Le biomolecole

Composizione percentuale dell'organismo umano

LE BIOMOLECOLE

• Liceo: D. De Ruggieri
• classe 5^A
• a.s. 2023/2024

• Cacciatore Maria Pia
• Marchianò Sara

ACIDI NUCLEICI

PROTEINE

CARBOIDRATI

LIPIDI

Indice: i Carboidrati

1. Cosa sono e dove li troviamo

5. Polisaccaridi

6. Polisaccaridi con funzione di riserva energetica

2. Monosaccaridi

7. Polisaccaridi con funzione strutturale

3. Struttura ciclica e l'anomeria

4. Oligosaccaridi: i disaccaridi

8. Curiosità

COSA SONO I CARBOIDRATI?

Caratteristiche: sono polifunzionali funzioni: riserva energetica o strutturale

I carboidrati (o glicidi o saccaridi) sono un gruppo di sostanze organiche costituite generalmente da tre soli elementi: C, H, O.

classificazione

oligosaccaridi

polisaccaridi

sono glucidi formati da più molecole di monosaccaridi legate tra di loro ( > di 10 elementi)

monosaccaridi

sono le molecole più semplici e rappresentano le UNITÀ COSTITUTIVE dei carboidrati più complessi.

sono glucidi formati da alcune molecole di monosaccaridi legate tra di loro (circa < di 10 elementi), tra questi ricordiamo i disaccaridi.

sono carboidrati associati a molecole di diversa natura come le glicoproteine o i glicolipidi che sono necessari nella comunicazione tra le cellule.

gliconiugati:

Esistono anche:

i monosaccaridi

OSSERVA:

L'isomeria ottica caratterizza una molecola che contenga un centro stereogenico. Esso implica l'esistenza di due enantiomeri D o L, convenzione proposta dal chimico Fischer, per questo definite FORMULE DI PROIEZIONE DI FISCHER

si distinguono in base al numero di carbonio ( circa < di 10) e al gruppo funzionale con cui si legano.

triosi: 3 atomi di C; tetrosi: 4 atomi di C; pentosi: 5 atomi di C; esosi: 6 atomi di C; ...

si definiscono aldosi quando possiedono il gruppo funzionale aldeidico: R-CHO.

si definiscono chetosi quando possiedono il gruppo funzionale chetonico: R-CO-R.

In tutti i casi, le molecole dei monosaccaridi contengono anche tanti gruppi ossidrile quanti sono gli atomi di carbonio meno uno.

d-gliceraldeide (aldotrioso)

diidrossiacetone (chetotrioso)

d-fruttosio (chetoesoso)

LA STRUTTURA CICLICA

ADDIZIONE NUCLEOFILA: FORMAZIONE DI UN EMIACETALE CICLICO

In soluzione acquosa, i monosaccaridi pentosi ed esosi formano in genere strutture cicliche chiamate emiacetali.

Secondo le proiezioni di Haworth

La formazione dell’emiacetale e la chiusura dell’anello danno origine a due nuovi isomeri ottici, gli anomeri, in equilibrio fra loro.

I disaccaridi derivano dall'unione di due monosaccaridi per reazione dell'ossidrile anomerico di un monosaccaride con un'ossidrile dell'altro per reazione di acetalizzazione (condensazione)

DISACCARIDI:

d-glucosio d-fruttosio

SACCAROSIO

H20

Formazione del legame O-glicosidico

LATTOSIO

d-galattosio

d-glucosio

MALTOSIO

d-glucosio

d-glucosio

hanno particolare rilevanza anche:

I POLISACCARIDI:

si classificano anche in base alla presenza di ramificazioni nelle loro molecole

OMOPOLISACCARIDI:

costituiti dalla ripetizione di un solo tipo di monosaccaride

ETEROPOLISACCARIDI:

costituiti dalla ripetizione di più tipi di monosaccaride

Con funzione di riserva energetica:

come l'AMIDO e il GLICOGENO

CON FUNZIONE STRUTTURALE:

come la CELLULOSA e la CHITINA

POLISACCARIDI CON FUNZIONE DI RISERVA ENERGETICA

MONDO VEGETALE

MONDO ANIMALE

AMIDO:

GLICOGENO:

• Omopolimero ramificato di -D-glucosio;

• Si trova nel citoplasma delle cellule del fegato e dei muscoli;
• Unità di -D- glucosio legati tra loro con legami 1,4-glicosidici, con ramificazioni mediante legami 1,6-glicosidici ogni 10-12 unità di glucosio
• Le molecole di glicogeno crescono per aggiunta progressiva di glucosio;
• Sintesi e demolizione del glicogeno sono regolate da due ormoni pancreatici: insulina e glucagone.

• Omopolisaccaride assai diffuso nelle piante;
• Formato dall'associazione di tanti

-D-glucosio (con legami 1,4-glicosidici;)

• Il più importante polisaccaride di riserva;
• Si trova nelle piante, cereali, patate e legumi

• I suoi costituenti sono amilosio (15-20%) e amilopectina (80-85%)
• Nei punti di ramificazione dell'amilopectina, ogni 25-30 unità di glucosio, ci sono legami

1,6-glicosidici.

POLISACCARIDI CON FUNZIONE STRUTTURALE

• Forma l'esoscheletro di crostacei e insetti e la parete cellulare di alcuni funghi;
• omopolimero di N-acetil- -D-glucosammina in cui le unità monosaccaride sono unite tra loro con legami 1,4-glicosidici;
• formano catene prive di ramificazioni;
• Le catene di chitina formano robusti fasci che conferiscono resistenza.

• Omopolisaccaride insolubile costituito da numerose unità di -D-glucosio unite tra loro con legami 1,4-glicosidici;
• Catene lineari, prive di ramificazioni;
• Principale costituente della parete cellulare dei vegetali;
• Le catene lineari di cellulosa si dispongono parallelamente unite tra loro da legami a idrogeno fino a formare fibrille che conferiscono resistenza;
• Sono indigeribili dal nostro organismo.
• Sono idrolizzati dagli enzimi prodotti da alcuni batteri nell'apparato digerente degli erbivori.

Cellulosa

Chitina

fibre della cellulosa struttura della cellulosa

CURIOSITÀ

I rischi di dare pane a pesci e anatre

Se la digestione del pane può diventare complessa e creare fastidio negli esseri umani, a maggior ragione ciò accade nei pesci che vivono immersi in acqua.

immaginiamo che le molliche di pane entrano nell’apparato digerente del pesce insieme a una discreta quantità di acqua in cui sono immersi: il rischio è che i pezzetti del pane si gonfino all’interno dello stomaco creando un tappo che blocca la digestione e che porti, in casi estremi, alla morte del pesce.

Per le anatre, cibi come il pane, soprattutto il pane bianco, offrono loro poco o nessun beneficio nutrizionale. Anatre e altri volatili lo mangeranno ugualmente perché gustoso, ma il pericolo è che si riempiranno di pane a scapito di alimenti che potrebbero essere più vantaggiosi dal punto di vista energetico. Non è tutto: il cibo fornito dall'uomo impedisce loro di imparare a nutrirsi da soli e, per di più, può portare a deformità dell’apparato osseo in cui si ha la deformazione dell'ultima articolazione dell'ala e questo impedisce al volatile di volare.

Cosa sono?

Funzioni

Lipidi saturi e insaturi

INDICE: I LIPIDI

Lipidi semplici e complessi

Saponificazione

Idrogenazione

Vitamine liposolubili

COSA SONO I LIPIDI?

Sono una classe di sostanze organiche naturali, di origine animale o vegetale. Sono composti da atomi di carbonio, idrogeno e ossigeno uniti tra loro con legami covalenti apolari.

Sono insolubili in acqua perchè sono apolari, mentre si sciolgono meglio in solventi organici.

La nostra dieta deve contenere grassi o lipidi di vario genere per poter esplicare tutte le funzioni essenziali per l’organismo. Le linee guida dietetiche generali raccomandano che i lipidi costituiscano circa il 20-35% delle calorie totali giornaliere.

Strutturale

Trasmissione di impulso nervoso

Precursori di vitamine e ormoni

FUNZIONI

Isolante termico

Riserva energetica

In mancanza di zuccheri, i lipidi possono essere scissi per produrre ATP nei mitocondri

LIPIDI INSATURI E SATURI

Se la catena carboniosa è satura, quindi formata da carboni con ibridazione sp3 e legami semplici, il lipide sarà un grasso e sarà solido a temperatura ambiente.

Se la catena carboniosa è insatura, quindi formata da carboni con ibridazione sp2 e doppi legami, il lipide sarà un olio, liquido a temperatura ambiente. A loro volta, possono essere moninsaturi se possiedono un solo doppio legame, polinsaturi se possiedono più doppi legami.

LIPIDI

LIPIDI

LIPIDI

LIPIDI

Indice: Le Proteine

Mioglobina e Emoglobina

Cosa sono?

Enzimi

Amminoacidi

Funzioni

Catalisi Enzimatica

Struttura

Le Vitamine

COSA SONO LE PROTEINE?

Le proteine o protidi rappresentano un ampio gruppo di composti organici formati da sequenze di amminoacidi legate tra loro attraverso legami peptidici. Sono presenti in tutte le cellule: all'interno di esse vi svolgolo molteplici FUNZIONI e partecipano a importanti processi fisiologici.

Il termine "proteina" deriva dal greco proteios, "al primo posto", per il ruolo di primaria importanza che hanno nei processi vitali. Generalmente sono macromolecole, costituite da carbonio, azoto, ossigeno e idrogeno come struttura di base, ma possono contenere anche zolfo, fosforo e talvolta metalli.

tipi di proteine:

SEMPLICI, CONIUGATE, FIBROSE, GLOBULARI, DI MEMBRANA

Gli Amminoacidi

Gli aminoacidi coinvolti nella sintesi proteica sono 22 e, tra questi 9 sono totalmente essenziali:leucina, isoleucina, valina, lisina, metionina, treonina, fenilalanina, triptofano, istidina.

Sono piccole molecole organiche bifunzionali che hanno un gruppo carbossilico e un gruppo amminico.

PUNTO ISOELETTRICO

Il punto isoelettrico (pI), equivale al valore di PH in corrispondenza del quale l'amminoacido risulta essere elettricamente neutro

FUNZIONI:

STRUTTURA

STRUTTURA PRIMARIA

STRUTTURA SECONDARIA

STRUTTURA TERZIARIA

STRUTTURA QUATERNARIA

• conformazione complessiva che si ottiene dal ripiegamento nello spazio tridimensionale dell'intera catena polipeptidica;
• gli amminoacidi con gruppo R apolari si dispongono all'interno della molecola, quelli con gruppo R polari all'esterno a contatto con solvente acquoso;
• tra i gruppi R degli amminoacidi si instaurano legami deboli o covalenti (legami disolfuro) per conferire stabilità alla proteina;
• prende il nome di conformazione nativa e da qui dipende la funzione della proteina.

• combinazione di due o più catene polipeptidiche chiamate subunità;
• una macroproteina = insieme di piccole proteine.

• Determina il susseguirsi degli amminoacidi nella catena polipeptidica;
• determina i livelli strutturali superiori;
• l'ordine è specifico per ogni proteina;
• determina forma e funzione.

• corrisponde alla conformazione assunta da brevi tratti della catena polipeptidica ed è il livello più semplice di ripiegamento nelle tre dimensioni dello spazio.

se non è più stabile si ha la DENATURAZIONE DELLE PROTEINE

EMOGLOBINA

L’emoglobina è specificatamente deputata al trasporto di ossigeno nel sangue ed è situata nei globuli rossi, cellule più abbondanti del sangue. La particolarità dei globuli rossi è che sono cellule terminalmente differenziate, in quanto dopo un certo periodo di tempo essi perderanno sia gli organuli che il nucleo. Per poter adempiere al proprio compito, i globuli rossi si riempiranno di emoglobina, i quali si colorano di rosso grazie a questa proteina.

gruppo prosterico: eme

ruolo diverso ma strutturalmente simili:

La mioglobina è un monomero, formato da una singola catena polipeptidica costituita da 153 amminoacidi; l’emoglobina è un tetramero, formato da 4 catene polipeptidiche: le due catene alpha presentano ognuna 141 amminoacidi e le due catene beta presentano ognuna 146 amminoacidi. La catena polipeptidica della mioglobina e le catene α e β dell’emoglobina sono tra di loro estremamente simili, sia nella struttura primaria che nella struttura terziaria.

Gruppo Eme:

MIOGLOBINA

La mioglobina invece non è una proteina presente nei globuli rossi, ma è situata nelle fibrocellule muscolari. Il compito della mioglobina è quello di fungere da riserva di ossigeno nei muscoli. Quindi, così come l’emoglobina, anche la mioglobina è in grado di legare l’ossigeno, cedendolo ai muscoli nel momento del bisogno. Così come il sangue, anche i muscoli sono rossi a causa della presenza della mioglobina.

gruppo prosterico: eme

MONOSACCARIDI DELLA SERIE D

Cos'è la PROIEZIONE DI FISCHER

Sono quelle biologicamente rilevanti; essi presentano il gruppo -OH del centro stereogenico più lontano dal gruppo aldeidico/chetonico legato sulla destra

Gli anomeri

LEGAME PEPTIDICO

Con reazione di condensazione, tra i due amminoacidi si forma un particolare tipo di legame ammidico: legame peptidico. Tale legame è rigido e planare e in base al numero di amminoacidi, le proteine possiamo classificarle in: oligopeptidi e polipeptidi.

MOLECOLE CHIRALI

gli amminoacidi differiscono tra loro grazie al gruppo R (catena laterale). A eccezione della glicina, tutti gli amminoacidi presentano quattro sostituenti diversi legati all'atomo di carbonio (centro stereogenico) gli - amminoacidi presenti nelle proteine appartengono sempre alla serie L.

IONE DIPOLARE

Le strutture secondarie più diffuse sono alpha elica e beta foglietto

• un amminoacido instaura un legame H con il 4° amminoacido successivo;
• i gruppi R escono fuori dalla catena;
• per ogni giro d'elica ci sono 3,6 amminoacidi;
• passo d'elica: 3,6 .

• due catene polipeptidiche parallele si legano mediante legami H;
• i gruppi R sono o sopra o sotto il piano della molecola;

• passo d'elica: 3,5 .

IL GRUPPO EME

La struttura del gruppo eme contiene lo ione ferroso (Fe2+) al centro e grazie alla sua presenza il complesso può legare e trasportare l’ossigeno ai tessuti.

Infatti il numero di coordinazione (numero di legami) del ferro è sei: ci possono essere sei molecole attorno al ferro che mettono in condivisione gli elettroni di legame tra cui l'ossigeno.