Metaloproteínas

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Metaloproteínas envolvidas na cadeia transportadora de electrões fotossintética

TP 22Alexandre Savhálov , nº58067 Madalena Nazaré, nº56008 Mariana Clemente, nº56262

Cadeia transportadora de eletrões fotossintética

Neste trabalho iremos falar sobre:

• Fotossistema II
• Citocromo b6f
• Fotossistema I

Fotossistema II

• Objetivo: Transformação da água em oxigénio e redução da plastoquinona
• Dímero na membrana fotossintética (tilacoide nas plantas)
• 17 subunidades conectadas a

35-40 clorofilas e 8-12 carotenoides

Centro de reação

• Complexo cúbico Mn3CaO4 e um Mn ligado por um oxigénio ao complexo
• Catalisa a reação da oxidação da água e oxigénio
• Canais de protões: Aspartato, Cálcio e Cloro
• Cálcio é essencial para o complexo pois:

- Serve de "ponto de espera" para uma das moléculas de H2O - Guia os eletrões para o resíduo de tirosina - Guia os protões para o lúmen

Complexo

• Relógio de água
• 2 H2O -> O2 + 4 H+ + 4 e-
• A exata configuração do estado S4 é desconhecida
• Transições:

- S0 para S1: saída de um eletrão e um protão - S1 para S2: saída de um eletrão - S2 para S3: entrada de mais uma molécul de água e saída de um eletrão e potão - S3 para S4: saída de um protão e eletrão - S4 para S0: entrada de uma molécula de água e saída de oxigénio de um protão

Estrutura do Citocromo b6f

O citocromo b6f contém:

• Oito subunidades polipeptídicas transmembranares.
• Seis átomos de Fe, com o grupo Rieske [2Fe–2S], quatro grupos hemos e um ião Mg2+ ligado a uma molécula de clorofila a.
• Seis hélices transmembranares:

- Citocromo f (petA); - Proteína de ferro-enxofre Rieske (ISP, petC); - Quatro subunidades pequenas, Pet G (gene petG), L (gene petL), M (gene petM) e N (gene petN).

Estrutura do Citocromo b6f

• Contém sete grupos prostéticos dos quais três hemos( bp, bn e cn ) estão localizados no núcleo hidrofóbico.
• Os hemos bp e bn estão ligados axialmente por histidinas do citocromo b6 .
• O hemo cn não possui ligante axial a um aminoácido, está ligado a um resíduo conservado do citocromo b6 , citocromo 35, e é ligado axialmente por uma molécula de água ou hidróxido (esfera vermelha).

Citocromo b6f – Função

O complexo citocromo b6f:

• Medeia a transferência de eletrões entre os dois complexos do centro da reação fotossintética, do Fotossistema II para o Fotossistema I;
• Transfere ainda protões do estroma do cloroplasto para o lúmen da membrana tilacoide, da plastoquinona para o plastoquinol.

Do lado redutor do Fotossistema II, a plastoquinona lipofílica (PQ) é reduzida a plastoquinol (PQH2), que se difunde lateralmente na membrana para o complexo citocromo b6f.

Citocromo b6f – Função

O complexo citocromo b6f tem como funções:

• Catalisar a desprotonação e oxidação do PQH2 no lado lúmen da membrana tilacoide
• Redução e protonação do PQ no lado estromal.

O PQH2 é oxidado no lado p por transportadores de eletrões sequenciais. O gradiente de H + é utilizado para a síntese de ATP pela ATP sintase.

Fotossistema I

• Centro reacional P700 e complexo antena LHC I
• PC dador primário de e-, A0 aceitador intermediário e A1 filoquinona

• Clusters [4Fe-4S] : FX, FA, FB
• PsaC liga FA e FB no estroma; PsaA e PsaB ligam P700, A0 e A1, Fx e 100 clorofilas
• Fx é protegido por hélice alfa do heterodímero PsaAB, recebe e- de A1 e estabiliza complexos de PS I
• FA e FB tranferem e- de Fx para ferredoxina
• Em de +400 mV a -705 mV

Ferredoxina

• Cluster [2Fe-2S]
• Em de -423 a -345 mV
• É formada no estroma
• Transferência de eletrões do PS I para NADP+
• Ferredoxina-NADP+-oxidorredutase (FNR)
• PsaC, PsaD e PsaE formam o seu local de ligação

• Ferredoxina e FNR formam complexo fraco, maioritariamente interações eletroestáticas

FdC1

• Recentemente descoberta em cloroplastos de plantas altas
• Aceita e- do PS I mas não realiza fotoredução de NADP+
• Potencial redutor mais positivo que FD (Em de + 220 mV)
• Não ocorre doação do e- de FdC1 para FNR
• 4 folhas ß pragueadas e uma hélice α
• [2Fe-2S] no laço entre hélice alfa e folha beta

Fim

Bibliografia

• Lubitz W, Chrysina M, Cox N. Water oxidation in photosystem II. Photosynth Res. 2019 Oct;142(1):105-125. doi: 10.1007/s11120-019-00648-3. Epub 2019 Jun 11. PMID: 31187340; PMCID: PMC6763417.
• Zhang, Biaobiao; Sun, Licheng (2018). Why nature chose the Mn <sub/>4</sub> CaO <sub/>5</sub> cluster as water-splitting catalyst in photosystem II: a new hypothesis for the mechanism of O–O bond formation. Dalton Transactions, (), 10.1039.C8DT01931B–. doi:10.1039/C8DT01931B
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• Golbeck, JH. Photosystem I, The Light-Driven Plastocyanin: Ferredoxin Oxidoreductase. Springer Dordrecht, 2006.