UNIDAD 3 Cinética enzimática U3

enzimas

cinética enzimática

Enzimas

La catálisis se puede describir formalmente como la estabilización del estado de transición mediante la unión fuerte del catalizador. R Jencks, artículo en Advances in Enzymology,

eduardo e. arreola jiménez

enzimas

3.3 Clasificación de las enzima

3.7 MECANISMO DE CATÁLISIS de enzimÁTICA

3.1 Concepto de enzima

3.5 CINÉTICA EnzimÁTICa

3.9 HORMONAS

Índice

3.4 REGULACIÓN DE LA ActiviDAD EnzimÁTICa

3.10 ÁCIDOS NUCLEÍCOS Y SU METABOLISMO

3.6 REGULACIÓN EnzimÁTICa

3.8 VITAMINAS

3.2 propiedades de las enzima

3.1. Concepto enzima

Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico, todos los enzimmas son proteínas. Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa.

Gran parte de la historia de la bioquímica es la historia de la investigación enzimática. Los catalizadores biológicos se reconocieron como tales y fueron descritos por primera vez a finales del siglo XVIII, en estudios sobre la digestión de la carne por secreciones del estómago

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antecedentes

Eduard Buchner 1897

Frederick W. Kuhne

Louis Pasteur 1850

Descubrió que de los extractos de levadura pueden fermentar el azúcar a alcohol las moléculas que intervienen en la fermentación pueden continuar funcionando cuando se separan de la estructura de las células vivas.

Dió el nombre de enzimas a las moléculas detectadas por Buchner

Concluyó que la fermentación del azúcar a alcohol por la levadura estaba catalizada por “fermentos”. Postuló que tales fermentos son inseparables de la estructura de las células de levadura viva.

John northrop & moses kunitz 1930

j.b.s haldane

James Summer 1926

Tratado "Enzymes" sugería que las interacciones por enlaces débiles (enzima y su sustrato) se podrían usar para catalizar una reacción. Esta brillante idea está en el centro de nuestro conocimiento actúal sobre la catálisis enzimática

Aisló y cristaló la ureasa, lo que proporcinó un gran impulso a los primeros estudios sobre los enzimas. Encontró que los cristales de ureasa consistían solo en proteína y postuló que todos los enzimasson proteínas.

Cristalizaron la pepsina, la tripsina y otros enzimas digestivos, y encontraron que también eran proteínas.

la mayoría de las enzimas son proteínas

3.2. propiedades de lAS ENZIMAS

Si un enzima se desnaturaliza o se disocia en sus suburüdades, la actividad catalítica suele desaparecen Si se descompone un enzima en sus aminoácidos constituyentes, siempre se destruye su actividad catalítica. Así, las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas enzimáticas son esenciales para su actividad catalítica.

Los enzimas, al igual que otras proteírus, tienen masas moleculares relativas que van desde unos 12.000 hasta más de 1 millón.

Algunos enzimas no requieren para su actividad más grupos químicos que sus residuos aminoácidos. Otros requieren un componente químico adicional llamado cofactor. El cofactor puede ser uno o varios iones inorgánicos tales como Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+ o una molécula orgánica o metaloorgánica compleja denominada "Coenzima".

Los coenzimas actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales específicos.

efectos ambientales en la función enzimática

TEMPERATURA.- Las temperaturas muy altas (arriba de 40∘C (104∘F) para las enzimas animales) pueden causar la desnaturalización de la enzima, al perder esta su forma y actividad.

pH.- Las enzimas funcionan mejor dentro de cierto rango de pH, los valores extremos de pH (ácido o básico) pueden hacer que las enzimas se desnaturalicen.

Ajuste inducido.- una enzima cambia su forma ligeramente cuando se une a su sustrato, lo que da como resultado un ajuste aún más preciso. Este ajuste de una enzima para encajar muy finamente con el sustrato se conoce como ajuste inducido.

cofactores y coenzimas

Propiedadesrelevantes de las enzimas:

• Como vitaminas
• Coenzimas.
• Isoenzimas

cofactores enzimáticos

La actividad de algunas Enzimas depende solo de su estructura como proteínas, mientras que otros necesitan además uno o más componentes no proteíco, llamados Cofactores.

El Cofactor puede ser un ión metálico, o bien una molécula orgánica llamada coenzima; algunas ezimas necesitan de ambos. El cofactor es generalmente estables al calor.

coenzimas

Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima.

propiedades de las coenzimas

Se distinguen 2 tipos de coenzimas:

• Grupos prostéticos: cuando la coenzima está asociado permanentemente con la holoenzima.
• Cosustratos: cuando la coenzima esta unido transitoriamente con la holoenzima.

características de las coenzimas

•Las coenzimas son de naturaleza no proteica. •Normalmete son moléculas orgánicas de bajo PM (compuestos nucleotídicos). •Son compuestos termoestables a diferencia de las apoenzimas que son termolábiles.

•Intervienen estequiométricamente en la reacción que catalizan. •No son responsables de la especificidad enzimática. •La mayor parte de las coenzimas poseen uno o más núcleos cíclicos o heterocíclicos.

isoenzimas

Son proteínas con diferente estructura pero que catalizan la misma reacción y se desplazan de forma diferente en la electroforesis.

importancia de las isoenzimas

Han favorecido la creación de marcadores genéticos más eficientes que los morfológicos (distinguen genotipos homocigóticos de heterocigóticos).

importancia de las isoenzimas

Las isoenzimas frecuentemente son específicos de ciertas células o tejidos.Son útiles para analizar la variabilidad genética en una población.

ejemplo de isoenzimas

• Creatín fosfo quinasa o CPK.
• Lactato deshidrogenasa ó LDH.
• Transaminasas o Aminotransferasas GOT o AST y GPT o ALT.
• Fosfatasa Alcalina o Fal.
• Amilasa.

Holoenzima: es el complejo enzima-cofactor catalíticamente activo. Apoenzima: nombre dado a la proteína, inactiva catalíticamente, que resulta de la separación de la enzima-cofactor.

vitaminas

Son sustancias orgánicas, que encantidades mínimas (trazas) son vitales para la función de todas las células.No pueden ser sinetizados por el organismo

Las vitaminas se encuentran formando parte de la estructura de cada uno de los Coenzimas.

Metaloenzimas: son las enzimas que precisan de iones metálicos, que en ocasiones algunos de ellos ya poseen actividad catalítica primaria.

Lehninger, Albert. BQ. Las bases moleculares de la estructura y función celular. Páginas 189 y siguientes.

3.3. Clasificación de las enzimas

Los enzimas se clasifican según la reacción catalizada. Muchos enzimas se han bautizado añadiendo el sufijo “ asa” al nombre de su sustrato o a una palabra o frase que describe su actividad.

CLASIFICACIÓN INTERNACIONAL DE LAS ENZIMAS

NO.DE Nombre tipo de reacciónCLASE DE CLASE CATALIZADA

1 2 3 4 5 6

Transferencia de electrones (iones hidruro 0 atomos de H) Reacciones de transferencia de grupos Reacciones de hidrolisis (transferencia de grupos funcionales al agua) Adicion de grupos a dobles enlaces, 0 fonnacion de dobles enlaces por eliminacion de grupos Transferencia de grupos dentro de moleculas dando formas isomericas Formacion de enlaces 0-C, C—S, C—0 y C—N mediante reacciones de condensacion acopladas a la rotura de ATP 0 a un cofactor similar

OxidorreductasasTransferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas

Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas son las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa

Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico diferente del hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima glucoquinasa.

Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de moléculas orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.

Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por ejemplo, el acetato descarboxilasa.

Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una molécula en su variante geométrica tridimensional.

Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como el ATP o el GTP). Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.

3.4. Regulación de la actividad enzimática

Aquí la palabra importante es "temporalmente". En todos los casos, la enzima volverá a su estado original al final de la reacción; no se quedará unida a las moléculas que están reaccionando.

Ambientar. Se reduce la energía de activación, modificando las propiedades químicas del sustrato.

Propiciar la transición. Se reduce la energía de transición sin modificar el sustrato.

Dar una ruta alternativa. El complejo Enzima/Sustrato se “salta pasos” de la reacción, disminuyendo el tiempo necesario para que se produzca.Aumentar la temperatura. La acción de la enzima puede acelerarse con un aumento de energía calórica (por reacciones exotérmicas).

ENZIMAS

3.5. Cinética enzimática

ENZIMAS

Bioquímicos usan diversos métodos para estudiar el mecanismo de acción de enzimas purificados. Al igual que las proteínas, la estructura de las enzimas es esencial en sus propiedades y mecanismos de reacción.

definición

La determinación de la velocidad de la reacción y del modo en que ésta cambia en respuesta a cambios en los parámetros experimentales, es una disciplina conocida como cinética enzimática.

cinética ENZIMática

Uno de los factores clave que afectan la velocidad de una reacción catalizada por un enzima es la concentración de sustrato presente, (S).

La catálisis enzimática es sencial para los seres vivos. Esta requiere:

1. Sólo su secuencia de aminoácidos y su conformación
2. Un cofactor (iones inorgánicos como Fe2+, Mg2+, Cu2+.
3. Un grupo prostético (porfirinas).

Cinética de Leonor Michaelis - Maude Menten

Observaciones experimentales• A bajas [S], V0 incrementa linealmente mientras [S] aumenta • A mayores [S], los incrementos de V0 se hacen menores mientras [S] aumenta. • Después de una cierta [S], V0 ya no aumenta, alcanzando un máximo Vmax

Cinética de Michaelis-Menten

• A menor concentración de sustrato (S), la velocidad cinética inicial (V0) incrementa linealmente = el (S) aumenta.
• A mayor concentración del (S) el incremento de la Vo disminuye = el (S) aumenta.
• El susgrato alcanza estabilidad, la V0 No aumenta =Ya alcanzó su Velocidad máxima.

3.6. Regulación enzimática.

¿En qué consiste la regulación enzimática?

• Las reacciones enzimáticas están organizadas en rutas bioquímicas o metabólicas
• En cada ruta el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente.

• Las rutas deben estar reguladas para: mantener un estado celular ordenado, conservar la energía, responder a variaciones ambientales.

• Las enzimas reguladoras catalizan las reacciones más lentas y fijan la velocidad de la ruta.

factores que afectan o controlan la actividad enzimática

Moléculas reguladoras

Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima se conocen como activadores, mientras que aquellas que disminuyen la actividad de una enzima se llaman inhibidores.

factores que afectan o controlan la actividad enzimática

Competitiva vs. No competitiva

Los inhibidores se dividen en grupos de acuerdo con su comportamiento de unión:

1. COMPETITIVO.
2. NO COMPETITIVO.

Competitiva vs. No competitiva

COMPETITIVO: Un inhibidor se une a una enzima y bloquea la unión del sustrato (al pegarse al sitio activo). NO COMPETITIVO: el inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio activo, sino que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función.

• Si un inhibidor es competitivo, disminuirá la velocidad de reacción cuando no hay mucho sustrato, pero si hay mucho sustrato, este "ganará".

• Si un inhibidor es no competitivo, la reacción catalizada por la enzima jamás llegará a su velocidad de reacción máxima normal, incluso en presencia de mucho sustrato.

(Principio Michaelis - Menten)

Regulación alostérica

Regulación Alostérica: cualquier forma de regulación donde la molécula reguladora (un activador o un inhibidor) se une a una enzima en algún lugar diferente al sitio activo. El lugar de unión del regulador se conoce como "sitio alostérico".

Cofactores y coenzimas

Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no funcionan en absoluto, a menos que estén unidas a otras moléculas auxiliares no proteicas conocidas como cofactores, que se unen a la enzima a través de enlaces iónicos, de hidrógeno, o covalentes más fuertes (Fe2 y Mg2). Por ejemplo, la enzima que hace las moléculas de ADN, la ADN polimerasa, necesita iones magnesio para funcionar.

Cofactores y coenzimas

Las coenzimas son un subconjunto de cofactores que son moléculas orgánicas (basadas en el carbono). La fuente más común de coenzimas son las vitaminas de la dieta (ejemplo vitamina C).

Compartimentación de las enzimas

Compartimentación significa que las enzimas que son necesarias para procesos específicos se pueden conservar en los lugares donde actúan, lo que asegura que encuentran listos sus sustratos, no dañan la célula, y tienen el microambiente necesario para funcionar bien.

Inhibición de vías metabólicas por retroalimentación

En el proceso de inhibición por retroalimentación, el producto final de una vía metabólica actúa sobre la enzima clave que regula el ingreso a esa vía para evitar sobreproducción del producto final.

Inhibición de vías metabólicas por retroalimentación

Es una forma en que la célula hace la cantidad justa del producto. Cuando hay poca cantidad del producto, la enzima no se inhibirá y la vía se acelera para regenerar sus provisiones. Cuando hay demasiado producto acumulado, la enzima se bloqueará para impedir la producción de producto nuevo hasta que se haya utilizado el existente.

Inhibición de vías metabólicas por retroalimentación

Inhibición de vías metabólicas por retroalimentación

El producto final de una ruta metabólica de pasos múltiples se une al sitio alostérico de la enzima que cataliza el paso crucial de la ruta, y se reduce la actividad de la enzima. Esta regulación ayuda a retrasar la ruta cuando los niveles del producto final son altos (cuando no se necesita más).

enzimas

3.7. Mecanismo de Catálisis Enzimática:

catálisis

Las velocidades de reacción se ven alteradas por la presencia de catalizadores.

catálisis enzimátoca

catálisis

El término catálisis fue propuesto por Berzelius en 1835 para describir la acción de sustancias que "por su mera presencia inducen reacciones químicas que no tendrían normalmente lugar en su ausencia".

Los catalizadores no entran en la ecuación estequiométrica global

Aun cuando participan en la reacción, los catalizadores no sufren cambio alguno por efecto de la misma, o si lo sufren, en el transcurso de la reacción vuelven a su estado original.

La catálisis enzimática se encuentra simbolizada a través de la siguiente ecuación: E + S → ES → E + P, Dónde: E significa la enzima, la S simboliza al sustrato, la P es el producto de la reacción y la ES, el complejo Enzima-Sustrato.

pH, temperatura

pH, Temperatura: Durante la catálisis enzimática, tanto la temperatura, como el PH, tendrán buena influencia en el aceleramiento de la reacción, favoreciendo la existencia de unos valores sumamente eficientes, para los que la velocidad de reacción es definitiva.

De esta manera, las enzimas podrán desactivarse mucho más rápido, cuando la temperatura alcance valores superiores a los 35°C, producto de la desnaturalización de las proteínas .

nomenclatura

Las enzimas reciben su nombre en función de su actividad específica:

• La enzima "ureasa" cataliza con eficiencia la hidrólisis de la urea.
• Las proteasas actúan sobre las proteínas.
• Las amilasas sobre las amidas, etc.

Todas las enzimas desde el punto de vista químico son proteínas, pero pueden asociarse con substancias no proteínicas, llamadas coenzimas o grupos prostéticos, que son esenciales para la acción de la enzima.

mecanismo de reacción de las enzimas

Los mecanismos de reacción de las enzimas son muy complejos, implicando un número de etapas elementales cada una de las cuales puede incluir interacciones complejas entre varios grupos de las moléculas de la enzima y el sustrato.

para el mecanismo de reacción es necesario conocer

1) La afinidad de los reactantes, las coenzimas y los cofactores; 2) Las constantes de velocidad para cada paso; 3) Las relaciones geométricas tridimensionales entre los reactantes, las coenzimas en relación a los sitios catalíticamente importantes de la enzima;

4) el mecanismo de cada paso, es decir los arreglos atómicos y electrónicos. El mecanismo químico está determinado por el tipo de rompimiento y formación de enlaces que lleva a cabo la enzima.

estructura de la enzima

• Son moleculas estructuralemte simples: con PM de 36,400 (carboxipeptidosa, molécula relativamente simple) y otras con PM de 600 000).
• La enzima es ligeramente elipsoidal de dimensiones 50 X 42 X 38 Angstroms.
• En esta estructura se pueden ver un enlace azufre-azufre en el extremo derecho, y un átomo de zinc (Zn2+) en el centro, alrededor del cual se sitúa el "sitio activo".

3.6. BIOENERGÉTICA

La bioenergética, o termodinámica bioquímica, es el estudio de los cambios de energía que acompañan a reacciones bioquímicas. Los sistemas biológicos son, en esencia, isotérmicos, y usan energía química para impulsar procesos vivos.

conceptos

• El modo en que un animal obtiene combustible idóneo a partir de sus alimentos para proporcionar esta energía es básico para el entendimiento de la nutrición y el metabolismo normales.

conceptos

• La muerte por inanición ocurre cuando se agotan las reservas de energía disponibles, y ciertas formas de malnutrición se relacionan con desequilibrio de energía (marasmo).

Marasmo: carencia grave de calorías y proteínas que tiende a aparecer en los lactantes y los niños de edad temprana

conceptos

• Las hormonas tiroideas controlan el índice de liberación de energía (índice metabólico) y sobreviene enfermedad cuando funcionan mal.

conceptos

• El almacenamiento excesivo de energía excedente causa obesidad (cada vez más común en la sociedad), y que predispone enfermedades cardiovascular y diabetes mellitus tipo 2, además de que disminuye la esperanza de vida del individuo.

3.7. Energía libre de Gibbs (ΔG).

El cambio de energía libre de Gibbs (ΔG) es la porción del cambio de energía total en un sistema que está disponible para desempeñar trabajo, es decir, la energía útil, también conocida como el potencial químico.

LEYES DE LA terMOSINÁMICA

LOS SISTEMAS BIOLÓGICOS SE CONFORMAN A LAS LEYES GENERALES DE LA TERMODINÁMICA

LEYES DE LA terMOSINÁMICA

La primera ley de la termodinámica establece que la energía total de un sistema, incluso sus alrededores, permanece constante.

LEYES DE LA terMOSINÁMICA

Es decir, dentro del sistema total, la energía no se pierde ni se gana durante cambio alguno;pero sí se puede transferir de una porción del sistema a otra.En sistemas vivos, la energía química se transforma en calor o en energías eléctrica, radiante o mecánica.

LEYES DE LA terMOSINÁMICA

La segunda ley de la termodinámica establece que para que un proceso ocurra de manera espontánea, es necesario que la entropía total de un sistema aumente.

3.8. Constante de Equilibrio: procesos

• Exergónicos,
• Endergónicos

entropía

La entropía es la extensión de trastorno o de aleatoriedad del sistema y alcanza su punto máximo conforme logra el equilibrio.

En condiciones de temperatura y presión constantes, el vínculo entre el cambio de energía libre (ΔG) de un sistema que está reaccionando y el cambio de entropía (ΔS) se expresa por medio de la ecuación que sigue, que combina las dos leyes de la termodinámica: G = H − T¬S donde ΔH es el cambio de la entalpía (calor) y T es la temperatura absoluta.

En reacciones bioquímicas, dado que ΔH es aproximadamente igual a ΔE, el cambio total de energía interna de la reacción, la relación anterior, puede expresarse como sigue: G = E − TS

Proceso Exergónico

Es cuando la ΔG es negativa, la reacción procede de modo espontáneo con pérdida de la energía libre. Si, además, ΔG es de gran magnitud, la reacción avanza casi hasta completarse y es, en esencia, irreversible.

Proceso Endergónico

La reacción ΔG es positiva por lo que gana energía libre. Si ΔG es de gran magnitud, el sistema es estable, (puede o no que ocurra una reacción). Si ΔG es de cero, el sistema está en equilibrio (no hay cambio).

CARATERÍSTICA DE LAS HORMONAS

• Intervienen en el metabolismo
• Se liberan al espacio extracelular.
• Se difunden a los vasos sanguíneos y viajan a través de la sangre.

• Afectan tejidos que pueden encontrarse lejos del punto de origen de la hormona.
• Su efecto es directamente proporcional a su concentración.

• Independientemente de su concentración, requieren de adecuada funcionalidad del receptor, para ejercer su efecto.

• Regulan el funcionamiento del cuerpo.
• Proteicas: proteínas complejas. (ej, GH, Pch).
• Glucoproteínas: FSH (hormona estimulante del folículo), LH (hormona Luteinizante).

características

• Péptidos: cadenas cortas de aminoácidos, por ej: OT (oxitocina), ADH (hormona antidiurética). Hidrosolubles, interactúan con receptores de la membrana activando otros mensajeros intracelulares.

Las glándulas endocrinas producen:

• Aminas: aminoácidos modificados. Ej: adrenalina, noradrenalina.
• Esteroides: solubles en lípidos, se difunden fácilmente dentro de la célula: se une a un receptor dentro y viaja hacia algún gen del ADN nuclear al que estimula su transcripción.

Las glándulas endocrinas producen:

• No esteroide: derivadas de aminoácidos. Se adhieren a un receptor en la membrana, en la parte externa de la célula. Actúa como un primer mensajero y los bioquímicos producidos, que inducen los cambios en la célula, son los segundos mensajeros.

funciones de las hormonas

• Las actividades de órganos completos.
• El crecimiento y desarrollo.
• Reproducción.
• Las características sexuales.
• El uso y almacenamiento de energía.
• Los niveles en la sangre de líquidos, sal y azúcar.

inhibición/estimulación de las hormonas

• Otras hormonas.
• Concentración plasmática de iones o nutrientes.
• Neuronas y actividad mental.
• Cambios ambientales: por ej. luz, temperatura, presión atmosférica.

acción de las hormonas

• Acción endocrina: La hormona es sintetizada en una glándula y es vertida al torrente sanguíneo, para luego unirse a receptores específicos.
• Acción paracrina: La hormona actúa desde células endocrinas a receptores específicos en células vecinas.
• Acción autocrina: La hormona ejerce su acción sobre la misma célula.

glándulas que secretan sustancias hormonales o no hormonales

• Glándulas endocrinas: La mayoría de las hormonas se elaboran en estas glándulas. Característica: las hormonas que producen se vierten al torrente sanguíneo, de ahi se distribuyen por todo el organismo y actuar en órganos y tejidos. Ejemplos: la hipófisis, tiroides, paratiroides, páncreas, glándulas suprarrenales y gónadas.

glándulas que secretan sustancias hormonales o no hormonales

• Glándulas exorinas: NO secretan hormonas, pero producen sustancias que son importantes para nuestro cuerpo: como las salivales o sudoríparas- envían dichas sustancias (como saliva, sudor, etc.) por conductos o tubos que las conducen hasta el lugar en el que deben actuar

ácidos nucleicos

3.10. Ácidos Nucleícos.

Los ácidos nucleicos son las biomoléculas portadoras de la información genética. Tienen una estructura polimérica, lineal, cuyos monómeros son los nucleótidos.

antecedentes

• Miescher: descubre los ácidos nucleicos (1869), trabajando con leucocitos y espermatozoides de salmón, obtuvo una sustancia rica en carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y un Porcentaje elevado de fósforo.
• En los años 30, Kossel comprobó que tenían una estructura bastante compleja.

antecedentes

• Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico).
• James Watson y Francis Crick; descubren (1953) la estructura tridimensional de uno de estos ácidos, concretamente del ácido desoxirribonucleico (ADN).

diferencias adn, arn

• El glúcido (pentosa) que contienen: ADN en la desoxirribosa, ARN en la ribosa.
• Las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN.
• En eucariotas, la estructura del ADN es de doble cadena, del ARN es monocatenaria,

diferencias adn, arn

• Masa molecular: la del ADN es generalmente mayor que la del ARN.
• Los ácidos nucleicos resultan de la polimerización de nucleótidos. Un nucleótido está formado por la unión de un grupo fosfato al carbono 5’ de una pentosa. A su vez la pentosa lleva unida al carbono 1’ una base nitrogenada.

diferencias adn, arn

• Bases nitrogenadas: son moléculas cíclicas y en la composición de dichos anillos participa, además del carbono, el nitrógeno.
• Si poseen un solo ciclo, se denominan bases pirimidínicas (Timina T, Citosina C, Uracilo U).
• Derivados de purina y pirimidina son bases que se encuentran en los ácidos nucleicos.

funciones de los ácidos n ucleícos

• Duplicación del ADN.
• Expresión del mensaje genético:
• Transcripción del ADN para formar ARNm y otros
• Traducción, en los ribosomas, del mensaje contenido en el ARNm a proteínas

LEARNING EXPERIENCE ARTE

Lección finalizada

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