PROTEINE

le proteine

PINTO GAIA-GELSOMINA GUARINO-RITA IMPERO-GIUSEPPE CASTELLO

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GLI AMMINOACIDI

COSA SONO LE PROTEINE

COLLAGENE IV

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PROPRIETA' ACIDO BASE

STRUTTURA i ,ii,iii,iv

OMEOSTASI DELL'INSULINA

GLI AMMINOACIDI

Le proteine sono polimeri naturali composti da unità di amminoacido legate tra loro dal egami ammidici(opeptidici).Le ragnatele,icapelli,imuscoli,l’albume delle uova e l’emoglobina del sangue(la molecola che trasportal’os-sigeno nei distretti del corpo che lo richiedono)sono tutte proteine. I peptidi sono oligomeridiamminoacidi che svolgono importanti funzioni in svariati processi biologici.Gli amminoacidi che si ottengono dall’idrolisi delle proteine sono α-amminoacidi,inquanto il gruppo amminico si Trova sull’atomo di carbonio adiacente(ossiainalfa)al gruppo carbossilico

Tranne la glicina,dove R=H, gliα-amminoacidi hanno un centro stereogeni-co nel carbonio α e tutti gli amminoacidi(conl’eccezionedellaglicina),sono otticamente attivi.Essi hanno configurazione L relativamente alla gliceraldeide dato che la convenzione di Fischer, introdotta per i carboidrati,siapplica anche agli amminoacidi

PROPRIETA' ACIDO BASE

-Le proprietà acido base degli aminoacidi Gli aminoacidi con un solo gruppo amminico e un solo carbossile vengono rappresentati in modo migliore da strutture ioniche dipolari . Il gruppo amminico è presente in forma protonata come ione ammonio e il carbossile in forma deprotonata come anione carbossilato. gli aminoacidi sono composti anfoteri nel senso che si possono comportare sia come acidi( cedendo un protone a una base forte ),sia come basi (ricevendo un protone da un acido forte).L’alanina che è un tipico amminoacido a bassi valori del pH la carica è positiva ,mentre ad alti valori di pH la carica è negativa e vicino alla neutralità lo ione è dipolare. Posto in un campo elettrico l’amminoacido migra verso il catodo (elettrodo negativo) a bassi valori di pH e , mentre verso l’anodo ( elettrodo positivo )ad alti valori di pH. Ad un valore intermedio di pH detto punto isoelettrico (Pl) l’amminoacido sarà in forma dipolare e avrà una carica complessiva pari a zero.

-Le proprietà acido base degli aminoacidi con più di un gruppo gruppo acido o basico . L’acido aspartico e l’acido glutammico hanno due carbossili e un solo gruppo gruppo amminico. In acidi forti( pH basso) tutti e tre i gruppi sono in forma acida ( protonata). All’aumentare del pH la soluzione diventa man mano più basica e i tre gruppi, in successione, cedono un protone . Il gruppo amminico può essere trasformato per acidazione in un gruppo ammidico. Tali reazioni sono utili per modificare temporaneamente ( per proteggere )uno dei due gruppi funzionali specialmente in vista della con concatenazione controllata degli aminoacidi nella sintesi di peptidi o proteine .

-La reazione della Ninidrina La Ninidrina è un reagente utile per rilevare la presenza di amminoacidi e per determinare la concentrazione delle loro soluzioni. Si tratta dell’idrato di un trichetone ciclico che quando reagisce con gli amminoacidi fornisce come prodotto un colorante violetto . L’amminoacido contribuisce alla formazione del colorante soltanto con l’atomo di azoto; il resto dell’amminoacido viene trasformato in un aldeide e biossido di carbonio. Da tutti gli a-amminoacidi che abbiano un gruppo amminico primario si forma lo stesso colorante violetto e l’intensità del colore è direttamente proporzionale alla concentrazione dell’aminoacido . Soltanto la prolina che ha un gruppo amminico secondario, reagisce in modo diverso per dare un colorante giallo, che può essere usato per scopi analitici.

COSA SONO LE PROTEINE

Le proteine sono biopolimeri composti da molti amminoacidi legati tra loro da legami amminici(peptidici) Ruolo nei sistemi biologici: -Costituenti di tessuti strutturali come muscoli pelle unghie e capelli -Trasportano particolari molecole da una parte all altra di un organismo vivente -fungono da catalizzatori di reazioni biochimiche

SINTESI PEPTIDICA

PEPTIDI

Il legame ammidico si ottiene per reazione di un gruppo derivato dall’acido carbossilico con un gruppo amminico acido carbossilico (acido) + ammina (base) ⇆ sale di ammonio derivato dell’acido carbossilico + ammina → ammide derivato dell’acido carbossilico: ‣ cloruro acilico: NO! (si hanno reazioni collaterali) ‣ anidride asimmetrica: NO! perchè si perderebbero degli amminoacidi ‣ anidride simmetrica: SI! ‣ esteri: SI!

Gli amminoacidi si concatenano nei peptidi e nelle proteine mediante la formazione di un legame ammidico tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico in alfa di un altro amminoacido . Emil Fischer chiamo legame peptidico il legame ammidico. Una molecola che contiene soltanto 2 amminoacidi legati in questo modo prende nome di dipeptide Ogni peptide ha un amminoacido N-terminale, con un gruppo +NH3 libero, e un amminoacido C-terminale con un gruppo CO-2libero

SEQUENZIAMENTO

STRUTTURA PRIMARIA:determinazione della sequenza La struttura primaria di una proteina è la sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica. La prima proteina di cui è stata determinata la struttura primaria è stata l’insulina( un ormone proteico composto da 51 unità ),negli anni 50, grazie al lavoro pionieristico di Frederick Sanger che per questo ha ricevuto il premio Nobel nel 1958 Scopri un metodo di sequenziamento dei peptidi in cui L amminoacido N-terminale differisce da tutti gli altri della catena avendo il gruppo amminico libero . REAGENTE DI SANGER:2,4-dinitrofluorobenzene che reagisce con NH2 degli amminoacidi e dei peptidi per fornire 2,4-dinitrofenil derivati di colore giallo ciò si usa per identificare L amminoacido N-terminale dei peptidi. REAGENTE DI EDMAN: è L isotiocianato di fenile C6H5N=C=S La sequenziazione di Edman è la tecnica oggi più utilizzata per determinare la struttura primaria di una proteina. I due passaggi per «etichettare» selettivamente e staccare l'amminoacido N-terminale sono illustrati nella Figura 5. Nel primo passaggio l'amminoacido N-terminale agisce da nucleofilo nei confronti del legame C=S del reagente e porta alla formazione di un derivato della tiourea. Nel secondo passaggio l'amminoacido N-terminale viene rimosso sotto forma di composto eterociclico (una feniltioidantoina).

ELETTROFORESI

L’elettroforesi è un importante metodo di separazione degli amminoacidi che sfrutta le differenze di carica.In un tipico esperimento di elettroforesi una miscela di amminoacidi viene posta su un supporto solido,per esempio carta,e poi il supporto viene immerso in una soluzione acquosa apH controllato. A questo punto si applica un campo elettrico e gli amminoacidi che a quel pH hanno carica positiva migrano verso il catodo carico negativamente .Gliamminoacidi che hanno carica negativa,viceversa,migrano verso l’anodocaricopositivamente.La migrazione ha termine quando viene spento il campo elettrico

STRUTTURA II, III,IV

La struttura secondaria delle proteine è costituita da una catena polipeptidica dotata di struttura primaria che si "attorciglia" e si "ripiega" nello spazio in diversi modi. Il grado di ripiegamento è infatti specifico per ogni proteina. La catena, o parti della catena, forma così due possibili conformazioni strutturali: α-elica foglietto β-ripiegato. Le proteine possono avere quindi una conformazione ad alfa-elica, a foglio beta-ripiegato o un mix di entrambe. Queste pieghe nella catena si verificano quando si formano legami idrogeno tra gli amminoacidi. Questi legami garantiscono la stabilità. Si formano tra un atomo di idrogeno (H) carico positivamente del gruppo amminico -NH2 di un amminoacido e un ossigeno (O) carico negativamente del gruppo carbossilico (-COOH) di un altro amminoacido.

Durante la formazione della struttura terziaria, tra gli amminoacidi si formano legami diversi da quelli peptidici. Questi legami determinano la conformazione strutturale e la stabilità della struttura terziaria della proteina. Legami a idrogeno: Questi legami si formano tra gli atomi di ossigeno o azoto e idrogeno nei gruppi R di diversi amminoacidi. Non sono forti, anche se sono numerosi. Legami ionici: I legami ionici si formano tra i gruppi carbossilici e amminici di diversi amminoacidi e solo quei gruppi che non formano già legami peptidici. Inoltre, gli amminoacidi devono essere vicini tra loro perché si formino legami ionici. Come i legami idrogeno, questi legami non sono forti e si rompono facilmente, di solito a causa della variazione del pH. Ponti disolfuro: Questi legami si formano tra gli amminoacidi che hanno lo zolfo nei loro gruppi R. L'amminoacido in questo caso si chiama cisteina. La cisteina è una delle fonti importanti di zolfo nel metabolismo umano. I ponti disolfuro sono molto più forti dei legami idrogeno e ionici.

STRUTTURA II, III,IV

La struttura proteica quaternaria si riferisce a una struttura ancora più complessa, costituita da più di una catena polipeptidica. Ogni catena è contraddistinta da proprie strutture primarie, secondarie e terziarie e viene definita come subunità della struttura quaternaria. Anche qui sono presenti legami a idrogeno, ionici e disolfuro che tengono insieme le catene.

IL COLLAGENE

Il collagene ha una struttura quaternaria di tipo fibroso è una Glicoproteina insolubile del tessuto connettivo, tendini, denti, cartilagine, matrice organica, osso, cornea L’unità strutturale del collageno è il TROPOCOLLAGENO costituito da una superelica con 3 catene a avvolte a spirale Ciascuna catena a possiede una struttura ripetitiva di un’unità tripeptidica, Gly-X-Pro oppure Gly-X-4Hyp STRUTTURA L’elica del collageno (estremamente diversa dall’α elica) si definisce “coiled coil” ed è caratterizzata da tre catene polipeptidiche separate. Il collageno nel suo complesso ha una andamento destrorso (le singole catene α sono sinistrorse). Anatomia Tendine di Achille: caratterizzato da forte tensione e resistenza dovute alla composizione per circa il 32% di collagene. Epidermide: il collageno permette di mantenere la qualità della struttura della cute, previene la disidratazione, mantiene l’elasticità e la tonicità. Esso garantisce una protezione “meccanica” dell’organismo da parte della pelle. Tessuto osseo: il collageno svolge la funzione di rinforzare il tessuto osseo dell’apparato scheletrico – la riduzione della produzione di collagene fa incominciare il processo di diminuzione della massa ossea, ovvero l’osteoporosi. La vitamina C (acido ascorbico) presente nella frutta (agrumi) e verdura è essenziale per la formazione del collagene.

OMEOSTASI DELL'INSULINA

Il livello di glucosio nel sangue viene costantemente mantenuto in equilibrio dall’organismo attraverso un sistema di regolazione della glicemia. L’omeostasi del glucosio è regolata principalmente dall’azione di due ormoni: l’insulina e il glucagone. L’assunzione di cibi ricchi di carboidrati causa un aumento della glicemia, in risposta al quale il pancreas secerne l’insulina, per riportare l’omeostasi del glucosio alla normalità. L’insulina interviene favorendo l’assorbimento cellulare di glucosio. Il digiuno o una dieta povera di carboidrati, comportano invece una riduzione della glicemia. Anche l’allenamento, specie se intenso, abbassa sensibilmente la concentrazione di glucosio nel sangue. Quando la concentrazione del glucosio si riduce eccessivamente, il pancreas secerne glucagone, il cui compito è quello di riportare la glicemia a livelli normali, attraverso la glicogenolisi ovvero la degradazione del glicogeno epatico e muscolare in glucosio. L’attività fisica, praticata con regolarità, produce nel tempo effetti positivi sull’omeostasi del glucosio.

GRAZIE PER L'ATTENZIONE

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