Catalisis enzimatica
Emil Fischercatalisis enzimatica 1894
Bryan Astorga Hinojosa Ximena Guierrez Coria
Alan Fernando Ortiz Garcia
EMPEZAR
PROBLEMA
Índice
catalisi enzimatica
Condiciones del entorno
Actividad catalítica de las enzimas
Inhibición enzimática
Modelos matemáticos de la cinética de una reacción enzimática
Inmovilización de enzimas
Parámetros cinéticos
Michaelis-Menten
Actividad catalitica
La actividad catalítica de las enzimas es altamente dependiente de la estructura tridimensional que tenga la cadena polipeptídica. Generalmente hay una conformación nativa, que es la que tiene la enzima en el sitio en donde se encuentra de manera natural (citoplasma, sangre etc.).
- Una enzima se pega
- Un sustrato se rompe en varios productos
Sitio activo
Efectos ambientales
Ajuste inducido
Condiciones del entorno
TEMPERATURA
pH
+ info
+ info
Modelo matematico
dónde E, S y P representan la enzima, el sustrato y el producto, y ES es el intermediario enzima-sustrato. Con cierta frecuencia se supone que la formación de ES y su descomposición en las moléculas de enzima y sustrato es un proceso rápido, y que el paso determinante de la reacción es la formación del producto.
En general, la rapidez para dichas reacciones está dada por la ecuación
Parámetros cinéticos de la ecuación de Michaelis-Menten y las transformaciones de ésta
Michaelis-Menten
Describe la velocidad de una reacción catalizada por enzimas como cambios en la concentración del sustrato y la enzima. Este modelo, válido para enzimas no alostéricas, fue propuesto por Leonor Michaelis y Maud Menten en 1913. Los inhibidores e inductores enzimáticos son sustancias capaces de alterar la cinética enzimática.
• Inhibición enzimática
Ver
Inhibición alostérica
Inhibidores competitivos
Inhibidores no competitivos
Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato en el sitio activo y, por tanto, aumentan la Km (la constante de Michaelis-Menten).
Las enzimas alostéricas muestran una curva sigmoidal en contraste con la curva hiperbólica que muestran las enzimas de Michaelis-Menten.
Los inhibidores no competitivos se unen a otro lugar de la enzima y, por tanto, disminuyen la VMAX. Sin embargo, el KM no cambia.
Inmovilización de enzimas
Retención física
Atrapamiento
Microencapsulación, Reactores de membrana.
Inclusión en membranas
Adsorción, Unión iónica, Quelación o unión metálica y Unión covalente
Unión química
La inmovilización altera el comportamiento de las enzimas. Generalmente se incrementa la estabilidad conformacional de las mismas (métodos de uniones de tipo covalente y aun más, con la adición de grupos bifuncionales), se aumenta la protección frente a proteasas y se evita la agregación intermolecular.
Efectos de la inmovilización de enzimas
CATALISIS ENZIMATICA
ximena gutierrez
Created on December 6, 2022
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Catalisis enzimatica
Emil Fischercatalisis enzimatica 1894
Bryan Astorga Hinojosa Ximena Guierrez Coria Alan Fernando Ortiz Garcia
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PROBLEMA
Índice
catalisi enzimatica
Condiciones del entorno
Actividad catalítica de las enzimas
Inhibición enzimática
Modelos matemáticos de la cinética de una reacción enzimática
Inmovilización de enzimas
Parámetros cinéticos
Michaelis-Menten
Actividad catalitica
La actividad catalítica de las enzimas es altamente dependiente de la estructura tridimensional que tenga la cadena polipeptídica. Generalmente hay una conformación nativa, que es la que tiene la enzima en el sitio en donde se encuentra de manera natural (citoplasma, sangre etc.).
Sitio activo
Efectos ambientales
Ajuste inducido
Condiciones del entorno
TEMPERATURA
pH
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Modelo matematico
dónde E, S y P representan la enzima, el sustrato y el producto, y ES es el intermediario enzima-sustrato. Con cierta frecuencia se supone que la formación de ES y su descomposición en las moléculas de enzima y sustrato es un proceso rápido, y que el paso determinante de la reacción es la formación del producto.
En general, la rapidez para dichas reacciones está dada por la ecuación
Parámetros cinéticos de la ecuación de Michaelis-Menten y las transformaciones de ésta
Michaelis-Menten
Describe la velocidad de una reacción catalizada por enzimas como cambios en la concentración del sustrato y la enzima. Este modelo, válido para enzimas no alostéricas, fue propuesto por Leonor Michaelis y Maud Menten en 1913. Los inhibidores e inductores enzimáticos son sustancias capaces de alterar la cinética enzimática.
• Inhibición enzimática
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Inhibición alostérica
Inhibidores competitivos
Inhibidores no competitivos
Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato en el sitio activo y, por tanto, aumentan la Km (la constante de Michaelis-Menten).
Las enzimas alostéricas muestran una curva sigmoidal en contraste con la curva hiperbólica que muestran las enzimas de Michaelis-Menten.
Los inhibidores no competitivos se unen a otro lugar de la enzima y, por tanto, disminuyen la VMAX. Sin embargo, el KM no cambia.
Inmovilización de enzimas
Retención física
Atrapamiento
Microencapsulación, Reactores de membrana.
Inclusión en membranas
Adsorción, Unión iónica, Quelación o unión metálica y Unión covalente
Unión química
La inmovilización altera el comportamiento de las enzimas. Generalmente se incrementa la estabilidad conformacional de las mismas (métodos de uniones de tipo covalente y aun más, con la adición de grupos bifuncionales), se aumenta la protección frente a proteasas y se evita la agregación intermolecular.
Efectos de la inmovilización de enzimas