CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
EMPEZAR
ÍNDICE
Destino de los esqueletos de carbono
Introducción
Degradación de los aminoácidos
Degradación de las bases nitrogenadas
Transporte del amonio al hígado
Enfermedades asociadas
Ciclo de la urea
¡Gracias!
iNTRODUCCIÓN
A diferencia de las rutas
metabólicas de la glucólisis, yla
de la síntesis y degradación de
ácidos grasos, una serie de vias
para la biosíntesis de compuestos
nitrogenados han desaparecido
durante el curso de la evolución.
Los aminoácidos sirven la función
primordial de ser precursores de las
proteinas y de otras biomoléculas. Sin
embargo, cuando la disponibilidad de
estas sustancias nitrogenadas excede
los requerimientos celulares, pueden
ser utilizados como fuente de energía
Todos los aminoácidos, tanto
esenciales como no esenciales
han de estar disponibles para
que tenga lugar la síntesis de
proteínas en la célula.
En humanos adultos, en
condiciones de mantenimiento,
la ingestión de nitrógeno se
compensa exactamente con la
excreción nitrogenada en orina
y heces.
Degradación de los aminoácidos
La degradación de los aminoácidos suele implicar la separación del grupo a-amino del esqueleto carbonado, que se convierten en amoniaco y a-cetoácido, respectivamente. El a-cetoácido es esencíal para la obtención de energia, para la sintesis de glucosa, acetil-SCoA o cuerpos cetónicos a partir de un aminoácido. El lugar principal de degradación de los aminoácidos es el higado. En la degradación de los aminoácidos hay que destacar las reacciones de transaminación, desaminación no oxidativa, desaminación oxidativa y desamidación.
TRANSAMINACIÓN
- La reacción de transaminación consiste en la transferencia del grupo a-amino de un aminoácido a un a-cetoácido, lo que da lugar a la formación del a-cetoácido del aminoácido original y a un nuevo aminoácido.
- Este a-cetoácido es el esqueleto carbonado del aminoácido original. Por lo general, el aceptor del grupo amino es el a-cetoglutarato, que se convierte en glutamato.
- Todos los aminoácidos, excepto la lisina y la treonina, sufren este tipo de reacciones como parte de su catabolismo. La transaminación constituye una forma de canalizar los grupos amino de muchos aminoácidos en forma de uno solo, el glutamato.
- Las transaminasas son enzimas presentes en todas las células del organismo. Aunque son enzimas que se encuentran en todas las células, son especialmente abundantes en hígado, corazón, sistema musculoesquelético y riñón.
DESAMINACIÓN OXIDATIVA Y NO OXIDATIVA
No oxidativa
Oxidativa
Laglutamato deshidrogenasa es la enzima encargada deeliminar el grupo a-amino del glutamato, dando lugar a la formación de a-cetoglutarato y amoniaco.La glutamato deshidrogenasa cataliza una reacción próxima al equilibrio y, al igual que ocurria en la transaminación, el sentido de la reacción dependerá de las concentraciones de los reactivos y productos. Está constituida por seis subunidades idénticas, que se encuentran sometidas a control alostérico por el ATP, el GTP, el NADH, el ADP yel NAD+.
Este tipo de reacción ocurre en los aminoácidos serina ytreonina que, tras sufrir una deshidratación catalizada por la serina deshidratasa y la treonina deshidratasa, se desaminan dando lugar a los a-cetoácidos correspondientes.
DESAMIDACIÓN
Los aminoácidos asparagina y glutamina poseen un grupo amida en su cadena lateral que, por la acción hidrolítica de la glutaminasa y de la asparaginasa, se libera en forma de amoniaco.
Transporte del amonio al hígado
Otro método es el ciclo de la glucosa-alanina. Consiste en la formación de alanina, a partir de la transaminación del piruvato con glutamato. La alanina forma piruvato, sintentizándose glucosa. Además, también liberará NH4+ , necesario para el ciclo de la urea.
En los tejidos extrahepáticos (sintetizan NH4+), el amonio se transforma en glutamina gracias a la enzima glutamina sintetasa. El producto generado llega al hígado, a través de la sangre. Allí se hidroliza debido a la presencia de glutaminasa y generando la liberación del NH4+.
Transporte del amonio al hígado
El amonio obtenido anteriormente, debe de ser expulsado, ya que es tóxico para los seres vivos. Pueden existir varios tipos, respecto a la diferente eliminación del mismo:
Ureotélicos
Uricotélicos
Amoniotélicos
- Excretan el NH4+ en forma de urea.
- Nos podemos encontrar la mayoría de los mamíferos y anfibios adultos.
- Excretan el NH4+ directamente.
- Nos podemos encontrar a la mayoría de los animales acuáticos.
- Excretan el NH4+en forma de ácido úrico.
- Nos podemos encontrar aves, reptiles e insectos.
ciclo de la urea
ETAPAS
- Transformación de amoníaco a carbamoil fosfato
- Introducción de la ornitina en la conversión del carbamoil fosfato a citrulina
- Conversión de la citrulina en argininosuccinato, dando lugar al aspartato y a la energía química.
- Transformación de arginosuccinato en arginina con fumarato como subproducto.
- Formación de urea y ornitina a partir de arginina
2 NH3 + CO 2 + 3 ATP + H 2 O → H 2 N-CONH 2 (urea) + 2 ADP + 4 Pi + AMP
ciclo de la urea
Regulación alostérica
Concentración de los enzimas
Ejercida sobre la enzima carbamilfostato sintetasa I, la cual se activa, gracias al N-acetilglutamato. Ésta, se sintetiza a partir de acetil-CoA y glutamato, gracias al N-acetilglutamato sintetasa mitocondrial. Además, es activada por la arginina, que se almacena cuando la síntesis de urea es muy lenta.
Cuando ingerimos una dieta rica en proteínas, las enzimas de dicho ciclo, son sintetizadas a mayor velocidad que cuando se realiza una dieta equilibrada. Por ello, si no realizamos una dieta rica en proteínas, la velocidad disminuye.
DESTINO DE LOS ESQUELETOS DE CARBONO
Glucogénicos
Son los radicales de los aminoácidos que se transforman a piruvato, ∝-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato y oxalacetato, los cuales crean glucosa. Algunos de ellos son: Histidina,valina, tirosina, aspartato, glicina.
Cetogénicos
Son los radicales de los aminoácidos que se transforman en acetil-CoA o Acetoacetil-CoA, creando cuerpos cetónicos. Algunos de ellos son: Isoleucina, triptófano, leucina, lisina.
IMPORTANTE!!!!
degradación de las bases nitrogenadas
Degradación de las bases PÚRICAS
ADENINA: da lugar a inosina mediante 2 vias
Según la base púrica que contenga:
GUANINA: con supresión del grupo fosfato da lugar a la guanosina
- En ambos casos, se obtendra el ácido úrico como produrcto resultante
Degradación de las bases PIRIMIDÍNICAS
Sufren un proceso más sencillo y degradan productos mas solubles
CITOSINA Y URACILO: forman β-alanina
Según la base pirimidinica sque contenga:
TIMINA: forma β-aminoisobutirato.
- Se obtiene CO2 y amoniaco
ENFERMEDADES ASOCIADAS AL CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
HOMOCISTURIA
- Ausencia o carencia de la enzima cistationina beta-sintetasa
- Los niños suelen ser de complexión delgada y con la columna vertebral encorvada
- Tratamiento: dieta restringida en fenilalanina
Fenilcetonuria
- Incapaz de descomponer feninalalanina
- Tratamiento: dieta restringida en fenilalanina
cetoaciduria de cadena ramificada
- Incapaz de metabolizar la leucina, isoleucina y la valina
- Tratamiento: dieta estricta, eliminar sustancias en sangre or un cateter en el abdomen
tirosinemia
- Carencia de la enzima que metaboliza la tirosina.
- Se clasifica en: tipo 1,2,3
¡MUCHAS GRACIAS POR VUESTRA ATENCIÓN!
CLASIFICACIÓN
14 de los 20 aminoácidos son glucogénicos puros y 2 son cetogénicos puros (la leucina y la lisina). La isoleucina, fenilalanina, triptófano y tirosina, son glucogénicos y cetogénicos, dependiendo de que el esqueleto se transporte para la biosíntesis de la glucosa o para la biosíntesis de acetil-CoA o acetoacetil-CoA.
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
Esperanza García Candelero
Created on November 17, 2023
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CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
EMPEZAR
ÍNDICE
Destino de los esqueletos de carbono
Introducción
Degradación de los aminoácidos
Degradación de las bases nitrogenadas
Transporte del amonio al hígado
Enfermedades asociadas
Ciclo de la urea
¡Gracias!
iNTRODUCCIÓN
A diferencia de las rutas metabólicas de la glucólisis, yla de la síntesis y degradación de ácidos grasos, una serie de vias para la biosíntesis de compuestos nitrogenados han desaparecido durante el curso de la evolución.
Los aminoácidos sirven la función primordial de ser precursores de las proteinas y de otras biomoléculas. Sin embargo, cuando la disponibilidad de estas sustancias nitrogenadas excede los requerimientos celulares, pueden ser utilizados como fuente de energía
Todos los aminoácidos, tanto esenciales como no esenciales han de estar disponibles para que tenga lugar la síntesis de proteínas en la célula.
En humanos adultos, en condiciones de mantenimiento, la ingestión de nitrógeno se compensa exactamente con la excreción nitrogenada en orina y heces.
Degradación de los aminoácidos
La degradación de los aminoácidos suele implicar la separación del grupo a-amino del esqueleto carbonado, que se convierten en amoniaco y a-cetoácido, respectivamente. El a-cetoácido es esencíal para la obtención de energia, para la sintesis de glucosa, acetil-SCoA o cuerpos cetónicos a partir de un aminoácido. El lugar principal de degradación de los aminoácidos es el higado. En la degradación de los aminoácidos hay que destacar las reacciones de transaminación, desaminación no oxidativa, desaminación oxidativa y desamidación.
TRANSAMINACIÓN
DESAMINACIÓN OXIDATIVA Y NO OXIDATIVA
No oxidativa
Oxidativa
Laglutamato deshidrogenasa es la enzima encargada deeliminar el grupo a-amino del glutamato, dando lugar a la formación de a-cetoglutarato y amoniaco.La glutamato deshidrogenasa cataliza una reacción próxima al equilibrio y, al igual que ocurria en la transaminación, el sentido de la reacción dependerá de las concentraciones de los reactivos y productos. Está constituida por seis subunidades idénticas, que se encuentran sometidas a control alostérico por el ATP, el GTP, el NADH, el ADP yel NAD+.
Este tipo de reacción ocurre en los aminoácidos serina ytreonina que, tras sufrir una deshidratación catalizada por la serina deshidratasa y la treonina deshidratasa, se desaminan dando lugar a los a-cetoácidos correspondientes.
DESAMIDACIÓN
Los aminoácidos asparagina y glutamina poseen un grupo amida en su cadena lateral que, por la acción hidrolítica de la glutaminasa y de la asparaginasa, se libera en forma de amoniaco.
Transporte del amonio al hígado
Otro método es el ciclo de la glucosa-alanina. Consiste en la formación de alanina, a partir de la transaminación del piruvato con glutamato. La alanina forma piruvato, sintentizándose glucosa. Además, también liberará NH4+ , necesario para el ciclo de la urea.
En los tejidos extrahepáticos (sintetizan NH4+), el amonio se transforma en glutamina gracias a la enzima glutamina sintetasa. El producto generado llega al hígado, a través de la sangre. Allí se hidroliza debido a la presencia de glutaminasa y generando la liberación del NH4+.
Transporte del amonio al hígado
El amonio obtenido anteriormente, debe de ser expulsado, ya que es tóxico para los seres vivos. Pueden existir varios tipos, respecto a la diferente eliminación del mismo:
Ureotélicos
Uricotélicos
Amoniotélicos
ciclo de la urea
ETAPAS
2 NH3 + CO 2 + 3 ATP + H 2 O → H 2 N-CONH 2 (urea) + 2 ADP + 4 Pi + AMP
ciclo de la urea
Regulación alostérica
Concentración de los enzimas
Ejercida sobre la enzima carbamilfostato sintetasa I, la cual se activa, gracias al N-acetilglutamato. Ésta, se sintetiza a partir de acetil-CoA y glutamato, gracias al N-acetilglutamato sintetasa mitocondrial. Además, es activada por la arginina, que se almacena cuando la síntesis de urea es muy lenta.
Cuando ingerimos una dieta rica en proteínas, las enzimas de dicho ciclo, son sintetizadas a mayor velocidad que cuando se realiza una dieta equilibrada. Por ello, si no realizamos una dieta rica en proteínas, la velocidad disminuye.
DESTINO DE LOS ESQUELETOS DE CARBONO
Glucogénicos
Son los radicales de los aminoácidos que se transforman a piruvato, ∝-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato y oxalacetato, los cuales crean glucosa. Algunos de ellos son: Histidina,valina, tirosina, aspartato, glicina.
Cetogénicos
Son los radicales de los aminoácidos que se transforman en acetil-CoA o Acetoacetil-CoA, creando cuerpos cetónicos. Algunos de ellos son: Isoleucina, triptófano, leucina, lisina.
IMPORTANTE!!!!
degradación de las bases nitrogenadas
Degradación de las bases PÚRICAS
ADENINA: da lugar a inosina mediante 2 vias
Según la base púrica que contenga:
GUANINA: con supresión del grupo fosfato da lugar a la guanosina
Degradación de las bases PIRIMIDÍNICAS
Sufren un proceso más sencillo y degradan productos mas solubles
CITOSINA Y URACILO: forman β-alanina
Según la base pirimidinica sque contenga:
TIMINA: forma β-aminoisobutirato.
ENFERMEDADES ASOCIADAS AL CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
HOMOCISTURIA
Fenilcetonuria
cetoaciduria de cadena ramificada
tirosinemia
¡MUCHAS GRACIAS POR VUESTRA ATENCIÓN!
CLASIFICACIÓN
14 de los 20 aminoácidos son glucogénicos puros y 2 son cetogénicos puros (la leucina y la lisina). La isoleucina, fenilalanina, triptófano y tirosina, son glucogénicos y cetogénicos, dependiendo de que el esqueleto se transporte para la biosíntesis de la glucosa o para la biosíntesis de acetil-CoA o acetoacetil-CoA.