Première spé _ chapitre 4_Enzyme

Chapitre 4 Les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques

INTRODUCTION PARTIE 1 : Enzyme, biocatalyseurs spécifiques

• Cours I. 1 : Propriétés enzymes

• Cours I. 2 : Sensibilité à l'environnement

• Cours I. 3 : Vitesse de réaction

PARTIE 2 : Double spécificité

• Cours II. 1 : Spécificité de substrat

• Cours II. 2 : Spécificité d'action

PARTIE 3 : Fonctionnement du site actif

• Cours III. 1 : Découverte du site actif

• Cours III. 2 : Reconnaissance substrat

• Cours III. 3 : Catalyse enzymatique

PARTIE 4 : Enzymes et spécialisation cellulaire SCHEMA-BILAN _ VIDEO BILAN REVISION

Introduction - Les enzymes de la digestion

Lors d'une réaction chimique (par exemple : la digestion), une ou plusieurs molécules complexes de grandes tailles (que l'on appelle substrat) sont transformées en d'autres molécules plus petites utilisables par l'organisme (appelées produits). Cette transformation s'effectue naturellement à température élevée pour toutes les molécules complexes, la chaleur apportant suffisamment d'énergie pour les transformer. La température du corps, environ 37°C, est trop faible pour que des réactions chimiques aient spontanément lieu. Pourtant, il est constamment nécessaire que les molécules complexes se transforment. Par exemple, lorsque l'on mange des glucides (sucres), ils doivent être digéré, c'est à dire scindé en molécules plus petites, utilisables par le corps afin de produire (notamment) de l'énergie. Pour scinder les molécules complexes, notre corps produit de nombreuses enzymes digestives. Sans enzymes digestives et à une température de 37°C, le processus de digestion durerait des années.

Plan chapitre

Les propriétés des enzymes

Problème : Quel est le rôle joué par les enzymes? Comment les enzymes réalisent-elles les réactions du métabolisme de façon spécifique? I. Les enzymes sont des biocatalyseurs spécifiques 1. Les prorpiétés des enzymes

TP 5 : Les enzymes, des catalyseurs biologiques

TP correction

BILAN 1

Plan chapitre

Correction TP 5

1. La stratégie de résolution envisagée pour répondre à l'objectif : rappeler l'objectif, indiquer la ou les expériences réalisées et leur intérêt, envisager les résultats prévisibles et leur utilisation. Nous chercons à vérifier expérimentalement que l'amylase peut être considérée comme un catalyseur biologique, c'est à dire que cette enzyme permet d'accélérer l'hydrolyse de l'amidon en molécules de maltose dans des conditions compatibles avec celles du fonctionnement de nos cellules. -pour vérifier que l'amyase est effectivement un catalyseur, nous allons comparer la vitesse d'hydrolyse d'une solution d'amidon en présence ou en absence d'amylase.-pour vérifier que l'amylase agit dans des conditions biologiques, nous allons comparer la vitesse d'hydrolyse d'une solution d'amidon en présence d'amylase, à 37°C (conditions proches de l'organisme) et dans des conditions très différentes ( à 0°C). Pour évaluer l'hydrolyse de l'amidon, nous allons d'une part tester la présence d'amidon (avec de l'eau iodée) et d'autre part tester la formation de maltose (produits de l'hydrolyse) avec le test à la liqueur de Fehling. Si la disparition d'amidon et la formation de maltose est plus rapide en présence d'amylase, nous pourrons en déduire que l'amylase est un catalyseur de l'hydrolyse de l'amidon. De la même façon, si la disparition d'amidon et la formation de maltose est plus rapide à 37°C qu'à 0°C, nous pourrons en déduire que l'amylase agit préférentiellement dans des conditions biologiques.

Plan chapitre

Suite de la correction

Correction TP 5

2. La présentation de vos résultats sous une forme scientifique (tableau) : la présentation doit être propre, complète et compréhensible. Veiller à mettre en évidence les informations scientifiques apportées plutôt que des observations peu pertinentes.

Plan chapitre

BILAN

Une enzyme ou catalyseur biologique ou biocatalyseur est une protéine (molécule) qui présente les propriétés suivantes : -elle transforme un substrat en produit -elle accélère (catalyse) les réactions qui se font habituellement à des vitesses très lentes -elle agit à très faible concentration -elle est retrouvée intacte après la réaction chimique et elle n'intervient pas dans l'équation bilan -elle agit rapidement (durée de réaction 10 sec). En 1 seconde, une enzyme peut donc catalyser la transformation de mille molécules. Les enzymes jouent des rôles clés très divers dans le fonctionnement des cellules (au sein des cellules ou à l'extérieur de celles-ci).

-3

Plan chapitre

Les enzymes sont sensibles à l'environnement

2. Les enzymes sont sensibles à l'environnement

Exercice 1

Correction exercice 1

BILAN 2

Plan chapitre

Correction exercice 1

La vitesse de réaction catalysée de la pepsine pancréatique est optimale pour un pH = 2 et pour une température d'environ 37°C. La vitesse de réaction catalysée de l'amylase salivaire est optimale pour un pH = 7 et pour une température d'environ 32°C. La vitesse de réaction catalysée de l'actéyl-cholinestérase est optimale pour un pH compris entre 5 et 10 et pour une température d'environ 25°C. Ainsi, on remarque que la vitesse de réaction des 3 enzymes présentées n'est optimal pour les mêmes pH et les mêmes températures. Les enzymes sont sensibles à leur environnement.

Plan chapitre

BILAN 2

L'action des enzymes est variable selon l'environnement. La plupart des enzymes (comme par exemple l'amylase salivaire) a un fonctionnement maximal pour une température de 37°C et un pH = 7 : il s'agit des conditions optimales (température ou pH optimal). Néanmoins, certaines enzymes peuvent fonctionner à des conditions différentes et mêmes parfois extrêmes (Exemples : Taq polymerase fonctionnant à 72°C ; Pepsine fonctionnant à pH = 2).

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Vitesse de réaction et concentration optimale

3. vitesse de réaction et concentrations optimales de réactifs

Schéma du complexe enzyme-substrat

Exercice 2

Correction

BILAN 3

BILAN sous forme de graphique

Plan chapitre

Correction question 1

Le même graphique avec la [substrat]

Vers la question 2

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Correction question 1

On observe une courbe inverse à celle de la concentration en produit réalisée précédemment. Cela est logique car la concentration en substrat diminue au fur et à mesure de la réaction en se dégradant en produit.

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Correction question 2

Au début de la réaction, la vitesse est quasi-constante (Vi). La concentration en substrat est faible (entre 0 et environ 0,01 mol/L). Pour une quantité d'enzyme donnée, cette vitesse augmente proportionnellement à la quantité de substrat et ce, jusqu'à un certain seuil (Vmax) : la vitesse de la réaction n'augmente plus même si la quantité de substrat augmente. Phase 2 : on observe une vitesse de réaction plus importante mais en décroissance. La concentration en substrat est intermédiaire. Phase 3 : On observe que la vitesse de réaction stagne. Vmax est atteint. La concentration de substrat est forte. Les complexes enzyme-substrat sont tous formés.

Plan chapitre

BILAN 3

On appelle cinématique enzymatique, l'étude de la vitesse des réactions enzymatiques. La vitesse de réaction varie selon plusieurs paramètres : -La concentration en substrat : plus elle est forte, plus la vitesse de réaction est importante (forte au début de la réaction, faible voire nulle en fin de réaction). -La concentration en enzyme : plus les enzymes sont nombreuses, plus elles peuvent réaliser un grand nombre de réaction et plus la vitesse est importante. Donc la vitesse dépend de la probabilité de rencontre (ou contact) entre le substrat et l'enzyme ; plus la concentration en substrat est importante autour de l'enzyme et plus la vitesse est importante. Si la concentration en substrat est forte, il y aura saturation de l'enzyme. Il faut donc des quanités raisonnables (équilibre) d'enzyme et de substrat pour que la réaction ait lieu convenablement.

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Suite BILAN

BILAN 3

Au cours de la réaction, l'enzyme s'associe transitoirement à un ou des substrats, ce qui forme un complexe enzyme-substrat(s). Cette association est indispensable à la transformation du substrat en produit qui, une fois formé, se détache de l'enzyme. L'enzyme seule, et toujours intacte, peut alors catalyser la transformation d'autres molécules de substrats disponibles.

Plan chapitre

BILAN sous forme de graphique

La vitesse d'une réaction enzymatique est maximale au début de celle-ci : on parle de vitesse initiale de la réaction (Vi). Pour une quantité d'enzyme donnée, cette vitesse augmente proportionnellement à la quantité de substrat et ce, jusqu'à un certain seuil (Vmax) : la vitesse de la réaction n'augmente plus même si la quantité de substrat augmente. La courbe Vi=f(S) permet de visualiser ce phénomène par un plateau qui traduit une saturation de l'enzyme pour des concentrations en substrat élevées : cette enzyme ne peut alors plus catalyser la transformation d'autres molécules de substrat même si la concentration de celle-ci augmenterait.

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SCHEMA complexe enzyme-substrat

Plan chapitre

Spécificité de substrat

II. La double spécificité des enzymes 1. La spécificité de substrat des enzymes

TP : Spécificité de l'enzyme et site actif

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Spécificité d'action

2. La spécificité d'action des enzymes

BILAN 4

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Accueil

BILAN 4

Sur un substrat donnée, une enzyme a une action définie : elle catalyse une réaction chimique précise. Par exemple : l'amylase hydrolyse l'amidon, c'est à dire qu'elle scinde l'amidon en molécules plus petites (du maltose, constitué de 2 unités de glucose). On dit que les enzymes possèdent une double spécificité : la spécificité de substrat et la spécificité d'action.

Plan chapitre

Découverte du site actif

III. Le fonctionnement du site actif 1. La découverte du site actif

BILAN 5

Plan chapitre

BILAN 5

Certaines enzymes ayant subi une mutation deviennent non fonctionnelles. On en déduit que la mutation a modifié un acide aminé qui est impliqué dans la réaction enzymatique. Le site actif est constitué de quelques acides aminés dont certains ont un rôle de liaison temporaire avec le substrat et d'autres ont un rôle catalytique.

Plan chapitre

Site actif et reconnaissance substrat

2. Le site actif et la reconnaissance du substrat

BILAN 6

Plan chapitre

BILAN 6

Certains acides aminés du site actif ont un rôle de structure (on parle d'acides aminés structuraux). Ainsi, toute mutation change la forme du site actif, ce qui empêche la reconnaissance du substrat. Cette reconnaissance se fait par complémentarité de forme : on parle de modèle "clé-serrure". C'est donc la forme du site actif qui conditionne la spécificité du substrat.

Plan chapitre

Site actif et catalyse enzymatique

3. Le site actif et la catalyse enzymatique

BILAN 7

Plan chapitre

BILAN 7

D'autre part, le site actif contient aussi des acides aminés catalytiques : ce sont eux qui vont permettre la réaction chimique qui transformera le substrat en produit. Lorsqu'une mutation affecte ces acides aminés , le substrat peut encore se fixer au site actif mais il ne pourra être transformer en produit.

Plan chapitre

Enzyme et spécialisation cellulaire

IV. Enzymes et spécialisation cellulaire

Un exemple : la glycémie

BILAN 8

Plan chapitre

La glycémie

La glycémie représente la concentration en glucose dans les liquides circulants de l'organisme. Elle constitue un paramètre majeur et sa valeur est régulée chez un individu sain. Cette régulation implique des cellules qui peuvent stocker ou libérer le glucose. Le glycogène est la forme de stockage du glucose chez l'être humain. Les cellules musculaires et hépatiques sont les principaux types cellulaires capables de synthétiser et stocker le glycogène à partir du glucose.

Plan chapitre

Suite

La glycémie

On remarque que les 2 cellules ne possèdent pas les mêmes enzymes. Ainsi, chaque cellule spécialisée possède son propre équipement enzymatique.

Mise en évidence au MO de la présence de glycogène dans deux organes : le foie (en haut) et le muscle squelettique trié (en bas). La coloration employée dans les 2 préparations révèle la présence de glycogène sous forme de grains roses dans le cytoplasme des cellules hépatiques (en haut) et des cellules musculaires (en bas). Le noyau au sein de ces cellules apparaît quant à lui respectivement en violet et en vert.

Plan chapitre

BILAN 8

Au sein d'un organisme pluricellulaire, les cellules sont spécialisées. C'est à dire que les cellules présentent une structure et une fonction spécifique. Un exemple chez les végétaux : les cellules chlorophylliennes sont spécialisées dans la photosynthèse (synthèse de matière organique à partir de l'énergie lumineuse) car elles possèdent des organites spécifiques : les chloroplastes. Il en va de même pour leur équipement enzymatique. Les cellules spécialisées possèdent un équipement enzymatique particulier qui leur permet de réaliser une fonction spécifique. Exemple : l'équipement enzymatique particulier des cellules du foie leur confère une spécialisation dans la régulation de la glycémie.

Plan chapitre

Schéma-bilan

Plan chapitre

Plan chapitre

Plan chapitre

Plan chapitre

Plan chapitre

Vidéo bilan

Plan chapitre

Exercices facultatifs

S.V.T

Chapitre 4 : Les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques

SOMMAIRE

Clique sur un numéro d'exercice pour y avoir accès. Le bouton "SOMMAIRE" te permettra de revenir ici pour faire d'autres exercices.

1. Tester vos connaissances

1E1

1E3

1E2

1E4

1E1

1E6

1E5

2. Pratiquer des langages

2E6

2E1

2E2

2E3

2E4

2E5

Exercice 1E1 Tester vos connaissances

QCM

Pour chaque affirmation, choisir l'UNIQUE bonne réponse

Exercice 1E1 Tester vos connaissances

QCM

Pour chaque affirmation, choisir l'UNIQUE bonne réponse

Exercice 1E1 Tester vos connaissances

QCM

Pour chaque affirmation, choisir l'UNIQUE bonne réponse

Exercice 1E2 Tester vos connaissances

Qui suis-je?

Réponds à la consigne sur une feuille de brouillon puis vérifie ta réponse à l'aide de la correction.

1. Les molécules prises en charge et transformées par une enzyme. 2. Les molécules obtenues à l'issue de la réalisation d'une réaction enzymatique. 3. La zone de l'enzyme responsable des spécificités de substrat et de réaction catalytique qu'elle présente. 4. La quantité de produits formés par unité de temps, déterminée au début de la réalisation d'une réaction enzymatique.

correction

1. Les substrats 2. Les produits 3. Le site actif 4. La vitesse initiale

Exercice 1E3 Tester vos connaissances

Vrai ou faux ?

Réponds à la consigne sur une feuille de brouillon puis vérifie ta réponse à l'aide de la correction.

1. Toutes les cellules d'un organisme pluricellulaire ont le même contenu enzymatique. 2. Une enzyme accélère le déroulement d'une réaction chimique et se retrouve intacte en fin de réaction. 3. La vitesse initiale d'une réaction enzymatique dépend de la concentration en substrat présente au départ. 4. La structure tridimensionnelle d'une enzyme n'a aucune importance pour le fonctionnement de celle-ci.

correction

1. FAUX. Le contenu enzymatique différe d'une cellule spécialisée à un autre. 2. VRAI. 3. VRAI. 4. FAUX. Une enzyme ne peut jouer son rôle de catalyseur biologique que dans des conditions physico-chimiques où elle a une structure tridimensionnelle bien précise.

Exercice 1E4 Tester vos connaissances

Question de synthèse

Sujet de type 1 possible sur le thème des enzymes : pas de correction, vous pouvez m'envoyer vos plans / rédactions

1. Détailler, en donnant quelques exemples, le rôle des enzymes au sein du métabolisme et préciser quelles propriétés des enzymes leur permettent d'exercer ce rôle. 2. Montrer que la structure primaire des protéines enzymatiques est responsable de leur spécificité de substrat et de leur spécifité de réaction. 3. Les enzymes sont des protéines produites par l'expression des gènes. Vous présenterez comment le fonctionnement des enzymes participe au métabolisme de l'organisme en vous appuyant sur des exemples précis. Votre réponse devra comporter un schéma et être structurée avec un plan explicite. 4.Les enzymes sont des molécules dotées de propriétés qui font d'elles des catalyseurs. Exposer les propriétés et les conditions de l'action des enzymes qui font de ces molécules des catalyseurs. 5.Les enzymes ont une double spécificité. Définir cette expression et expliquer sur quoi repose la double spécificité des enzymes.

Exercice 1E5 Tester vos connaissances

QCM

Pour chaque affirmation, choisir l'UNIQUE bonne réponse

Exercice 1E5 Tester vos connaissances

QCM

Pour chaque affirmation, choisir l'UNIQUE bonne réponse

Exercice 1E5 Tester vos connaissances

QCM

Pour chaque affirmation, choisir l'UNIQUE bonne réponse

Exercice 1E5 Tester vos connaissances

QCM

Pour chaque affirmation, choisir l'UNIQUE bonne réponse

Exercice 1E5 Tester vos connaissances

QCM

Pour chaque affirmation, choisir l'UNIQUE bonne réponse

Exercice 1E5 Tester vos connaissances

QCM

Pour chaque affirmation, choisir l'UNIQUE bonne réponse

Exercice 1E6 Tester vos connaissances

Fiche de mémorisation

Exercice 2E1 Pratiquer des langages

La lactate déshydrogénase de la souris

correction

1. On remarque qu'au sein de 3 organes différents (le cerveau, le diaphragme, le coeur) l'enzyme n'est pas constituée du même assemblage en sous-unités protéiques. On sait, qu'au sein d'un organisme pluricellulaire (c'est à dire constitué de plusieurs cellules), les cellules sont spécialisées. Les cellules présentent une structure et une fonction spécifique. Par exemple, les cellules et tissus du cerveau n'ont pas le même rôle (propagation des messages nerveux) que les cellules cardiaques. Ces différentes fonctions se réflètent dans l'équipement enzymatique particulier des enzymes. 2. On remarque à l'aide du document, que l'équipement enzymatique au sein des organes s'acquièrent progressivement au cours du développement. On observe, en effet, que l'assemblage de sous-unité protéique varie au cours du temps (au cours de développement).

Exercice 2E2 Pratiquer des langages

L'utilisation d'enzyme pour traiter des eaux polluées

correction

Une enzyme, la peroxydase de raifort, pourrait être utilisée pour traiter les eaux polluées, notamment issues de l'industrive pétrolière. La peroxydase de raifot (originale) mise en contact avec des phénols (polluants issus de l'industrie pétrolière notamment) entraîne une diminution de la concentration des phénols (on passe d'une concentration de 1000 ppm en phénol à 600 ppm en phénol au bout de 16h de contact avec l'enzyme). Ainsi, l'enzyme permet la dégragation des polluants. Une enzyme est une protéine, c'est à dire qu'elle présente une séquence protéique spécifique qui lui permet de reconnaître spécifiquement des substrats. Les enzymes présentent une spécificité de subtrat. Nous observons, qu'une enzyme mutée (qui a subi une modification au niveau de sa séquence protéique) dégrade plus rapidement les polluants (les polluants ont une concentration d'environ 250 ppm en phénol au bout de 16h). La séquence protéique des enzymes est fondamentale pour sa fonction car elle détermine la forme de son site actif responsable de sa double spécificité. Une modification de la séquence d'acides aminés de l'enzyme due à une mutation peut modifier la structure spatiale de l'enzyme.

Exercice 2E3 Pratiquer des langages

Efficacité de la glucose oxydase vis-à-vis de différents substrats

correction

1. Les enzymes présentent une spécificité de substrat. C'est à dire que les enzymes aagissent sur certains substrats qu'elles reconnaissent spécifiquement. 2. Le fait que l'enzyme glucose oxydase présente une spécificité de substrat permet : -qu'elle reconnaisse spécifiquement le glucose. Suite à cette reconnaissance, le glucose (substrat) est dégradé en dioxygène (produit). Cela permet de doser le glucose présent dans l'organisme. -qu'elle ne reconnaisse pas d'autres glucides comme par exemple le galactose et le fructose présentés sur le graphique. En effet, on observe que les concentrations en galactose et en fructose diminuent très faiblement. Alors que la concentration en glucose diminue rapidement et fortement car il est dégradé par l'enzyme.

Exercice 2E4 Pratiquer des langages

La peroxydase de raifort à différentes concentrations

correction

1. La vitesse initiale augmente progressivement avec l'augmentation de la concentration de l'enzyme. Par exemple, on observe que pour une concentration de l'enzyme de 0.20 U.A, la vitesse initiale est d'environ 60 U.A/min. Pour une concentration de l'enzyme plus importante de 1 U.A, la vitesse initiale est d'environ 325 U.A/min. 2. La vitesse de la réaction varie selon plusieurs paramètres, par exemple : -la concentration en enzyme : plus il y a d'enzyme, plus la probabilité de rencontre entre le susbtrat et l'enzyme est grande et donc il y aura une formation plus grande de complexe enzyme-substrat.

Exercice 2E5 Pratiquer des langages

Un médicament contre le cancer

correction

1. L'enzyme sauvage (donc non mutée) extraite du champignon présente une activité relative de 100% et une affinité avec le XDT de 1. Alors que l'enzyme mutée présente une activité relative de 140,35% et une affinité avec le XDT de 3. Ainsi, l'enzyme mutée semble présenter de meilleurs caractéristiques que l'enzyme sauvage. 2. La différence d'efficacité entre les 2 enzymes peut être expliquer par la mutation (modification de l'ADN). Cette mutation entraîne un changement d'acide aminé chez l'enzyme mutée. La mutation a pu affecté les acides aminés présents au niveau du site actif. On peut faire l'hypothèse, que l'acide aminé, acide aspartique permet une meilleure reconnaissance du substrat. L'enzyme a donc une affinité plus grande (3) avec le substrat et donc plus de complexe enzyme-substrat se forme.

Exercice 2E6 Pratiquer des langages

La transformation des aliments au cours de la digestion

Consignes : 1. Montrer comment l'expérience réalisée par Spallanzani permet de tester son hypothèse. 2. Décrire et interpréter les résultats obtenus puis indiquer s'ils permettent de valider l'hypothèse. 3. Indiquer les connaissances que Spallanzani ignorait et qui compléteraient aujourd'hui son interprétation

correction

1. Spallanzani envisage deux situations qui diffèrent par la présence de suc gastrique, ce qui lui permet de tester son hypothèse. 2. Après 24 heures, la viande a disparu seulement dans le tube contenant le suc gastrique. Cet aliment est transformé en bouillie par l'action du suc gastrique, ce qui valide l'hypothèse de Spallanzani. 3. Le suc gastrique contient des enzymes responsables de la transformation (digestion) de la viande (aliment) lors de l'expérience.