ENZIMAS

ENZIMAS

Nombre estudiante: Yeniffer Astrid Garzón Hernández Programa Académico: Tecnología en Regencia de Farmacia Curso: Bioquímica Grupo Colaborativo: 208

ENZIMAS

Las enzimas son catalizadores que incrementan la velocidad de una reacción química sin que ellas mismas cambien en el proceso.

Clasificación de las Enzimas

Muchas enzimas se nombran añadiendo el sufijo “-asa” al nombre de su sustrato.

Clase 3. Hidrolasas

Clase 2. Transferasas

Clase 1. Oxidoreductosas

Estas enzimas puede hidrolizar ésteres, éteres, enlaces peptídicos o glucosídicos, por acción de aguia para romper el enlance.

Estas enzimas transfiere un grupo (diferente del hidrógeno) de un sustrato a otro sustrato.

Este grupo de enzimas cataliza la reducción de un sustratocon la reducción simultanea de otros sustrato o coenzima.

Clase 5. Isomerasas

Clase 6. Ligasas

Clase 4. Liasas

Estas enzimas pueden producir isómeros ópticos, geométricos o posicionales de sustratos.

Estas enzimas unen dos sutratos, generalmente, con la hidrólisis simultanea de ATP.

Estas enzimas pueden remover grupos de sustrato o romper enlaces por mecanísmos diferentes a la hidrólisis.

Fuente: N Hames, D., Hooper, N. (2014). BIOS. Notas instantáneas de Bioquímica. (pp. 81-87, 90-102) McGraw-Hill. https://www-ebooks7-24-com.bibliotecavirtual.unad.edu.co/?il=718&pg=92

Catálisis Enzimática

Es una disciplina de la enzimología que estudia los mecanismos de catálisis por los cuales las proteínas o ácidos nucleicos con actividad enzimática pueden favorecer la reacción de ciertos sustratos y su conversión en productos.

Representación:

E + S → ES → E + P, en este caso, la E significa la enzima, la S simboliza al sustrato, la P es el producto de la reacción y la ES, se refiere al complejo Enzima-Sustrato.

Tipos de Catálisis Enzimática

Existen cuatro tipos de catálisis: Catálisis por Proximidad: se da cuendo una enzima se une a moléculas de sustrato en su sitio activo, creando una región de concentración local alta de sustrato en la cual las moléculas de sustrato están orientadas en una posición ideal para que interactúen químicamente. Catálisis Ácido-Base: es el proceso por el cual una reacción química es catalizada (aumento de la velocidad de una rección química) debido a la participación de un ácido o una base. El ácido es un protón y la base un ion hidroxilo. Catálisis por Deformación: en esta se debe romper un enlace covalente debido a la unión de sustratos. Est deformación es alargada, lo que hace más fácil su ruptura. Catálisis Covalente: en este muestra la formación de un enlace covalente entre la enzima y uno o más sustratos. La enzima modificada se vuelve un reactivo.

Especificidad Enzimática

Es la capacidad de una enzima para discriminar entre dos sustratos o ligandos que pueden competir entre sí.

Teoría de la Plantilla de Fischer

• Establece que la estructura tridimencional del sitio activo de la enzima es complementaria al sustrato.
• La enzima y el sustrato ajustan uno y otro.
• El sustrato ajusta en la enzima como un candado y una llave; el cual solo puede ser abierto por su propia llave.
• Fischer consideró un estructura rígida para las enzimas, lo cual no explicaría la flexibilidad mostrada por las enzimas.

Fuente: Falcón Franco, M. A. (Il.). (2020). Texto de Bioquímica. (pp. 62-79). Libromed Panamá https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858?page=63

Características del sitio catalítico o Sitio activo

El sitio catálico o sitio activo es la región de la enzima donde se une el sustrato y ocurre la catálisis.

CARACTERÍSTICAS:

• El sistio activo ocupa solamente una pequeña porción de la enzima total.
• Generalmente el sitio activo está ubicado en una grieta o hedidura de la enzima.
• La unión del sustrato al sitio activo depende de la orientación de los grupos o átomos específicos del sitio activo.
• El sustrato se une a la enzima en el sitio activo mediante enlaces no covalentes.
• Los aminoácidos o grupos que participan directamente en la formación o ruptura de los enlaces son llamados grupos catalíticos.
• El sitio activo contiene un sitio de unión del sustrato y elsitio catálico; algunas veces estos dos sitios pueden estar separados.

Fuente: Falcón Franco, M. A. (Il.). (2020). Texto de Bioquímica. (pp. 62-79). Libromed Panamá https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858?page=63

Interacción enzima-sustrato y modelos de interacción Enzima sustrato

Teoría de Michaelis-Menten

Teoría de ajuste inducido de Koshland

Esta teoría fue planteada en 1913, la cual es la Teoría del complejo enzima-sustrato, esta nos dice que la enzima (E) se combina con el sustrato (S), así forman un complejos enzima sustrato (ES) y que inmediatamente se transforma en enzima y producto (P)

Fuente: Falcón Franco, M. A. (Il.). (2020). Texto de Bioquímica. (pp. 62-79). Libromed Panamá https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858?page=63

Ocurren cambios conformacionales en el sitio activo de las enzimas conurrentemente con la combinación de la enzima y el sustrato. El sustrato se une a una parte específica de la enzima y esto da lugar a otras uniones secundarias.

Fuente: Falcón Franco, M. A. (Il.). (2020). Texto de Bioquímica. (pp. 62-79). Libromed Panamá https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858?page=63

Tipos de inhibición enzimática reversibles e irreversibles

Inhibición Competitiva (Reversible)

Inhibición No Competitiva (Irreversible)

Una variedad de venenos actúan como inhibidores no competitivos irreversibles. No hay compretencia entre el sustrato y el inhibidor

En esta las moléculas inhibidoras compiten con las moléculas del sustrato normal para unirse al sitio activo de la enzima, lo anterior, debido a que el inhibidor es un análogo estructural del sustrato.

Fuente: Falcón Franco, M. A. (Il.). (2020). Texto de Bioquímica. (pp. 62-79). Libromed Panamá https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858?page=63

Esta inhibición ususalmente es reversible . O, un exeso de sustrato suprime la inhibición.

El inhibidor se une a un dominio de la enzima diferente al sitio de unión del sustrato.

Inhibición Suicida

Inhibición Acompetitiva

Es un tipo especial de inhibición irreversible de la actividad enzimática. También es conocida como inactivación basada en el mecanismo, esto quiere decir que el inhibidor hace uso del meanismo de reacción propio de la enzima para inactivarla.

El inhibidor no tiene afinidad alguna por la enzima libre. El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato pero no a la enzima.

Fuente: Falcón Franco, M. A. (Il.). (2020). Texto de Bioquímica. (pp. 62-79). Libromed Panamá https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858?page=63

Enzimas Clave

Inhibición Alostérica

El organísmo usa las enzimas alostéricas para la regulación de la vía metabólica. Una enzima reguladora en una vía en particulas es llamada enzima clave o la enzima limitante de velocidad.

Las enzimas alostéricas tienen un sitio catálico donde se une el sustrato y otro sitio alostérico separado donde se une al modificador. La unión de la molécula reguladora aumentar la actividad de la enzima o inhibir la actividad de la misma.

Retroinhibición

Conocida también como inhibición por el producto final, esto significa que la actividad de la enzima es inhibida por el producto final de la vía biosintética.

Fuente: Falcón Franco, M. A. (Il.). (2020). Texto de Bioquímica. (pp. 62-79). Libromed Panamá https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858?page=63

Referencias Bibliográficas

Falcón Franco, M. A. (Il.). (2020). Texto de Bioquímica. (pp. 62-79). Libromed Panamá https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858?page=63 N Hames, D., Hooper, N. (2014). BIOS. Notas instantáneas de Bioquímica. (pp. 81-87, 90-102) McGraw-Hill. https://www-ebooks7-24-com.bibliotecavirtual.unad.edu.co/?il=718&pg=92 Química General por Cedrón J.; Landa V.; Robles J. (2011). http://corinto.pucp.edu.pe/quimicageneral/contenido/27-catalisis.html