PRESENTACIÓN Enzimas

Enzimología y Bioenergética

Estudiante Liliana Lizeth Hernández Torres Presentado a :Leonardo Bonilla Programa:Ingeniería de alimentos GRUPO:201103_63

Índice

3. Tipos de catálisis enzimáticas

2. Qué es la Catálisis enzimática y como se representa

1. Clasificación de las enzimas de acuerdo con su función

6. Interacción enzima-sustrato

5. Características del sitio catalítico o Sitio activo

4. Especificidad enzimática

7. Tipos de inhibición enzimática reversibles e irreversibles

1. Clasificación de las enzimas de acuerdo con su función

FUNCIÓN

ENZIMA

Son aquellas que se encargan de catalizar o facilitar las reacciones de oxidorreducción o redox. Es decir, estas enzimas se encargan de la transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro.intervienen entre otros en los procesos de glicólisis

Oxidorreductasas

Transferasas.

catalizan o facilitan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro. Normalmente estas son enzimas encargadas de transferir una molécula o grupos de moléculas a otra ciertos grupos químicos funcionales.

Hidrolasas.

Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de moléculas orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasaLas enzimas hidrolasas son especialmente importantes durante la digestión.

1. Clasificación de las enzimas de acuerdo con su función

FUNCIÓN

ENZIMA

son las encargadas de romper enlaces. La diferencia entre las liasas y las hidrolasas es muy sencilla: las liasas no necesitan de moléculas de agua para realizar su función, mientras que las hidrolasas sí. liasas pueden realizar la reacción inversa y formar enlaces en lugar de romperlos

• Liasas

• Isomerasas.

son aquellas enzimas cuya función es la de cambiar la forma de una misma molécula. Es decir, en este caso los átomos que forman la molécula son los mismos, no hay necesidad de eliminar o añadir partes a la molécula, si no que se reorganizan de otra forma para formar otra molécula

• Ligasas

son las enzimas encargadas de unir o ligar moléculas mediante enlaces covalentes. Su utilidad es enorme, por ejemplo, en la copia y reparación del ADN. De forma normal, el ADN puede sufrir roturas que pueden ocasionar graves perjuicios para el funcionamiento de la célula.

Qué es la Catálisis enzimática y como se representa

ocurre sólo en seres vivos, y en estos casos los catalizadores se llaman enzimas: macromoléculas formadas de aminoácidos. La catálisis enzimática aumentan la velocidad de las reacciones bioquímicas (catalizan), es decir, son biocatalizadores muy específicos y regulables. Porque si no las reacciones ocurren muy lentamente, por ello, usamos catalizadores, que aceleran el proceso, a una velocidad compatible con las necesidades de la célula. Se realizan las reacciones en pequeños pasos, liberándose menos energía para ser más eficientes, por ello, participan varias enzimas. La catálisis enzimática se encuentra simbolizada a través de la siguiente ecuación: E + S → ES → E + P, en este caso, la E significa la enzima, la S simboliza al sustrato, la P es el producto de la reacción y la ES, se refiere al complejo Enzima-Sustrato.

Tipos de catálisis enzimáticas

• Catálisis por proximidad:

Para que las moléculas reacciones deben aproximarse entre sí a la distancia de formación de enlace. Al aumentar la concentración se favorece el encuentro de unas con otras y se incrementa la velocidad de reacción. Catálisis ácido-base: Los grupos funcionales ionizables de las cadenas laterales de aminoacilo y grupos prostéicos contribuyen a la catálisis al actuar como ácido y bases. Esta catálisis puede ser específica o general. En la catálisis ácida especifica o base específica, la velocidad de reacción es sensible a cambios en la concentración de protones pero independiente de la concentración de otros ácidos (donadores de protones) o bases (aceptoras de protones) presentes en la solución o en el sitio activo.

Tipos de catálisis enzimáticas

• Catálisis por deformación:

Las enzimas que catalizan reacciones líticas en las que se requiere romper un enlace covalente generalmente unen sustratos en una conformación algo desfavorable para el enlace que experimentará la ruptura. La deformación resultante alarga o distorciona el enlace elegido, debilitándolo y haciéndolo más vulnerable a la ruptura.

• Catálisis covalente:

El proceso de la catálisis covalente tiene que ver con la formación de un enlace entre la enzima y uno o más sustratos. La enzima modificada se convierte entonces en un reactivo. La catálisis covalente introduce una nueva vía de reacción que es más favorable energéticamente y, por consiguiente, más rápida que la trayectoria de reacción en solución homogénea. No obstante, la modificación química de la enzima es momentánea. Al complementarse la reacción, la enzima vuelve a su estado original no modificado.La catálisis covalente en común entre las enzimas que catalizan reacciones de transferencia de grupos.

Especificidad enzimática

La especificidad es la propiedad más sobresaliente de las enzimas. Se refiere a que cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, actuando sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. Hay distintos grados de especificidad. La enzima sacarasa es muy específica: hidroliza (rompe) el enlace O-glucosídico de la sacarosa, que es su sustrato natural, originando glucosa y fructosa. La sacarasa también puede actuar sobre la isomaltosa, que es un sustrato análogo, originando dos glucosas. La actividad de la enzima es máxima cuando actúa sobre el sustrato natural, siendo menor la eficacia sobre los sustratos análogos. Entre las enzimas poco específicas están las proteasas digestivas, por ejemplo, la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.

Características del sitio catalítico o Sitio activo

El centro activo constituye una parte muy pequeña de la enzima (en torno al 5 % de la superficie total). Suele estar formado por menos de diez aminoácidos que, aunque distantes en la cadena peptídica, quedan próximos debido a los repliegues de la misma. Presenta una estructura tridimensional en forma de cavidad, que facilita la unión con el sustrato y dificulta que lo haga otro tipo de moléculas. Cada enzima tiene uno o más centros activos, es decir, cavidades en su superficie donde interaccionan específicamente con los sustratos, siendo ahí donde tiene lugar la catálisis (transformación del sustrato en producto). • El centro activo tiene dos funciones: fijación del sustrato y catálisis (generalmente cada función depende de aminoácidos diferentes). Unos aminoácidos son los encargados de la unión estableciendo con el sustrato enlaces débiles (iónicos, puentes de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals), en al menos tres puntos. Otros aminoácidos son los directamente implicados en la catálisis, es decir, en el mecanismo de la reacción, siendo responsables de la transformación del sustrato en producto.

Interacción enzima-sustratoy modelos de interacción Enzima sustrato

La interacción entre enzima y sustrato se realiza a través de enlaces de naturaleza débil entre la molécula de sustrato y el centro activo. Cuanto mayor sea el número de estos enlaces, ma- yor será la especificidad de la enzima, y mayor también su capacidad de discriminar entre dos sustratos estructuralmente próximos.

Interacción enzima-sustratoy modelos de interacción Enzima sustrato

Existen dos modelos para explicar cómo el sustrato se une al centro activo del enzima: el modelo llave-cerradura y el modelo del ajuste inducido. El modelo de llave-cerradura supone que la estructura del sustrato (llave) y la del centro activo del enzima (cerradura) son complementarias. Este modelo explica el mecanismo en algunos casos, pero no es siempre correcto. En algunos casos, el centro activo adopta la conformación catalítica sólo cuándo se une el sustrato (modelo del ajuste inducido). Según este modelo la unión del sustrato al centro activo provoca el cambio conformacional que da lugar a la formación del producto.

Tipos de inhibición enzimática reversibles e irreversibles

La inhibición enzimática consiste en la disminución o anulación de la velocidad de la reacción catalizada. Los inhibidores son, por tanto, sustancias específicas que disminuyen parcial o totalmente la actividad de una enzima. La inhibición puede ser de dos tipos: Irreversible; cuando el inhibidor o veneno modifica o destruye el enzima, que no puede recuperar su actividad; Reversible; cuando el complejo enzima-inhibidor puede disociarse y volver a actuar. Existen dos tipos: Inhibición competitiva; el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo, ya que es una molécula parecida y el enzima no es capaz de distinguir entre uno y otro, Inhibición no competitiva (enlace); el inhibidor no compite con el sustrato ya que no interacciona con el centro activo, sino con otros grupos del enzima. Suele producir una modificación en la conformación del enzima que impide la unión del sustrato, pudiendo, además, unirse al enzima o al complejo enzima-sustrato.

Tipos de inhibición enzimática reversibles e irreversibles

Bibliografia

• Belmonte, Á. (2020, 24 agosto). Tipos de enzimas. unprofesor.com. https://www.unprofesor.com/ciencias-naturales/tipos-de-enzimas-4329.html

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• Devlin, T. M. (2021). Bioquímica: libro de texto con aplicaciones clínicas. Volumen II (4a. ed.). Editorial Reverté (pp. 538-546)

• Falcón Franco, M. A. (Il.). (2020). Texto de Bioquímica. Libromed Panamá (pp. 62-79)
• Hames, D., Hooper, N. (2014). BIOS. Notas instantáneas de Bioquímica. McGraw-Hill. (pp. 81-87, 90-102)

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