Inhibición enzimática
Bioquimica Docente: Victor Aguirre Arzola Juan Pablo Rodríguez Rdz | 2180212
Indice
Gráfica de datos lineales
Antecedentes
Gráfica Michaelis-Menten
Conclusiones
Dobles inversos Linewaver-Burk
Referencias
Antecedentes
Qué es la inhibición enzimática
Inhibición enzimática
Según la página eugenomic, un inhibidor enzimático es una mólecula que se une a la enzima, la cual hace que se disminuya su actividad. Estas pueden ser reversibles o irreversibles. La inhibición provocara un metabolismo mas lento de lo común, habrán concentraciones mas altas si son farmacos. Existen 4 tipos de inhibidores y se clasifican dependiendo de su reversibilidad o la variación de concentración de sustrato.
NO COMPETITIVA
COMPETITIVA
La inhibición no competitiva se trata cuando el inhibidor se une a otro lado que no sea el sitio activo, lo cual afecta la actividad enzimas pero sin impedir la entrada del sustrato y tanto el sustrato como el inhibidor se unen a la enzima.
La inhibición competetiva ocurre cuando el inhibidor empieza a competir con el sustrato por el sitio activo y esta inhibición puede ser superada aumentando la cocnentración del sustrato y esto favorece la unción a la enzima.
MIXTA
IRREVERSIBLE
La inhibición irreversible se da cuenta el inhibidor se une de forma covalente a la enzima, lo cual causa una inactivación permanete y esta requiere la síntesis de una nueva enzima para restaurar la actividad.
La inhibición mixta se concentra en mezclar las característica de la inhibición competitiva y no competitiva, es ahí donde el inhibidor puede unirse al complejo enzima-sustrato o a la enzima libre.
Como se descubrio
Actualidad
Historia
Por último, los investigadores se han dedicado a estudiar los diferentes inhibidores que hay, diferentes tipos y algunos muy especificos. Su estudios se ha facilitado debido al avance de técnicas nuevas como la cristalografía de rayos X.
El primero en investigar los inhibidores fue Emil Fischer, quien propuso el modelo de lave y cerradura a finales del siglo XIX. Despues feu Leonor Michaelis y Maud Menten quienes desarrollaron la formula de Michaelis-Menten en el año 1913, donde explicaban como interactuaban las enzimas con los sustratos, aquí también explicaron como llegaba a afectar un inhibidor en la interración de los dos.
Importancia de la inhibición
La inhibición enzimática en la salud
La inhibición enzimática es paso fundamentale para la farmacología, ya que los farmacos llegan a actuar como inhibidores enzimático y evitan que las enfermedades modifiquen las rutas metabolicas. También llegan a ser utilizados en algunos agente químicos o pesticidas. En el caso de los farmacos, la inhibición encimátiza tambien puede ser utilizada en otras areas de la salud, como en las quimioterapias para inhibir enzimas cancerosas especificas. (Diccionario de Cáncer del NCI, s. f.)
Gráfica michaelis-Menten
Datos y Gráfico de Michaelis-Menten
En el gráfico de Michaelis-Menten se muestran 3 trayectorias, en la azul se puede ver como alcanza su velocidad máxima, sin embargo esto cambia cuando el inhibidor se activa. En el caso del inhibidor a, representaro por la linea morado, esta no afecta en nada su velocidad maxima, sin embargo si llega a tener un aumentos en Km. Por le contratio con la inhibición b represetnada por el color azul celeste, no tiene un cambio en km, pero su velocidad maxima se ve reducida.
Dobles inversos Linewaver-burk
Tabla de datos sobre linewaver-burk
Gráfico de Lineweaver-Burk
Mission
La gráfica presenta 3 lineas rectas, la y representa sin la inhibición, y' se representa con la inhibición a y por último la y'' representa la inhibición b. Con la inhibición a, el choque entre al recta de sin inhibición y con inhibición a se da en el eje y por lo que se puede decir que es una inhibición no competitiva. Mientras que en la inhibición b el choque se da en el x, por lo que la inhibición es competitiva.
+ info
Gráfica de datos lineales
Determinación de los valores sin inhbidor
Para los siguientes calculos se saco el inverso del sustrato y la velocidad. De esta forma se consiguieron "x" y "y", despues se realizaron las operaciones arriba de cada columa y al final se sumaron todos los datos. Por último se utilizaron unas formulas especiales para sacar m, b, Vomax y Km.
Determinación de los valores con el inhibidor A
Para los siguientes calculos se saco el inverso del sustrato y la velocidad con el inhibidor A. De esta forma se consiguieron "x" y "y", despues se realizaron las operaciones arriba de cada columa y al final se sumaron todos los datos. Por último se utilizaron unas formulas especiales para sacar m, b, Vomax y Km.
Determinación de los valores con el inhibidor A
Para los siguientes calculos se saco el inverso del sustrato y la velocidad con el inhibidor A. De esta forma se consiguieron "x" y "y", despues se realizaron las operaciones arriba de cada columa y al final se sumaron todos los datos. Por último se utilizaron unas formulas especiales para sacar m, b, Vomax y Km.
Conclusión
Conclusión
El principal funcionamiento de los inhibidores es ralentizar la interacción entre la enzima y el sustrato, esto puede traer varios beneficios para el ser humano, su estudio es de gran ayuda en areas como la medicina o la biología. Es importante conocer cada tipo de enzima que hay, ya que aunque tienen la misma función, algunas causan que la velocidad baje y otras que su km suba, por ello es importante saber que se quiere lograr con esa anzima. Las enzimas dentro de la biotecnología soa muy usadas y el conocer los inhibidores nos ayudan a desarrollar farmacos biotecnologías o tener un mejor control sobre los procesos que se llevan a cabo y puedan afectar el producto deseado.
Referencias
Referencias
De Barcelona, U. A. (s. f.). Un nuevo mecanismo de inhibición enzimática, que actúa «boca abajo». Divulga UAB - Revista de Difusión de la Investigación de la Universidad. https://www.uab.cat/web/detalle-noticia/un-nuevo-mecanismo-de-inhibicion-enzimatica-que-actua-boca-abajo-1345680342040.html?articleId=1345657406790 Diccionario de cáncer del NCI. (s. f.). Cancer.gov. https://www.cancer.gov/espanol/publicaciones/diccionarios/diccionario-cancer/def/inhibidor-enzimatico Elizabeth, L. S., & Ricardo, J. C. (s. f.). Comparación de los diferentes métodos de análisis cinéticos para determinar el tipo de inhibición de dos compuestos. https://www.scielo.org.mx/scielo.php?pid=S1665-19952013000100004&script=sci_arttext Inhibidor enzimático - Eugenomic. (2023b, junio 27). Eugenomic. https://eugenomic.com/recursos/glosario/inhibidor/ Inhibidor_enzimático. (s. f.). https://www.quimica.es/enciclopedia/Inhibidor_enzim%C3%A1tico.html Khan Academy. (s. f.). https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-regulation
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INHIBICIÓN DE LA PROTEÍNA
Pablo Rodríguez
Created on September 19, 2024
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Inhibición enzimática
Bioquimica Docente: Victor Aguirre Arzola Juan Pablo Rodríguez Rdz | 2180212
Indice
Gráfica de datos lineales
Antecedentes
Gráfica Michaelis-Menten
Conclusiones
Dobles inversos Linewaver-Burk
Referencias
Antecedentes
Qué es la inhibición enzimática
Inhibición enzimática
Según la página eugenomic, un inhibidor enzimático es una mólecula que se une a la enzima, la cual hace que se disminuya su actividad. Estas pueden ser reversibles o irreversibles. La inhibición provocara un metabolismo mas lento de lo común, habrán concentraciones mas altas si son farmacos. Existen 4 tipos de inhibidores y se clasifican dependiendo de su reversibilidad o la variación de concentración de sustrato.
NO COMPETITIVA
COMPETITIVA
La inhibición no competitiva se trata cuando el inhibidor se une a otro lado que no sea el sitio activo, lo cual afecta la actividad enzimas pero sin impedir la entrada del sustrato y tanto el sustrato como el inhibidor se unen a la enzima.
La inhibición competetiva ocurre cuando el inhibidor empieza a competir con el sustrato por el sitio activo y esta inhibición puede ser superada aumentando la cocnentración del sustrato y esto favorece la unción a la enzima.
MIXTA
IRREVERSIBLE
La inhibición irreversible se da cuenta el inhibidor se une de forma covalente a la enzima, lo cual causa una inactivación permanete y esta requiere la síntesis de una nueva enzima para restaurar la actividad.
La inhibición mixta se concentra en mezclar las característica de la inhibición competitiva y no competitiva, es ahí donde el inhibidor puede unirse al complejo enzima-sustrato o a la enzima libre.
Como se descubrio
Actualidad
Historia
Por último, los investigadores se han dedicado a estudiar los diferentes inhibidores que hay, diferentes tipos y algunos muy especificos. Su estudios se ha facilitado debido al avance de técnicas nuevas como la cristalografía de rayos X.
El primero en investigar los inhibidores fue Emil Fischer, quien propuso el modelo de lave y cerradura a finales del siglo XIX. Despues feu Leonor Michaelis y Maud Menten quienes desarrollaron la formula de Michaelis-Menten en el año 1913, donde explicaban como interactuaban las enzimas con los sustratos, aquí también explicaron como llegaba a afectar un inhibidor en la interración de los dos.
Importancia de la inhibición
La inhibición enzimática en la salud
La inhibición enzimática es paso fundamentale para la farmacología, ya que los farmacos llegan a actuar como inhibidores enzimático y evitan que las enfermedades modifiquen las rutas metabolicas. También llegan a ser utilizados en algunos agente químicos o pesticidas. En el caso de los farmacos, la inhibición encimátiza tambien puede ser utilizada en otras areas de la salud, como en las quimioterapias para inhibir enzimas cancerosas especificas. (Diccionario de Cáncer del NCI, s. f.)
Gráfica michaelis-Menten
Datos y Gráfico de Michaelis-Menten
En el gráfico de Michaelis-Menten se muestran 3 trayectorias, en la azul se puede ver como alcanza su velocidad máxima, sin embargo esto cambia cuando el inhibidor se activa. En el caso del inhibidor a, representaro por la linea morado, esta no afecta en nada su velocidad maxima, sin embargo si llega a tener un aumentos en Km. Por le contratio con la inhibición b represetnada por el color azul celeste, no tiene un cambio en km, pero su velocidad maxima se ve reducida.
Dobles inversos Linewaver-burk
Tabla de datos sobre linewaver-burk
Gráfico de Lineweaver-Burk
Mission
La gráfica presenta 3 lineas rectas, la y representa sin la inhibición, y' se representa con la inhibición a y por último la y'' representa la inhibición b. Con la inhibición a, el choque entre al recta de sin inhibición y con inhibición a se da en el eje y por lo que se puede decir que es una inhibición no competitiva. Mientras que en la inhibición b el choque se da en el x, por lo que la inhibición es competitiva.
+ info
Gráfica de datos lineales
Determinación de los valores sin inhbidor
Para los siguientes calculos se saco el inverso del sustrato y la velocidad. De esta forma se consiguieron "x" y "y", despues se realizaron las operaciones arriba de cada columa y al final se sumaron todos los datos. Por último se utilizaron unas formulas especiales para sacar m, b, Vomax y Km.
Determinación de los valores con el inhibidor A
Para los siguientes calculos se saco el inverso del sustrato y la velocidad con el inhibidor A. De esta forma se consiguieron "x" y "y", despues se realizaron las operaciones arriba de cada columa y al final se sumaron todos los datos. Por último se utilizaron unas formulas especiales para sacar m, b, Vomax y Km.
Determinación de los valores con el inhibidor A
Para los siguientes calculos se saco el inverso del sustrato y la velocidad con el inhibidor A. De esta forma se consiguieron "x" y "y", despues se realizaron las operaciones arriba de cada columa y al final se sumaron todos los datos. Por último se utilizaron unas formulas especiales para sacar m, b, Vomax y Km.
Conclusión
Conclusión
El principal funcionamiento de los inhibidores es ralentizar la interacción entre la enzima y el sustrato, esto puede traer varios beneficios para el ser humano, su estudio es de gran ayuda en areas como la medicina o la biología. Es importante conocer cada tipo de enzima que hay, ya que aunque tienen la misma función, algunas causan que la velocidad baje y otras que su km suba, por ello es importante saber que se quiere lograr con esa anzima. Las enzimas dentro de la biotecnología soa muy usadas y el conocer los inhibidores nos ayudan a desarrollar farmacos biotecnologías o tener un mejor control sobre los procesos que se llevan a cabo y puedan afectar el producto deseado.
Referencias
Referencias
De Barcelona, U. A. (s. f.). Un nuevo mecanismo de inhibición enzimática, que actúa «boca abajo». Divulga UAB - Revista de Difusión de la Investigación de la Universidad. https://www.uab.cat/web/detalle-noticia/un-nuevo-mecanismo-de-inhibicion-enzimatica-que-actua-boca-abajo-1345680342040.html?articleId=1345657406790 Diccionario de cáncer del NCI. (s. f.). Cancer.gov. https://www.cancer.gov/espanol/publicaciones/diccionarios/diccionario-cancer/def/inhibidor-enzimatico Elizabeth, L. S., & Ricardo, J. C. (s. f.). Comparación de los diferentes métodos de análisis cinéticos para determinar el tipo de inhibición de dos compuestos. https://www.scielo.org.mx/scielo.php?pid=S1665-19952013000100004&script=sci_arttext Inhibidor enzimático - Eugenomic. (2023b, junio 27). Eugenomic. https://eugenomic.com/recursos/glosario/inhibidor/ Inhibidor_enzimático. (s. f.). https://www.quimica.es/enciclopedia/Inhibidor_enzim%C3%A1tico.html Khan Academy. (s. f.). https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-regulation
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