Enzimología

BIOQUIMICA

Tarea 3:Enzimiologia y bioenergetica

Jesica Paola Chañag Ramos Grupo colvorativo: 116 Tutora: Mabel Margarita Tupaz Tegnologia en Regencia de Farmacia 29/03/2023

principios de enzimiologia

LAS ENZIMAS

La mayoría son proteínas globulares sintetizadas por las células para catalizar reacciones bioquímicas especificas.Son catalizadores biológicos, estas aumentan la velocidad de la reacción que participan.

Clasificacion de las enzimas de acuerdo con su funcion

Clase 1: Oxido-reductasas catalizan reacciones de oxido-reducción o transferencia de átomos de hidrogeno o electrones de un sustrato a otro. Clase 2: Transferasas Catalizan la transferencias de grupos funcionales de una moléculas a otra. los grupos que son transferidos más frecuentemente son los grupos amino, acilo, fosfato, glucosilo y mono carbonados. Clases 3: hidrolasas Catalizan reacciones hidrolíticas. a este grupo se lo puede considerar como una clase de transferasa en las que el sustrato es roto siendo sus fragmentos transferidos a los componentes del agua Clase 4: liasas catalizan reacciones de eliminación con escisión de enlaces CC, CO, CN en las cuales se forma un doble enlace u otras rupturas que implican reordenamiento electrónico. Catalizan las reacciones relacionadas con la adicción o extracción de H2O, NH3 o CO2. Clase 5 : Isomerasas Catalizan reacciones de isomerización, es decir, de reordenamiento intramolecular, por lo que no afectan a la composición atómica del sustrato. Clase 6 Ligasas catalizan reacciones en las que se unen dos moléculas a expensas de un enlace fosfato de alta energía procedente del ATP, se denominan sinteasas.

Qué es la Catálisis enzimática y como se representa

La catálisis enzimática se caracteriza por:Porque la enzima no se modifica tras su actuación catalítica. La enzima aumenta la velocidad de reacción sin afectar las propiedades termodinamiaamicas del sistema con el que interactúan.

Tipos de catálisis enzimáticas

General acido-base: produce un intercambio de protones(H+) entre los residuos implicados en la reacción, involucra dadores y aceptadores. no participa la molécula de agua. los grupos funcionales del sitito activo de a enzima pueden actuar como ácidos o como bases y ayudar en las reacciones de transferencias de protones facilitando la ruptura del enlace covalente: Se forma un enlace transitorio covalente entre el sustrato y el enzima o la coenzima, para facilitar la formación del producto. en algunas intervienen reactivo electrófilos y nucleófilos. Por aproximación y orientación: algunas reacciones incluyen dos sustratos diferentes, la velocidad de la reacción puede aumentarse considerablemente atrayendo a los dos sustratos juntos sobre una misma superficie de unión del enzima. Por iones metálicos: más de la cuarta parte de las enzimas requieren la presencia de un ion metálico. actúan de diversas formas en la reacción catalizada.

Especificidad enzimática

La especificidad de las enzimas reside en el centro de fijación del sustrato. presentan especificidad de sustrato y de reacción, esta está determinada químicamente por los residuos aminoácidos que se encuentran en el centro catalítico de la enzima. existen distinto grados de especificidad: de enlace, de grupo, absoluta, en algunos casos estereoespecifidad.

Características del sitio catalítico o Sitio activo

Región en la que se une el sustrato y lo convierte en producto. Es una entidad tridimensional formada por residuos de aminoácidos que pueden yacer alejados de la cadena polipeptídica lineal. Hendidura o grieta de la superficie enzimática que forma un ambiente propiamente apolar, mejora la unión del sustrato. El sustrato se une a la enzima en el sitio activo mediante enlaces no covalentes. fuerzas de la naturaleza hidrobobica. Contiene un sitio de unión del sustrato y el sitio catalítico, estos pueden estar separado.

Interacción enzima-sustrato y modelos de interacción Enzimasustrato

La enzima se combina con el sustrato, para formar un complejo enzima sustrato, el cual se transforma en enzima y producto

Tipos de inhibición enzimática

Reversibles: Rápida disociación del complejo enzima-inhibidor.inhibición competitiva: hay competencias por el centro activo del enzima entre el sustrato y el inhibidor. inhibición no competitiva: el enzima tiene cetros de unión distintos para el sustrato y para el inhibidor. inhibición a competitiva: el inhibidor se une al complejo ES.

Irreversibles: Sustancias toxicas, naturales o sintéticas, reaccionan con algún grupo funcional del centro activo para bloquear el sitio de unión del sustrato. se produce la modificación de un grupo funcional impredecible ara la actividad enzimática

Referencias bibliográficas

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