BM EC2 Rutas metabólicas

Bioquímica metabólica

Integración de los procesos metabólicos

Segundo Elemento de Competencia

Bioquímica metabólica

• Glúcidos
• Proteínas

Integración de los procesos metabólicos

Compuestos nitrogenados

Glúcidos

Regulación

Rutas metabolicas

Metabolismo entre órganos

Compartimentación celular

Principales vías metabólicas

Conceptos previos

Índice

Grupo funcionalPropiedades

Glúcidos/Proteínas

• Sustratro
• Inhibidor
• Precuros
• Metabolito

Enzimas

• Energía interna
• Energía Libre
• Exergónico

Bioenergética

Metabolismo

+ Info

+ Info

+ Info

+ Info

• Anabolismo
• Catabolismo
• Metabolito
• Energía
• Precurosres
• Macromoléculas

Rutas/vías/etapas

Conceptos previos

Enlace entra las vías anabólicas y catabólicas. combinan tanto catabolismo como anabolismo

Anabolicas

Vías

Anfibólicas

METABOLISMO

Catabolicas

Reacciones anabólicas son responsables de la síntesis de todos los compuestos necesarios para la conservación, crecimiento y reproducción celular

Las reacciones catabólicas degradan grandes moléculas para liberar energía y moléculas más pequeñas. También degradan moléculas pequeñas para formar productos inorgánicos

Reacciones metabólicas

funcionamiento simultáneo de rutas metabólicas opuestas

Regiones determinadas

Síntesis de proteínas y ácidos grasos

RE: RER y REL

Modificación de próteínas y lípidos

Aparato de Golgi

• Degradación de los ácidos grasos
• Ciclo del ácido cítrico
• Degradación de ácidos grasos

Mitocondria

• Síntesis de ácidos grasos
• Glucólisis, glucogénesis

Citosol

Compartimentación

La especialización de los tejidos permite la división del trabajo entre los tejidos y que haya regulación de los procesos metabólicos específicos de sitios. Las células de distintos tejidos se distinguen por su complemento de enzimas

Complejidad

Organismos multicelulares

+ Info

Metabolismo entre órganos

Bioquímica metabólica

Heterótrofos

• Una serie de procesos vinculados
• Es el equivalente biológico de un esquema de síntesis en química orgánica.
• Una ruta metabólica es una serie de reacciones en las que el producto de una reacción es el sustrato de la reacción siguiente.
• Pueden estar formadas por sólo dos pasos y otras podrán tener una longitud de una docena de pasos

Seríe de reacciones

Ruta metabólica

Flujo: El flujo de metabolitos por una ruta se llama flujo

Metabolito

Producto

Se mantiene constante

Enzima

Inhibición

Activación anticipada

Control

Señal

Sustrato

insulina, el glucagón y la adrenalina

Hormonal

Retroalimentación

Respuesta

Regulación

Enzimas

Nutrimentos

Alimentos

Un alimento es realmente incorporado al organismo después de ser digerido, es decir, degradado física y químicamente para que sus componentes puedan ser absorbidos, es decir, puedan atravesar la pared del aparato digestivo y pasar a la sangre (o a la linfa).

digestión

• Es esencial en el metabolismo
• La liberación de insulina y glucagon por el páncreas regulan el uso y almacenamiento de la glucosa en el cuerpo
• La fructosa y galactosa (azúcares de la dieta) son intermediarios del metabolismo de la glucosa

Con contenido energético (combustible universal)

Glucosa

Glúcidos

+ Info

Gluconeogénesis

Glucogenolísis

Glucogénesis

Glucolísis

fructosa, galactosa y manosa

Otros glúcidos

efectos reguladores de los metabolitos sobre la glicólisis

Regulación

Fase de gasto de energía y de liberación de energía

Bioenergética

Las cinasas catalizan cuatro reacciones en la ruta glicolítica: los pasos 1, 3, 7 y 10.

Enzimas

Fase hexosa y fase triosa

Reacciones

Aerobia/anaerobíaCitoplasma

Características

Glicolísis

+ Enzimas

La síntesis de glucógeno es una polimerización que agrega unidades de glucosa a una cadena de polisacárido, catalizada por la glucógeno sintasa.

La glucosa 1-fosfato se activa formando UDP-glucosa al transferir un grupo UMP del UTP, liberando pirofosfato. La enzima que cataliza esta reacción es UDP glucosa pirofosforilasa.

La fosfoglucomutasa cataliza la conversión, que se aproxima al equilibrio, de glucosa 6-fosfato en glucosa 1-fosfato.

Info

Info

Info

Glucogénesis/glucogenogénesis

Glucosa 6-fosfato

Glucogeno

Paso 1

Glucosa y glucógeno -1 residuo de glucosa

TRANSFERENCIA DEL GRUPO FOSFORILO

Permite mantener la glucemiaOcurre en el hígado y el músculoLa glucosa 6-fosfatasa sólo se encuentra en célular del hígado, riñones e intestino del gado, así que sólo esos tejidos pueden sintetizar glucosa libre

Regulación

Paso 4

Formación del glucosa 6-fosfato

Paso 3

Desramificación del glucógeno

Paso 2

Escisión de un residuo de glucosa del extremo no reductor de una cadena de glucógeno

DESRAMIFICACIÓN

Glucosa

Glucosa 1-fosfato

ESCISIÓN

Glucógeno

Glucogenolísis

¿Por qué?

1. Transformación de piruvato en fosfoenolpiruvato

3. Transformación de fructosa 1,6-bisfosfato en glucosa.

2. Transformación de fosfoenolpiruvato en fructosa 1,6-bisfosfato

¿Dónde sucede?

Precursores

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¿Qué es?

Gluconeogénesis

Regulación

Formación del AcetilCoA

CTE&Fosforilación oxidativa

Ciclo de los Ácidos Tricarboxílicos

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El metabolismo oxidativo de los glúcidos, lípidos y proteínas es un proceso biológico fundamental que permite a los organismos convertir estos macronutrientes en energía utilizable (química), a través de reacciones químicas complejas que ocurren en las células. Es crucial para la producción de energía, también desempeña un papel vital en el mantenimiento de la homeostasis y en la regulación de diversas funciones metabólicas.

Tres etapas

Metabolismo oxidativo

Piruvato

Concentración de Coenzimas, iones, metabolitos intermedios

Regulación

Se liberan 216 kcal de energía química, a partir de las moléculas con potencial reductor

Bioenergética

La acción catalítica de las enzimas esta supeditada a las coenzimas

Coenzimas

Funciones

Generalidades

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+ Info

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Principalemente reacciones de oxidación

Reacciones

Ciclo del los Ácidos Tricarboxílicos

Regulación

Cadena de transporte de electrones

Acoplamiento de energía o transducción de energía

Gradiente de protones

Fosforilación oxidativa

Transferencia de electrones

Mecanismo

Síntesis de ATP

Función

Mitocondría

Organelo

En presencia de oxígeno, de ahí el nombre de respiración

Condiciones

Cadena de transporte de electrones & Fosforilación oxidativa

Alimentos/Nutrimentos

Digestión

Un alimento se incorporado al organismo después de ser digerido (degradado física y químicamente) para que sus componentes puedan ser absorbidos (al atravesar la pared del aparato digestivo y pasar a la sangre (o a la linfa).

digestión

Regulación hormonal

Compartimentacióncelular

Son derivados de los aminoácidos: bases purínicas y pirimidínicas (constituyentes de los nucleótidos, las coenzimas y los ácidos nucleicos), hemo y moléculas relacionadas (hemoglobina, citocromos, porfirinas), poliaminas, creatina, diversos neurotransmisores y hormonas, pigmentos melánicos, entre otros

Otros compuestos

Proteínas y aa´s

Metabolismo de los compuestos nitrogenados

Mecanismos alternos al ciclo de la Urea

Ciclo de la urea/ ciclo Krebs-Henseleit

Desaminación

Papel fisiológico degradación intracelular

Anabolismo

Catabolismo

Forman precursores de glucosa, del ciclo de los ác. tricarboxílicos o inteermedios de otras rutas metabólicas.

11 de los 20 aminoácidos comunes son sintetizados a partir de compuestos intermedios en el ciclo del ácido cítrico. Los demás requieren precursores simples

+ Info

Aminoácidos

Es ordenada, jerárquica y estructurada.

Biosíntesis

Transminación del α-cetoglutarato

Glutamato

Dependen de otras rutas metabólicas

Familias aa´s

Tamaño de la cadena y características

Familias biosíntéticas

Piruvato, oxalacetato, α-cetoglutarato y 3-fosfoglicerato.

Intermedios metabólicos

Intemediarios metabólicos

Esenciales / No escenciales

Síntesis de los aminoácidos

En los organismos multicelulares, la compartimentación también puede tener la forma de especialización de los tejidos. La división del trabajo entre los tejidos permite que haya regulación de los procesos metabólicos específicos de sitios. Las células de distintos tejidos se distinguen por su complemento de enzimas. Ya se está familiarizado con las funciones especializadas del tejido muscular, los glóbulos rojos y las células cerebrales, pero la compartimentación celular es una propiedad común, incluso en las especies simples. Por ejemplo, en las cianobacterias, la ruta para fijación de nitrógeno está secuestrada en células especiales llamadas heterocistos (figura 10.8). Esta separación es necesaria porque la nitrogenasa es desactivada por el oxígeno, y las células que hacen la fotosíntesis requieren un suministro abundante de oxígeno

Las células individuales de organismos multicelulares mantienen concentraciones diferentes de metabolitos, dependiendo en parte de la presencia de transportadores específicos que faciliten la entrada y salida de metabolitos. Además, dependiendo de los receptores en la superficie de la célula y de los mecanismos de transducción de señal que haya, las células individuales responden en formas diferentes a las señales externas

También hay compartimentación a nivel molecular. Las enzimas que catalizan algunas rutas están organizadas físicamente en complejos multienzimáticos

Enzima desramificadora del glucógeno

I.- Primero la glucanotransferasa en la enzima desramificadora cataliza la reubicación de una cadena de tres residuos de glucosa, desde un rama hasta un extremo libre con hidroxilo 4, de la molécula de glucógeno.II.- Posteriormente, la amilo-1,6-glucosidasa, cataliza la eliminación hidrolítica (no fosforolítica) del residuo restante de glucosa con enlace α-(1 → 6)Los productos son una molécula de glucosa libre y una cadena alargada que de nuevo es un sustrato para la glucógeno fosforilasa

Acción bifuncional:

• glucanotransferasa
• amilo-1,6-glucosidasa

La digestión no es únicamente un proceso químico, sino que también forman parte de ella una serie de procesos físicos (la masticación, o trituración de los alimentos; los movimientos peristálticos, o de contracción del tubo digestivo) que facilitan la degradación digestiva de las biomoléculas. El tránsito de los alimentos por el tubo digestivo y la liberación coordinada de las diferentes secreciones digestivas están regulados por los sistemas nervioso y endocrino, lo que permite ajustar el tiempo de permanencia del bolo alimenticio en cada parte del tubo digestivo, con el aporte de las secreciones digestivas en el tiempo y la cantidad adecuados para el proceso.

Reacciones de degradación son procesos hidrolíticos exergónicos que tienen lugar extracelularmente en el lumen del aparato digestivo

Es una molécula del metabolismo intermediario (anión de un α-cetoácido)Es producto de las rutas catalíticas de los glúcido, lípidos y proteínas.La presencia del oxígeno determina la ruta del piruvato al CAT Piruvato + CoA + NAD+ → acetil-CoA + CO2 + NADH El complejo piruvato deshidrogenasa (piruvato deshidrogenasa, dihidrolipoamida aciltransferasa y dihidrolipoamida deshidrogenasa) se encuentran en la membrana mitocondrial interna (cotransporte con un protón en contragradiente: Transporte activo transmembrana).Se necesitan también cinco coenzimas para que este complejo multienzimático realice su función catalítica: el adenina dinucleótido de nicotinamida (NAD+), la coenzima A (CoA-SH), el pirofosfato de tiamina (TPP), el ácido lipóico y el flavina adenina dinucleótido (FAD).

Las moléculas de NADH y FADH2 donan los electrones al O2 en la Fosforilación oxidación a través de la cadena de transporte de electrones (Respiración)

Ocho reacciones

Inicia con la activación del Piruvato (no se consedera parte de TAC

Consevar la energía de la oxidación, transfiriendo los electrones de los intermedio del ciclo a NAD+ y FAD.Los ocho electrones donados por el grupo acetilo (cuatro de cada carbono) eventualmente terminan en tres moléculas de NADH y una de FADH2

Requiere de coenzimas (vitaminas) y iones (minerales) para sus funciones:Niacina (NAD+), Riboflavina (FAD y Flavina mononucleótido [FMN]), ácido pantótenico (coenzima A o B5), Tiamina (pirofosfato de tiamina TPP o B1), Mg2+, Ca2+, Fe2+ y fosfato.

Síntesis de óxido nítrico a partir de arginina. o precursores metabólicos es el papel de la arginina como sustrato en la síntesis del óxido nítrico, derivado gaseoso inestable del nitrógeno, con una cantidad impar de electrones 1# N “ O2. Aunque es un radical libre reactivo y potencialmente tóxico, el óxido nítrico tieneimportancia fisiológica. o precursores metabólicos es el papel de la arginina como sustrato en la síntesis del óxido nítrico, derivado gaseoso inestable del nitrógeno, con una cantidad impar de electrones 1# N “ O2. Aunque es un radical libre reactivo y potencialmente tóxico, el óxido nítrico tiene importancia fisiológica

Estructuras de la amilosa, una forma de almidón, y es un polímero lineal de residuos de glucosa unidos por enlaces α-(1 → 4)-D-glicosídicos

Las bajas concentraciones (hipoglucemia) se previenen mediante la liberación de glucosa de las grandes reservas de glucógeno en el hígado (glucogenólisis); por las síntesis de la glucosa a partir del lactato, glicerol y aminoácidos en el hígado (gluconeogénesis); y hasta un cierto punto por la liberación de ácidos grasos de las reservas de los tejidos adiposos (lipólisis) para proveer un combustible alternativo cuando la glucosa es escasa.Las concentraciones elevadas (hiperglucemia) se previenen por la conversión de glucosa en glucógeno, y por la conversión de glucosa en triacilgliceroles en el hígado y en el tejido adiposo.Las vías para el uso de la glucosa como combustible no pueden considerarse completamente separadas de las vías que involucran el metabolismo de los aminoácidos y los ácidos grasos

Glucosa en sangre (Glucemia)

Homeostasis de la glucosa: en circunstancias normales; el cuerpo mantiene un intervalo relativamente estrecho de concentración de glucosa en sangre (aproxi.80 a 100 mg/dL o 5 mmol/L), a pesar de los cambios en el aporte de la dieta y la demanda de los tejidos cuando dormimos y nos ejercitamos.

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Primera fase de la glucólisis (fase preparatoria)

1. Fosforilación de la glucosa. ∆G' = − 4000 cal (pH 7) (Un segundo sustrato de las hexoquinasas, y de otras quinasas, es un complejo de Mg2+-ATP, de hecho el ATP libre es un componente inhibidor competitivo de la hexocinasa
2. Conversión de glucosa 6-fosfato en fructosa 6-fosfato. ∆G' = + 400 cal ( º 0.4 kcal/mol) (pH 7). Reacción de isomerización es isoergónica.
3. Fosforilación de fructosa 6-fosfato a fructosa 1,6-bisfosfato. ∆G' = − 3400cal (pH 7). Esta reacción esta inhibida por la acción catalítica de la fosfofructoquinasa por la presencia de un exceso de ATP y ácido cítrico
4. Desdoblamiento (escisión) de la D-fructosa 1,6-bisfosfato. Reacción tipo transferasa. ∆G' = + 5500cal (pH 7)
5. interconversión del fosfato de dihidroxiacetona en gliceraldehído 3-fosfato catalizada por la triosa fosfato isomerasa.

Segunda fase de la glucólisis (fase productora de energía)6. Oxidación del gliceraldehído 3-fosfato. ∆G' = + 1500cal (pH 7). Reacción termodinámicamente muy favorable puede ser reversible7. Conversión de ADP y del 1,3-bisfosfoglicerato. ∆G' = − 4500cal (pH 7). Se forma el primer ATP. Si hay arseniato, competirá con el fosfato inorgánico (Pi). Es la única reacción de una cinasa (quinasa) bidireccional en la vía glucolítica.8. Conversión del 3-fosfoglicerato en 2-fosfoglicerato. −∆G' = +1050cal (pH 7). Esta reacción es isoergónica. Es esencial el Mg2+.9. Deshidratación del 2-fosfoglicerato. ∆G' = +1050cal (pH 7). Es una reacción es fácilmente reversible. La enolasa requiere de la presencia de Mg2+ para funcionar.10. Transferencia del grupo fosfato desde el fosfoenolpiruvato al ADP. Se precisa de K+ y de Mg+. Reacción de fosforilación al nivel de sustrato

La energía libre de oxidación se utiliza para sintetizar ATP, un proceso endergónico:

El flujo de electrones desde el NADH al O2, un proceso exergónico:

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• Glucogenina: permite el alargamiento
• Amilo-(1,4 → 1,6)-transglucosilasa: permite la ramificaciones

Dentro de una célula, la glucosa se fosforila rápidamente por acción de la hexocinasa, esto atrapa a la glucosa dentro de la célula, ya que la glucosa fosforilada no puede cruzar la membrana plasmática. La glucosa 6-fosfato que no se requiere como glucosa sanguínea se almacena en forma de glucógeno hepático. Después, el glucógeno se degrada cuando se necesita un suministro de glucosa. Las hormonas regulan tanto la síntesis como la degradación del glucógeno.

La concentración de glucosa en la sangre es aprox. de 5 mM, aunque después de un alimento puede subir hasta 10 mM. La mayor parte de las hexocinasas tienen valores de Km para glucosa de casi 0.1 mM o menos. La glucocinasa tiene una Km de 2 a 5 mM para glucosa; además, no está inhibida por glucosa 6-fosfato. Por lo que, las células hepáticas pueden formar glucosa 6-fosfato (para síntesis de glucógeno) por acción de glucocinasa, cuando la glucosa es abundante y otros tejidos tienen glucosa suficiente.

La reacción que cataliza la hexocinasa es metabólicamente irreversible, y como muchas reacciones irreversibles, es un punto potencial de control.

Algunos sistemas contienen transportadores facilitadores, mientras que otros expresan Transportadores unidos a sodio, que permiten el transporte activo de aminoácidos. en células.

Para completar la digestión, los enterocitos de la mucosa duodenal poseen una leucina aminopeptidasa, que se encuentra anclada en la cara externa de la membrana luminal del enterocito y que concluye la ruptura de los oligopéptidos producidos por las endopeptidasas. Asimismo, en esas membranas luminales enterocíticas también hay dipeptidasas que degradan los dipéptidos. El resultado son aminoácidos libres que pueden ser absorbidos por los enterocitos

También participan amino y carboxipeptidasas, que atacan los enlaces peptídicos exteriores. Las endopeptidasas y las carboxipeptidasas A y B también se sintetizan como zimógenos en el páncreas, y se vierten al lumen duodenal dentro de la secreción llamada jugo pancreático, que llega allí puntualmente en cada comida

La degradación de las proteínas comienza en el lumen estomacal (pepsina, endoproteasa ácida sintetizada en forma de zimógeno, pepsinógeno), por las células de la mucosa gástrica. Este zimógeno se activa por la acción del extremadamente ácido del lumen (aprox. 1), que favorece la degradación de las proteínas (desnaturalización). El resultado es la aparición de una mezcla de péptidos (peptonas) y una pequeña porción de aminoácidos libres. La degradación total tiene lugar hasta que el bolo alimenticio llega al lumen del duodeno, donde actúa una serie de endopeptidasas (tripsina, quimotripsina y elastasa), cada una de ellas con una especificidad característica y diferente del de las otras hacia los enlaces peptídicos

En primer lugar, actúa una serie de endopeptidasas de especificidades diferentes (son específicas para romper un determinado tipo de enlace peptídico interno), así las cadenas peptídicas largan forman una mezcla de cadenas menores, lo que aumenta la proporción relativa de enlaces peptídicos terminales. Estos enlaces extremos son rotos por exopeptidasas, que hidrolizan el enlace peptídico del extremo amino terminal (aminopeptidasas), o del carboxilo terminal (carboxipeptidasas).

Serie de enzimas hidrolasas, las proteasas, capaces de catalizar la ruptura de los enlaces peptídicos por la acción de una molécula de agua

Se producen 12 equivalentes de ATP (un equivalente = 7.3 kcal) por molécula de piruvato

Rendimiento energético

El ciclo libera 216 kcal de energía química, de las que 191 se desprenden a través de la cadena respiratoria. Parte de esta energía (ΔG0′, −13 kcal)se libera en forma de calor, pero el resto se utiliza para la formación del ATP. Por cada molécula de acetil-CoA que entra en el ciclo, se llega a formar 12 ATP en la cadena respiratorio

El rendimiento de energía metabólica del ciclo corresponde a un 40% de la energía libre total

1. Los organismos o las células mantienen concentraciones internas específicas de iones inorgánicos, de metabolitos y de enzimas. Las membranas celulares son la barrera física que aparta del ambiente a los componentes celulares. 2. Los organismos extraen energía de fuentes externas para impulsar reacciones que consumen energía. Los organismos fotosintéticos obtienen energía de la conversión de energía solar en energía química. Otros organismos obtienen energía de la ingestión y catabolismo de compuestos que producen energía. 3. Las rutas metabólicas en cada organismo están especificadas por los genes que contiene su genoma. 4. Los organismos y las células interactúan con su ambiente. Las actividades de las células deben acoplarse a la disponibilidad de energía. Cuando es abundante el suministro de energía del ambiente, los organismos crecen y se reproducen. Cuando es limitado el suministro de energía del ambiente, las demandas de energía se pueden satisfacer, en forma temporal, usando almacenamientos internos, o desacelerando la velocidad metabólica, como en la hibernación, esporulación o formación de semillas. Si la escasez se prolonga, los organismos mueren. 5. Las células de los organismos no son conjuntos estáticos de moléculas, aun cuando las concentraciones de la mayor parte de las moléculas casi son constantes. Muchos componentes celulares se sintetizan y degradan en forma continua; esto es, tienen recambio. Las concentraciones de otros compuestos cambian como respuesta a modificaciones de condiciones externas o internas.

Se produce una conversión de glutamato, piruvato y oxalacetato, y una producción de glutamina, aspartato y alanina, que son transportados por la sangre hasta el hígado. Allí, el aspartato puede entrar directamente en el ciclo de la urea, de donde saldrá como fumarato, y la alanina y glutamina retornan a sus formas iniciales tisulares de piruvato y glutamato, cediendo el amoníaco al ciclo de la urea

1. Glutamato, transformándose en glutamina, mediante glutamina sintetasa.
2. α-cetoglutarato, que pasa a glutamato

Para evitar que el amoníaco que se produce en órganos y tejidos (músculo, el riñón, el intestino y el cerebro) se acumule libre y vía sanguínea después lo ceden al ciclo de la urea:

Regulación de la cadena respiratorio

• Concentración de NADH/NAD+ y ADP/ATP
• Presión parcial de oxígeno
• Gradiente de pH

Sí aumento/disminuye ∴ aumenta/disminuye la velocidad del proceso.

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1. La membrana interna de la mitocondria es impermeable a los protones y al NADH+. 2. La succinato deshidrogenasa del ciclo de los ácidos tricarboxílicos es parte del la cadena del transporte de electrones. 3,La cadena transportadora de electrones está situada en la membrana interna de la mitocondria, de tal manera que mediante su funcionamiento asimétrico provoca la expulsión de protones. 4. La ATPasa, sistema enzimático encargado de la síntesis del ATP, funciona asimétricamente, captando protones del exterior. 5. Existe un sistema de difusión de cambio, probablemente H+/K+, que tiene por objeto disipar el gradiente de pH, sin eliminar el potencial de membrana.

La síntesis de una molécula de glucosa en la gluconeogénesis consume un total de seis equivalentes de ATP y dos moléculas de NADH

Glucolísis vs. Gluconeogénesis

Glucolísis: Las reacciones glucolíticas irreversibles son catalizadas por piruvato cinasa, fosfofructocinasa-1 y hexocinasa

Gluconeogénesis reacciones irreversibles con enzimas específicas:

• La conversión del piruvato a fosfoenolpiruvatoto (dos reacciones)
• La conversión de fructosa 1,6-bifosfato a fructosa 6-fosfato catalizada por la fructosa 1,6-bifosfatasa
• La hidrólisis de la glucosa 6-fosfato para formar glucosa

Los átomos de hidrógeno son sustraídos de los diversos sustratos por la acción de las deshidrogenasas; éstas donan sus electrones a la cadena de transporte de electrones, la cual los transfiere al oxígeno molecular para producir agua. La energía liberada en el transporte de electrones se utiliza para la fosforilación oxidativa de ADP a ATP, proceso que se lleva a cabo en la membrana interna mitocondrial

Vía común de los procesos catabólicos: la glucosa, los ácidos grasos y muchos aminoácidos son metabolizados a acetil-CoA o a intermediarios del ciclo.Vía anfibólica: se forman precursores de glúcidos y aminoácidos se degrada el grupo Acetil de Acetil-CoA.Interviene en la gluconeogénesis, transaminación, desaminación y lipogénesis. Algunos de estos procesos son llevados a cabo en casi todos los tejidos, pero el hepático es el único donde ocurren todos con importancia extrema.Reacciones anapleróticas: que proporcionan intermediarios del ciclo de los ácidos tricarboxílicos (α-cetoglutarato, oxalacetato y succinil-CoA)

3. Glutamato deshidrogenasa con la correspondiente y previa aminotransferasa

6. Acción de L-aminoácido oxidasas

5. A través del ciclo de los nucleótidos purínicos. Desaminación no oxidativa

1. Transaminación

4. Conversión de glutamato a glutamina, catalizada por la glutamina sintetasa

2. Desaminación oxidativa, efectuada por una aminoácido deshidrogenasa

Los principales carbohidratos de la dieta (almidón, lactosa, y sacarosa) se digieren para producir monosacáridos (glucosa, fructosa y galactosa), que entran en la sangre.

Fosfoglucomutasa. Transfiere un grupo fosforilo desde la fosfoenzima activa a la glucosa 1-fosfato, formando glucosa 1,6-bisfosfato, la cual fosforila nuevamente a la enzima para producir glucosa 6-fosfato.

Funciones

1. Produce casi todo el dióxido de carbono fabricado en los tejidos humanos. 2. Es la fuente de muchas de las coenzimas reducidas que impulsan la producción del ATP en la cadena respiratoria. 3. Dirige el exceso de energía y muchos intermediarios a la síntesis de ácidos grasos. 4. Proporciona algunos de los precursores utilizados en la síntesis de proteínas y de ácidos nucleicos.5. Sus componentes regulan de forma directa (producto-precursor) o indirecta (alostérica) otros sistemas enzimáticos.

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La modulación de la actividad de cualquier enzima en un ciclo de sustrato puede alterar el flujo a través de las dos rutas opuestas.

• La hormona glucagón es un regulador del ciclo del sustrato fructosa 6-fosfato-fructosa 1,6-bifosfato. Cuando baja la concentración de glucosa en la sangre, la liberación de glucagón dispara una mayor actividad de proteína cinasa A.
• La concentración de sustrato (aminoácidos en la sangre) también regula la gluconeogénesis, al aumentar la concentración de aminoácidos libres el resultado es una mayor conversión a glucosa. Igual sucede en los músculos con el lactato.

Reutilización de los aminoácidos. La degradación intracelular de las proteínas libera sus aminoácidos componentes, que pueden volver a utilizarse en una resíntesis proteica, catabolizarse totalmente o transformarse en precursores gluconeogénicos, para producir glucosa, o cetogénicos, mediante acetilCoA.

Marcador proteico degradativo. Casi todas las proteínas de vida corta poseen una o más secuencias prolina (P), glutamato (E), serina (S) y treonina (T), conocidas como secuencias PEST, que pueden constituir un inicio de la degradación (acción enzimática). Velocidad de reacción y extremo terminal. La velocidad de degradación de las proteínas citosólicas depende, en gran medida, de la naturaleza del residuo aminoacídico presente en el extremo amino terminal de la proteína. Son residuos muy desestabilizadores (t1/2 de pocos minutos) los de leucina, isoleucina, fenilalanina, tirosina, triptófano, arginina, lisina e histidina. También lo son, tras sufrir modificaciones químicas, los de glutamato, glutamina, aspartato y asparragina

Función de la degradación intracelular de la proteínas. El papel fisiológico del catabolismo proteico intracelular es múltiple: contrarresta la acumulación de proteínas anormales, potencialmente dañinas; lucha contra el envejecimiento celular; colabora con el aporte energético en situaciones metabólicas especiales (ayuno, situación hipocalórica) e, incluso, la proteólisis puede constituir un eficaz sistema para controlar la cantidad de proteínas relevantes biológicamente, favoreciendo la regulación independiente de sus respectivas velocidades de síntesis y degradación

Cuestionario

1. Qué funciones tienen los compuestos nitrogenados en la fisiología humana
2. Por qué son importantes metabólicamente los compuestos nitrogenados
3. Qué es el amoniaco/amonio, fórmula, pH
4. Qué es la urea, fórmula, pH
5. Qué es el ciclo de la urea
6. En que tejido, órganos se lleva a cabo principalmente
7. En la célula en donde se lleva a cabo
8. Qué tipo de reacciones se dan en el ciclo de la urea
9. Describa cada reacción
10. Cuál es la ecuación global del ciclo de la urea
11. Cuál es el balance energético

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Regulación de la glicolísis

• Regulación de transportadores de las hexosas
• Regulación de hexocinasa
• Regulación de la fosfofructocinasa-1
• Regulación de piruvato cinasa

Serie de reacciones que oxidan el grupo acetilo del acetil CoA a dos moléculas de CO2, de forma que se conserva la energía libre producida, utilizándola en la síntesis de ATP.Genera dos terceras partes del ATP generado por las reacciones de oxidación de loa ácidos grasos, glúcidos, aminácidos, cuerpos cetónicos y el acetato a partir del acetil CoA.Se obtiene un del potencial reductor (nicotinamida adenina dinucleótido NADH y dinucleótido de flavina adenida FAD[2H], y trifosfato de guanosina GTP que pasa a la fosforilación oxidativa (donan electrones al O2 a través de la cadena de transporte de electrones (ETC) para la formación de ATP y agua en la respiración celular.

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10 reacciones

Ayuno o inanición (glucosa exógena)

Después de 24 h el glucógeno del hígado se degradó para mantener la glucemia normal. Glucogenólisis

Después de la primeras 24 h comienza la síntesis de glucosa a partir de precursores no glúcidos

Glucosa

Precursor

• Síntesis de una gran variedad de otros azúcares que se requieren para la producción de compuestos especializados, tales como lactosa, ntígenos de la superficie celular, nucleótidos, o glucosaminoglucanos.

• Compuestos no carbohidratos; se puede convertir en lípidos (incluyendo ácidos grasos, colesterol y hormonas esteroides), aminoácidos y ácidos nucleicos.
• Sólo aquellos compuestos que se sintetizan a partir de vitaminas, aminoácidos esenciales y ácidos grasos esenciales no pueden ser sintetizados a partir de la glucosa en los seres humanos

Biosíntesis de aminoácidos

7. Histidina. Precursor: fosforribosil pirofosfat

4. Glutamato, glutamina, arginina y prolina. Precursor: Aspartato

5. Serina, glicina y cisteína. Precursor: 3-fosfoglicerato

6. Fenilalanina, tirosina y triptófano. Precursor: Aspartato

3. Alanina, valina, leucina e isoleucina. Precursor: a-cetoglutarato

2. Lisina, metionina y treonina. Precursor: Aspartato

1. Aspartato y asparagina. Precurosr: oxaloacetato

La descarboxilación de los aminoácidos o de sus derivados da lugar a importantes biomoléculas:La histamina, sustancia de gran potencia vasodilatadora involucrada en los fenómenos de alergia, procede de la descarboxilación de la histidina, mientras que la serotonina, otro frecuente neurotransmisor, proviene de la descarboxilación del 5-hidroxitriptófano, y las catecolaminas (dopamina, adrenalina y noradrenalina) derivan de la tirosina. La descarboxilación de los aminoácidos diamínicos ornitina y lisina produce las poliaminas putrescina y cadaverina, respectivamente, siendo la putrescina el punto de partida de la obtención de las también poliaminas espermidina y espermina. Estas poliaminas son importantes moduladores celulares.

La glucosa 6-fosfato que no se requiere como glucosa sanguínea se almacena en forma de glucógeno hepático. Después, el glucógeno se degrada cuando se necesita un suministro de glucosa. Las hormonas regulan tanto la síntesis como la degradación del glucógeno. A

Ramificaciones más pequeñas y más frecuentes que el almidón, y se presentan cada ocho a 12 residuos. Generalmente contienen hasta unos 50 000 residuos de glucosa. Las estructuras ramificadas de la amilopectina y el glucógeno sólo poseen un extremo reductor, pero muchos extremos no reductores. En los extremos no reductores donde se efectúa la prolongación y la degradación enzimáticas.

Glúcogeno: Polpísacárido (polímero) homoglicano ramificado de residuos de glucosa se considera el almacenamiento más común de la glucosa

Almacenamiento celular: Citoplasma celular en forma de gránulos discretos asociados a las enzimas de su propio metabolismodeAlmacenamiento tejidos/órganos: Tejido muscular y el hígado.Función: Las reservas hepáticas y musculares de glucógeno desempeñan papeles biológicos diferentes, de manera general es proveer de glucosa a la glucólisis.En los mamíferos, de acuerdo con su estado de nutrición, el glucógeno puede formar hasta 10% de la masa del hígado, y 2% de la masa de los músculos.

El catabolismo de los esqueletos carbonados de los aminoácidos se realiza en cada caso particular mediante cadenas de reacciones más o menos específicas que desembocan en moléculas participantes del ciclo del citrato (glucogénicos) o del metabolismo intermedio (piruvato, acetilCoA; cetogénicos)

Bioenergética

Potencial reductor

Glicerol. El catabolismo de los triacilgliceroles produce glicerol y acetil-CoA. El glicerol se puede convertir en glucosa en una ruta que comienza con la fosforilación a glicerol 3-fosfato, entra a la gluconeogénesis después de convertirse en dihidroxiacetona fosfato. Mitocondría Hígado

Aminoácidos. Fuente principal de carbono para gluconeogénesis durante el ayuno. Los esqueletos de carbono (-R) en la mayor parte de los aminoácidos son catabolizados a piruvato o a compuestos intermedios en el ciclo del ácido cítrico. Aspartato. Hígado

Precursores

Lactato. Producto de la glúcolisis anaerobia en el Tejido muscular. La glucosa producida por el hígado entra al torrente sanguíneo para ser entregada a los tejidos periféricos ( Ciclo de Cori).

Funciones de aminoácidos

• Servir de sustratos en la síntesis de proteínas y recambio de proteínas. Los aminoácidos recién sintetizados se activan por unión covalente a ARNt.
• Algunos aminoácidos son precursores esenciales en otras rutas de biosíntesis.
• Algunas aminas reguladoras importantes: histamina, GABA, epinefrina, tiroxina.

Biosíntesis de la urea: 1) transaminación, 2) desaminación oxidativa, 3) transporte de amoníaco; 4) reacciones del ciclo de la urea. Es unna vía indirecta de regulación del equilibrio ácido-base y del mantenimiento del pH corporal, escencial para los mamíferos

El amoníaco (NH3) es un producto muy tóxico para todos los tejidos de los mamíferos, especialmente para el sistema nervioso. Una persona que consume 100 g de proteína al día excreta alrededor de 16.5 g de nitrógeno por día Las formas pueden ser: amoníaco, urea y ácido úrico. En los animales ureotélicos el amoníaco; procedente de la desaminación de los aminoácidos, se convierte en urea en el hígado por un mecanismo cíclico, llamado este ciclo de la urea. La síntesis de la urea es casi exclusiva del hígado, y se transporta luego a los riñones para ser excretada

Las glándulas suprarrenales liberan la catecolamina epinefrina (adrenalina) como respuesta a señales neurales que disparan la respuesta de pelear o huir. La epinefrina estimula la descomposición de glucógeno en glucosa 1-fosfato que se convierte en glucosa 6-fosfato.

Regulación hormonal

El glucagón es una hormona que contiene 29 residuos de aminoácido y la segregan células a del páncreas como respuesta a baja concentración de glucosa en la sangre. El glucagón restaura la concentración de glucosa hemática a un valor continuo, estimulando la degradación del glucógeno. Sólo las células hepáticas son ricas en receptores de glucagón, por lo que el glucagón es en extremo selectivo de su objetivo. El efecto del glucagón es contrario al de la insulina, y una concentración elevada de glucagón se asocia al ayuno

Regulación metabólica

La glucógeno fosforilasa se inhibe de manera alostérica por ATP y glucosa 6-fosfato, y se activa por AMP. Algunos músculos pueden movilizar glucógeno como respuesta a mayores concentraciones de AMP

Escisión de un residuo de glucosa

Un fosfato inorgánico en el sitio activo cede un protón al átomo de oxígeno del enlace α-glucosídico terminal del glucógeno. El átomo de oxígeno desprotonado ataca entonces al C-1 para producir glucosa 1-fosfato y una molécula de glucógeno acortada en un residuo de glucosa.La reacción es reversible