Escape room Proteínas
Bioquímica Experimental , Grupo:08
Empezar
Escape Room Proteínas
Contesta correctamente las preguntas de cada sección, cuando tengas 3 errores, abandona el reto (sé honestx)
Lección 01
Lección 02
Lección 04
Lección 03
Si terminas todas las secciones, recibirás un premio para la parte final de purificación de proteínas
Lección 01
Si tienes una proteína "X" con interés biotecnológico y se sabe que se encuentra abundantemende en hojas de plantas de limón. ¿Como la extraerías?
En hielo, con ayuda de un mortero, fragmentaría la hoja
En hielo, pondría la hoja solución hipotónica
Realizaría congelamiento-descongelamiento
01
Muy buena decisión... Ya tienes a tu proteína fuera de las células de hoja de limón. ¿Que sigue?
Precipitar a la proteína con solucion salina
Precipitar mi proteína con solventes orgánicos
Obtener el material libre de células mediante centrifugación
¡Perfecto, has aprobado!
Avanza a la siguiente lección
Seguimos
Lección 02
Mediante el proceso de Salting in-Salting out, logras precipitar a la proteína "X"... ¿Cómo remueves toda la sal de tu proteína?
Mediante cromatografía de exclusión molecular
Mediante cromatografía de afinidad
Mediante cromatografía de intercambio iónico
Consulta tus apuntes... Si tu proteína "X" pesa 20 kDa. ¿Qué tipo de fase estacionaría utilizarías?
Sephadex- G25
Sephadex- G10
Sephadex- G50
¡Excelente! Al elegir la matriz Sephadex-G50, favoreceróas que la proteína "X" se retenga en la columna, luego añades 2 mL del buffer con el que equilibraste la columna... ¿Cuól es tu volumen muerto?
El primer mL que eluye de la columna
Los 2 mL que eluyen de la columna
No hay volumen muerto
Hasta este punto, ya tienes a la proteína "X" en un buffer sin sal, PERO ¿Porqué es importante desalar ?
Las sales pueden interferir con algunos métodos de detección utilizados en la purificación de proteínas, como la espectroscopia UV.
Para mejorar la calidad de las muestras, prevenir interferencias en análisis y garantizar la compatibilidad con diversas técnicas de caracterización y análisis de proteínas
Algunas proteínas son propensas a la agregación en presencia de altas concentraciones de sales.
¡Muy bien! Continúa...
Seguimos
Lección 03
No sabes cuáles son el/los ligandos a los que tiene afinidad la proteína "X"¿Qué tipo de cromatografía podrías utilizar para continuar la purificación?
Mediante cromatografía de intercambio iónico
Mediante cromatografía de afinidad
Mediante cromatografía de exclusión molecular
Contexto.La proteína "X" tiene un pI: 5.3 y en tu laboratorio sólo tienes cromatografías de intercambio aniónico... ¿Qué pH tendría que tener tu buffer?
pH= 5.3
pH: 4.6
pH: 6.8
Para eluir a tu proteína puedes:
Usar un buffer con pH: 5.3
Usar un buffer con pH= 8.6
Usar un buffer con pH: 4.6
Excelente! Sigue avanzando, ya casi terminas este Scape Room
Seguimos
Lección 04
Para comprobar que tu proceso de purificación hasta el momento ha sido eficiente... ¿mides la concentración nada más en la última fracción que obtuviste?
Verdadero
Falso
El determinar la concentración de TODAS las fracciones obtenidas en tu purificación... te permitirá conocer algunos parámetros como: rendimiento y pureza?
Verdadero
Falso
Escape Room Proteínas
¡Genial!Has aprobado todas las lecciones... Ahora, obtén tu diploma
¡Vamos!
Facultad de Química - UNAM
¡Enhorabuena!
Diploma en purificación de proteínas
Toma screenshot de esto y muestramelo durante la clase
Esta respuesta es incorrecta
Vuelve a intentarlo, ¡ánimo!
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ESCAPE ROOM - PROTEINAS
Daniela Navarrete
Created on February 21, 2024
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Escape room Proteínas
Bioquímica Experimental , Grupo:08
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Contesta correctamente las preguntas de cada sección, cuando tengas 3 errores, abandona el reto (sé honestx)
Lección 01
Lección 02
Lección 04
Lección 03
Si terminas todas las secciones, recibirás un premio para la parte final de purificación de proteínas
Lección 01
Si tienes una proteína "X" con interés biotecnológico y se sabe que se encuentra abundantemende en hojas de plantas de limón. ¿Como la extraerías?
En hielo, con ayuda de un mortero, fragmentaría la hoja
En hielo, pondría la hoja solución hipotónica
Realizaría congelamiento-descongelamiento
01
Muy buena decisión... Ya tienes a tu proteína fuera de las células de hoja de limón. ¿Que sigue?
Precipitar a la proteína con solucion salina
Precipitar mi proteína con solventes orgánicos
Obtener el material libre de células mediante centrifugación
¡Perfecto, has aprobado!
Avanza a la siguiente lección
Seguimos
Lección 02
Mediante el proceso de Salting in-Salting out, logras precipitar a la proteína "X"... ¿Cómo remueves toda la sal de tu proteína?
Mediante cromatografía de exclusión molecular
Mediante cromatografía de afinidad
Mediante cromatografía de intercambio iónico
Consulta tus apuntes... Si tu proteína "X" pesa 20 kDa. ¿Qué tipo de fase estacionaría utilizarías?
Sephadex- G25
Sephadex- G10
Sephadex- G50
¡Excelente! Al elegir la matriz Sephadex-G50, favoreceróas que la proteína "X" se retenga en la columna, luego añades 2 mL del buffer con el que equilibraste la columna... ¿Cuól es tu volumen muerto?
El primer mL que eluye de la columna
Los 2 mL que eluyen de la columna
No hay volumen muerto
Hasta este punto, ya tienes a la proteína "X" en un buffer sin sal, PERO ¿Porqué es importante desalar ?
Las sales pueden interferir con algunos métodos de detección utilizados en la purificación de proteínas, como la espectroscopia UV.
Para mejorar la calidad de las muestras, prevenir interferencias en análisis y garantizar la compatibilidad con diversas técnicas de caracterización y análisis de proteínas
Algunas proteínas son propensas a la agregación en presencia de altas concentraciones de sales.
¡Muy bien! Continúa...
Seguimos
Lección 03
No sabes cuáles son el/los ligandos a los que tiene afinidad la proteína "X"¿Qué tipo de cromatografía podrías utilizar para continuar la purificación?
Mediante cromatografía de intercambio iónico
Mediante cromatografía de afinidad
Mediante cromatografía de exclusión molecular
Contexto.La proteína "X" tiene un pI: 5.3 y en tu laboratorio sólo tienes cromatografías de intercambio aniónico... ¿Qué pH tendría que tener tu buffer?
pH= 5.3
pH: 4.6
pH: 6.8
Para eluir a tu proteína puedes:
Usar un buffer con pH: 5.3
Usar un buffer con pH= 8.6
Usar un buffer con pH: 4.6
Excelente! Sigue avanzando, ya casi terminas este Scape Room
Seguimos
Lección 04
Para comprobar que tu proceso de purificación hasta el momento ha sido eficiente... ¿mides la concentración nada más en la última fracción que obtuviste?
Verdadero
Falso
El determinar la concentración de TODAS las fracciones obtenidas en tu purificación... te permitirá conocer algunos parámetros como: rendimiento y pureza?
Verdadero
Falso
Escape Room Proteínas
¡Genial!Has aprobado todas las lecciones... Ahora, obtén tu diploma
¡Vamos!
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¡Enhorabuena!
Diploma en purificación de proteínas
Toma screenshot de esto y muestramelo durante la clase
Esta respuesta es incorrecta
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