Presentación aminoácidos, péptidos, proteínas, enzimas y nucleótidos.

Morales Colombo Ana Belén 1986256

Aminoácidos, péptidos y proteínas: Función y estructura. Clasificación enzimatica y nucleotidos

Fase 4

Índice

Estructura terciaria

Aminoácidos

1.

3.3.

Clasificación

1 .1.

Interacciones que estabilizan la estructura terciaria

3.4.

Aminoácidos con actividad biologica

1 .2.

Estructura cuaternaria

3.5.

Aminoácidos modificados en las proteínas

1 .3.

Interacciones que estabilizan la estructura cuaternaria

3.6.

Estereoisómeros de los aminoácidos

1 .4.

Proteínas no estructuradas

3.7.

Reacciones de los aminoácidos

1 .5.

Pérdida de la estructura de las proteínas

3.8.

Proteínas fibrosas

3.9.

Péptidos

2.

Proteínas globulares

3.10.

Proteínas

3.

Proteínas simples

3.11.

Estructura secundaria

3 .1.

Proteínas conjugadas

3.12.

3.2.

Estructuras supersecundarias

Índice

Nucleósidos

5.

Enzimas

4.

Propiedades de las enzimas

Estructura.

4 .1.

5 .1.

5 .2.

Función.

Inhibición enzimática.

4 .2.

Inhibidores competitivos.

4 .3.

Nucleótidos

6.

Estructura.

6 .1.

Inhibidores no competitivos.

4 .4.

6 .2.

Función.

Inhibidores acompetitivos.

4 .5.

Inhibición irreversible

4 .6.

4. 7.

Función de los aminoácidos en la catálisis enzimática.

Funciones de los cofactores en la catálisis enzimática.

4 .8

Metales.

4 .9.

Coenzimas.

4. 10.

Clasificación de las enzimas

4 .11.

Aminoácidos

Unidad base para la formación de proteínas

Un aminoácido es la unidad base que actúa como estructura fundamental de las proteínas. Hay 20 aminoácidos distintos. Algunos aminoácidos pueden ser sintetizados por el cuerpo en sí mismo, pero otros (los aminoácidos esenciales), no, y se deben obtener de la dieta.

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Clasificación

Según su capacidad para interactuar con el agua.

Aminoácidos apolares

Aminoácidos polares

• Contiene grupos funcionales capaces de crar puentes de hidrógeno.

• Interactuan de manera sencilla con el agua.

• Contienen grupos R hidrocarbonados sin cargas positivas ni negativas.
• Poca interacción con el agua.
• Se encargan de manetener la estructura tridimenrsional de las proteínas.

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Aminoácidos básicos

Aminácidos ácidos

• Poseen cadenas laterales de grupos carboxilo.

• Presentan cargas negativas a pH fisiológico.

• Tienen un grupo amino es sus cadenas laterales.

• Presentan cargas positivas a pH fisiológico.

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Aminoácidos con actividad biológica.

Además de su función principal como componentes de las proteínas, los aminoácidos poseen muchas otras funciones biológicas, entre las que destacas:

>Mensajeros químicos.

>Precursores de moleculas complejas.

>Intermediarios metabólicos.

Aminoácidos modificados en las proteínas.

Muchas proteínas contienen derivados de aminoácidos que se forman tras la síntesis de la cadena polipeptídica.

• Ácido γ-carboxiglutámico
• Residuo de aminoácido que se une al calcio que se encuentra en la protrombina.
• 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxilisina
• Componentes estructurales importantes del colágeno.

Debido a que los carbonos aminoácidos están unidos a 4 grupos diferentes se denominan carbonos asimétricos o quirales.

Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como estereoisómeros

Moléculas con diferente acomodo espacial de sus elementos.

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Reacciones de los aminoácidos

Los grupos funcionales de las moléculas orgánicas determinan las reacciones que pueden experimentar.

Los polipéptidos son polímeros lineales formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

La reacción más común de este grupo es una oxidación reversible que forma un disulfuro

Formación de enlace peptídico

Oxidación de la cisteína

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Péptidos

La union de varios peptidos da como resultado una proteina

Un péptido es una cadena corta de aminoácidos (habitualmente de 2 a 50) vinculados por enlaces péptidicos.

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Proteínas

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que cumplen muchas funciones importantes en el cuerpo. Son vitales para la mayoría de los trabajos que realizan las células y son necesarias para mantener la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.

Tipos de estructuras secundarias

Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria de los polipéptidos consta de varios patrones repetitivos.

Láminas plegadas β

Hélices α

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Convinación de estructuras secundarias.

Barril β

Unidades βαβ

Estructuras supersecundarias

Llave greiga

Meandro β

Unidad αα

Estructura terciaria

• Conformaciones tridimensionales únicas que asumen las proteínas globulares cuando se pliegan en sus estructuras nativas.

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Estructura cuaternaria

+ info.

Proteínas de elevado peso molecular con varias subunidades.

Las subunidades en un complejo proteínico pueden ser idénticas o bastante diferentes.

Oligómeros: Proteínas con multiples subunidades.

Proteínas No Estructuradas

IUP: Proteínas intrínsicamente no estructuradas.

El plegamiento de las IUP es impedido por secuencias de aminoácidos que contienen altos porcentajes de residuos polares y con carga y bajas cantidades de residuos hidrófobos

Desnaturalización de las proteínas

Cambios en el pH altera puentes de hidrógeno y de los puentes salinos.

Ácidos y bases fuertes.

Interfieren con las interacciones hidrófobas.

Muchos agentes físicos y químicos pueden perturbar la conformación nativa de una proteína La proteína puede perder de forma parcial o total su actividad biológica.

Condiciones desnaturalizantes

Solventes orgánicos.

Interrumpen las interacciones hidrófobas.

Detergentes.

Convierten los puentes disulfuro en grupos sulfhidrilos.

Agentes reductores.

El agua ya no interactuan con los grupos ionizables de la proteína sino que es atraída a la sal.

Concentración salina.

Rompen los puentes salinos, forma enlaces con los grupos sulfhidrilo.

Iones metálicos pesados.

Rompe los puentes de hidrógeno.

Cambios de temperatura.

Rompen el equilibrio de las fuerzas que mantienen la estructura proteínica.

Agresión mecánica.

Clasificación de las proteínas

Proteínas fibrosas

Proteínas simples

Según su forma

Según su composición

Proteínas globulares

Proteínas conjugadas

Proteínas fibrosas

Contienen por lo general proporciones elevadas de estructuras secundarias

Tienen formas de varilla o de lámina.

Muchas proteínas fibrosas tienen funciones estructrurales.

Ejemplos:

Colágeno y queratina.

Proteínas globulares

Moléculas esféricas compactas y en general hidrosolubles.

Funciones dinámicas.

Ejemplos de proteínas globulares.

Proteínas simples

Proteínas que solo contienen aminoácidos.

> Albumina sérica. > Queratina.

Proteínas conjugadas

Proteína simple + gurpo protésico

• Apoproteína: Proteína SIN grupo protésico.

• Holoproteína: Proteína CON grupo protésico.

Enzimas

Proteínas catalizadoras que juegan un papel fundamental como catalizadoras de reacciones químicas.

Catalizadores biológicos

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Inhibición enzimática

Moléculas que reducen la actividad de una enzima.

Inhibidores

La inhibición enzimática puede ser:

• Reversible
• Competitiva
• No competitiva
• Acompetitiva
• Irreversible

Ej. de inhibidores: Fármacos, antibióticos, conservadores alimentarios, venenos y metabolitos de procesos bioquímicos normales.

Inhibición Competitiva

Inhibición No Competitiva

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Inhibición irreversible

Inhibición acompetitiva

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Función de los aminoácidos en la catálisis enzimática

Catalíticas

No Catalíticos

Tienen funciones de apoyo.

Participan de forma directa en el mecanismo de la catálisis.

Orientación del sustrato y estabilización del estado de transición.

Los sitios activos de las enzimas están recubiertos con cadenas laterales de aminoácidos y que juntas crean un microambiente propicio para la catálisis. Las funciones de las cadenas laterales de los sitios activos se agrupan en dos categorías principales: catalíticas y no catalíticas.

Los mecanismos catalíticos requieren de díadas o tríadas. Las unidades catalíticas están formadas por relativamente pocas combinaciones de aminoácidos

Unidades cataliticas.

• Arginina-arginina.
• Carboxilato-carboxilato
• Carboxilato-histidina.

Funciones de los cofactores en la catálisis enzimática

Cofactores

Metales

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Clasificación de las enzimas

Hidrolasas

Transferasas

Oxidorreducatasas

Ligasas

Liasas

Isomerasas

Nucleósidos

Glucosilaminas obtenidas por descomposición química o enzimática de ácidos nucleicos.

Estructura de los Nucleósidos

Tienen DOS COMPONENTES

Base nitrogenada

Pentosa

Nucleótidos

Función:

Los nucleótidos son moléculas orgánicas formadas por la unión covalente de un nucleósido (una pentosa y una base nitrogenada) y un grupo fosfato.

Elemento fundamental de los ácidos nucleicos (las moléculas del interior de las células que transmiten información genética). Los nucleótidos están unidos por sus extremos para formar los ácidos nucleicos ADN y ARN.

Base nitrogenada

Pentosa

Estructura

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Tres componentes:

• Base nitrogenada
• Pentosa
• Grupo fosfato

Enantiomeros: formas especulares de una molécula.

La mayoría de las moléculas asimétricas que se encuentran en los seres vivos se presentan en una sola forma estereoisomérica. La quiralidad ha tenido un efecto importante sobre las propiedades estructurales y funcionales de las biomoléculas.

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Isomerasas E.C.5

Catalizan reordenamientos intramoleculares, dando lugar a formas isoméricas del sustrato.

Ejemplos:

• Epimerasas
• Mutasas

Ligasas E.C.6

Catalizan la unión de sustratos mediante la formación de enlaces entre las dos moléculas. Incluyen el término ligasas y tambien son denominadas carboxilasas.

Ejemplos:

• Transmetilasas
• Transaminasas
• Transcetolasas

• Glicina (Gly)
• Alanina (Ala)
• Valina (Val)
• Leucina (Leu)
• Isoleucina (Ile)
• Fenilalanina (Phe)
• Triptófano (Trp)
• Metionina (Met)
• Prolina (Pro)

Liasas E.C.4

Responsables de la ruptura y formación de dobles enlaces. Catalizan la adición o eliminación de amoniaco, agua y dióxido de carbono.

Ejemplos:

• Descarbozilasas
• Hidratasas

Inhibidores competitivos

El sustrato y el inhibidor “compiten” para el acceso al sitio activo de la enzima.

Dos (o más) sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al centro activo de la misma enzima de la que ambos son sustratos. Por lo tanto se “molestaran” entre ellos y “competirán” para unirse en el centro activo. La unión se deberá hacer de forma alternativa y el que esté en más alta concentración tendrá más probabilidades que el que esté en menor concentración.

Los péptidos son una clase de moléculas señalizadoras que utilizan los organismos multicelulares para regular sus complejas actividades.

Péptidos de importancia:

• Glutatión
• Oxitocina
• Vasopresina

Interacciones que estabilizan la estructura terciaria.

1. Interacciones hidrófobas.
2. Interacciones electrostáticas. - Puentes salinos.
3. Puentes de hidrógeno.
4. Enlaces covalentes. - Enlaces disulfuro.
5. Hidratación.

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La oxidación de dos moléculas de cisteína forma cistina, una molécula que contiene un enlace disulfuro. Cuando dos residuos de cisteína forman uno de estos enlaces, éste se denomina puente disulfuro.

Interacciones que estabilizan la estrucutra cuaternaria.

1. Interacciónes no covalentes.
2. Interacciones hidrófobas.
3. Interacciones electrostáticas.
4. Puente de hidrógeno
5. Entrecruzamientos covalentes.

Inhibición acompetitiva

Se forma un comlejo enzima - sustrato - inhibidor.

El inhibidor sólo se une al complejo enzima-sustrato, y no a la enzima libre. En consecuencia, el inhibidor es ineficaz a bajas concentraciones de sustrato porque hay muy poco complejo Enzima - Sustrato presente.

Propiedades de las enzimas.

Las enzimas poseen varias propiedades notables, entre ellas:

• Las velocidades de las reacciones catalizadas Son elevadas. Se han observado aumentos de la velocidad de 107 a 1019 veces.
• Las enzimas son específicas para las reacciones que catalizan, y rara vez forman productos secundarios.
• Pueden regularse, debido a sus estructuras relativamente grandes y complejas.

Inhibidores No Competitivos

El inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio activo

El inhibidor se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función. Se dice que esta inhibición es "no competitiva" porque el inhibidor y el sustrato pueden estar unidos a la enzima al mismo tiempo.

Composición:

• Molecula organica compuesta por:
• Carbono central
• Grupo amino
• Grupo carboxilo
• Radical

Transferasas E.C.2

Transfieren grupos funcionales (-amino, -metil, -fosfato) de una molécula donadora a una aceptora. Prefijo -trasns.

Ejemplos:

• Transmetilasas
• Transaminasas
• Transcetolasas

Inhibición irreversible

Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima por uniones de tipo covalente con restos de aminoácidos de su molécula, principalmente cisteína (grupo –SH), treonina, serina, tirosina (todos ellos grupos -OH), con lo que la inhibición no puede ser invertida.

Coenzimas

moléculas orgánicas que dan versatilidad química a las enzimas.

Se clasifican en tres grupos:

• De transferencia de electrones (NAD+, NADP+, FAD, FMN, CoQ, BH4)
• De transferencia de grupos (TPP, CoASH)
• Con potencial de transferencia de alta energía (UDP-glucosa, CDP)

Oxidorreductasas E.C. 1

Catalizan reacciones redox. Transferencia de electrones desde una molécula donante (el agente reductor o la molécula oxidada) a otra aceptora (el agente oxidante o la molécula reducida).

Ejemplos:

• Malato deshidrogenasa
• Reductasa

• Serina (Ser)
• Treonina (Thr)
• Tirosina (Tyr)
• Asparagina (Asn)
• Glutamina (Gln)
• Cisteína (Cys)

• Arginina (Arg)
• Histidina (His)
• Lisina (Lys)

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

BASES NITROGENADAS

Compuestos heterocíclicos con átomos de nitrógeno en el anillo y con carácter básico. Se dividen en:

• Bases púricas:

Adenina y Guanina

• Bases Pirimídicas:

Citocina, Timina / Uracilo

Hidrolasas E.C.3

Catalizan reacciones en las que se logra la rotura de enlaces por la adición de agua.

Ejemplos:

• Proteasas
• Fosfatasas

Metales

Los metales de transición ( Zn2+, Fe2+ y Cu2+) tienen funciones clave en la catálisis.

• Proporcionan una concentración elevada de carga positiva que es en especial útil para la unión de las moléculas pequeñas.
• Como los metales de transición tienen dos o más estados de valencia, pueden actuar como mediadores en reacciones de oxidación-reducción al ganar o perder electrones de forma reversible.

• Aspartato (Asp)
• Glutamato (Glu)