BQI. CLASE 20-24 (proteinas(

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Docente: M.C. Ana Esthela Barrios Rodríguez

BIOQUÍMICA I

SEMANA 5 -

Las proteínas son macromoléculas biológicas compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Proteinas

Lipidos

Bioquímica I

Semana del 09 al 13 de septiemre

• Enzimas: Aceleran reacciones químicas (amilasa)
• Estructurales: Proporcionar soporte estructural y elasticidad (colageno)
• Transporte: Transportan moléculas (hemoglobina transporta oxígeno).
• Reguladoras: Regulan el metabolismo y otras funciones biológicas (insulina)
• Inmunológicas: Anticuerpos que defienden contra patógenos.

¿Para qué nos sirven las proteínas?

Introducción al metabolismo digestivo

Bioquímica II

Semana del 06 al 09 de febrero

• Proteínas globulares
• Solubles en agua.
• Aquí se engloban las enzimas y hormonas. Tienen como función diversas funciones metabólicas y reguladoras
• Proteínas fibrosas
• Insolubles en agua
• Proporcionan soporte estructural y elasticidad. Encontramos proteínas como el colágeno y la elastina.

Podemos clasificarlas de acuerdo a su función y solubilidad

Introducción al metabolismo digestivo

Bioquímica II

Semana del 06 al 09 de febrero

Esenciales

No esenciales

Las proteínas se conforman por diferentes bloques de distintos aminoácidos. En total, existen 20 aminoácidos que utiliza el cuerpo y se clasifican en dos tipos.

¿De qué están hechas las proteínas?

Introducción al metabolismo digestivo

Bioquímica II

Semana del 06 al 09 de febrero

Estructuras

¿Como se elaboran o construyen las proteínas?

Introducción al metabolismo digestivo

Bioquímica II

Semana del 06 al 09 de febrero

Tyr

Ser

Pro

Gly

Glu

Gln

Cys

Asp

Asn

Arg

Ala

Val

Trp

Thr

Phe

Met

Lys

Leu

Ile

His

Niveles de organización de las proteínas

Introducción al metabolismo digestivo

Bioquímica II

Semana del 06 al 09 de febrero

La constitución de las proteínas es a base de los aminoácidos, estos están constituidos por un grupo amino y un grupo carboxi, unidos por un átomo de hidrógeno y un grupo R, mejor conocido como cadena lateral.

Estructura del aminoácido

OH

Introducción al metabolismo digestivo

Bioquímica II

Semana del 06 al 09 de febrero

OH

Estructura del aminoácido

Introducción al metabolismo digestivo

Bioquímica II

Semana del 06 al 09 de febrero

Estos aminoácidos están unidos entre ellos por medio de enlaces peptídicos o enlaces amida. La unión de este enlace peptídico se da entre el grupo α-amino y grupo carboxi de otro aminoácido, eliminado una molécula de agua

Estructura del aminoácido

OH

OH

OH

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Bioquímica II

Semana del 06 al 09 de febrero

Niveles de organización de las proteínas

Niveles de organización de las proteínas

En la estructura primaria el número, tipo y secuencia de los aminoácidos son distintos en cada proteína; se enumeran los aminoácidos partiendo por el que posee el extremo amino libre. Es la estructura primaria, formada generalmente entre 50 y 300 aminoácidos (algunas superar los 1000 aminoácidos). Son estructuras lineales, llegan a poseer algunas colas que sobresalen de la cadena lineal y es la que interactúa con otros aminoácidos. La unión de los aminoácidos es por medio de enlaces covalentes.

Estructura del aminoácido

OH

Introducción al metabolismo digestivo

Bioquímica II

Semana del 06 al 09 de febrero

Niveles de organización de las proteínas

Niveles de organización de las proteínas

Toda cadena de proteína sufre un proceso de plegamiento, lo que determina sus propiedades biológicas, así mismo, se utiliza para clasificar a las proteínas en primaria, secundaria, terciaria, cada una es el resultado de la anterior.

Estructura del aminoácido

OH

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Bioquímica II

Semana del 06 al 09 de febrero

Niveles de organización de las proteínas

Niveles de organización de las proteínas

La estructura α muestra una conformación en espiral, en sentido de las manecillas del reloj, mostrando 3.5 aminoácidos por cada vuelta, unidos por puentes de hidrógeno entre la terminal amino y carboxi del 4 to aminoácido que continúa en la cadena lineal, las cadenas laterales no intervienen en los enlaces mostrándose hacia la parte externa de la hélice α

Estructura del aminoácido

Introducción al metabolismo digestivo

Bioquímica II

Semana del 06 al 09 de febrero

Niveles de organización de las proteínas

Niveles de organización de las proteínas

La estructura β es donde la conformación estructural se da en forma de zigzag o de lámina plegada, unida por puentes de hidrógeno transversales a los que conforman a la α-hélice.

Estructura del aminoácido

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Semana del 06 al 09 de febrero

• Aminoácidos alifáticos
• Aminoácidos con cadena lateral con grupo hidroxilo o azufre
• Aminoácidos cíclicos
• Aminoácidos aromáticos
• Aminoácidos básicos
• Aminoácidos ácidos y sus amidas

Gruops funcionales dentro de los aminoacidos

Niveles de organización de las proteínas

Los α-aminoácidos pueden ser agrupados dependiendo del tipo de cadena lateral que muestren y ser clasificados como sigue:

Estructura del aminoácido

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Semana del 06 al 09 de febrero

Glicina (Gly): Tiene un hidrógeno como cadena lateral. Es el aminoácido más simple y su cadena lateral pequeña le permite encajar en espacios reducidos.Alanina (Ala): Tiene un grupo metilo (-CH₃) como cadena lateral. Es un aminoácido pequeño y no polar.Valina (Val): Tiene una cadena lateral ramificada con dos grupos metilo (-CH(CH₃)₂), haciéndola más hidrófoba.Leucina (Leu): Tiene una cadena lateral ramificada más larga con un grupo isobutilo (-CH₂-CH(CH₃)₂), lo que también la hace hidrófoba.Isoleucina (Ile): Similar a la leucina pero con un grupo metilo en una posición diferente, lo que la hace isómera de la leucina.

Amionacidos alifaticos

Niveles de organización de las proteínas

Los aminoácidos alifáticos tienen cadenas laterales que consisten en grupos hidrocarbonados lineales o ramificados. Estos grupos suelen ser hidrófobos (repelen el agua) y no contienen grupos funcionales adicionales que puedan formar enlaces con el agua o entre sí. Estos aminoácidos son no polares y tienden a encontrarse en el interior de las proteínas, donde evitan el contacto con el agua

Estructura del aminoácido

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Bioquímica II

Semana del 06 al 09 de febrero

Serina (Ser): Tiene un grupo hidroxilo (-OH) en su cadena lateral, lo que permite formar enlaces de hidrógeno.Treonina (Thr): Tiene un grupo hidroxilo y un grupo metilo en su cadena lateral, también permitiendo la formación de enlaces de hidrógeno.Cisteína (Cys): Tiene un grupo tiol (-SH) en su cadena lateral. Dos moléculas de cisteína pueden formar un puente disulfuro (-S-S-) que estabiliza la estructura terciaria de las proteínas.Metionina (Met): Contiene un grupo tiometilo (-CH₂-S-CH₃), que es menos reactivo que el grupo tiol de la cisteína pero es importante para la síntesis de proteínas.

Amionacidos con hidroxilo o azufre

Niveles de organización de las proteínas

Estos aminoácidos tienen grupos funcionales especiales en sus cadenas laterales, como grupos hidroxilo (-OH) o grupos tiol (-SH), que permiten formaciones de enlaces adicionales o reacciones químicas.

Estructura del aminoácido

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Semana del 06 al 09 de febrero

Prolina: Su cadena lateral forma un anillo que se une al grupo amino, creando una estructura cíclica. Esto limita la flexibilidad del péptido y puede inducir giros en la estructura de la proteína.

Amionacidos ciclico

Niveles de organización de las proteínas

Estos aminoácidos tienen una cadena lateral que forma un anillo, lo que limita la flexibilidad y puede afectar la estructura de las proteínas. La estructura cíclica de la prolina afecta la conformación del péptido y puede inducir restricciones en la estructura secundaria de las proteínas, como en las hélices alfa.

Estructura del aminoácido

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Semana del 06 al 09 de febrero

Prolina: Su cadena lateral forma un anillo que se une al grupo amino, creando una estructura cíclica. Esto limita la flexibilidad del péptido y puede inducir giros en la estructura de la proteína.

Amionacidos ciclico

Niveles de organización de las proteínas

Estos aminoácidos tienen una cadena lateral que forma un anillo, lo que limita la flexibilidad y puede afectar la estructura de las proteínas. La estructura cíclica de la prolina afecta la conformación del péptido y puede inducir restricciones en la estructura secundaria de las proteínas, como en las hélices alfa.

Estructura del aminoácido

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• Puentes de hidrogeno
• Enlaces ionicos
• Enlaes disulfuro
• Interacciones hidrofóbicas

Estos tipos de enlaces y fuerzas trabajan juntos para dar forma y estabilizar la estructura terciaria de las proteínas, permitiéndoles adoptar sus formas funcionales y realizar sus funciones biológicas específicas

Niveles de organización de las proteínas

Niveles de organización de las proteínas

La estructura terciaria de las proteínas se refiere al plegamiento tridimensional completo de una cadena polipeptídica. Este plegamiento es estabilizado y mantenido por una variedad de tipos de enlaces e interacciones entre los grupos laterales de los aminoácidos

Estructura del aminoácido

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Puentes de hidrógeno

Los enlaces de hidrógeno se forman entre un grupo donador (generalmente un hidrógeno unido a un átomo electronegativo como oxígeno o nitrógeno) y un grupo aceptor (un átomo electronegativo como oxígeno o nitrógeno en otra parte de la cadena).Ayudan a estabilizar el plegamiento local y global de la proteína al unir diferentes partes de la cadena polipeptídica que están relativamente distantes unas de otras en la estructura.

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Enlaces iónicos o electrostaticos

Se forman entre grupos cargados positivamente (cadenas laterales básicas como lisina, arginina e histidina) y grupos cargados negativamente (cadenas laterales ácidas como ácido aspártico y ácido glutámico). Por ejemplo, un grupo amino (NH₃⁺) puede interaccionar con un grupo carboxilo (COO⁻). . Contribuyen significativamente a la estabilidad de la estructura terciaria al crear interacciones electrostáticas entre diferentes regiones de la proteína

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Enlace disulfuro

Los enlaces disulfuro son covalentes y se forman entre los átomos de azufre en los grupos tiol (-SH) de dos cisteínas. Proporcionan una estabilidad adicional a la estructura terciaria al formar puentes fuertes que mantienen las cadenas polipeptídicas unidas

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Interacciones hidrofóbicas

Se dan entre los grupos hidrofóbicos de las cadenas laterales de aminoácidos que tienden a evitar el contacto con el agua. Estas interacciones ayudan a que la proteína adopte una estructura compacta y estable en un entorno acuoso. Los aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas.

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Niveles de organización de las proteínas

Niveles de organización de las proteínas

Estructura del aminoácido

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Semana del 06 al 09 de febrero

Niveles de organización de las proteínas

Niveles de organización de las proteínas

La estrutura cuaternaria se forma siempre y cuando la proteína este constituida por más de una proteína polipeptídica denominada sub unidades proteicas, es una disposición relativa que adoptan las subunidades proteicas entre sí y la unión se da por los enlaces que se realizan en la estructura terciaria, ubicados en las cadenas laterales de los aminoácidos de distintas subunidades. Esta conformación permite a la proteína interactuar o asociarse con otras proteínas para realizar diversas funciones.

Estructura del aminoácido

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Bioquímica II

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Niveles de organización de las proteínas

Niveles de organización de las proteínas

Tipos de proteinas cuaternarias

Estructura del aminoácido

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Niveles de organización de las proteínas

Niveles de organización de las proteínas

Tipos de proteinas cuaternarias

Estructura del aminoácido

Introducción al metabolismo digestivo

Bioquímica II

Semana del 06 al 09 de febrero

Tyr

Ser

Pro

Gly

Glu

Gln

Cys

Asp

Asn

Arg

Ala

Val

Trp

Thr

Phe

Met

Lys

Leu

Ile

His

Niveles de organización de las proteínas

Introducción al metabolismo digestivo

Bioquímica II

Semana del 06 al 09 de febrero

Son aquellos que no pueden ser sintetizados por el cuerpo y deben obtenerse a través de la dieta.

Aminoácidos

Esenciales

• Histidina: Importante para el crecimiento y reparación de tejidos.
• Isoleucina: Implicada en la regulación de la glucosa y energía.
• Leucina: Fundamental para la síntesis de proteínas musculares.
• Lisina: Necesaria para la producción de hormonas y enzimas.
• Metionina: Importante para la síntesis de proteínas y desintoxicación.
• Fenilalanina: Precursor de tirosina, esencial para la producción de neurotransmisores.
• Treonina: Participa en la formación de colágeno y esmalte dental.
• Triptófano: Precursor de serotonina y melatonina.
• Valina: Implicada en el metabolismo muscular y el equilibrio nitrogenado

Estructura de las proteínas

Estructura Primaria:Secuencia lineal de aminoácidos en una cadena polipeptídica.Importancia: Determina la secuencia específica de aminoácidos, esencial para la función de la proteína.Estructura Secundaria:Plegamientos locales en alfa hélices y hojas beta.Tipo de Enlaces: Puentes de hidrógeno entre el esqueleto principal de la cadena.Ejemplos: Colágeno (hojas beta), queratina (alfa hélices).Estructura Terciaria:Plegamiento tridimensional completo de una cadena polipeptídica.Interacciones: Enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos.Ejemplos: Enzimas, proteínas receptoras.Estructura Cuaternaria:Asociación de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar una proteína funcional.Ejemplos: Hemoglobina (cuatro subunidades), enzimas multicomplejas.

Pueden ser sintetizados por el cuerpo a partir de otros compuestos

Aminoácidos

Esenciales

• Alanina: Participa en el metabolismo de glucosa.
• Asparagina: Involucrada en el metabolismo del amoníaco.
• Aspartato: Importante para el ciclo de Krebs y la síntesis de otras moléculas.
• Cisteína: Contiene azufre, importante para la estructura de proteínas.
• Glutamina: Esencial para la función inmune y la salud intestinal.
• Glutamato: Actúa como neurotransmisor y participa en el metabolismo.
• Glicina: Participa en la síntesis de hemoglobina y colágeno.
• Prolina: Importante para la estabilidad de la estructura del colágeno.
• Serina: Implicada en la síntesis de proteínas y lípidos.
• Tirosina: Precursor de neurotransmisores y hormonas tiroideas.