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LE BIOMOLECOLE
chiara Angelino
Created on January 6, 2024
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LE BIOMOLECOLE
Le biomolecole, o molecole biologiche, sono presenti in tutti gli organismi viventi e ne esistono quattro tipi: i carboidrati, i lipidi, le proteine e gli acidi nucleici. La caratteristica principale di queste molecole "della vita" è di essere composti organici, cioè composti del carbonio (sono composti organici anche le materie plastiche, le fibre naturali e sintetiche, i farmaci, tutti i derivati del petrolio...).
Le molecole biologiche sono molto grandi e contengono un numero elevatissimo di atomi; per questo sono anche dette macromolecole. Le biomolecole hanno in comune due caratteristiche: hanno una precisa struttura tridimensionale (in relazione alla funzione che svolgono) e possiedono proprietà chimiche specifiche. La maggior parte delle biomolecole sono polimeri formati da molecole più semplici e piccole dette monomeri che si uniscono tra loro a formare dei legami covalenti e delle sequenze molto lunghe e resistenti. Tra le biomolecole sono polimeri:-i polisaccaridi, carboidrati complessi composti da monosaccaridi;-le proteine, formate da catene di amminoacidi;-gli acidi nucleici, composti da nucleotidi. I lipidi non sono dei polimeri e comprendono molecole di grandezza e struttura molto varie.
Le biomolecole sono costituite da catene carboniose unite a uno o più gruppi funzionali che conferiscono loro specifiche proprietà.
Quali reazioni portano alla formazione dei polimeri?
Cosa sono i gruppi funzionali?
sono insiemi di elementi che legati ad una particolare molecola ne cambiano le proprietà e le conferiscono nuove capacità.
I gruppi funzionali
Gruppo ossidrile
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I CARBOIDRATI
(Glucidi/Zuccheri)
I carboidrati sono la fonte principale di energia delle cellule. Oltre a questa importante funzione, ricoprono anche altri compiti: -sono impiegati per accumulare energia di riserva; -costituiscono materiali strutturali per il sostegno e il rivestimento delle cellule; -forniscono scheletri carboniosi per costruire nuove molecole.
Le categorie di carboidrati importanti a livello biologico sono quattro: monosaccaridi, disaccaridi, oligosccaridi e polisaccaridi.
I MONOSACCARIDI O ZUCCHERI SEMPLICI
ISOMERI
I monosaccaridi sono molecole di piccole dimensioni prodotte dagli organismi autotrofi con la fotosintesi. Questizuccheri hanno una catena carboniosa che contiene da 3 a 7 atomi di carbonio; un atomo di carbonio porta gruppo carbonilico e tutti gli altri sono legati a gruppi ossidrilici (OH). Possono essere suddivisi in base a quanti atomi di carbonio possiedono: 3=triosi 4=tetrosi 5=pentosi 6=esosi 7=eptosi. Tutti i monosaccaridi con quattro o più atomi di carbonio possono presentarsi con una struttura lineare oppure ad anello. I monosaccaridi possono essere classificati anche in base al gruppo carbonilico, aldeidico o chetonico, chiamati rispettivamente aldosi e chetosi.
Quali sono gli zuccheri semplici più importanti?Dei pentosi fanno parte il ribosio e il desossiribosio, componenti fondamentali degli acidi nucleici; il primo dell'RNA (acido ribonucleico) e il secondo del DNA (acido desossiribonucleico). Questi due monosaccaridi non sono isomeri e differiscono per la mancanza di un atomo di ossigeno nel desossiribosio. Gli esosi sono isomeri strutturali, infatti hanno tutti la stessa formula: C6 H12 O6. Il più diffuso è il glucosio; ci sono poi il fruttosio, il mannosio e il galattosio.
DISACCARIDI E OLIGOSACCARIDI
Disaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi derivano tutti da monosaccaridi che per condensazione si sono uniti a formare legami covalenti detti legami glicosidici.
I disaccaridi sono formati da due monosaccaridi; un esempio di disaccaride è il saccarosio composto da una molecola di glucosio e di fruttosio o anche il lattosio formato da glucosio e galattosio.
SACCAROSIO
Poi ci sono gli oligosaccaridi che possono contenere da tre a venti monosaccaridi.
LATTOSIO
I POLISACCARIDI O ZUCCHERI COMPLESSI
I polisaccaridi o zuccheri complessi sono polimeri costituiti da centinaia di monosaccaridi uniti da legami glucosidici. I più importanti e i più diffusi sono: l'amido, il glicogeno, la cellulosa e la chitina.
La cellulosa, prodotta dai vegetali, è un polisaccaride del glucosio che ha una struttura lineare e meno ramificata; le sue molecole si uniscono per legami a idrogeno formando fibre sottili e lunghe. La cellulosa ha una funzione strutturale: riveste le cellule vegetali rendendole rigide e resistenti.
L'amido e il glicogeno, nonostante siano prodotti uno dai vegetali e l'altro dalle cellule animali, sono polisaccaridi ,formati da molecole di glucosio, molto simili fra loro. Entrambi hanno una struttura ramificata e si accumulano nelle cellule sotto forma di granuli; l'amido è utilizzato come riserva energetica dalle piante, invece il glicogeno svolge la stessa funzione di deposito di energia (glucosio) nel fegato e nei muscoli. Negli essere umani, quando il gluosio depositato nel fegato sotto forma di glucagone diventa troppo viene trasformato in grassi.c
GLICOGENO
La chitina è formata da acetilglucosammina, uno zucchero modificato che contiene un gruppo amminico. E' il principale polisaccaride presente ell'esoscheletro degli insetti e in molti crostacei, oltre a un componente della parete cellulare dei funghi.
CELLULOSA
AMIDO
In quali alimenti sono presenti i carboidrati?
I cereali sono la principale fonte di carboidrati, e quella da cui tutti i giorni traiamo la nostra energia: pasta e pane. Anche la frutta è un'ottima fonte di energia a breve termine, essendo ricca di zuccheri semplici tra cui, naturalmente, il fruttosio. Tra i frutti che sono più ricchi di carboidrati troviamo: Banana, Mirtilli, Arance e Mandarini, Uva. Ortaggi e tuberi sono spesso ricchi di carboidrati complessi, in particolare l'amido, per esempio le patate, che ne sono ricche. I carboidrati si trovano anche in: Cavolo, Cipolla, Carote, Barbabietole. Anche se conosciuti principalmente come fonte di proteine, i legumi hanno anche un buon contenuto di carboidrati soprattutto i fagioli e ceci. Anche il latte e derivati contengono una discreta quantità di carboidrati.
I lipidi
(GRASSI)
I lipidi sono biomolecole apolari e insolubili in acqua che contengono prevalentemente atomi di carbonio e idrogeno. Questi non sono dei polimeri e per questa ragione appaiono molto diversi fra loro e comprendono molecole con struttura e dimensioni diverse. La funzione principale dei lipidi è di essere fonti di energia e contengono più del doppio dell'energia rispetto ai carboidrati. Negli organismi viventi ci sono molti tipi di lipidi: -i trigliceridi immagazzinano energia o sono coibentanti (la coibentazione è un meccanismo di autoregolazione che mantiene la temperatura interna impedendo la dispersione di calore); -i fosfolipidi formano le membrane a doppio strato che circondano tutte le cellule; -i carotenoidi, come le clorofille, servono alle piante e ad alcuni batteri per catturare l'energia luminosa e utilizzarla durante la fotosintesi; -gli steroidi e gli acidi grassi svolgono ruoli di regolazione; - gli oli e le cere hanno una funzione impermeabilizzante e rivestono la superficie della pelle, delle ali degli uccelli acquatici e delle foglie. Inoltre i lipidi svolgono una funzione strutturale proteggendo gli organi e mantenendoli in posizione.
TRIGLICERIDI
I lipidi più semplici sono i trigliceridi, chiamati grassi se a temperatura ambiente sono solidi, oli se sono liquidi. Sono formati da una molecola di glicerolo legata a tre catene di acidi grassi. Il glicerolo è un alcol con tre gruppi ossidrilici; un acido grasso è composto da una lunga catena apolare di carbonio e idrogeno che termina con un gruppo carbossilico (COOH) che invece è polare. Una molecola come questa con una parte idrofila e una coda idrofobica è detta anfipatica. Il glicerolo e gli acidi grassi si legano per condensazione e durante la reazione vengono rilasciate tre molecole di acqua; quando il gruppo carbossilico di ciascun acido grasso si lega ad un gruppo ossidrilico del glicerolo si forma un legame covalente detto estere. Poichè i gruppi carbossilici polari sono incorporati nel legame estere il trigliceride risulta idrofobico.
Le catene idrofobiche degli acidi grasso non sono tutte uguali; esistono infatti: -acidi grassi saturi, in cui tutti i legami tra gli atomi di carbonio della catena sono semplici. Le molecole quindi appaiono linerari e rigide e tendono ad affiancarsi. -acidi grassi insaturi, in cui le catene idrocarburiche contengono uno o più doppi legami che producono pieghe o gomiti nella catena. Quelli che contengono un solo doppio legame sono detti monoinsaturi; quelli con più di uno si chiamano polinsaturi. Le catene di acidi grassi insaturi non tendono ad ammassarsi ma si dispongono in modo irregolare. La quantità di gomiti nella catena determina la fluidità e il punto di fusione di un lipide. Nei grassi animali sono predenti i grassi saturi a catena lunga strettamente ammassati; questi lipidi sono solidi e con u alto punto di fusione. Invece, nei grassi vegetali ci sono gli acidi grassi insaturi a catena corta che hanno una bassa tendenza ad ammassarsi per le curvatute e quindi a temperatura ambiente si trovano allo stato liquido e hanno un basso punto di fusione.
MARGARINA
FOSFOLIPIDI
I fosfolipidi sono delle molecole anfipatiche: contengono una molecola di glicerolo legata a due catene di acidi grassi e ad un gruppo fosfato legato ad una molecola di serina (un amminoacido) o di colina (un'ammina). Il gruppo fosfato presenta una carica elettrica negativa; questa testa polare è la porzione idrofila della molecola; i due acidi grassi cioè le code apolari invece sono idrofobici, e quindi tendono ad allontanarsi dall'acqua. In ambiente acquoso, i fosfolipidi si allineano in modo tale che le code apolari si radunano le une vicine alle altre, mentre le teste contenenti il fosfato si spingono verso l'esterno e si interfacciano con l'acqua. Si forma così un doppio strato fosfolipidico, ovvero una lamina dello spessore di due molecole, dal cui spazio interno resta esclusa l'acqua. Tutte le membrane biologiche hanno questo tipo di struttura.
Per quanto riguarda gli altri lipidi, non si rispende la struttura dei trigliceridi e dei fosfolipidi, ma si tratta di molecole apolari composte soprattutto da carbonio e idrogeno.
I carotenoidi sono pigmenti capaci di assorbire la luce, presenti nelle piante e negli animali. Nelle foglie, il beta-carotene (ẞ-carotene) è uno dei pigmenti che catturano l'energia luminosa durante la fotosintesi. Negli animali e negli esseri umani una molecola di ẞ-carotene si scinde in due molecole di vitamina A dalla quale le nostre cellule sintetizzano il pigmento rodopsina, necessario alla vista. I carotenoidi sono responsabili del colore delle carote, dei pomodori, delle zucche e del tuorlo d'uovo. Gli steroidi sono una classe di composti organici con una struttura ad anelli che hanno in comune alcuni atomi di carbonio. Ad esempio il colesterolo è uno dei costituenti delle membrane animali (le stabilizza); è prodotto nel fegato e rappresenta il materiale di partenza per la sintesi del testosterone e degli altri ormoni steroidei. Le vitamine sono piccole molecole assunte con gli alimenti. La vitamina A si forma dal ẞ-carotene presente nella verdura e nella frutta di colore rosso e arancio, ma anche in carne, latte e uova. La carenza di vitamina A porta a un ritardo della crescita e dello sviluppo e a cecità notturna. Sono lipidi anche le vitamine D, E e K, liposolubili; queste sono immagazzinate nel tessuto adiposo e nel fegato fino al momento del bisogno. Altre vitamine invece, come quelle del gruppo B, hanno una composizione completamente diversa e sono idrosolubili. Le cere sono molecole molto lunghe, contenenti da 40 a 60 atomi di carbonio. Questa struttura fortemente apolare spiega perché la cera è impermeabile all'acqua. Negli esseri umani, alcune ghiandole cutanee secernono un rivestimento ceroso che mantiene la morbidezza dei capelli; gli uccelli acquatici possiedono un analogo rivestimento ceroso sulle penne che le rende impermeabili.
In quali alimenti si trovano i lipidi?
FONTE ANIMALE • Lardo, strutto • Pancetta • Carni rosse magre • Pollame • Pesce (tonno, sgombro, salmone) • Tuorlo • Latticini (formaggi, burro, panna) FONTE VEGETALE • Olive • Olio d’oliva • Oli vegetali: arachide, soia, granturco, cartamo, semi di cotone • Avocado • Frutta secca (noci,mandorle, nocciole) • Legumi
Le proteine
Le proteine sono dei polimeri formati da amminoacidi uniti a formare lunghe catene polipeptidiche. Una singola proteina può essere formata da una o più catene polipeptidiche ripiegate su se stesse ad assumere una determinata struttura tridimensionale. Le proteine sono le biomolecole più importanti e abbondanti nel nostro organismo; infatti nel nostro DNA c'è scritto solo come produrre le proteine perchè queste svolgono la maggior parte delle funzioni nel nostro organismo e gestiscono le altre biomolecole.
Tipi di proteine: -Le proteine enzimatiche (enzimi) partecipano e regolano le reazioni chimiche della cellula. -Le proteine contrattili: actina e miosina permettono la contrazione muscolare e il movimento. -Le proteine di difesa svolgono un'azione protettiva partecipando alla riparazione delle ferite e alla difesa dai microbi sotto forma di anticorpi. -Le proteine di trasporto come l'emoglobina che trasporta l'ossigeno nel sangue o le lipoproteine che trasportano i grassi nel sangue. -Le proteine messaggeri come insulina e glucagone, prodotti del pancreas. -Le proteine di deposito: l'albumina, prodotta nel fegato, funge da riserva di amminoacidi. -Le proteine strutturali come la chitina, componente principale di peli, pelle, capelli e unghie.
AMMINOACIDI
Ci sono poi tre casi particolari: la glicina, la cisteina e la prolina.La catena laterale della glicina è un semplice atomo di idrogeno. Il gruppo R della cisteina possiede un atomo di zolfo che può reagire con il gruppo R di un'altra cisteina formando un legame covalente tra i due atomi di zolfo detto ponte disolfuro (-SS-), che contribuisce a deter- minare il modo in cui si ripiega la proteina. La prolina presenta una struttura ad anello. Ciò riduce la sua capacità di formare legami a idrogeno e per questo è facile che si trovi nei gomiti di una proteina, dove aiuta a mantenere la forma della molecola.
Gli amminoacidi sono composti organici con due gruppi funzionali, un gruppo carbossilico (COOH) e un gruppo amminico (NH2) entrambi legati ad un atomo di C detto carbonio α, a cui sono uniti anche un atomo di H e una catena laterale detta gruppo radicale (R). I gruppi R sono diversi in ciascun amminoacido e contengono gruppi funzionali dai quali dipendono la struttura e le proprietà chimiche dell'intera molecola. Negli organismi viventi sono presenti 20 amminoacidi che differiscono in base alle proprietà chimiche dei loro gruppi R; 8 di questi 20 amminoacidi sono detti essenziali, cioè quegli amminoacidi che il nostro organismo non è in grado di sintetizzare ex novo e che devono essere assunti con la dieta. Ci sono cinque amminoacidi con catene laterali dotate di carica elettrica (positiva o negativa); questi attraggono l'acqua (cioè sono idrofili). Cinque amminoacidi con catene laterali polari hanno la tendenza a formare legami a idrogeno con l'acqua e con altre sostanze polari o dotate di carica elettrica. Anche questi amminoacidi sono idrofili. Sette amminoacidi hanno, invece, catene laterali costituite da idrocarburi apolari; pertanto sono idrofobici.
REAZIONE DI CONDENSAZIONE TRA AMMINOACIDI
Le catene polipeptidiche sono polimeri formati da amminoacidi che si uniscono per condensazione. I gruppi che partecipano alla reazione sono il gruppo amminico e il gruppo carbossilico legati al carbonio a. Durante la reazione viene eliminata una molecola d'acqua e si forma un legame covalente tra il gruppo C-O di un amminoacido e il gruppo N-H dell'amminoacido vicino: questo legame è chiamato legame peptidico. Il prodotto della reazione è chiamato dipeptide perché è costituito da due amminoacidi. Le catene polipeptidiche hanno due caratteristiche importanti:-ogni catena polipeptidica ha un'ossatura sempre uguale, determinata dalla successione di tre atomi: N-C-C-appartenenti al gruppo amminico, al carbonio a e al gruppo carbossilico di ciascun amminoacido. -al carbonio a di ciascun gruppo è legato un gruppo R diverso, con specifiche proprietà chimiche; perciò le catene polipeptidiche presentano uno specifico ordine lineare che rende ogni catena polipeptidica diversa dalle altre.
STRUTTURA PRIMARIA E STRUTTURA SECONDARIA
La sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica costituisce la struttura primaria di una proteina che non indica la forma definitiva della proteina biologicamente attiva ma da questa dipendono i ripiegamenti che una catena polipeptidica può assumere, quindi gli altri tre livelli di organizzazione detti struttura secondaria, terziaria, quaternaria. Ogni sequenza di amminoacidi ha infatti proprietà chimiche specifiche che determinano il modo in cui una proteina può ripiegarsi. Mentre la struttura primaria di una proteina è determinata da legami covalenti, i successivi livelli strutturali dipendono da interazioni più deboli, soprattutto i legami ad idrogeno. La struttura secondaria di una proteina consiste nella regolare ripetizione di ripiegamenti caratteristici che interessano regioni diverse della catena polipeptidica. Esistono due tipi di struttura secondaria: α elica e foglietto ẞ pieghettato.
Nella struttura ad α elica, la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale con i gruppi R che sporgono all'esterno. L'avvolgimento è il risultato di legami a idrogeno tra l'atomo di ossigeno del gruppo C-O di un amminoacido e quello di idrogeno del gruppo N-H di un altro amminoacido non successivo. Una struttura secondaria ad α elica è frequente nelle proteine strutturali di tipo fibroso denominate cheratine, di cui sono fatti i peli dei mammiferi, le unghie e le penne degli uccelli. Il foglietto ẞ pieghettato si forma a partire da due o più catene polipeptidiche distese che si affiancano parallelamente l'una all'altra ed è tenuto insieme da legami a idrogeno tra i gruppi N-H di una catena e i gruppi C-O dell'altra. La configurazione a foglietto ẞ pieghettato si può instaurare tra a catene polipeptidiche distinte, come avviene nella seta dei ragni, ma anche fra tratti diversi di una singola catena polipeptidica ripiegata su sé stessa. Spesso le proteine contengono entrambe le strutture.
STRUTTURA TERZIARIA E QUATERNARIA
Molte proteine sono costituite da due o più catene polipeptidiche, chiamate subunità, ciascuna ripiegata nella sua specifica struttura terziaria. La struttura quaternaria di una proteina è il risultato del modo in cui le subunità polipeptidiche si legano insieme e interagiscono tra loro. Ad esempio l'emoglobina è una molecola costituita di quattro subunità tenute insieme da legami intermolecolari e ionici. Le subunità sono uguali a due a due e ciascuna di esse è unita a un gruppo, chiamato eme, che contiene un atomo di ferro.
Nelle proteine la catena polipeptidica si piega in vari punti e si ripiega più volte su sé stessa, la forma che ne risulta è detta struttura terziaria che è la configurazione tridimensionale della proteina in cui si distinguono una zona interna e una superficie esterna esposta all'ambiente e disponibile a svolgere specifiche reazioni chimiche grazie alla presenza di vari gruppi funzionali. I responsabili della struttura terziaria di una proteina sono le interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi che la compongono. Le catene laterali idrofobiche tendono a posizionarsi all'interno della proteina, lontano dall'acqua, provocando un ripiegamento della catena polipeptidica.
SPECIFICITA' DELLE PROTEINE E DENATURAZIONE
Le funzioni svolte da una proteina presentano un'elevata specificità biologica: ogni tipo di proteina svolge un compito preciso e non può essere sostituita da altre. La specificità di azione delle proteine dipende dalla sua forma e dalle proprietà chimiche dei gruppi esposti in superficie. La forma. La maggior parte delle proteine interagisce con altre molecole più piccole alle quali si lega con un meccanismo a incastro o chiave-sarratura. Una mi proteina si lega a una data molecola soltanto se esiste una corrispondenza generale fra le loro rispettive forme tridimensionali. Le proteine non sono rigide e durante il legame adattano la loro conformazione per ottimizzare l'interazione con l'altra molecola. Le proprietà chimiche. I gruppi funzionali posti sulla superficie di una proteina favoriscono interazioni chimiche con altre sostanze.
La struttura tridimensionale di una proteina dipende da interazioni deboli che si instaurano tra gli amminoacidi e quindi è molto sensibile alle condizioni ambientali come la temperatura e l'acidità. Riscaldando una proteina, il calore romperà i legami deboli responsabili della struttura secondaria e di quella terziaria, modificando la forma e la funzione della molecola: a questo punto, si dice che una proteina si è denaturata. La denaturazione è un processo irreversibile.
In quali alimenti si trovano le proteine?
• Carni rosse • Carni magre come manzo, pollo, tacchino e agnello • Pesce come tonno, salmone, merluzzo, sardine, sgombro e cozze • Legumi come lenticchie, ceci, fagioli, piselli, edamame e soia • Tofu e tempeh (derivato dalla soia) • Latticini a basso contenuto di grassi come grana e yogurt greco • Uova • Frutta secca come noci, arachidi, anacardi e mandorle