SCIENCE VIBRANT PRESENTATION

GLI AMMINOACIDI E LE PROTEINE

COSA RAPPRESENTANO GLI AMMINOACIDI

Gli amminoacidi rappresentano i monomeri dei peptidi e delle proteine, polimeri in cui è presente il legame peptidico. Gli amminoacidi, oltre che formare peptidi e proteine, prendono parte anche a molte altre funzioni biologiche:

• L'acido γ-amminobutirrico (GABA) e la dopamina (derivato dell'amminoacido tirosina)
• L'istamina (derivato dell'amminoacido istidina)
• La tiroxina (derivato dell'amminoacido tirosina)
• La niacina (derivato dell'amminoacido triptofano)

IL NOME DEGLI AMMINOACIDI

Gli amminoacidi che costituiscono le proteine sono 20, di cui 8 sono dettiessenziali dato che l'organismo non riesce a sintetizzarli. Questi amminoacidi essenziali sono fondamentali per la crescita, lo sviluppo e il mantenimento dell'organismo.

β-AMMINOACIDI

γ-AMMINOACIDI

α-AMMINOACIDI

GLICINA

PROLINA

AMMINOACIDO

LA CLASSIFICAZIONE DEGLI AMMINOACIDI

AMMINOACIDI POLARI

AMMINOACIDI APOLARI

GLI AMMINOACIDI SONO MOLECOLE CHIRALI

Tutti gli α-amminoacidi (tranne la glicina) sono molecole chirali che si presentano sotto forma di due enantiomeri ovvero molecole che sono l'una l'immagine speculare dell'altra e non sono sovrapponibili.

GLI AMMINOACIDI SONO COMPOSTI ANFOTERI

Gli amminoacidi nella forma ionica dipolare sono composti antoferi, in quanto possono reagire sia con gli acidi sia con le basi

• In una soluzione basica (OH-) si comportano da acidi, cedendo un protone H+ e trasformandosi in un anione con carica elettrica -1

• In una soluzione acida (H3O+) si comportano da basi accettando un protone H+ e trasformandosi in un catione con carica elettrica +1

E' evidente che la carica di un amminoacido dipende dal pH della soluzione in cui si trova:

• ad alti valori di pH la carica è negativa e l'amminoacido è presente nella forma anionica
• a bassi valori di pH la carica è positiva e l'amminoacido è presente nella forma cationica

Il punto isoelettrico è un valore di pH in corrispondenza del quale l'amminoacido è nella forma ionica dipolare e ha carica complessiva uguale a zero

IL LEGAME PEPTIDICO

Il legame peptidico è un legame covalente che si forma tra due amminoacidi uguali o diversi

IL LEGAME PEPTIDICO E' UN LEGAME AMMIDICO

1. si forma mediante una reazione di condensazione con eliminazione di una molecola di acqua

RAPPRESENTAZIONE DEL LEGAME

Si rappresenta con un legame covalente singolo C-N

Il legame C-N è rigido e non può ruotare quindi il legame peptidico assume una disposizione planare

STRUTTURA PLANARE

nella reazione tra due amminoacidi si possono ottenere due dipeptidi

FORMAZIONE E ROTTURA DEL LEGAME PEPTIDICO

• DIPEPTIDE alanilserina
• DIPEPTIDE serilanina

Nella reazione tra due amminoacidi si ha l'eliminazione di una molecola di acqua e la formazione di un dipeptide

un dipeptide è un composto formato da due amminoacidi legati da un legame peptidico

Il numero di peptidi che si possono ottenere con un numero di amminoacidi è dato dalla relazione n=1x2x3

iI peptidi possono essere suddivisi in singoli amminoacidi tramite una reazione di idrolisi

La classificazione delle proteine

Le proteine sono biopolimeri formati da amminoacidi(più di 80) uniti tra loro da legami peptidici.

Sulla base della loro composizione chimica sono suddivise in:

• proteine semplici, formate solo da amminoacidi
• proteine coniugate, costituite da amminoacidi e da un prostetico,molecola di natura non proteica, che può essere un lipide (lipoproteine), un glicide (glicoproteine), un acido nucleico (nucleoproteine), un gruppo metallico (metalloproteine).

L'infinita possibilità di combinazione degli amminoacidi in sequenze diverse da origine a proteine con diversi ruoli funzionali.

le classi delle proteine:

• proteine strutturali, costituiscono tessuti e organi; la cheratina (nelle unghie e nei capelli), il collagene (composto del tessuto connettivo), la fibroina della seta.
• proteine catalliche, come gli enzimi, regolano le reazioni chimiche.
• proteine contrattili e di movimento, che permettono la contrazione delle cellule muscolari (actina e miosina), e il trasporte delle ciglia e dei flagelli (tubulina)
• proteine di trasporto, come l'emoglobina, che favorisce il trasporto dell'ossigeno nel sangue.
• proteine di riserva, come la ferritina, che accumula ioni ferro Fe2+ nel fegato, o l'ovalbumina, che funziona da sostanza di riserva nell'embrione.
• proteine di difesa, come gli anticorpi, che prottegono l'organismo dagli agenti patogeni.
• proteine di regolazione, come alcuni ormoni prodotti dalle ghiandole endocrine, che regolano alcuni processi metabolici.

IL LEGAME DISOLFURO

TRA DUE AMMINOACIDI SI PUO FORMARE ANCHE UN LEGAME DISOLFURO

Il legame covalente disolfuro è un legame covalente singolo tra due atomi di zolfo S-S

LA REGOLAZIONE DELL' ATTIVITA' ENZIMATICA

EFFETTORI ALLOSTERICI

INIBITORI ENZIMATICI

GLI EFFETTORI ALLOSTERICI

Sono molecole che si possono legare in modo specifico all'enzima e che ne inducono un lieve cambiamento conformazionale

SONO DIVISI IN:

AUMENTANO LA CAPACITA' DEL SITO ATTIVO DI LEGARSI AL SUBSTRATO MENTRE I NEGATIVI LA DIMINUISCONO.

• POSITIVI
• NEGATIVI

GLI INIBITORI ENZIMATICI

SONO MOLECOLE CHE SI COMBINANO CON GLI ENZIMI INTERFERENDO CON LA LORO ATTIVITA' CATALITICA

SONO DIVISI IN:

• INIBITORI IRREVERSIBILI
• INIBITORI REVERSIBILI

GLI INIBITORI IRREVERSIBILI SONO COMPOSTI CHE MODIFICANO IL SITO ATTIVO DI UN ENZIMA IN MODO CHE QUESTO NON SIA PIU' IN GRADO DI LEGARE IL SUBSTRATO.

GLI INIBITORI REVERSIBILI SONO COMPOSTI CHE SI LEGANO ALL' ENZIMA RIDUCENDO LA SUA ATTIVITA' CATALITICA.

INIBITORI REVERSIBILI COMPETITIVI E NON

Gli inibitori reversibili possono essere: competitivi, se si legano nel sito attivo competendo con il substrato.

GLI INIBITORI REVERSIBILI NON COMPETITIVI SONO MOLECOLE CHE SI LEGANO ALL' ENZIMA IN UN SITO DIVERSO DA QUELLO ATTIVO

Proteine fibrose e globulari

In base alla forma che assumono nello spazio, possono essere suddivise in fibrose e globulari.Le proteine fibrose sono formate da due o tre catene polipeptidiche dispsote le une accanto alle altre e legate tra loro da legami disolfuro (cheratina), oppure legami a idrogeno (collagene), a costituire un unico filamento. Le proteine globulari sono formate da catene polipeptidiche ripiegate su se stesse in strutture compatte, forma più o meno sferica,determinate da numerose interazioni itramolecolari e ioniche (enzimi, ormoni, proteine di trasporto, proteine di riserva e di difesa

La struttura delle proteine

esaminando la configurazione spaziale

Struttura primaria

Struttura terziaria

Struttura quaternaria

Struttura secondaria

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Struttura primaria

è definita dalla sequenza di amminoacidi legati con legami peptidici.Ogni proteina ha la sua sequenza specifica e funzione biologica. Per esempio l'ossitocina e la vasopressina:

• Ossitocina è responsabile della contrazione muscolare uterina.

• Vasopressina favorisce il riassorbimento dell'acqua a livello del tubulo renale.

Struttura secondaria

è definita dalla disposizione spaziale della catena polipeptidica.Essa si presenta sotto forma di due configurazioni, ad α-elica e a β-foglietto:

• α-elica è caratterizzata da una catena avvolta a spirale in senso antiorario, stabilizzata da legami a idrogeno, conferisce eleveta flessibilità ed elasticità.
• β-foglietto è caratterizzata da una catena che forma superfici regolari e piatte, comprende fino a 10 filamenti. Possono avvenire due conformazioni parallelo e antiparallelo.

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Struttura terzaria

è definita dalla forma che la proteina assume dopo essere stabilizzata da legami a idrogeno, legami disolfuro, interazioni ioniche che si formano tra gli amminoacidi. Una proteina è in grado di svolgere la sua attività biologica solo quando ha assunto la sua struttura tridimensionale definitiva. Nella struttura terziaria le catene idrofobiche si posizionano all'interno mentre quelle idrofile all'esterno.

Struttura quaternaria

è definita dall'associazione di due o più catene polipeptidiche ed è stabilizzata da legami a idrogeno, interazioni tra gruppi R apolari e legami disolfuro. Un esempio è l'emoglobina formata da 4 catene, due α-elica e due β-foglietto legate al gruppo prostetico (eme).

GLI ENZIMI

Sono proteine globulari o ribozimi che svolgono la funzione di catalizzatori biologici nei sistemi viventi.

Cofattori enzimatici

La maggior parte delle reazioni è catalizzata da enzimi, la cui attività è mediata da gruppi funzionali e amminoacidi. Tuttavia molti enzimi richiedono l'intervento dei cofattori. I cofattori sono ioni metallici o molecole organiche che attivano gli enzimi e si distinguono in due classi:

• Attivatori sono ioni metallici che si legano all'enzima per fare assumere alla proteina la configurazione adatta.
• Coenzimi sono molecole organiche che funzionano da trasportatori di gruppi funzionali

L'azione catalitica di un enzima

L'azione catalitica di un enzima consiste nell'aumentare la velocità di una reazione e si esplica abbassando l'energia di attivazione della reazione.Il ruolo degli enzimi è quello di abbassare la barriera di enrergia, il meccanismo comprende 3 stadi;

• Formazione del complesso enzima-substrato. Comprende due fasi. Nella prima l'enzima orienta il substrato per una coretta interazione. Nella seconda fase, l'enzima si combina con il substrato per formare il complesso enzima-substrato. I legami sono interazione deboli (legami a idrogeno, interazioni dipolari).
• Formazione del complesso enzima-prodotti. Dopo che il substrato si è legato all'enzima, questo forma il complesso attivato, instabile e con un'enrgia minore. Il complesso attivato si trasforma poi nella molecola prodotto.
• Distacco del prodotto dall'enzima. il prodotto ha caratteristiche chimiche diverse dal substrato, che riducono la sua affinità per l'enzima e ne causano il distacco dal sito attivo. L'enzima può catalizzare una nuova reazione.

Gli enzimi hanno un'elevata specificità

La specificità di un substrato dipende dal sito attivo dell'enzima.

• Il sito attivo è una piccola regione , entro la quale si trovano le catene laterali degli amminoacidi che partecipano alla catlisi (e il coenzima, se è presente).

La specificità di un enzima dipende dalla configurazione spaziale. La capacità dell'enzima di interagire con il giusto substrato dipende dagli specifici gruppi funzionali presenti nel sito attivo. Le modalità di interazione sono spiegate dal modello dell'adattamento indotto, in base al quale l'interazione tra il substrato e l'enzima innesca un cambiamento conformazionale nell'enzima. Questa modifica permette al sito attivo di addattarsi in modo complementare al substrato con conseguente formazione del complesso enzima-substrato.

La specificità di un enzima è legata al tipo di reazione che viene catalizzata. Questa specificità permette di classificare gli enzimi in sei classi:

• le ossidoreduttasi catalizzano le reazioni di ossidazione e riduzione;
• le trasferasi catalizzano il trasferimento di gruppi funzionali tra due molecole;
• le idrolasi catalizzano le reazioni di idrolisi in cui si rompono legami covalenti in seguito all'addizzione di acqua
• le liasi sono enzimi che catalizzano le reazioni di rottura di un doppio legame (addizzionando un gruppo funzionale) o di formazione di un doppio legame (sottraendo un gruppo funzionale)
• le isomerasi catalizzano il trasferimento di atomi con conseguente formazione di isomeri (reazione di isomerizzazione)
• le ligasi catalizzano le reazioni di sintesi tra due molecole con formazione di un solo prodotto

Attività enzimatica

• L'attività enzimatica è l'attività catalitica di un enzima, definita come quantità di substrato che viene trasformato in prodotto nell'unità di tempo.

dipende dalle variazioni di temperatura e dei valori di pH, e anche da un aumento o diminuzione di concentrazione dell'enzima e del substrato;

-effetto della temperatura

Tutte le reazioni chimiche subiscono un aumento della velocità in seguito a un aumento della temperatura.Per gli enzimi bisogna tener conto che, i loro legami sono molto deboli. Con l'aumentare della temperatura essi si rompono causando la denaturazione delle proteine e la perdita della velocità. Si ha quindi che la velocità aumenta all'aumentare della temperatura fino a quando quest'ultima non raggiunge un determinato valore, al di sopra del quale la velocità diminuisce a causa della progressiva denaturazione dell'enzima.

• La temperatura alla quale corrisponde la massima attività catalitica si chiama temperatura ottimale.

-effetto del pH

L'attività catalitica degli enzimi dipende anche dal valore del pH della soluzione. Dal valore del pH dipendono la conformazione del sito attivo e l'interazione tra enzima e substrato

• Il valore del pH della soluzione al quale corrisponde la massima attività catalitica si chiama pH ottimale

-effetto della concentrazione dell'enzima

L'attività catalitica dipende dalla concentrazione dell'enzima: se il substrato disponibile per un enzima è in eccesso

• Tra l'enzima e l'attività enzimatica esiste quindi una relazione lineare: all'aumentare della concentrazione dell'enzima aumenta anche l'attività catalitica

-effetto della concentrazione del substrato

La velocità di tutte le reazioni chimiche dipende dalla concentrazione dei reagenti: a un aumento della loro concentrazione corrisponde un aumento della velocità della reazione chimica.

• Con l'aumentare della concentrazione del substrato, la velocità di reazione aumenta, raggiunge un valore massimo e poi rimane costante

Tale aumento è noto come curva di saturazione, e si giustifica con il raggiungimento di un valore di concentrazione tale da saturare in ogni istantei siti attivi delle molecole. Quando si raggiunge questa condizione l'enzima è saturo, la velocità si mantiene costante e diviene indipendente dalla concentrazione del substrato.

La regolazione dell'attività enzimatica

Gli effetori allosterici

Sono molecole che si possono legare in modo specifico all'enzima e che ne inducono un lieve cambiamento. Sono distinti in positivi e negativi:

• Gli effettori positivi aumentano la capacità del sito attivo di legarsi al substrato, gli effettori negativi la diminuiscono.
• Un enzima la cui attività è stimolata o inibita dalla presenza di un effettore allosterico si chiama enzima allosterico.

Gli effettori si legano debolmente in modo reversibile agli enzimi. Sono presenti, nelle cellulle, sia effettori positivi sia negativi. Quando una cellula richiede una maggiore concentrazione di un prodotto si sintetizzano più effettori positivi, quando la richiesta di un prodotto di una reazione diminuisce vengono sintetizzati effettori negativi.

Gli inibitori enzimatici

Sono molecole che si combinano con gli enzimi, porta alla formazione di complessi che perdono la capacità di legare il substrato, riducendo l'attività catalitica. Si distinguono in due gruppi inibitori, irreversibili e reversibili.

• Gli inibitori irreversibili sono composti che modificano il sito attivo di un enzima in modo che questo non sia più in grado di legare il substrato

L'inibitore si lega in modo stabile, dando origine ad un cambiamento irreversibile. L'azione dell'inibitore consiste nel formare un legame covalente con gli amminoacidi del sito attivo, in particolare quelli le cui catene laterali contengono il gruppo ossidrile (-OH, tipo la serina) o il gruppo sulfidrile (-SH, tipo la cisteina).

• Gli inibitori reversibili sono composti che si legano all'enzima riducendo l'attività catalitica

Sono distinti in competitivi e non competitivi:Gli inibitori competitivi sono molecole con forma analoga a quella del substrato e in grado di formare un legame non covalente. Dato che tra l'enzima e l'inibitore si forma un debole legame non covalente, l'enzima può allontanare l'inibitoredal sito attivo che ritorna così disponibile per il substrato. E' competitiva perchè al sito attivo si possono legare sia l'inibitore che il substrato. Gli inibitori non competitivi sono molecole che si legano all'enzima in un sito diverso dal sito attivo. Il legame dell'inibitore con l'enzima causaun cambiamento del sito attivo che non è più in grado di legarsi al substrato. Questo tipo di inibizione è reversibile, perchè l'inibitore può staccarsi dall'enzima ed è non competitiva in quanto solo il substrato può legarsi al sito attivo.

Team

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Enzimi

Sono una classe di proteine specializzate nel metabolismo cellulare per la loro funzione catalitica. L'attività consiste nell'aumentare la velocità delle reazioni metaboliche in due modi:

• indebolendo i legami chimici dei reagenti.
• favorendo l'orientazione delle molecole dei reagenti.

Gli enzimi svolgono la loro funzione legandosi ai substrati trasformandoli in prodotti.

Nome sistematico

Nome comune

Il nome sistematico è costituito da un prefisso e da un suffisso: il prefisso è dato dalla radice del nome del substrato su cui agisce l'enzima, il suffisso corrisponde alla desinenza -asi. Un esempio è l'amilasi enzima che idrolizza l'amido.

Il nome comune degli enzimi è costituito da una radice, che non è in relazione con la funzione svolta ,seguita dal suffiso -ina. tra gli enzimi indicati col nome comune ci sono pepsina e ptialina.

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