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Aa y proteínas

1. Aminoácidos
2. Propiedades de los aminoácidos
3. Enlace peptídico
4. Estructura de las proteínas
5. Propiedades de las proteínas
6. Clasificación de las proteínas
7. Funciones de las proteínas

Aminoácidos

Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que, al unirse, forman las proteínas. Se caracterizan por poseer un grupo amino (NH2), un grupo ácido o carboxilo (COOH) y un radical o cadena lateral.

Tipos

• Existen 20 aminoácidos proteicos básicos que forman las proteínas

Propiedades de los aminoácidos

Aminoácidos esenciales

Propiedades ácido-básicas

Solo algunos aminoácidos pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos, los demás tienen que ser ingeridos en la dieta. Estos se conocen como aminoácidos esenciales, y son: Fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.

• Son anfóteros: pueden comportarse como ácidos o como bases dependiendo del medio en el que se encuentren, ya que tienen un grupo polar ácido (que puede ceder H+) y un grupo polar básico (puede captar H+).
• Cuando el grupo ácido neutraliza al grupo básico obtenemos un ion dipolar o híbrido (con el mismo número de cargas positivas que negativas).

Enlace peptídico

Enlace

Los enlaces peptídicos son enlaces covalentes de tipo amida entre un grupo carboxilo de un Aa y un grupo amino del otro Aa, dando lugar a la pérdida de una molécula de agua.

Según el número de aminoácidos:

• Dipéptido: está formado por dos aminoácidos
• Tripéptido: está formado por tres aminoácidos
• Oligopéptido: está formado por menos de 50 aminoácidos
• Polipéptido: está formado por más de 50 aminoácidos

Características

• Como es corto evita la rotación a su alrededor (carácter de doble enlace)
• Todos los átomos se encuentran en el mismo plano.

Péptidos no proteicos de interés biológico

Estructura de las proteínas

1. Estructura primaria: es la secuencia de Aa y el orden en el que están unidos. Tiene una disposición en zigzag debido al enlace peptídico.
2. Estructura secundaria: es la disposición espacial de la estructura primaria para ser estable.
1. Alfa-hélice: la cadena se enrrolla en espiral sobre sí misma hacia la derecha y se mantiene gracias a puentes de hidrógeno intracatenarios.
2. Beta-lámina: la cadena se repliega sobre sí misma y se generan puentes de hidrógeno intracatenarios.
3. Hélice de colágeno: es unaestructura particularmente rígida. Las cadenas se enrrollan hacia la izquierda impidiendo que existan puentes de hidrógeno intracatenarios.
3. Estructura terciaria: es la que aporta funcionalidad a la proteína. Puede haber puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces iónicos o puentes disulfuro. Esta estructura está organizada en dominios muy estables.

Estructura cuaternaria: no la tienen todas las proteínas. Consiste en un conjunto de varias subunidades de cadenas polipeptídicas. Pueden ser proteínas fibrosas como el colágeno o globulares como la hemoglobina.

Propiedades de las proteínas

• Solubilidad: pueden establecer puentes de hidrógeno con las moléculas de agua y formar una capa de solvatación, que impide su unión con otras proteínas. En general, las proteínas fibrosas no son solubles en agua y las globulares sí lo son.
• Desnaturalización: si se rompen los enlaces que conforman las estructuras tridimensionales de la proteína, ésta pierde su función pero mantiene su estructura primaria. Puede esar producida por cambios en el pH, en la salinidad, en la temperatura.. En algunas ocasiones la desnaturalización es reversible y puede producirse una renaturalización.

• Capacidad amortiguadora: tienen comportamiento anfótero, igual que los aminoácidos (pueden comportarse como ácido y como base), por lo que pueden amortiguar variaciones en el pH, como los sistemas tampón.
• Especificidad: cada especie tiene proteínas propias distintas a las de las demás especies, e incluso puede haber distintas proteínas entre individuos. Pueden ser:
• Específicas de función: cada proteína realiza una función concreta
• Específicas de especie: proteínas exclusivas. Si una proteína es común a varias especies se denomina homóloga.

Clasificación de las proteínas

Holoproteínas

Heteroproteínas

Están formados por una parte proteica (apoproteína) y una no proteica denominada grupo prostético, que será la que aporte función a la proteína.

• Cromoproteínas - el grupo prostético es un pigmento
• Hemoglobina y mioglobina: transportan por la sangre
• Nucleoproteínas - el grupo prostético es un ácido nucleico
• Glicoproteínas - el grupo prostético es un glúcido
• Inmunoglobulinas
• Fibrinógeno
• Fosfoproteínas - el grupo prostético es el ácido fosfórico
• Vitelina y caseína
• Lipoproteínas - el grupo prostético es un lípido
• LDL - transportan colesterol y fosfolípidos desde el hígado hasta los tejidos
• HDL - transportan desde los tejidos hasta el hígado

Están compuestas únicamente por aminoácidos y pueden ser:

• Fibrosas - más sencillas que las globulares. Son insolubles en agua y tienen función estructural o protectora.
• Colágeno: tejido conjuntivo
• Miosina: contracción muscular
• Queratina: epidermis (pelo, uñas, cuernos, lana..)
• Fibrina: coagulación de la sangre
• Elastina: tejido conjuntivo (cartílago, piel, vasos sanguíneos)
• Globulares - estructura esférica, solubles en agua y disoluciones polares, responsables de la actividad biológica celular
• Albúminas: transporte de moléculas o reserva de Aa (ovoalbúmina en el huevo, lactoalbúmina en la leche, seroalbúmina en la sangre)
• Globulinas: anticuerpos
• Actina: contracción muscular

Funciones de las proteínas

Al tener tanta variedad estructural, tienen mucha variedad de funciones:

• De reserva:
• Ovoalbúmina, caseína
• De transporte:
• Lipoproteínas, citocromos, hemoglobina, mioglobina, seroalbúmina, hemocianina
• Función contrácil:
• Actina, miosina, flagelina, dineína
• Función protectora:
• Inmunoglobulinas, fibrinógeno
• Función hormonal:
• Insulina, glucagón, somatotropina
• Función estructural:
• Células: glicoproteínas, tubulina, histonas
• Tejidos: colágeno, queratina, elastina
• Función enzimática
• Función homeostática
• Función de reconocimiento de señales