Unidad 6. Enzimas

Unidad 6. Enzimas

Biología. 2º de Bachillerato

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Concepto de enzima y propiedades

Clasificación de la enzimas según su composición

Apoenzimas. Clasificación y propiedades

Coenzimas. Propiedades

Clasificación de las enzimas según su función

Cinética de una reacción enzimática

Apéndice

1. Concepto de enzima y propiedades

Las enzimas son proteínas con función catalizadora.

Al ser sustanciasa orgánicas decimos que son biocatalizadores que aceleran y hacen posible que se dé una reacción química, ya que reducen su energía de activación.

Todas las reacciones que tienen lugar dentro de un organismo son catalizadas por enzimas, qué actúan en pequeñas cantidades Q y ayudan, pero no intervienen, por lo que no se consumen y se recuperan tras la reación, lo que permite no tener que estar fabricándolas constantemente.

No modifican los equilibrios químicos, por lo que no alteran la disolución.

Presentan especificidad:

• De sustrato: cada enzima actúa sobre un sustrato determinado.
• De acción: cada enzima tiene una función determinada.

Las enzimas se unen al sustrato por su centro activo para formar el complejo enzima-sustrato. La enzima puede modificar su estructura para acoplarse al sustrato y formar el complejo.

2. Clasificación de las enzimas según su composicióN.

• HOLOPROTEÍNAS: formadas solo por aminoácidos.
• HOLOENZIMAS: enzima formada por una parte protéica formada por aminoácidos (apoenzima) y una parte no proteica llamada cofactor.

La apoenzima confiere especificidad de sustrato y la coenzima determina el tipo de reacción que catalizará la enzima (especificidad de acción), dependiendo de su naturaleza. Dependiendo del proceso, una apoenzima se unirá a una coenzima determinada, dando lugar a distintas combinaciones.

3. APOENZIMAS. CLASIFICACIÓN Y PROPIEDADES.

Las apoenzimas son termolábiles, es decir, presentan inestabilidad ante los cambios de temperatura y están formadas por distintos tipos de aminoácidos.

• No esenciales: son esenciales desde el punto de vista de que determinan las especificidad de una proteína, pero no son esenciales como función catalítica. No intervienen en la catálisis per sé, pero forman parte de la estructura de la apoenzima. Si se eliminan, esta no pierde su capacidad catalítica.
• Estructurales: mantienen la estructura de la proteína. Se unen mediante puentes de H, puentes de disulfuro o fuerzas electrostáticas.
• De fijación: permiten la fijación entre la enzima y el sustrato.
• Catalíticos: hacen posible la reacción química.

Estos últimos constituyen el centro activo de la enzima y si las condiciones de pH o Tª cambian, se desnaturaliza y la enzima pierde su centro activo.

4. COENZIMAS.PROPIEDADES.

Las coenzimas son más termoestables, es decir, que presentan estabilidad antes los cambios de temperatura. Determinan el tipo de reación que catalizará la enzima y se caracterizan por ser nucleótidos (moléculas formadas por una pentosa, una base nitrogenada y un ácido fosfórico). Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de una enzima a otra.

Ejemplos de coenzimas:

• Adenosín fosfato:

- Formado por adenina, ribosa y una, dos o tres moléculas de ácido fosfórico.- Cataliza reacciones en las que hay intercambio de energía. - Hay que distinguir entre el AMP (adenosín monofosfato), ADP (adenosín difosfato) y el ATP (adenosín trifosfato). - Los grupos fosfato se unen entre si mediante enlaces P-O-P se denominan frecuentemente enlaces de alta energía. Cuando la célula necesita energía el ATP se hidroliza, perdiendo grupos fosfato y libera energía.

• Piridín nucleótido:

- Intermediario metabólico: Cataliza reacciones de oxidación o reducción al liberarse o ganarse H+. - Forma enzimas del tipo deshidrogenasa. - Está formado por 2 nucleótidos compuestos por ribosa. Uno tiene nicotinamida (Vitamina B3) como base nitrogenada y el otro adenina. Están unidos a través de los fósforos. - Actúan por ejemplo en la fase luminosa de la fotosíntesis. Distinguimos entre el NAD (Nicotinamida adenina dinucleótido) o el DPN (difosfopiridín nucleótido) y en NADP (Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato) o TPN (trifosfopiridín nucleótido).

• Flavín nucleótido:

- Intermediarios metabólicos. - Forman enzimas del tipo deshidrogenasa. - Intervienen en procesos de transporte de H+. - El FMN (flavín mononucleótido) está formado por una pentosa, un ácido fosfórico y flavina como base nitrogenada. El FAD (Flavín Adenín Dinucleótido) está formado por 2 nucleótidos compuestos por la pentosa ribosa. Uno tiene flavina (Vitamina B2)como base nitrogenada y el otro adenina. Actúan, por ejemplo en el ciclo de Krebs.

• Coenzima A Coa∽SH:

- Se caracteriza por tener un enlace rico en energía. - Es una transferasa. Cataliza reacciones del ciclo de Krebs. . - Intervien en la biosíntesis y la oxidación de ácidos grasos, así como en la descarboxilación oxidativa del ácido pirúvico, paso previo al ciclo de Krebs. - Forma un enlace energético con -SH.

• Pirofosfato de tiamina: la tiamina es una vitamina B1. Se encuentra unida a dos ácidos fosfóricos. Cataliza reacciones de fosforilazión.

El organismo humano no puede sintetizar tiamina, por lo que debe obtenerla a través de la dieta y los suplementos nutricionales. Desempeña un papel fundamental en el metabolismo de los carbohidratos, las grasas y los aminoácidos.

También hay coenzimas que son iones y reciben el nombre de cofactores, como el Ca2+.

• Ferroporfirinas: El Fe puede oxidarse (pérdida de e-) o reducirse (ganancia de e-). Catalizan reacciones en la cadena de transporte de O2 en la respiración celular y en la fotosíntesis (son la coenzima del citocromo)

5. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS SEGÚN SU FUNCIÓN.

6. CINÉTICA DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA.

La cinética de una reacción enzimática estudia la afinidad de la enzima por un sustrato en particular.

Estas reacciones siguen una curva de saturación, es decir, llega un momento en el que, aunque se aumente la concentración del sustrato, la velocidad de la reacción deja de aumentar. Inicialmente, tiene un crecimiento exponencial de la velocidad con respecto a la concentración de sustrato. Pero llega un punto de saturación debido a que todas las enzimas están ocupadas por moléculas de sustrato. Km simboliza la concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima (constante de Michaelis-Menten).

Un sustrato tendrá mayor afinidad con una enzima cuanta menor sea la concentración de sustrato necesaria para llegar a la velocidad semimáxima de reacción.

FACTORES REGULADORES DE LA CINÉTICA DE UNA REACCIÓN

• pH y temperatura

• Inhibidores

• Asociaciones de enzimas

• Efecto feed-back

• Efecto alostérico

7. Apéndice: diferencia estre apoencima, coenzima, cofactor y grupo ppostético.

• Apoenzima: Es la parte proteica de una enzima, que no tiene actividad catalítica por sí sola. Necesita unirse a un cofactor o grupo prostético para formar una holoenzima, que es la enzima activa y funcional.

• Cofactor: Es un término general que incluye cualquier componente no proteico necesario para la actividad de una enzima. Los cofactores pueden ser:

- Iones metálicos (como Mg²⁺, Fe²⁺, Zn²⁺) que ayudan en la actividad de la enzima. - Moléculas orgánicas (coenzimas o grupos prostéticos), que se unen a la enzima.

• Coenzima: Es un tipo de cofactor orgánico que se une de manera temporal a la enzima. Las coenzimas participan en la transferencia de grupos químicos (por ejemplo, NAD⁺ y FAD en reacciones de óxido-reducción) y pueden separarse de la enzima después de la reacción.

• Grupo prostético: Es otro tipo de cofactor, pero a diferencia de las coenzimas, el grupo prostético se une de manera permanente a la enzima. Por ejemplo, el grupo hemo en la hemoglobina permanece unido a la proteína y es crucial para su función.

Gracias!

pH y temperatura

Deben matenerse estables en un intervalo determinado. La enzima tendrá un pH y temperaturas óptimas, pero si se salen del intervalo, la enzima puede perder su centro activo por desanaturalización; también puede modificaarse el sustrato, lo que cambiará el complejo enzima-sustrato.

Efecto feed-back

El producto o los intermediarios regulan la actividad de la enzima, inhibiéndola o no. Los altos niveles de un metabolito pueden inhibir una enzima.

Inhibidores

Estas sustancias inhiben a la enzima, por lo que impiden que se dé la reacción química.

• Inhibición competitiva: el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero.

• Inhibición no competitiva: La inhibición no competitiva es un tipo de inhibición que reduce la tasa máxima de una reacción química (Vmax) sin cambiar la afinidad aparente de unión del catalizador por el sustrato. El inhibidor siempre se une a la enzima en un sitio diferente al centro activo de la enzima (sitio alostérico), lo que afecta a la tasa de la reacción catalizada por la enzima ya que la presencia del inhibidor produce un cambio en la estructura y la forma de la enzima. Este cambio en la forma implica que la enzima deja de ser capaz de unirse correctamente al sustrato. Esto reduce la concentración de enzima "activa", lo que provoca una disminución de la Vmax.

La inhibición podrá ser reversible si el inhibidor establece enlaces débiles con la enzima, por lo que se puede disociar y la enzima vuelve a ser activa o irreversible, si los enlaces son covalentes con la enzima, impidiendo de manera definitiva su actividad.

Asociaciones de enzimas

Si las enzimas se encuentran asociadas, la cinética se ve favorecida.

Efecto aloestérico

En una proteína con estructura cuaternaria, la inhibición de un protómero , mediante un ligando o efector específico, lleva a la inhibción de la proteína. Cada protómero presenta su centro activo y su centro regulador. Este efecto de activación o inhibición (ligandos activadores o inhibidores) se produce al unirse una sustancia al centro regulador recibe el nombre de efecto alostérico y las enzimas que lo experimentan se llaman enzimas alostéricas.