REGULACION ENZIMATICA

tipos de regulación de la actividad enzimática

Enzimas alostéricas.

Modificación covalente reversible

Las enzimas alostéricas tienen un sitio catalítico donde se une el sustrato y otro sitio alostérico separado donde se une el modificador (allo = otro) son un tipo de enzimas con la capacidad de cambiar de conformación al unirse un efector o modulador alostérico.

El establecimiento y destrucción de un enlace covalente entre la enzima y un pequeño grupo no proteínico altera la actividad de muchas enzimas. La más común de tales modificaciones es la adición y remoción de un grupo fosfato; la fosforilación y la desfosforilación, respectivamente. Las cinasas de proteína catalizan la fosforilación y con frecuencia recurren al ATP como el donador de fosfatos, en tanto que las fosfatasas de proteína se encargan de catalizar la desfosforilación.

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Modificación covalente irreversible

Las enzimas se activan de forma irreversible, mediante escisión proteolítica que libera uno o varios péptidos de su molecula. AI perder un fragmento de la cadena polipeptídica, el resto de la proteína adopta la configuracrón espacial que le confiere las propiedades como enzima activo.

Regulación por concentración de sustrato

A medida que la concentración de sustrato aumenta, la velocidad también aumenta correspondientemente en las fases iniciales; A concentraciones enzimáticas más altas, más moléculas están disponibles para unirse al sustrato y catalizar la reacción.

Inhibición por retroalimentación

En el proceso de inhibición por retroalimentación, el producto final de una vía metabólica actúa sobre la enzima clave que regula el ingreso a esa vía para evitar sobreproducción del producto final.

Ilda Lisbeth Pantoja Zambrano. Grupo colaborativo: 118 Referencias bibliograficas: N Hames, D., Hooper, N. (2014). BIOS. Notas instantáneas de Bioquímica. (pp. 81-87, 90-102) McGraw-Hill. https://www-ebooks7-24-com.bibliotecavirtual.unad.edu.co/?il=718&pg=92