chaperoninas, actúa más tarde en el proceso de plegado, a menudo junto con un chaperón hsp70.

Método 1: Diagrama de Möeller

1s 2s 2p 3s 3p 3d 4s 4p 4d 4f 5s 5p 5d 5f 6s 6p 6d 7s 7p

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Necesitamos el No. Atómico

Método 1: Diagrama de Möeller

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Escribe la configuración electrónica del elemento.

Ge

32

Mo

42

Necesitamos el No. Atómico

Método 1: Diagrama de Möeller

10

10

10

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14

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1s 2s 2p 3s 3p 3d 4s 4p 4d 4f 5s 5p 5d 5f 6s 6p 6d 7s 7p

Escribe la configuración electrónica del elemento.

Ba

56

Cl

17