Enzimas

ENZIMAS

Johana Andrea Ardila PardoCódigo: 1.054.541.485 Grupo: 165 Programa: Tecnología en Regencia de Farmacia Presentado a : Ovidio Rafael Martínez Abad Fecha: Abril de 2023

Clasificación de las enzimas según su función

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Oxidorreductorasas

Hidrolasas

Hidrolasas

Catalizan la transferencia de grupos químicos entre moléculas. Ejemplos: la quinasa y la transaminasa.

Catalizan la transferencia de electrones entre moléculas. Ejemplos: la deshidrogenasa y la peroxidasa.

Catalizan la hidrólisis de enlaces químicos mediante la adición de agua. Ejemplos: la amilasa, la lipasa y la proteasa.

Clasificación de las enzimas según su función

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Ligasas

Liasas

Isomerasas

Catalizan la conversión de una molécula en su isómero, es decir, una molécula que tiene la misma fórmula química, pero diferente estructura. Ejemplos: la fosfotriosa isomerasa y la glucosa-6-fosfato isomerasa.

Catalizan la rotura de enlaces químicos en moléculas mediante la eliminación o mejora de grupos funcionales, sin necesidad de la presencia de agua. Las liasas se clasifican según el tipo de reacción que catalizan. Ejemplos: Liasas carbono-carbono Liasas carbono-nitrógeno Liasas carbono-oxígeno

Catalizan la unión de dos moléculas mediante la formación de un enlace químico. Ejemplos: la sintetasa y la carboxilasa.

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Qué es la catálisis enzimática y cómo se representa

La catálisis enzimática es un proceso en el que una enzima (una proteína especializada) acelera la velocidad de una reacción química específica sin ser consumida o alterada en el proceso. Las enzimas actúan como catalizadores biológicos al reducir la energía de activación necesaria para que una reacción química tenga lugar. La catálisis enzimática se puede representar mediante una fórmula química en la que la enzima se muestra como un reactivo que se une con un sustrato para formar un complejo enzima-sustrato, que luego se convierte en productos.

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Tipos de catálisis enzimática

Ácido - base

Aproximación

En este tipo de catálisis, la enzima actúa como un ácido o una base y facilita la reacción mediante la transferencia de protones.

Es un tipo de catalisis en la que el acercamiento de dos o más moléculas se ve favorecido por la presencia de un catalizador que les proporciona una orientación favorable y reduce la energía de activación necesaria para que esta a la orden de la reaccion quimica.

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Iones metálicos

Covalente

Estas enzimas contienen iones metálicos en su estructura, los cuales son esenciales para su función catalítica. Los iones metálicos más comunes utilizados por las enzimas son el hierro, el zinc, el cobre, el manganeso y el molibdeno.

En este tipo de catálisis, la enzima forma un enlace covalente temporal con el sustrato para estabilizar la transición hacia el estado de transición, lo que facilita la reacción.

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Especificidad enzimática

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La especificidad enzimática se refiere a la capacidad de una enzima para catalizar una reacción química específica con un sustrato específico. Esto se debe a que las enzimas tienen bloqueo de sitios que están diseñados para interactuar con un sustrato particular de muy precisa, como una llave que encaja en una.

Especialidad absoluta

Especialidad de ligadura

Este tipo de catálisis, la enzima actúa como un ácido o una base y facilita la reacción mediante la transferencia de protones.

Se refiere a la capacidad de una enzima para unirse selectivamente a su sustrato específico. Las enzimas están diseñadas para interactuar con moléculas y convertirlas específicas en productos a través de una serie de reacciones químicas.

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Especificidad enzimática

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Especialidad de grupo

Estereoespecifidad

La estereoespecificidad puede ser absoluta o relativa. La estereoespecificidad absoluta significa que la enzima solo puede catalizar la reacción en uno de los isómeros estereoisoméricos, mientras que la estereoespecificidad relativa significa que la enzima tiene una preferencia por un isómero estereoisomérico, pero también puede catalizar la reacción en el otro isómero.

Se refiere a la capacidad de una enzima para actuar sobre un grupo químico específico presente en su sustrato. Esto se debe a que las enzimas tienen sitios activos específicos que les permiten interactuar con grupos químicos particulares en las moléculas de sustrato.

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Características del sitio catalítico o sitio activo

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El sitio catalítico o sitio activo de las enzimas es una región específica de la molécula de la enzima donde se lleva a cabo la reacción química que la enzima cataliza. Las características de este sitio activo son las siguientes:

• En una región de la enzima que tiene una forma tridimensional única, que le permite unirse conjuntamente a su sustrato.
• Está compuesto por un conjunto de aminoácidos con propiedades químicas específicas que permiten la interacción con el sustrato.
• Las propiedades químicas del sitio activo pueden variar según el tipo de enzima y el tipo de reacción que cataliza.
• La union del sustrato

Interacción enzima-sustrato y modelos de interacción Enzima Sustrato

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• La enzima es una proteína que cataliza una reacción química específica, y el sustrato es la molécula que la enzima convierte en un producto.
• La interacción enzima-sustrato es un proceso crucial en la bioquímica y la biología molecular, que permite a las enzimas acelerar las reacciones químicas necesarias para la vida. La especificidad y la eficiencia de esta interacción dependen de varios factores, y se pueden regular de diversas maneras en los organismos vivos.
• La velocidad de la reacción enzimática depende de varios factores, como la concentración del sustrato, la concentración de la enzima, la temperatura y el pH.
• La interacción enzima-sustrato es altamente específica y determina la capacidad de la enzima para catalizar una reacción particular. La especificidad de la enzima se debe a la estructura única del sitio activo y la afinidad de la enzima por el sustrato.

Tipos de inhibición enzimática reversibles e irreversibles

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Las inhibiciones enzimáticas son procesos mediante los cuales una molécula o compuesto químico, conocido como inhibidor, se une a la enzima y disminuye o bloquea su actividad catalítica.Existen dos tipos principales de inhibición enzimática: reversible e irreversible.

Un inhibidor se une a un sitio distinto al sitio activo de la enzima, lo que altera la conformación de la enzima y disminuye su actividad catalítica.

Irreversible

No competivita

Es la formación de un enlace covalente entre el inhibidor y la enzima, lo que hace que la inhibición sea irreversible y que la enzima pierda su actividad catalítica de forma permanente.

Un compuesto se une de manera covalente al sitio activo de una enzima y la inactiva de forma permanente.

Suicida

Tipos de inhibición enzimática reversibles e irreversibles

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Reversible

Se refiere a la unión transitoria y no covalente del inhibidor a la enzima, lo que permite que la enzima recupere su actividad catalítica cuando el inhibidor se disocia.

El inhibidor compite con otro compuesto por el mismo sitio de unión en una enzima o receptor.

Competivita

Referencias bibliográficas

Falcón Franco, M. A. (Il.). (2020). Texto de Bioquímica. (pp. 62-79). Libromed Panamá https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858?page=63

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