aminoácidos

Aminoácidos y proteínas

R. Contreras

es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) en uno de los extremos de la molécula y un grupo carboxilo (-COOH) en el otro extremo

Hay 100,000 tipos de proteínas que se componen de solo 20 aminoácidos. Son macromoléculas de importancia biológica. Los aminoácidos se unen por un enlace peptídico. Existen alrededor de 300 aminoácidos pero solo 20 son codificados por el ADN para formar proteínas.

Aminoácidos

Las proteínas pueden tener 1 o varias cadenas de aminoácidos

Esto hace que cada proteína tenga forma y función diferente, gracias a la secuencia de aminoácidos.

grupo amino

grupo carboxilo

cadena lateral o grupo R*

Clasificación de los aminoácidos por su polaridad

Los que contienen grupos R polares no cargados

Los que contienen grupos R polares cargados

Los que contienen grupos R no polares

Enlace peptídico

• Reacción de condensación.
• Grupo carboxilo con un grupo amino y se libera H2O
• Polímeros de acuerdo al número de aminoácidos:
• 2: dipéptidos
• 3: tripéptidos
• 4-10: oligopéptidos
• +10: polipéptidos

Cuando un aminoácido forma parte de una proteína, ahora se llama residuo de aminoácido

Solución

ESTRUCTURA PRIMARIA

SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS

• Secuencia
• Órden
• Aminoácidos unidos por un enlace peptídico (2 o más)
• También hay enlaces bisulfuro (entre 2 cadenas o entre dos residuos de cisteína).
• La gran mayoría de los polipéptidos contiene entre 100 y 1000 residuos

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Proteínas

TERCIARIA

SECUNDARIA

CUATERNARIA

PRIMARIA

Problema

Solución

Estructura Secundaria

Relación en el espacio de los aminoácidos que forman parte del esqueleto polipeptídico. Se encuentra en ciertas regiones de la cadena polipeptídica o proteína.

Se debe por la presencia de puentes de hidrógeno entre el grupo amino y el grupo carboxílico, de los carbonos que forman el enlace peptídico. La cadena lateral R no participa en esta estructura.

α helice

β helice

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Solución

ESTRUCTURA TERCIARIA

• Se forma sobre la estructura secundaria, la cual se pliega sobre sí misma, originando una estructura globular.
• Se mantiene estable por la presencia de enlaces entre los radicales R.
• La forma globular facilita la solubilidad de las proteínas en el agua y es responsable de sus propiedades biológicas:
• hormonal, enzimas y transporte

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• Estructuras supersecundarias o motivos:
• la forma más común de estructura supersecundaria es el motivo αβα
• Motivo de la horquilla β
• Motivo αα
• Motivo de la guarda griega, una horquilla β se pliega sobre sí misma para formar una hoja β antiparalela de cuatro hebras.

α, β o α/β

Fuerzas estabilizadoras

Enlaces

• Enlace covalente:
• Puente disulfuro
• Enlace no covalente:
• Puentes de hidrógeno
• Puente electrostático
• Interacciones hidrofóbicas

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Estructura cuaternaria

Muchas proteínas funcionales están compuestas de dos o más cadenas polipeptídicas, que interactúan entre sí de manera específica para formar la molécula biológicamente activa. Por tanto, la estructura cuaternaria es la estructura resultante de la interacción de 2 o más subunidades por medio de puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones hidrófobas y puentes disulfuro.