enzimas

ENzimas Bioquímica general

Equipo 1

Grupo 1-1

Profesor: Erandi Carranza Pérez

28/10/24

1. Arellano Beltrán Kenay Alejandro2. Castañeda Ponce Ivanna3. López González Dayra Arissbett4. Inzunza Nuñez Luis Carlos5. Martinez Inzunza Andrea6. García Bojorquez Kevin Yahir

Integrantes equipo 1-1

3.5 Efecto de inhibidores y moduladores en la actividad enzimática

3.4 Mecanismo y cinética enzimática

3.3 Clasificación

íNDICE

3.1 Concepto y partes de una enzima

3.2 Componentes de un sistema enzimáito

Conceptos y partes de una enzima

1. Cátalisis: Es el proceso por el cual se aumenta o disminuye la velocidad de una reacción química, debido a la participación de una sustancia llamada catalizador.2. Grupo prostético: Es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas3. Sustrato: Es una molécula sobre la cual actúa una enzima4. Apoenzima: Es una proteína sin actividad que constituye la holoenzima o enzima activa5. Holoenzima: Es una enzima completa y activada catalíticamente6. Isoenzima: Son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química7. Zimógeno: Es un precursor enzimatico inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas.8. Reacción química: Proceso mediante el cúal (elementos o compuestos) denominados reactivos, sufren un proceso de transformación o combinación para dar lugar a una serie de sustancias diferentes denominadas productos3

Conceptos

¿Qué son las enzimas?

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.

Cadenas polipeptídicas

Sitio activo (aminoácidos)

Proteínas

- Proteínas - Cadenas polipeptídicas- Sitio activo

Partes de la enzima

- Subunidades o aminoácidos más pequeños unidos entre si- Bloques de construcción de proteínas

Sustancia que contiene muchos aminoácidos, en otras palabras, las móleculas que se unen para formar proteínas.

Cadenas polipeptídicas

Apoenzima

Cofactor o conezima

Apoenzima

Holoenzima

Partes de la enzima

Glosario

Glosario

Cofactor: Es una sustancia no proteica que debe de estar presente para que la enzima pueda actuar. Coenzima: Cofactor orgánico no proteíco.

Sitio alostérico

Sitio activo

Enzima activa

Producto

Sustrato

Sitio alostérico: Parte de la enzima que puede unirse a coenzimas o cofactores los cuales modifican la disponibilidad del sitio activo

Sitio activo: Parte de la enzima que se une al sustrato

Partes de la enzima

Componentes de un sistema enzimático

Sitio activo: La parte de la enzima donde se une el sustrato. Cofactor: Un componente químico adicional que algunas enzimas requieren para funcionar.

Enzima: Un catalizador biológico que acelera una reacción química sin modificarse. Sustrato: La molécula de reactivo sobre la que actúa una enzima.

Clasificación

Estas transfieren un grupo (diferentes del hidrógeno) de un sustrato a otro.

AH2 + B A +BH2

2. Transferasas:

A - R + B A + B – R

Catalizan la oxidación de un sustrato con la reducción simultánea de otro sustrato o coenzima.

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1. Oxidorreductasas

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Hidroliza esteres, éteres, enlaces peptidicos y glucosidicos adicionando agua para romper el enlace. Realiza la reducción de polímeros obteniendo monometros Todas las enzimas digestivas son hidrolasas

3. Hidrolasas:

Fructosa- 1,6 bifosfato gliceraldehido 3-fosfato + dihidroxiacetona-fosfató

Acetilcolina + H2O colina + acetato

Remueven grupos de sustratos o rompen enlaces por mecanismos diferentes a la hidrolisis (no se utiliza agua)

4. Liasas

AcetilCoA + CO2 + ATP MalonilCoA + ADP + Pi

Realizan procesos de isómeros ópticos o posicionales del sustrato.

Gliceraldeihido-3-fosfató Dihidroxiacetona-fosfató

6. Isomerasas:

Unen dos sustratos, generalmente con la hidrolisis simultánea del ATP. Dos tipos: Sintetasas: enzimas ATP-dependientes que catalizan reacciones de biosíntesis. Sintasas: enzimas que catalizan reacciones de biosíntesis, pero no requieren ATP-directamente.

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5. Ligasas

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Mecanismo y cinética enzimática

¿Qué son?

El mecanismo enzimático es el proceso que sigue una enzima para ayudar a transformar un sustrato en un producto

Estado de Transición: Es un estado intermedio de alta energía en el que los enlaces químicos están a punto de romperse y formarse. La enzima reduce la energía de activación necesaria para alcanzar este estado.Catálisis y transformación química: Durante esta etapa, ocurren cambios químicos que provocan la transformación del sustrato en productos. Este proceso puede implicar la ruptura de enlaces y la formación de nuevos enlaces en la molécula.

Reconocimiento y Unión del Sustrato: El sustrato se acerca a la enzima y se une al sitio activo Formación del Complejo Enzima-Sustrato: La unión del sustrato provoca un cambio en la conformación de la enzima, a menudo descrito como el modelo "inducido".

Como funciona el mecanismo enzimático:

La ecuación del modelo de Michaelis-Menten es v = Vmax [S] / [S] + KM. *v: La velocidad de la reacción *Vmax: La velocidad máxima de la reacción *[S]: La concentración del sustrato *KM: La constante de Michaelis-Menten, corresponde a la concentración de sustrato con la cual la velocidad de reacción enzimática alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad máxima.

Describe cómo la velocidad de reacción de una enzima varía con la concentración de sustrato

Modelo de Michaelis-Menten

La cinética enzimática es el estudio de que tan rápido actúan las enzimas en las reacciones químicas. Se ocupa de entender cómo diferentes factores, como la cantidad de sustrato y la cantidad de enzimas, afectan esa velocidad.

Cinética enzimatica

Formación de Productos: Es el proceso mediante el cual el sustrato se transforma en productos a través de la acción de la enzima, pasando por el estado de transición.Liberación de Productos: Los productos se liberan del sitio activo, permitiendo que la enzima regrese a su forma original y esté disponible para un nuevo ciclo de reacción.

*Diagnóstico de enfermedades *Desarrollo de fármacos *Comprensión de procesos fisiológicos *desarrollo de vacunas *Influencia en las lesiones musculares

Aplicaciones de la cinética enzimática en la medicina:

Efectos de inhibidores y moduladores en la actividad enzimática

Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a las enzimas y disminuyen su actividad. Esto puede tener diversos efectos. Estos tambien pueden tener diversos usos, como: Matar a agentes patógenos, Corregir desequilibrios metabólicos, Impedir el crecimiento de células cancerosas

Inhibidores enzimáticos

El inhibidor no impide que el sustrato se una a la enzima.

Inhibición no competitiva

El inhibidor se une al sitio activo de la enzima, impidiendo que el sustrato se una al mismo sitio.

Inhibición competitiva

Se precisa una nueva síntesis enzimática para que el efecto desaparezca.

Inhibición irrevesrsible

El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato, afectando la unión del otro.

Inhibición mixta

La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como temperatura, pH y concentración. Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH específicos, y bajo condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su capacidad de unirse a un sustrato.

Moduladores

¿Qué son?

Los moduladores son moléculas que aumentan la actividad de una enzima. Al unirse a un sitio específico de la enzima (diferente del sitio activo), provocan cambios conformacionales que favorecen la unión del sustrato y aceleran la reacción.

Cofactores enzimáticos

Moduladores alostéricos positivos

Tipos de moduladores

Estabilización de la conformación activa de la enzima

Facilitación de la conversión del complejo enzima-sustrato en producto

Aumento de la afinidad de la enzima por el sustrato

Principales efectos de los moduladores:

Concluimos que las enzimas son proteinas que catalizan reacciones bioquimicas acelerando procesos vitales del organismo, estas permiten que reacciones metabolicas se realicen de manera eficiente y regulada esto nos lleva a que son fundamentales para la regulación de la vida y tecnologias biologicas 3

CONCLUSIÓN

1. ¿Comó se le llama al espacio donde se une el cofactor o coenzima?2. Menciona 3 clasificaciónes de las enzimas3. ¿Qué son los inhibidores enzimaticos?4. ¿Qué es el mecanismo enzimático?5. ¿Qué estudia la cinética enzimatica?3

Actividad

Biolan Health. (2016). Mecanismos de acción de las enzimas. Recuperado de https://biolanhealth.com/es/mecanismos-de-accion-de-las-enzimas/ Khan Academy. (2018). HS- Repaso de enzimas. Recuperado de https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/hs-enzymes-review Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM). (2014). Función y mecanismos de las enzimas. Revista Digital Universitaria, 15(12). Recuperado de https://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/art91.pdf Cinetica enzimática Temas Selectos de Ciencias. (s.f.). Cinética enzimática. Recuperado de https://temas-selectos-de-ciencias.blogspot.com/p/cinetica-enzimatica.html Khan Academy. (s.f.). Fundamentos de las gráficas de cinética enzimática. Recuperado de https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/basics-of-enzyme-kinetics-graphs Universidad Nacional de la Patagonia (UNP). (2016). Cinética enzimática (Unidad 9). Recuperado de http://www.fcn.unp.edu.ar/sitio/quimicabiologica1/wp-content/uploads/2016/02/11-2016-Teor%C3%ADa-Unidad-9-Cin%C3%A9tica-enzim%C3%A1tica.pdf Khan Academy. (2015). Regulación de las enzimas. Recuperado de https://es.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/enzyme-regulation/a/enzyme-regulationYouTube. (2016, Octubre, 19). Enzimas Clasificación [Video]. https://youtu.be/6vEQ3o2b1wU Inhibidor enzimático - Eugenomic. (2023, 27 junio). Eugenomic. https://eugenomic.com/recursos/glosario/inhibidor/

referencias

¡Gracias!