Le biomolecole

Le biomolecole

Le proteine e gli amminoacidi

Chiara Santaniello, Chiara Betti, Martina Nardi Martina Mariani, Ester Ciaponi, Sabrina Maliardo

8/04/2024

01. Proteine

Il termine proteina deriva dal greco proteios, «al primo posto», per il ruolo di primaria importanza che hanno nei processi vitali. Le proteine appartengono a una vasta famiglia di biomolecole diffuse in tutti gli organismi viventi e nei virus. Le proteine sono presenti in tutte le cellule e nell’ambiente extracellulare, dove svolgono molteplici funzioni e partecipano a importanti processi fisiologici.

01. Proteine

Tra tutte le biomolecole, le proteine sono le uniche a possedere una gamma tanto ampia di funzioni diverse nei sistemi viventi.

01. Proteine

I diversi tipi di proteine

Le proteine sono costituite da unità strutturali di base chiamate amminoacidi che si legano fra loro a formare catene polipeptidiche. Le proteine costituite esclusivamente dalla componente polipeptidica sono definite proteine semplici. ( -> per esempio le albumine presenti nel sangue e la cheratina della pelle). Talvolta le catene polipeptidiche sono associate ad altre biomolecole (per esempio monosaccaridi) o piccole molecole organiche, oppure a ioni poliatomici (come i gruppi fosfato) o metallici, che consentono lo svolgimento della funzione specifica. Quando queste sostanze sono legate saldamente alla catena polipeptidica vengono dette gruppi prostetici. Le proteine in cui sono presenti gruppi prostetici di varia natura si chiamano proteine coniugate.

01. Proteine

Le principali classi di proteine coniugate

01. Proteine

Le proteine sono classificate anche in base alla loro forma, che è ottimizzata per la funzione da svolgere.

Le proteine che svolgono funzioni strutturali sono prevalentemente insolubili, hanno una struttura allungata e sono dette proteine fibrose. Un esempio di proteina fibrosa è l’ α-cheratina, che conferisce resistenza allo strato più esterno della pelle, ma anche alle unghie, ai capelli, alla lana, agli zoccoli e agli artigli.

Le proteine di membrana sono immerse nel doppio strato fosfolipidico delle membrane cellulari e possiedono caratteristiche specifiche. Fanno parte di questi gruppi molti recettori che permettono alla cellula di captare i segnali provenienti dall’esterno.

Le proteine che svolgono la propria funzione in soluzione hanno generalmente una struttura compatta e vengono definite proteine globulari. Un esempio è dato dalla mioglobina, la proteina che lega l'ossigeno e ne permette la diffusione all’interno dei muscoli.

02. Gli amminoacidi

Piccole molecole organiche bifunzionali, che hanno un gruppo carbossilico e uno amminico

Ad eccezione della glicina, nella quale R coincide con un atomo di idrogeno, tutti gli a-aminoacidi delle proteine mostrano 4 sostituenti diversi legati all’atomo di carbonio.

Gli amminoacidi che costituiscono comunemente le proteine sono 20.I due gruppi funzionali di ciascun amminoacido sono legati all'atomo di carbonio (α).

02. Gli amminoacidi

sono molecole chirali:

Ogni amminoacido esiste sotto forma di due isomeri ottici diversi (D e L). Gli a-aminoacidi presenti nelle proteine appartengono sempre alla serie L. Gli aminoacidi in configurazione D hanno invece una rilevanza limitata in campo biologico e si possono trovare nei batteri e in alcuni organismi marini.

02. Gli amminoacidi

Le proprietà acido-base:

Al valore di pH fisiologico (7,4) un amminoacido si presenta come ione dipolare, detto anche zwitterione per trasferimento di un protone dal gruppo donatore acido al gruppo accettore basico. Il gruppo carbossilico, – COOH, ha comportamenti acido e cede un idrogeno all’acqua trasformandosi in –COO-; il gruppo amminico, –NH2, ha comportamenti basico e acquista un idrogeno dall’acqua trasformandosi in –NH+3

Le proprietà generali:

I gruppi funzionali –NH2 e –COOH sono ionizzabili e dunque sono sensibili al pH dell’ambiente. L’atomo di azoto del gruppo amminico può accettare un protone e trasformarsi in –NH+3; il gruppo carbossilico può cedere un protone e trasformarsi in –COO-.

02. Gli amminoacidi

Le proprietà acido-base:

A valori di pH acido, un aminoacido presenta la carica positiva del gruppo –NH+3 e mostra il gruppo –COOH nella forma indissociata; A valori di pH basico, invece, un amminoacido presenta la carica negativa del gruppo –COO- e mostra il gruppo –NH2 nella forma indissociata.

La nomenclatura:

In biochimica, il carbonio a corrisponde al secondo atomo di carbonio della catena, il carbonio ß al terzo e così via. L’atomo di carbonio del gruppo carbossile (C-1) non viene denominato in alcun modo.

03. Classificazione strutturale degli α-amminoacidi

03. Classificazione strutturale degli α-amminoacidi

Gruppi R alifatici, apolari

• Glicina (Gly, G)
• Alanina (Ala, A)
• Prolina (Pro, P)
• Valina (Val, V)
• Leucina (Leu, L)
• Isoleucina (Ile, I)
• Metionina (Met, M)

Gruppi R carichi +, basici

• Lisina (Lys, K)
• Istidina (His, H)
• Arginina (Arg, R)

Gruppi R polari, non carichi

• Serina (Ser, S)
• Treonina (Thr, T)
• Cisteina (Cys, C)
• Asparagina (Asn, N)
• Glutammina (Gln, Q)

Gruppi R aromatici, apolari

Gruppi R carichi -, acidi

• Fenilalanina (Phe, F)
• Tirosina (Tyr, Y)
• Triptofano (Trp, W)

• Aspartato (Asp, D)
• Glutammato (Glu, E)

03. Gli amminoacidi essenziali

Non possono essere sintetizzate dalle cellule del nostro organismo, vengono assunti con la dieta

valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, lisina, metionina, treonina, istidina

- carne, uova, latte

Valore nutrzionale Varia in base alla quantità di amminoacidi essenziali che contiene

valore nutrizionale elevato.

- vegetali

valore nutrizionale minore Manca sempre uno o più amminoacidi

03. Reattività della cisteina

Gli amminoacidi sono molecole abbastanza stabili

Reagiscono con protonazione e deprotonazione

La cisteina è particolare: se reagisce con un gruppo analogo di un'altra cisteina forma la CISTINANascita di un legame disolfuro

04. Il legame peptidico

Con una reazione di condensazione, tra i due amminoacidi si forma un legame ammidico chiamato legame peptidico

Il legame peptidico mostra parziale carattere di doppio legame ed è, di conseguenza, rigido e planare, cioè tutti gli atomi che partecipano alla sua formazione giacciono sullo stesso piano

04. Il legame peptidico

I dipeptidi e gli oligopeptidi

Se, al contrario, consideriamo i due amminoacidi in posizione invertita, otteniamo il dipeptide serialanina, chimicamente diverso dal precedente.

Il prodotto della reazione fra due amminoacidi è il dipeptide. E' importante l'ordine con cui si legano. Se il primo amminoacido è una molecola di alanina e il secondo una molecola di serina, otteniamo il dipeptide alanilserina.

Dipeptidi, tripeptidi e tetrapeptidi sono esempi di oligopeptidi, brevi catene formate dall'unione di pochi amminoacidi

04. Il legame peptidico

I polipeptidi

• Si parla di polipeptidi quando gli amminoacidi coinvolti nella formazione della catena aumentano di numero

• Il primo amminoacido è detto amminoterminale e l'ultimo è detto carbossiterminale

• I polipeptidi presentano sempre una catena principale. Questa, se in soluzione acquosa, presenta cariche elettriche

Il gruppo ammino si trova all'inizio, mentre il gruppo carbossile si trova al termine della catena. Ogni peptide quindi ha un'estremità amminoterminale o carbossilterminale.

05. La struttura delle proteine

Ogni proteina è costituita da una o più catene di amminoacidi. Ciascuna catena polipeptidica si diversifica dalle altre per il numero, il tipo e la sequenza degli amminoacidi che contiene. Le caratteristiche di una catena influenzano la struttura tridimensionale della proteina .

05. Le varie strutture

05. Struttura primaria

1. Questa struttura è il risultato dei legami covalenti che si instaurano tra gli amminoacidi della catena;
2. L'ordine degli amminoacidi è determinato da ogni particolare della proteina dell'organismo;
3. La sequenza degli amminoacidi di una proteina determina i livelli strutturali superiori.

05. Struttura secondaria

La struttura secondaria corrisponde alla conformazione locale assunta da brevi tratti della catena polipeptidica ed è il livello più semplice di ripiegamento della catena nelle tre dimensioni dello spazio.

Foglietto-β

Gli stessi legami idrogeno visti per l’α-elica si stabiliscono fra due tratti adiacenti di catena polipeptidica, che prendono il nome di filamenti-β. La struttura possiede la forma di un foglietto pieghettato con le catene laterali che si dispongono alternativamente sopra e sotto il piano del foglietto.

α- elica

Il più comune elemento di struttura secondaria, La conformazione elicoidale della catena principale è dovuta alla presenza di numerosi legami idrogeno che si formano fra gruppi NH e C=O presenti in due giri successivi dell’elica.

Ripiegamenti β e anse

I vari elementi regolari di struttura secondaria presenti in una proteina sono collegati fra loro da tratti meno ordinati, che assumono un andamento ripiegato e per questo vengono definiti ripiegamenti β e anse: • i ripiegamenti β sono costituiti da pochi amminoacidi e imprimono un cambiamento di direzione alla catena di 180°; • le anse sono più lunghe e più irregolari.

I n base al contenuto di elementi di struttura secondaria le proteine si raggruppano in tre classi: α, β e α/β..

06.

Struttura terziaria

Comprende l'insieme di tutti gli elementi di struttura secondaria. Le catene laterali degli amminoacidi contenuti nelle alfa eliche e nei foglietti beta interagiscono e portanto alla formazione di legami deboli. Inoltre possono formarsi anche legami covalenti ( S-S). Per le proteine costituite da un'unica catena polipeptidica rappresenta il massimo livello di organizzazione strutturale necessario per svolgere correttamente la propria funzione e prende il nome di conformazione nativa.

Definizione

É la conformazione complessiva che si ottiene dal ripiegamento nello spazio tridmensionale dell-intera catena polipeptidica.

06. Struttura Quaternaria

Subunità identiche o diverse

É data dalla combinazione di due o più catene polipeptidiche chiamate subunità. Queste possono essere uguali, come nel caso della proteina Cro, o diverse come nel caso del capside del virus del rappreddore.

Legami

le diverse subunità sono tenute assieme da interazioni non covalenti, spesso di natura idrofoba e/o elettrostatica. Tuttavia le catne possono essere associate da legami covalenti. ( anticorpi o immunoglobine ).

06. Proteine intrinsecamente disordinate

Generals

Non possiedono il core idrofobo e sono ricche di amminoacidi polari. Tuttavia si strutturano nelle tre dimensioni dello spazio in modo ben preciso quando interagiscono con una proteina partner. Si tratta di proteine implicate nella regolazione di importanti processi fisiologici della cellula, quali l'accrescimento, il differenziamento e la divisione cellualre. ( proteina p53 )

06. Denaturazione

La funzione di un proteina dipende dalla sua conformazione nativa. Agenti fisici e chimici possono alterarla senza che venga alterata la struttura primaria, interferendo sui legami deboli che stabilizzano le strutture superiori di una proteina. La proteina perde completamente, e spesso irreversibilmente la propria attività biologica.

Grazie per la vostra attenzione

Formula generale:

Ad eccezione della prolina che ha una struttura ciclica gli α-amminoacidi hanno la seguente formula generale Gli a-aminoacidi differiscono fra loro solo per la natura chimica del gruppo R, che viene genericamente chiamato catena laterale

Formula generale:

Ad eccezione della priolina che ha una struttura ciclica gli α-amminoacidi hanno la seguente formula generale Gli a-aminoacidi differiscono fra loro solo per la natura chimica del gruppo R, che viene genericamente chiamato catena laterale