Proteínas

PRESENTACIÓN

proteínas

Primer trimestre

ÍNDICE

15. Actividades

1. Los aminoácidos

8. Enzimas

2. Enlace peptídico

9. Catálisis enzimática

10. Características

3. Estructura proteínas

4. Estructura nativa

11. Clasificación y nomenclatura

5. Propiedades

12. Cinética enzimática

13. Cofactores y enzimas

6. Funciones

7. Clasificación

14. Vitaminas

Autoría de imágenes

los aminoácidos

Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor proporción S, P. Son macromoléculas constituidas per la unión de otras más sencillas llamadas aminoácidos.

Cada aminoácido está formado por un átomo de carbono (denominado carbono alfa) unido a:

• 1 grupo amino (-NH2)
• 1 Grupo carboxilo (-COOH)
• 1 Radical, característico de cada uno de los veinte aminoácidos (es el grupo que va a marcar la diferencia entre unos y otros)
• 1 Hidrógeno

Estructura de un aminoácido genérico y estructura de la Histidina

Áminoácidos proteicos

Clasificación de los aminoácidos.

La existencia y cantidad de grupos amino y grupos carboxilos en el radical determina la carga estableciendo una clasificación según ésto en aminoácidos apolares, polares neutros, ácidos o básicos.

De los 20 aminoácidos proteicos los organismos heterótrofos no somos capaces de sintetizar 9, éstos son denominados aminoácidos esenciales y deben ser incorporados en la dieta.

Clasificación aminoácidos proteicos

Existen otras clasificaciones de los aminoácidos. Dividimos en:

• Alifáticos
• Aromáticos: la cadena es un anillo
• Azufrados
• Hidroxilados: cadenas con OH
• Básicos
• Ácidos

Los organismos autótrofos pueden sintetizar todos los aminoácidos que necesitan para constituir las porteínas. En organismos heterótrofos hay algunos aminoácidos que no pueden ser sintetizados, deben ser incorporados en la dieta. Son los denominados aminoácidos esenciales

En el ser humano hay 9 aminoácidos esenciales

Propiedades de los aminoácidos.

• Solubles en agua. La existencia y cantidad de grupos amino y grupos carboxilos en el radical determina su solubilidad.
• Cristalizables.
• Sólidos, punto de fusión elevado.
• Comportamiento anfótero. El pH del medio puede determinar que el aminoácido se comporte como una base o ácido (son amfóteros) regulando el pH en la célula.
• Estereoisomería.

Comportamiento anfótero:

El pH del medio puede determinar que el amonoácido se comporte como una base o ácido (son amfóteros) regulando el pH en la célula de este modo se pueden amortiguar de un modo natural los cambios de pH.

En disoluciones neutras están cargados tanto el grupo amino como el carboxilo. Al ión dipolar neutro se le denomina Zwiterion. El ph al que se alcanza esta forma es denominado Punto isoeléctrico (pI)

En disoluciones ácidas (con gran cantidad de H+) el grupo carboxilo capta un protón y neutraliza su carga (-COOH). El aminoácido queda cargado positivamente debido al grupo -NH3+.

En disoluciones básicas el grupo amino pierde su protón y se neutraliza su carga (-NH2). El aminoácido queda cargado negativamente debido al grupo carboxilo (-COO-)

Estereoisomería:

Todos los aminoácidos tienen isomería espacial o estereoisomería (excepto la Glicina) debido a la presencia de un carbono asimétrico. Se puedan producir dos posibles configuraciones espaciales o estereoisómeros. Estos estereoisómeros son Enantiómeros ya que son imágenes especulares no superponibles.

El carbono α es un carbono asimétrico, con dos posibilidades: isómeros L y D, según sea la posición del grupo amino (a la izquierda o a la derecha). Por convenio denominamos configuración D cuando el aminoácido se coloca a la derecha, y configuración L cuando se coloca a la izquierda. Todos los aminoácidos proteicos en los seres vivos (excepto algunas bacterias) son isómeros L.

Es debido a que las enzimas que sintetizan estos aminoácidos únicamente pueden hacerlo en su forma L. Pueden haber de la serie D pero con otras funciones como por ejemplo la señalización. Hay enzimas que cambian de una conformación a la otra.

Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos también presentan actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de polarización de la luz hacia la derecha o hacia la izquierda. En el primer caso se los denomina dextrógiros (+) y en el segundo caso levógiros (–).

enlace peptídico

Enlace covalente entre dos aminoácidos. Están implicados el grupo carboxílico de un amino y el grupo amino de otro aminoácido. Da lugar a una amida y una molécula de agua.

A los aminoácidos les denominamos residuos. Para romper el enlace hace falta incorporar una molécula de agua (hidrólisis).

Forman: - Oligopéptidos (2-10). Se llaman dipéptido (2), tripéptido (3), ... - Polipéptidos (10-60/100). Ejemplo la insulina - Proteínas (+60/100)V

Características del enlace:

• Covalente
• Tamaño intermedio, entre doble y simple. Es debido a que el enlace presenta resonancia (movilidad en la pareja de electrones)
• Trans. Átomo de O del carboxilo extremo opuesto que el de hidrógeno del amino.
• Rígido. Átomos implicados en el enlace en un plano fijo, sin rotación
• Los carbonos alfa pueden rotar, la posición del plano de cada enlace peptídico varía

estructura proteínas

Se distinguen cuatro niveles estructurales.

Cuaternaria

Terciaria

Secundaria

Primaria

Asociación de varias cadenas

La estructura secundaria se pliega y repliega en el espacio

Plegamiento de la cadena polipeptídica

Secuencia concreta lineal de aminoácidos

Estructura primaria

Es la secuencia de los aminoácidos que conforman la proteína. Es el resultado de la expresión del código genético. La secuencia de aminoácidos determinará los enlaces que pueda realizar y por ello su configuración espacial.

Observamos el esqueleto en zigzag formado por los aminoácidos, los radicales sobresaliendo a ambos lados. Extremo N-terminal al principio, extremos C-terminal finalizando la cadena. Los aminoácidos quedan enumerados desde el extremo N-terminal al C-terminal.

Estructura primaria

Estructura secundaria

Plegamiento de la cadena polipeptídica. A consecuencia de la rotación de los carbonos alfa se produce un plegamiento de la cadena, posteriormente se establecen puentes de hidrógeno entre grupos amino y carboxilo de diferentes cadenas.

• Hélice alfa. Hélice dextrógira con 3'6 aa por vuelta. Estabilizada por puentes de hidrógeno. Radicales de los aa al exterior.

• Lamina plegada beta u hoja plegada. Dos cadenas polipeptídicas se colocan de forma paralela o antiparalela en forma de zigzag. Estabilizada por puentes de hidrógeno. Radicales de los aa hacia arriba y hacia abajo.

Estructura secundaria

Ciertos aminoácidos son más o menos propensos a encontrarse en las hélices α o las láminas β. Por ejemplo:

• El aminoácido prolina por su radical no es compatible con la configuración en hélice.
• Los aminoácidos como el triptófano, la tirosina y la fenilalanina, que tienen estructuras anulares grandes en sus grupos R, se encuentran a menudo en las láminas β, quizá porque la estructura de estas proporciona suficiente espacio para las cadenas laterales.

Estructura terciaria

La estructura secundaria se pliega y repliega en el espacio generando una estructura tridimensional. Para muchas proteínas es el máximo nivel de estructura.

• Conformación globular. Forma compacta y esférica, que mejora la solubilidad. Asociada a función dinámica.

• Conformación fibrosa. Forma alargada, genera que sea insoluble. Asociada a función estructural.

En las proteínas aparecen diferentes regiones con ciertos domínios estructurales relacionados con la función que desempeñan.

Estructura terciaria

Se establecen interacciones entre los diferentes aminoácidos que vienen a estabilizar la estructura.

Interacciones en la estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Asociación de varias cadenas polipeptídicas. Únicamente adquieren este nivel algunas proteínas.

Las fuerzas que mantienen unidas las cadenas son los mismos tipos que se presentan en la estructura terciaria.

Estructura cuaternaria hemoglobina

Estructura nativa y desnaturalización

La estructura nativa es la configuración natural en la que la proteína es biológicamente activa, puede realizar correctamente su función. En el proceso de traducción, conforme se va sistetizando la cadena de aminoácidos se va plegando y adquiriendo la configuración en la que es activa. Destacar que existen proteínas auxiliares que ayudan al correcto plegamiento denominadas carabinas moleculares,chaperonas y chaperoninas.

La desnaturalización es un cambio en la estructura de una proteína que implica una pérdida de la estructura nativa y por ello de su función. Existen numerosos agentes externos que pueden ocasionarlo como el calor, el pH, compuestos químicos,.... La desnaturalización puede ser reversible (si al cesar la condición que la ha generado ésta vuelve a su estructura nativa y recupera la función) o irreversible (si aún cesando la condición la estructura nativa no se recupera).

Cuando la proteína se desnaturaliza coagula y precipita

Desnaturalización

Propiedades de las proteínas

Las propiedades vendrán determinadas por la secuencia de aminoácidos que las forman.

• Solubilidad
• Especificidad
• Desnaturalización
• Capacidad tampón

Solubilidad

Es determinante la presencia de grupos polares en los radicales de los aminoácidos. Estos grupos polares pueden establecer puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Generalmente, las proteínas globulares son solubles en agua (colocan cadenas apolares en el interior y cadenas polares orientadas a la superficie), mientras que las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua.

Especificidad

Consecuencia de la gran cantidad de combinaciones posibles al formar las cadenas polipeptídicas. Dos tipos de especificidad:

• A nivel de función
• A nivel de especie (proteínas homólogas, misma función diferente especie)

Desnaturalización

Tal y como hemos visto anteriormente, diferentes agentes pueden alterar la estructura nativa de una proteína y con ello su función. Destacar que en ocasiones la desnaturalización implica cambios a nivel de solubilidad.

Cambio en la solubilidad por deanaturalización

Capacidad amortiguadora del pH

Las proteínas son sustancias anfóteras gracias al grupo carboxilo terminal, amino terminal y a grupos ionizables presentes en los radicales.

Características de las proteínas

• Abundancia. Representan cerca de la mitad de la masa en seco del organismo.
• Variabilidad. Las proteínas están formadas por multitud de aminoácidos que se combinan para formar secuencias muy variadas. Existen muchas combinaciones posibles a la hora de conformar la cadena de aminoácidos y su estructura.
• Diversidad funcional. Es dependiente de la secuencia de los aminoácidos, si cambia la secuencia puede afectar a la función.

Resumen "Qué es una proteína"

Funciones de las proteínas

Realizan funciones muy diversas

Hemoglobina

Función de defensa

Función enzimática

Función de transporte

Función estructural

Filamentos de actina (lila) y de miosina (rojo)

Insulina

Función hormonal

Función homeostática

Función contráctil

Función de reserva

clasificación

Según su composición química clasificamos a las proteínas en:

• Holoproteínas o proteínas simples.
• Heteroproteínas o proteínas compuestas.

Holoproteínas

Formadas exclusivamente por aminoácidos. Las podemos clasificar según su conformación tridimensional en: A. Proteínas globulares. Conformación más o menos esférica. Algunos ejemplos:

• Histonas
• Albúminas
• Globulinas

B. Proteínas fibrosas. Configuración alargada. Algunos ejemplos:

• Colágenos
• Elastinas
• Queratinas
• Fibrinas
• Fibroínas

Heteroproteínas

Formadas por una parte proteica y una parte no proteica (grupos prostético). El criterio empleado para su clasificación es la naturaleza del grupo no proteico, según esto dividimos en:

• Glucoproteínas (glúcido): fibrinógeno, hormonas gonadotropinas,...
• Lipoproteínas (lípido): proteínas de membrana, lipoproteínas de transporte,..
• Nucleoproteínas (ácido nucleico): cromatina
• Fosfoproteínas (ácido fosfórico): caseína de la leche, vitelina de la yema de huevo,..
• Cromoproteínas

Porfíricas (anillo tetrapirrólico+catión metálico): hemoglobina, mioglobina, citocromos.. No porfíricas (catión metálico): hemocianina.

Anillo tetrapirrólico. 4 átomos de N interiores y 1 de Fe

Enzimas

Moléculas mayormente de naturaleza proteica que catalizan las reacciones químicas del metabolismo.

Las enzimas son capaces de generar una disminución de la energia de activación, el complejo que forman con el sustrato hace que éste tenga mayor estabilidad favoreciendo la reacción con menor gasto energético, de modo que se aceleran las reacciones metabólicas adaptándose a nuestras necesidades..

Centro activo. Es la parte de la enzima que se une al sustracto y donde se produce la reacción catalítica.

Productos. Moléculas resultante de la reacción.

Centro alostérico. Zona donde se unen moléculas que regulan la actividad de la enzima.

Sustratos. Moléculas de reactivo

Complejos. Unión de los sustratos o productos a la enzima.

Catálisis enzimática

Las enzimas actúan disminuyendo la energía necesaria para que se produzca la reacción química. En las reacciones existe un momento denominado estado de transición, esto implica que la mayor parte de las moléculas de los reactivos están preparadas químicacamente hablando para realizar la transformación a los productos.

La velocidad de una reacción química es proporcional al número de moléculas por unidad de tiempo con energía suficiente para alcanzar el estado de transición. Este estado de transición posee una energía superior a la de los reactivos y a la de los productos constituyendo entre ellos una barrera energética que debe superarse para que la reacción tenga lugar. La diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de transición recibe el nombre de energía libre de activación (Ea).

Las enzimas van a disminuir esta energía de activación (Ea) de modo que van a facilitar que se llegue a este mínimo y se produzca la reacción. Destacar que no provocan que reacciones energéticamente desfavorables se produzcan, Actúan facilitando reacciones energéticamente posibles. No modifican el equilibrio de la reacción.

Representación catálisis enzimática

Características de las enzimas

• Naturaleza proteica. Tal y como hemos dicho anteriormente las enzimas mayormente son de naturaleza proteica.
• Solubles en agua. En general las proteínas son globulares, de ahí que presenten buena solubilidad en agua.
• Actúan en concentraciones bajas
• Forman un complejo reversible, con lo que no se consumen ni se modifican durante la reacción. Así que pueden volver a ser utilizadas cuando deshacen la unión.
• Especificidad
• Esenciales en el correcto funcionamiento del metabomismo, adaptan la velocidad de las reacciones a nuestro requerimiento fisiológico.
• Diferentes condiciones óptimas. Las distintas enzimas tienen condiciones ambientales (tª, pH) difentes donde se favorece su acción
• Son saturables
• Su capacidad catalítica puede ser regulada
• Algunas requieren cofactores. Algunas enzimas necesitan de la presencia simultánea de otras sustancias no proteicas para poder operar (holoenzimas)

Especificidad

Las enzimas son altamente específicas, catalizan un número pequeño de reacciones químicas.

• Especificidad de sustrato. En centro activo presenta una gran especificidad y no puede unirse cualquier sustrato. La especificidad enzimática puede ser casi absoluta para un determinado sustrato o bien relativamente amplia, actuando la enzima sobre varios compuestos con características estructurales comunes.

• Especificidad de acción. Catalizan una reacción concreta de un sustrato. Ejemplo una reacción de hidrólisis de una determinada sustancia. La enzima tendría algún tipo de constittuyente necesario para producir esa acción.

Ajuste o acoplamiento inducido. Koshland (1958)

Modelo llave-cerradura. Fischer (1894)

Holoenzimas

Algunas enzimas necesitan de la presencia simultánea de otras sustancias no proteicas para poder operar, estas enzimas son denominadas holoenzimas. Componentes:

• La apoenzima (parte proteica)
• El cofactor (parte no proteica). Proporcionan grupos funcionales necesarios para producir la catálisis o la unión del sustrato al centro activo.

- Cofactores inorgánicos. Generalmente iones metálicos (Fe2+, Cu2+) - Cofactores orgánicos. Grupos prostéticos. Unidos de forma estable. Ejemplo el grupo hemo Coenzimas. Unión débil. Ejemplo el nicotín adenín dinucleótido (NAD)

Clasificación y nomenclatura

La nomenclatura más habitual para las enzimas es el criterio de especifidad. Se nombran con el prefijo, que indica la reacción o el sustrato que catalizan, seguido del sufijo -asa.Sustrato preferente + reacción + “asa”

Clasificación internacional

cinética enzimática

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad de los enzimas. La velocidad de una reacción se expresa como la cantidad de producto producido por unidad de tiempo. Y depende de:

• Concentración del sustrato
• Concentración del enzima
• Factores fisicoquímicos: pH, Temperatura
• Presencia de inhibidores o activadores
• Cofactores y coenzimas

Concentración de sustrato - Concentración de la enzima

La velocidad de la reacción, siempre que haya enzima libre, vamos a ver que aumenta conforme aumenta la cantidad de sustrato. En un inicio, conforme aumenta la cantidad de sustrato aumenta la velocidad de la reacción. Esto es posible gracias a la disponibilidad de enzimas (E) en el medio, conforme haya enzimas libres se formará el complejo E-S, se producirá la catálisis y la formación de prodcuto.

Llega un momento que a nuevas concentraciones de sustrato no se produce aumento en la velocidad es debido a que no queda enzima libre. Le denominamos estado estacionario, la concentracción de sustrato es saturante, y lo observamos en la gráfica como una meseta plana. Conforme se vaya liberando enzimas se irán uniendo a sustratos pero ya no apreciamos un aumento en la velocidad. Destacar que el valor de esta velocidad corresponde a la velocidad máxima de la reacción enzimática.

Gráfica básica cinética enzimática

Datos a observar en la gráfica - Ecuación de Michaelis-Menten - Afinidad enzimática

La velocidad máxima de una reacción es característica de una enzima en particular a una concentración dada y se conoce como velocidad máxima o Vmax. A través de este valor podemos calcular otros datos y nos permite estudiar la reacción enzimática. Vamos a definer diferentes variables y una ecuación.

Velocidad máxima o Vmax. Velocidad máxima a la que puede llegar la reacción enzimática, si añadimos más sutrato no aumenta la velocidad. La enzima está saturada.

1/2 Vmax. La velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax.

La Km nos da información sobre la afinidad del enzima por el sustrato.A valores bajos de Km mayor afinidad de la enzima por el sustrato. A valores altos de Km menor afinidad.

Km o constante de Michaelis-Menten. Concentración de sustrato dónde la velocidad es la 1/2Vmax.

Nos permite conocer la velocidad a la que se formará un producto con una concentración de enzima determinada

Ecuación de Michaelis-Menten.

Esta ecuación describe como la velocidad de la reacción depende del equilibrio establecido entre la concentración de sustrato y el máximo de las reacciones que se pueden catalizar (determinado por la saturación de la enzima, representado con la Vmax).

Factores fisicoquímicos (pH, temperatura)

Las diferentes enzimas tienen unos valores de pH y de temperaturas en las que su actividad es la óptima. Hay enzimas que actúan en valores más estrechos de estas variables y otras en rangos más amplios.

Influencia de la temperatura en enzimas

Influencia del pH en enzimas

En un principio el efecto de la temperatura es positivo, la velocidad de la reacción aumenta con la temperatura. Pero esto tiene un máximo. Pasado este máximo se produce el efecto contrario debido a la desnaturalización progresiva de la enzima.

El pH influirá sobre el grado de ionización de los diferentes componentes de la enzima. Si afecta a aminoácidos del centro activo puede influir en la unión o en la catálisis.

Presencia de inhibidores - activadores

Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la acción de los enzimas sin ser transformados por ellos. En muchas ocasiones son moléculas de la propia ruta metabólica, por ejemplo suele actuar de inhibidor el producto final de la ruta.La inhibición enzimática puede ser irreversible o reversible, es irreversible cuando se produce una unión covalente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que el enzima queda inactivado irreversiblemente. Ejemplos son compuestos organofosfatados como insecticidas o gases de guerra, cianuro, penicilinas,... En el caso de la reversible la unión es transitoria. Un ejemplo son los fármacos para bloquear la duplicación de los virus, los antivirales. Esta última comprende a su vez tres tipos: inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva.

• Los inhibidores competitivos afectan el progreso de la reacción al unirse a una enzima, por lo general en el sitio activo, y evitan que el sustrato real se una. Son denominados así porque el inhibidor y el sustrato compiten por la enzima, no pueden unirse los dos.

Similitud sustrato inhibidor

Inhibidor competitivo

• Los inhibidores incompetitivos, acompetitivos o mixtos no impiden que el sustrato se una a la enzima. Sin embargo, cuando el inhibidor se une al complejo E-S, la enzima no puede catalizar su reacción para producir un producto.

Puede ocurrir también que el inhibidor se coloque próximo al centro activo situado de tal manera que impide físicamente la salida de los productos.

Inhibidores incompetitivos

• Los inhibidores no competitivos. Se une a un lugar diferente al centro activo, bien al enzima libre o al complejo enzima sustrato. Este tipo de compuestos puede tener una estructura química totalmente diferente a la del sustrato. Al unirse a la enzima un inhibidor de este tipo, se produce un cambio en su estructura terciaria o tridimensional que altera la configuración del sitio activo, imposibilitando el reconocimiento del sustrato. Es reversible, cuando se separa en inhibidor la enzima vuelve a adquirir su configuración nativa.

Inhibidores no competitivos

Con un inhibidor competitivo se puede alcanzar la velocidad máxima pero con mayor concentración de sustrato. Vmax se mantiene. Es debido a que como se produce una competencia con le inhibidor si aumenta mucho el sustrato tiene mayor probabilidad de unirse a la enzima que el inhibidor. Si en cambio hay más moléculas inhibidoras que moléculas de sustrato, los inhibidores probablemente ganarán, bloqueando que el sustrato ingrese al sitio activo.

Gráfica comparativa inhibidores

Con un inhibidor no competitivo la velocidad nunca puede llegar a la máxima. Sin embargo la Km no cambia, se alcanza la Vmax con la misma concentración de sustrato, solo que la Vmax es menor.

En el caso de los incompetitivos baja la Km y la Vmax. Aunque el cociente entre ambas no se altera.

Comparación sin inhibidor y con infhibidor incompetitivo

Reguladores alostéricos

En general, la regulación alostérica, es solo cualquier forma de regulación donde la molécula reguladora se une a una enzima en algún lugar diferente al sitio activo. El lugar de unión del regulador se conoce como sitio alostérico.

Los moduladores alostéricos pueden ser de dos tipos:

• Unos estimulan la actividad del enzima al unirse al centro alostérico, reciben el nombre de moduladores positivos o activadores
• Otros la inhiben y se llaman moduladores negativos o inhibidores. Casi todos los casos de inhibición no competitiva son formas de regulación alostérica.

Reguladores alostéricos

Algunos casos de inhibición no competitiva son formas de regulación alostérica pero existe diferencia entre estos inhibidores y los enzimas alostéricos propiamente dichos. Una característica común en ellos es que cuentan con varios sitios activos localizados en diferentes subunidades proteicas. Cuando un inhibidor o activador se une a este enzima, cambian ligeramente todos los sitios activos en las subunidades proteícas, de manera que genera una reacción más amplia. Un caso muy común de regulación del metabolismo mediante enzimas alostéricos es la inhibición por el producto final, también llamada retroinhibición o control feed-back. En ella, el producto final de una ruta metabólica inhibe alostéricamente al enzima que cataliza la primera reacción de dicha ruta, interrumpiendo así su propia síntesis cuando ésta ya no es necesaria. Este tipo de control es muy rentable para la célula, ya que no se interrumpe solamente la síntesis del producto final sino la de todos los intermediarios. Se trata de un control heterotrópico mediante un modulador negativo. Otro caso es el del sustrato de la primera reacción de una ruta metabólica que actúa como activador del enzima que cataliza dicha reacción. Se trataría aquí de un control homotrópico mediante modulador positivo.

Cofactores y coenzimas

Cofactores. Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no funcionan en absoluto, a menos que estén unidas a otras moléculas auxiliares no proteicas conocidas como cofactores. Estos pueden unirse temporalmente a la enzima a través de enlaces iónicos o de hidrógeno, o permanentemente mediante enlaces covalentes más fuertes. Entre los cofactores comunes están los iones inorgánicos como el hierro (Fe2+) y el magnesio (Mg2+) en la ADN polimerasa.

Cofactores de enzimas

Coenzimas. Las coenzimas son un subconjunto de cofactores que son moléculas orgánicas (basadas en el carbono). La fuente más común de coenzimas son las vitaminas de la dieta. Algunas vitaminas son precursores de coenzimas y otras actúan directamente como coenzimas. Por ejemplo, la vitamina C es una coenzima de varias enzimas que participan en la construcción de la proteína llamada colágena, una parte clave del tejido conectivo.

Vitaminas como cofactores enzimáticos

Vitaminas

Las vitaminas deben ser incoroporadas en la dieta. De su exceso o defento pueden surgir transtornos vitamínicos:

• Avitaminosis. Por carencia o defecto de vitaminas. Más frecuente en las solubles en agua.
• Hipervitaminosis. Por exceso de vitaminas. Más frecuentes en la liposolubles. Pueden causar toxicidad.

Las vitaminas se pueden clasificar según su solubilidad en:

• Vitaminas hidrosolubles. Son solubles en agua debido a la naturaleza polar de sus moléculas. No generan toxicidad por exceso gracias a que son eliminadas por la orina, por contra pueden generar más carenciales. Son las vitaminas del complejo B y la C.
• Vitaminas liposolubles. Son solubles en disolventes apolares (aceite) por la naturaleza apolar de sus moléculas. Son acumulables. Vitaminas A, D, E y K.

En tu libro encontrarás muchos ejercicios para poder prácticar los contenidos estudiados. Algunos destacados son: Página 74 el 3 Página 76 Sustancias anfóteras Página 76 La estructura de los aminoácidos Página 79 el 3 y 4 Página 81 el 3, 4, 5 y 6 Página 82 el 8 Página 87 el 1 y 2 Página 89 el 4 Página 90 el 5 Página 91 el 6 Página 92 el 3 Página 106-107 el 2, 3, 5, 7, 11, 12, 14 y 15 Página 109 Pregunta resuelta Puedes ir haciendo las actividades, comprobar si las tienes bien y preguntar las dudas que te surjan.

Actividades

bloque 1

Función de reserva

Algunos ejemplos:

Ovoalbúmina de huevo Caseína de la leche Zeína del maíz

Función enzimática

Algunos ejemplos

Almidón Lipasa

Función estructural

Nivel celular

Membrana celulares: glucoproteínas Microtúbulos: actina y tubulina Histonas: ADN

Nivel tisular

Queratinas: pelo y uñas Elastina: tejidos conjuntivos reticulares Colágeno: conectivos como el cartílago

Función hormonal

Algunos ejemplos

Luteneizante y foliculoestimulante Insulina y glucagón

Función de defensa

Algunos ejemplos:

Anticuerpos Fibrinógeno y trombina Tóxinas

¿Cómo actuan los enzimas?

La unión entre un enzima y su sustrato para formar el complejo enzima-sustrato se ve favorecida por la formación de una serie de interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, etc) entre grupos funcionales complementarios de ambas moléculas. La formación de cada una de estas interacciones débiles va acompañada por la liberación de una pequeña cantidad de energía libre que contribuye a estabilizar el complejo. La suma de todas estas pequeñas cantidades de energía liberadas por la totalidad de las interacciones débiles formadas representa la energía de fijación. El papel que juega esta energía en la catálisis enzimática es de una importancia extraordinaria: la energía de fijación no se limita a producir una estabilización del complejo enzima-sustrato, sino que constituye la principal fuente de energía libre que los enzimas utilizan para rebajar la barrera de energía de activación y con ello aumentar la velocidad de la reacción catalizada.

Ejemplos de los diferentes grupos

Función contráctil

Algunos ejemplos:

Flagelina (flagelos) Dineína (cilios) Actina y miosina (músculos)

Función de transporte

Nivel celular

Permeasas en membrana plasmática regulando el paso de sustancias.

Nivel de organismo

Transporte de O2 en sangre: hemoglobina, hemocianina (crustáceos, arácnidos y moluscos), hemolinfa (insectos y moluscos). Transporte de O2 en músculo: mioglobina Lipoproteínas: lípidos Seroalbúmina: ácidos grasos Transferina: hierro

cis/trans, L/D, aldehído/cetona

pH y actividad enzimática

El valor del pH óptimo de las enzimas puede ser muy variable. Algunos ejemplos son:

Tipos de aminoácidos

• Aminoácidos de unión (centro activo)
• Aminoácidos catalíticos (centro activo)
• Aminoácidos reguladores (centro alostérico)