PRINCIPIOS DE ENZIMOLOGÍA

Giseth Karina Aguilar GalindoIngeniería de AlimentosBioquímicaNúmero de grupo: 243

PRincipios de enzimología

1. Oxido-reductasas: Son las enzimas que catalizan reacciones óxido-reducción. Dentro de esta categoría se encuentran, deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas , entre otras.
2. Transferasas: Transfieren un grupo funcional, por ejemplo, un metilo o un grupo fosfato de un compuesto a otro. Se encuentran las fosfotransferasas, metiltransferasas o quinasas.
3. Hidrolasas: Enzimas que catalizan reacciones de hidrólisis. Se encuentran las proteasas, fosfatasas, lipasas, amidasas, entre otras.

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

1. 4. Liasas: Son las enzimas responsables de las reacciones de ruptura de dobles enlaces; catalizan la adición de amoníaco, agua o dióxido de carbono a los dobles enlaces, o bien los eliminan para formar dobles enlaces , por ejemplo, las aldosas, sintasas, liasas, hidratasas, entre otras.
2. 5. Isomerasas: Catalizan la transferencia de grupos dentro de una molécula dando lugar a formas isoméricas del sustrato. Se encuentran las racemasas, epimerasas, mutasas, entre otras.
3. 6. Ligasas: Estas enzimas forman uniones covalentes entre dos compuestos, la reacción es endergónica y requieren de la ruptura de moléculas de ATP que proporcionen energía. Se encuentran las sintetasas, carboxilasas, entre otras.

La actividad catalítica de las enzimas radica en la capacidad que tienen para llevar a cabo una reacción química, que a su vez depende de la organización espacial de los aminoácidos del sitio activo. La comparación estructural y funcional de las enzimas nos permite comprender cómo funcionan estos sitios activos. Las enzimas son catalizadores muy versátiles, pueden incrementar la velocidad de una reacción química alrededor de 1*1012 veces la velocidad de la reacción sin catalizador.Se representa:La E significa la enzima, la S simboliza al sustrato, la P es el producto de la reacción y la ES, se refiere al complejo Enzima-Sustrato.

CATÁLISIS ENZIMÁTICA

1. Catálisis homogénea: El catalizador y el sistema reactivo forman un sistema homogéneo con una sola fase. Son reacciones en fase gas o en disolución.
2. Catálisis heterogénea: La reacción se produce en una región interfacial. Así, para una reacción donde los reactivos están en fase gas o disolución el catalizador se suele presentar en forma de sólido.
3. Catálisis enzimática: Reacciones bioquímicas cuya velocidad se incrementa por la acción de las enzimas, que son proteínas formando una dispersión coloidal. Aunque formalmente es homogénea, presenta características propias de la catálisis heterogénea, como la existencia de centros activos.
4. Catálisis ácido-base: El ácido suele ser un protón y la base un hidroxilo, aumenta la velocidad de reacción.

TIPOS DE CATÁLISIS ENZIMÁTICAS

Se refiere a la capacidad de cada enzima para diferenciar sustancias que tienen características semejantes (especificidad de sustrato) o para realizar una transformación concreta (especificidad de acción). La especificidad de sustrato es absoluta cuando un enzima sólo puede catalizar la transformación de una sustancia (en algunos casos sólo puede unirse a uno de los isómeros D o L de una misma sustancia, pero no a los dos); se habla de especificidad de grupo cuando una misma enzima puede catalizar la transformación de un grupo de sustancias que tienen un tipo de enlace determinado (por ejemplo, la α-glucosidasa tiene acceso a glúcidos con enlace α), o que son portadoras de determinado grupo (las fosfatasas separan los grupos fosfatos de cualquier tipo de molécula).

ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA

También llamado centro activo, es la región de la enzima que se une al sustrato, y donde se produce la catálisis. Tiene las siguientes características:

• Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.
• Están formados por aminoácidos que quedan próximos por los repliegues de la cadena polipeptídica, aunque estuvieran lejanos en la cadena original.
• Tiene una estructura tridimensional en forma de hueco en el que encaja el sustrato.
• Algunos aminoácidos tienen radicales con afinidad química por el sustrato, por lo que lo atraen y establecen enlaces débiles con él. Cuando se rompen estos enlaces, los productos se separan del centro activo.

SITIO ACTIVO

Es la estructura que se forma de la unión de una enzima con un sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima).Su función es acelerar en varios órdenes de magnitud el ajuste del equilibrio químico y la velocidad de reacciones químicas, que sin ellas podrían tardar un gran tiempo. Estas proteínas son las denominadas enzimas. Para realizar esta aceleración del proceso lo que consigue la enzima es lograr la disminución de la energía de activación de la reacción. Las enzimas dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen lugar en cada célula.

INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO

1. Enlace llave-cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias a unas complementariedades moleculares y electrostáticas con la enzima de manera tal que este no cambia su forma. (El sustrato sería la llave y la enzima o centro activo la cerradura en este símil).
2. Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo de la enzima pero el centro activo cambia su conformación espacial provocando un ambiente favorable a la unión y reacción con el sustrato de manera que se une a este para proceder con la catálisis.

MODELOS DE INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO

Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad.Existen tres tipos de inhibidores reversibles: Se clasifican en base al efecto producido por la variación de la concentración del sustrato de la enzima en el inhibidor.

1. Inhibición competitiva: Dos (o más) sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al centro activo de la misma enzima de la que ambos (o todos ellos) son sustratos. Por lo tanto se “molestaran” entre ellos y “competirán” para unirse en el centro activo.
2. Inhibición mixta: En este caso el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato.
3. Inhibición no competitiva: Se produce sencillamente porque el inhibidor se une con la enzima de forma que no afecta a la configuración del centro activo, por lo que se puede unir sin problemas con el sustrato, pero afecta de forma significativa su actividad. Como resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración del inhibidor.

TIPOS DE INHIBICIÓN ENZIMÁTICA REVERSIBLES

Normalmente modifican una enzima por uniones de tipo covalente con restos de aminoácidos de su molécula, principalmente cisteína (grupo –SH), treonina, serina, tirosina (todos ellos grupos -OH), con lo que la inhibición no puede ser invertida. Estos inhibidores suelen ser moléculas del tipo de pesticidas y otros agentes químicos altamente reactivos, siendo importantes en el campo de la toxicología química y medioambiental más que en farmacología.

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA IRREVERSIBLE