Les proteïnesPròtids
UNITAT 4
Biomolècules formades per: C H O N Sovint poden contenir altres elements: S P Cu Mg...Són fonamentals per la seva abundància (50% en pes sec).Són molt importants per la seva varietat de funcions: estructural, enzimàtica, reguladora…Són molècules grans formades per la unió lineal o polimerització unitats anomenades: AMINOÀCIDS
1.Composició de les proteïnes: els aminoàcids
Una proteïna es pot definir com un polímer d'aminoàcids.Els aminoàcids són compostos orgànics de baix pes molecular que es caracteritzen pel fet de tenir un grup àcid o carboxil (-COOH) i un grup amino (-NH2). Estan formats per:-Un àtom de C central (α alpha) - Un grup carboxil o àcid (-COOH) - Un grup amino -(NH2)- Un àtom d’H - Un radical variable (R) , en funció del qual distingim els 20 tipus d’aminoàcids que formen part de les proteïnes.
Composició de les proteïnes: els aminoàcids
Sòlids, cristal·lins, solubles en aigua, punt de fusió elevat Tots menys la glicina (Gly) tenen almenys un C𝞪 asimètric (quatre radicals diferents), a causa d’això els aminoàcids presenten activitat òptica, i per tant hi ha:- Aminoàcids dextrogirs (+) : desvien la llum a la dreta - Aminoàcids levogirs (-) : desvien la llum a l’esquerra També poden presentar 2 esteroisòmers o isòmers espacials diferents:- Isòmer D: grup -NH2 a la dreta- Isòmer L: grup -NH2 a l’esquerraNomés les formes L formen part de les proteïnes
Les propietats dels aminoàcids.Propietats físiques
En dissolució aquosa els aminoàcids mostren un comportament amfòter: poden ionitzar-se i, segons el pH del medi, actuar com un àcid o com una base (cedint o captant protons del medi):- El grup àcid o carboxil allibera protons al medi:-COOH -COO- + H+- El grup bàsic o amino capta protons del medi: -NH2 + H+ NH3+
Les propietats dels aminoàcids.Propietats químiques
El punt isoelèctric d’un aminoàcid és el valor de pH en el qual la molècula presenta una càrrega elèctrica neta igual a 0
Els aminoàcids mantenen constant el pH del medi, tenen efecte tampó o amortidora.
En medi àcid (molts H+):El grup carboxil capta els protons Deixa de comportar-se com a àcid.En medi bàsic (pocs H+):El grup amino allibera protons. Deixa de comportar-se com a àcid.
Les propietats dels aminoàcids.Propietats químiques
pH bàsico, > 7
pH neutre, = 7
pH àcid, < 7
Segons el radial R que s’enllaça al C𝞪 els aminoàcids es poden classificar en: -No polars o hidrofòbics (R = cadena hidrocarbonada) -Polars sense càrrega (R = cadena amb radicals que formen ponts d’hidrogen amb H2O).-Polars amb càrrega negativa o àcids (R presenta grup àcid -COOH).-Polars amb càrrega positiva o bàsics (R presenta un grup bàsic -NH2).
La classificació dels aminoàcids.
Els enllaços químics entre aminoàcids s’anomenen enllaços peptídics i les cadenes que formen s’anomenen pèptids.Segons el número d’aminoàcids de la cadena peptídica tindrem:- Dipèptid: dos aminoàcids- Tripèptid: tres aa- Oligopèptid: menys de 10 aa- Polipèptid: entre 11 i 100 aa- Proteïna: més de 100 aa
2. L’enllaç peptídic
L’enllaç peptídic és:- Un enllaç covalent- Entre el grup carboxil -COOH del primer aa i el grup amino -NH2 del següent.- Es desprèn una molècula d’aigua- És un enllaç tipus amida.Independentment de la longitud de la cadena peptídica sempre hi haurà un grup NH2 queno ha reaccionat (extrem amino: N-terminal) i un grup COOH que tampoc ha reaccionat (extremcarboxil: C-terminal).
2. L’enllaç peptídic
L’enllaç peptídic té un comportament similar a un doble enllaç, és a dir, no permet el gir.Al no presentar llibertat de gir, l’enllaç peptídic presenta una certa rigidesa que immobilitza en un pla els àtoms que el formen.Una cadena peptídica està formada per una sèrie de plans separats pels grups CH-RNomés els enllaços simples dels àtomo C𝞪-N i C𝞪-C presenten llibertat de gir. Al girar, gira tot el pla.Aquesta característica és determinant en el plegament tridimensional de les cadenes peptídiques.
2. L’enllaç peptídic
Es consideren proteïnes als polipèptids de més de 50 aminoàcids o bé que tinguin un pes molecular superior a 5000 daltons (dalton o unitat de massa atòmica, equivalent a la dotzena part de la massa d'un àtom de carboni 12).Algunes proteïnes estan formades per una sola cadena polipeptídica.Altres proteïnes estan constituïdes per varies cadenes associades.És freqüent també que les proteïnes continguin algun fragment no peptídic.L’estructura d’una proteïna ve determinada per la naturalesa dels aminoàcids que la constitueixen. Es distingeixen 4 nivells d’organització: -Estructura primària.-Estructura secundària.-Estructura terciària. -Estructura cuaternària.
3. L’estructura de les proteïnes
La seqüència dels aminoàcids de la proteïna constitueix l’estructura primària.La conformació a l’espai de la proteïna constitueix l’estructura secundària i l’estructura terciària.L’associació de diverses cadenes polipeptídiques constitueix l’estructura quaternària de les proteïnes.
3. L’estructura de les proteïnes
- L’aminoàcid N-inicial té el grup amino lliure (-NH2)- L’aminoàcid C-terminal té el grup carboxil lliure (-COOH) - Informa dels aminoàcids que constitueixen la proteïna - Cada proteïna té una seqüència única d’aminoàcids. - La seqüència de la proteïna es fa numerant els aminoàcids des del N-inicial al C-terminal.
Seqüència d’aminoàcids de la proteïna ordenats des de l’extrem N-inicial del primer aminoàcid fins a l’extrem C-terminal de l’últim aminoàcid.
3.1- Estructura primària
Els grups R presents en un polipèptid influeixen en les propietats i les funcions del polipèptid. -Ex. Insulina humana: dues cadenes de 21 i 30 aminoàcids unides per enllaços disulfur.- En alguns casos, un únic canvi en la seqüència d’aminoàcids pot provocar canvis importants en el comportament global de la proteïna.- L’estructura primària d’una proteïna és fonamental per a la seva funció i per determinar els nivells d’organització superiors: les estructures secundària, terciària i quaternària.
3.1- Estructura primària
En alguns individus, l’hemoglobina té una valina en lloc d’un àcid glutàmic en la posició 6 d’una cadena de 146 aminoàcids. La cadena lateral de la valina és molt diferent de la del glutamat. El canvi provoca alteracions en l’hemoglobina i en els glòbuls vermells que la contenen. Els glòbuls vermells adopten la forma de falç. Els individus que tenen aquesta hemoglobina pateixen anèmia falciforme, una malaltia greu de la sang.
3.1- Estructura primària
La proteïna pot presentar, a més, zones sense estructura secundària anomenades zones irregulars
És la disposició en l’espai de l’estructura primària.Depèn del nombre d’enllaços d’hidrogen que presenta, la qual cosa depèn de: - els aminoàcids que la formen- la temperatura del medi en què es troben A mesura que els aminoàcids van sent enllaçats durant la síntesi de la proteïna, i gràcies a la capacitat de gir dels enllaços no peptídics, la cadena polipeptídica adquireix una disposició o una altra.- Es coneixien 3 tipus d’estructura secundària: - l’hèlix 𝛂 - la conformació 𝛃 - l’hèlix de col·lagen
3.2- Estructura secundària
Les diferents estructures secundàries són seccions de la proteïna amb una forma determinada, estabilitzades per enllaços d’hidrogen entre l’oxigen del carboni carboxílic d’un aminoàcid i l’hidrogen del grup amino d’un altre aminoàcid.
És important destacar que l’estructura secundària no està creada per interaccions entre les cadenes laterals dels aminoàcids (per les R), sinó per interaccions entre àtoms que formen part de l’esquelet d’enllaços peptídics de la proteïna (grups amino i carboxil). Per a què això sigui possible i que els grups amino i carboxil queden enfrontats les diferents seccions de la cadena peptídica, s’ha de doblegar.
3.2- Estructura secundària
La figura mostra dues de les conformacions més importants que permeten la formació d’enllaços d’hidrogen:- L’hèlix 𝛂, en la que l’esquelet del polipèptid forma una espiral.- la conformació (làmina o fulla)𝛃, en la que els segments d’una cadena peptídica giren 180º i a continuació es pleguen en el mateix pla.
3.2- Estructura secundària
L’estructura primària s’enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa (3,6 aa per volta). Aquesta estructura es manté gràcies als enllaços d’hidrogen entre l’O d’un grup -CO- d’un aminoàcid i l’H del quart aminoàcid que el segueix.Ex/ proteïnes amb diverses 𝞪-hèlix. La 𝞪-queratina presenta estructura en hèlix 𝞪
3.2- Estructura secundària (hèlix 𝞪)
L’estructura primària es disposa en una cadena estesa en forma de zig-zag (cada aminoàcid forma el pla d’un full plegat). Els grups R dels aminoàcids en col·loquen alternativament per sobre i per sota de la làmina.S’estableixen enllaços d’hidrogen entre els grups NH i CO d’un segment de la cadena i aquests mateixos grups d’un altre segment de la mateixa cadena que, després de fer un colze torna, generalment, en “sentit invers”.Ex/ La 𝛃 queratina de la seda o fibroïna presenta estructura en làmina plegada.
3.2- Estructura secundària (conformació 𝛃)
Exclusiva del col·lagen.Disposició en hèlix allargada (3 aminoàcids per volta) a causa de l’abundància de prolina i hidroxiprolina, ja que aquests aminoàcids tenen una estructura que dificulta la formació d’enllaços d’hidrogen.3 hèlixs de col·lagen unides mitjançant enllaços covalent i enllaços febles com els enllaços d’hidrogen, formen una superhèlix que dona lloc a una molècula de col·lagen. El col·lagen és molt freqüent en el teixit connectiu, la pell, els ossos i els cartílags dels animals.
3.3- Estructura secundària (hèlix de col·lagen)
És la disposició en l’espai que presenta l’estructura secundària. Representa la disposició definitiva que adopta la proteïna a l’espai.- Dos tipus d’estructura terciària: - Conformació globular - Conformació filamentosa
3.3- Estructura terciaria
La cadena polipeptídica es replega fortament donant lloc a formes globulars compactes.En aquesta conformació els grups apolars es situen a l’interior i els grups polars, a l’exterior. Això facilita que moltes proteïnes globulars siguin solubles en aigua i en dissolucions salines i possibilita que moltes duguin a terme funcions de transport, enzimàtiques, hormonals, etcLes conformacions globulars es mantenen estables per l’existència de diferents tipus d’enllaços entre els radicals R dels aminoàcids:Enllaços covalents forts: ponts disulfur (entre dues cisteïnes) Enllaços febles: pont d’hidrogen entre grups R polars, interaccions hidrofòbiques (forces de Van der Waals), enllaços iònics entre grups R amb càrrega.
Conformació GLOBULAR: proteïnes globulars
És una conformació més simple que la globular.Es dóna quan l’estructura secundària no es replega sino que forma estructures allargades i enrotllades al llarg d’un eix.Dona lloc a proteïnes amb estructures molt resistents, ideals per exercir funcions estructurals.Els grups polars i apolars estan en contacte amb l’exterior, cosa que fa que siguin insolubles en aigua.Exemples// col·lagen dels ossos, teixit conjuntiu, la 𝞪-queratina de les ungles, les banyes, les plomes, els pèls,... la 𝛃-queratina del fil de seda i de les teranyines...
Conformació FILAMENTOSA: proteïnes fibroses
Estructura terciaria
És l’estructura que presenten les proteïnes constituïdes per dues o més cadenes polipeptídiques amb estructura terciària, idèntiques o no, unides per enllaços febles(mai enllaços covalents). - Cada una d’aquestes estructures rep el nom de protomer - Segons el nombre de promoters que s’associen les proteïnes s’anomenen: - Dimers: 2 protomers (ex. hexoquinasa) - Tetramers: 4 protomers (ex. hemoglobina) - Pentamer: 5 protomers (ex. RNA-polimerasa) - Polimer: gran nombre de protomers (capside del virus de la poliomielitis)
3.4- Estructura quaternària
Les propietats d’una proteïna depenen sobretot dels seus radicals R Les principals son: - La solubilitat - La desnaturalització - L’especificitat - La capacitat amortidora
4. Les propietats de les proteïnes
Dependrà de la proporció d’aminoàcids amb radicals polars respecte dels aminoàcids amb radicals apolars: Quants més grups R més soluble serà la proteïna.Els R polars estableixen enllaços pont d’H amb les molècules d’aigua, de manera que cada proteïna queda recoberta d’una capa de molècules d’aigua i es pot dissoldre.Les proteïnes globulars tenen un elevat pes molecular, per la qual cosa, quan es dissolen, donen lloc a dispersions col·loidals.
4.1 La solubilitat
És la pèrdua de l’estructura quaternària, terciària i secundària per: - Canvis del pH - Canvis de Tª - Canvis de salinitat del medi - Agitació molecular La desnaturalització provoca que la proteïna adopti una conformació filamentosa i precipiti. De manera que perd la seva funcionalitat. Ex: llet tallada (desnaturalització, caseïna), desnaturalització de l'ovoalbúmina en cuinar un ou, la permanent (desnaturalització queratina del pèl).Renaturalització: algunes proteïnes poden recuperar la seva conformació originària, que es torna a les condicions inicials del medi.
4.2- La desnaturalització
Cada proteïna realitza una funció determinada que no pot ser realitzada per cap altra proteïna.Ex: L’hemoglobina transporta l=2 en els glòbuls vermells. Aquesta és específica de cada espècie, és a dir, diferent.
Les proteïnes que fan la mateixa funció en espècies diferents, proteïnes homòlogues, acostumen a presentar una estructura molt similar, però no idèntica; degut al fet que si difereixen en aas que no alteren la seva funció, la selecció natural no actua contra els individus que les tenen. Per aixó hi ha una gran variabilitat de molècules proteiques, és a dir, proteïnes específiques d'una espècie i fins i tot d'un individu.
4.3- L’especificitat
Les diferències d’una mateixa proteïna entre espècies, serveix per determinar el parentiu evolutiu. Com més allunyades evolutivament estan dues espècies, més diferències hi trobem. Tanmateix, com més emparentades estan les 2 espècies, més semblants són les proteïnes.
L’especificitat de les proteïnes de cada individu, provoquen que en les trasplantaments d’òrgans, apareguin problemes de rebuig. El sistema immunitari de la persona que rep l’òrgan, detecta que les proteïnes de membrana de l’òrgan són diferents de les del propi cos i produeix defenses i rebuig.
4.3- L’especificitat
Com que les proteïnes estan constituïdes per aminoàcids, també tenen un comportament amfòter, és a dir, depenent del pH del medi, poden comportar-se com un àcid o com una base. Les proteïnes dissoltes tendeixen a neutralitzar les variacions del pH del medi (solucions tampó o amortidores).
4.4- La capacitat amortidora
Hi ha dos tipus de proteïnes: Holoproteïnes: constituïdes exclusivament per aminoàcids - proteïnes filamentoses - proteïnes globularsHeteroproteïnes: constituïdes per aminoàcids i altres tipus de molècules.- cromoproteïnes. - glicoproteïnes - lipoproteïnes - fosfoproteïnes - nucleoproteïnes
5.- La classificació de les proteïnes
Proteïnes Filamentoses- Col·lagen: Component principal del teixit connectiu (pell, tendons, cartílag). Confereix resistència i elasticitat als teixits.-α-queratina: Proteïna estructural present en cabells, ungles i altres parts de l'epidermis. Confereix força i protecció.-Elastina: Trobat en els teixits que necessiten elasticitat, com la pell i els pulmons. Permet que els teixits es tornin a la seva forma original després de l'estirament o contracció.-β-queratina: Component de les escates, plomes i altres estructures externes d'animals com rèptils i aus. Aporta rigidesa i protecció.
5.1- Les holoproteïnes
Proteïnes Globulars- Histones: Solubles en aigua. Associades a ADN.- Albúmines: Solubles en aigua. Seroalbúmina de la sang, ovoalbúmina de l’ou, lactoalbúmina de la llet, globina de l'hemoglobina.- Globulines: Solubles en dissolucions salines. Seroalbúmina de la sang, ovoglobulina de l’ou, lactoglobulina de la llet, globulina de l’hemoglobina, immunoglobulina dels anticossos.
5.1- Les holoproteïnes
Formades per una part proteica formada per aminoàcids i una no proteica no formada per aminoàcids. La part no proteica es diu: grup prostètic- Pigment: cromoproteïnes - Glúcid: glicoproteïnes - Lípid: lipoproteïnes - Àcid fosfòric: fosfoproteïnes - Àcid nucleic: nucleoproteïnes
5.2- Les heteroproteïnes
Dos tipus segons els pigment: - Pigments profirínics: Porfirina (anell amb catió metàl·lic) Ex: grup hemo (Fe2+) de la hemoglobina, transport de l’oxigen a la sang.- Pigments no porfirínics: sense porfirinaEx: hemocianina, pigment respiratori de color blau, que conté coure i intervé en el transport d'oxigen en crustacis i mol·luscos.
5.2.1- Cromoproteïnes
Grup prostètic = un glúcid Exemples: Immunoglobulines i glicoproteïnes de les membranes plasmàtiques.
5.2.2- Glicoproteïnes
Lipoproteïnes: grup prostètic, un lípid. Ex: lipoproteïnes sanguínies, HDL i LDL (transport greixos per la sang).Fosfoproteïnes: grup prostètic: àcid fosfòric. Ex: la caseïna de la llet i la vitel·lina del rovell de l’ou. Nucleoproteïnes: grup prostètic: un àcid nucleic. Ex: associades a les histones i a les protemines dels espermatozoides.
5.2.3- Heteroproteïnes
6.- Les funcions de les proteïnes
-Estructural: glicoproteïnes de la membrana plasmàtica, les histones i protamines del ADN, les queratines, les elastines, els col·làgens, etc. - Reserva: ovoalbúmina de l’ou, la caseïna de la llet, etc - Transport: l’hemoglobina (O2), seroalbúmina (substàncies per la sang), lipoproteïnes (lípids per la sang)... - Enzimàtica: biocatalitzadors que afavoreixen les reaccions bioquímiques com la maltasa, la lipasa, l’amilasa,... - Hormonal: regulació del funcionament de l’organisme com la insulina, l’hormona del creixement… - Defensa: immunoglobulines dels anticossos. - Contràctil: actina i miosina (contracció muscular), flagel·lina (moviment flagel) - Homeostàtica: regulació del pH.
6.- Les funcions de les proteïnes
