Presentazione Microparticelle

proteine

power point by micol costantini & rebecca pepe 5B

indice:

1. cosa sono 2. Strutture3. Funzioni 4. Gli amminoacidi5. Proprietà degli amminoacidi 6. Il legame peptidico 7. Classificazione delle proteine

1. cosa sono?

Le proteine, dette anche protidi, costituiscono la classe di molecole organiche più abbondanti in tutti gli organismi viventi e anche nella cellula ne rappresentano la maggior parte del peso. Sono macromolecole costituite da una o più lunghe catene polipeptidiche sintetizzate nei ribosomi unendo più amminoacidi. A loro volta le lunghe catene sono costituite da atomi di carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto, ma talvolta sono presenti anche atomi di ferro, zolfo e fosforo.

2. Strutture delle proteine La conformazione biologicamente funzionale di una proteina è denominata conformazione nativa

STRUTTURA SECONDARIA: l'avvolgimento a spirale, o la disposizione regolare di tratti più o meno lunghi della catena proteica. Questo livello di organizzazione è una conseguenza dei legami a idrogeno tra gli amminoacidi appartenenti ad una stessa catena, o tra gli amminoacidi di catene diverse

STRUTTURA PRIMARIA: è determinata dalla sequenza degli amminoacidi costituenti la catena poliptidica

STRUTTURA QUTERNARIA: è una struttura tridimensionale che è formata da molte proteine che sono costituite da più catene polipeptidiche chiamate subunità, associate tra loro attraverso interazioni deboli o ponti disolfuro.

STRUTTURA TERZIARIA: disposizione nello spazio di tutti gli atomi di una proteina ed è determinata da interazioni di varia natura.

3. FUNZIONI

a seconda della loro struttura le proteine possono avere differenti funzioni:

DI PROTEZIONE DELL'ORGANISMO

strutturale

aiutano il sostegno degli organismi o di alune parti di esse.

come nel caso delle immunoglobuline

DI TRASPORTO

quando legano altre molecole e le veicolano in punti differenti dell'organismo o anche in siti diversi della stessa cellula.

DI COMUNICAZIONE TRA LE CELLULE

vicine o anche molti distanti tra loro come per esempio gli ormoni

CATALITICA

grazie alla quale la maggior parte dei processi cellulari può avvenire in tempi ridotti e in condizioni favorevoli alla vita delle cellula

DI MOVIMENTO

quando grazie alla variazione della loro conformazione permettono il movimento di una cellula o di un organismo più complesso

4. AMMINOACIDI

Gli aminoacidi sono composti organici che contengono nella molecola sia un gruppo acido di solito un carbossile (-COOH) che un gruppo amminico (-NH2). Da tutte le fonti naturali sono stati a tutt'oggi isolati e identificati oltre 100 amminoacidi la grande maggioranza di questi aminoacidi naturali hanno il gruppo amminico legato al carbonio alfa rispetto al gruppo carbossilico. nella maggior parte dei casi il carbonio in alfa porta anche un atomo di idrogeno. Il quarto legame chimico del carbonio in alfa è unito a un gruppo R che ha più di 100 possibili variazioni. Quindi la maggior parte degli amminoacidi naturali differisce solamente per la struttura del residuo organico gruppo R legato al carbonio in alfa. Il gruppo R può essere un atomo di idrogeno (nella glicina), una catena alifatica (ramificata o no sostituita o no), un anello aromatico o un anello eterociclico.

Un fatto interessante e importante è che quasi tutti gli aminoacidi isolati dalle proteine hanno la configurazione L al carbonio alfa anche se alcuni aminoacidi isolati da fonti microbiologiche sono isomeri a immagine speculare, cioè hanno la configurazione D (enantiomeri). L'estrema importanza biologica degli aminoacidi risiede soprattutto nel fatto che sono i costituenti fondamentali delle proteine , nelle quali essi sono collegati l'uno all'altro mediante legami tra il gruppo ossitrile di una molecola e il gruppo aminico di un'altra molecola (Legame peptidico). Tra questi, 8 (ovvero quelli in grassetto) sono definiti essenziali poiché l'organismo umano non è in grado di sintetizzarli e devono essere assunti attraverso l'alimentazione.

5. PROPRIETà DEGLI alfa-AMMINOACIDI

ESSI HANNO PROPRIETA FISICHE E CHIMICHE

• Proprietà acido-base: ogni aminoacido ha un gruppo Carbosilico ed un gruppo aminico che possono esistere in forma acido basica a seconda del pH della soluzione in cui è disciolto. Il gruppo carbossilico degli aminoacidi ha un valore di pKa di circa 2, mentre il gruppo amminico protonato ha pKa di circa 9. Un aminoacido disciolto in soluzione acquosa pH vicino alla neutralità, come quello presente nell'ambiente cellulare, si presenta con i due gruppi funzionali ionizzati ed è definito ione dipolare, o zwitterione.
• Punto isoelettrico (pl): il punto isoelettrico di un amminoacido è quel pH a cui non vi è nessuna carica netta (carica netta pari a zero, l'amminoacido si presenta sotto forma di zwitterone); il pl di un amminoacido equivale al valore medio delle pKa di ciascun gruppo sia carbossilico che amminoacido. Il pl di un aminoacido che ha una catena laterale ionizzabile è la media dei valori di pKa dei gruppi che ionizzano in maniera simile (gruppi carichi positivamente che si trasformano in gruppi non carichi o gruppi senza carica che si trasformano in gruppi carichi negativamente). in base al loro punto isoelettrico gli amminoacidi presenta presenti in una miscela possono essere separati; questo processo si chiama ISOELETTROFOCALIZZAZIONE.

6. il legame peptidico

Gli aminoacidi , possono reagire tra loro attraverso reazioni di condensazione per formare dei polimeri chiamati peptidi. Il gruppo carbossilico di un amminoacido può reagire con il gruppo amminico in posizione alfa di un secondo aminoacido per formare un legame ammidico -CO-NH-, detto legame peptidico. Tale reazione porta all'eliminazione di una molecola di acqua e alla formazione di un dipeptite composto da due residui aminoacidici. Nella formazione di un dipeptite, a seconda di quale tra i due carbossili e quale tra i due gruppi aminici reagiscono si possono ottenere due molecole differenti, tra loro isomeri strutturali. Per convenzione, i peptidi sono rappresentati scrivendo a sinistra l'aminoacido con il gruppo amminico libero , chiamato aminoacido aminoterminale (N-terminale), e a destra l'amminoacido che presenta il carbossile libero chiamato carbossiterminale (C-terminale).

Se un dipeptide reagisce con un'altro aminoacido si ha la formazione di un tripeptide, che a sua volta può reagire con un'altro aminoacido per formare un tetrapeptide e così via. Catene di circa 10 residui aminoacidi sono chiamate oligopeptidi. Quando la catena comprende più di 10 aminoacidi, ma con numero inferiore a 50, essa prende il nome di polipeptide, mentre i polimeri con più di 50 residui aminoacidi sono detti proteine. Le catene laterali degli aminoacidi sono generalmente poco reattive fatta eccezione per il comportamento acido base di alcune di esse. il gruppo -SH della catena laterale di una cisteina può infatti reagire con un'altro gruppo -SH di una seconda molecola di cisteina per formare un legame equivalente -S-S- chiamato ponte disolfuro

7. classificazione delle proteine

Le proteine vengono divise in semplici e coniugate le prime danno, per idrolisi completa, soltanto aminoacidi; le seconde, oltre agli aminoacidi, danno anche una componente diversa detto gruppo prostetico:

• Albumine: solubili in acqua distillata
• Globaline: insolubili o quasi in acqua distillata ma solo umbri nelle soluzioni saline
• Gluteline: solubili solo in acidi o alcali diluiti e presenti essenzialmente nei cereali
• Prolammine: solubili in soluzioni idroalcoliche al 60 80 % ma solubili sia in acqua sia in alcol puro anche se di origine esclusivamente vegetale
• Scleroproteine: gruppo eterogeneo di proteine fibrose di origine anim insolubile in acqua e difficilmente attaccate dagli enzimi proteolitici che costituiscono tessuti duri e resistenti

• Nucleoproteine: se il gruppo prostetico è un acido nucleico
• Lipoproteine: se il gruppo prostetico è un lipide
• Glicoproteine: se il gruppo prostetico è un Glucide
• Fosfoteine: se il gruppo prostetico è l'acido fosforico cromoproteine se il gruppo prostatico è una molecola colorata come ad esempio il pigmento
• Metalloproteine: se il gruppo protetico è un metallo

cosa fanno le proteine per il corpo?

I nostri corpi sono costituiti da migliaia di proteine diverse, ciascuna con una funzione specifica. esse costituiscono i componenti strutturali delle nostre cellule e dei tessuti insieme a molti enzimi ormoni e proteine attive segreti dalle cellule immunitarie. Queste proteine del corpo vengono continuamente riparate e sostituite nel corso della nostra vita. questo processo viene chiamato sintesi proteica e richiede una fornitura continua di aminoacidi. Però questo processo non è perfetto ciò significa che dobbiamo assumere proteine alimentari per far fronte alla richiesta di aminoacidi del nostro corpo. Un'adeguata assunzione proteica è particolarmente importante durante i periodi di rapida crescita o di aumentata richiesta come per esempio l'infanzia e l'adolescenza e la gravidanza o l'allattamento.

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A seconda del pH in cui si trovano gli aminoacidi, possono avere un comportamento chimico differente. se il pH è basico l'aminoacido ha un comportamento acido e si presenta in forma deprotonata con una carica negativa sul carbossile; se il pH è acido, si comporta da base e si presenta in forma protonata con una carica positiva sul gruppo amminico.

Queste ultime due strutture sono responasibili della forma tridimensionale che la proteina assume. Le proteine possono distinguersi in due forme:

• le proteine globulari che hanno una forma sferica dovuta alla loro struttura terziaria, come per esempio gli enzimi (proteine di riserva), emoglobina (di trasporto) e gli anticorpi (di difesa)
• le proteine fibrose che sono costituite da catene polipeptidiche disposte una accanto alla'altra e legati da interazioni deboli o ponti di solfuro (cheratina).

2 TIPI DI STRUTTURA:

1) l'alfa-elica 2) beta-foglietto

Nella struttura ad alfa-elica la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira con i gruppi R diretti verso l'esterno. La spirale è stabilizzata da legami a idrogeno che si instaurano tra due aminoacidi. La struttura a foglietto beta è costituita da tratti di catena polipeptidica sovrapposti tra loro ognuno dei quali assume una forma a zig-zag. I legami a idrogeno si instaurano tra regioni adiacenti della catena all'interno del foglietto.

+ INFO

A formare la struttura terziaria contribuiscono sia interazioni deboli (legami a idrogeno), sia legami covalenti tra i residui di cisteina che formano dei ponti disolfuro (-s-s-).La struttura terziaria è costituita dall'insieme di segmenti peptidici aventi struttura secondaria ad alfa-elica e foglietto beta uniti tra loro da tratti amminoacidici e sono demominati loop