Glosario
Peptidos y Proteinas
Cristian David Maradiaga A. Bioquimica 1001
LOS PÉPTIDOS
Los péptidos son moléculas formadas por condensación de dos o más unidades de
aminoácidos (ver reacción). Los residuos de aminoácidos involucrados permanecen
unidos a través de enlaces peptídicos (amídicos).
ASPARTAMO
Dipéptido sintético Asp.Fen(COCH3) utilizado como edulcorante. Es
200 veces más dulce que el azúcar. se puede encontrar en gomas de mascar, cereales, golosinas y bebidas suaves.
GLUTATIONA
- Tripéptido protector involucrado en procesos redox en el organismo.
Su estructura: x-Glu.Cis.Gli
ENCEFALINAS
Pentapéptidos con estructura Tir.Gli.GliFen.Met o
Tir.Gli.GliFen.Leu involucrados en la regulación del dolor. Están relacionadas con las
endorfinas (13 aminoácidos, péptidos responsables de la excitación, sensación
placentera, analgésicos naturales) y con las dinorfinas (péptidos que al aumentar en
concentración incrementa la depresión, antídoto de los efectos placenteros de drogas
como cocaína).
OXITOCINA
Nonapéptido sintetizado en el hipotálamo y útero. Estimula lasecreción de leche en las glándulas mamarias, aumenta la contracción uterina durante la labor de parto e influye en el comportamiento sexual, maternal y social.Cis.Tir.Ile.Gln.Asn.Cis.Pro.Leu.Gli(CONH2)
VASOPRESINA
Sintetizada en el hipotálamo. Estimula la reabsorción de agua en el riñón, aumenta la presión arterial, disminuye los niveles de Na+ y contrae el músculo liso. Cis.Tir.Fen.Gln.Asn.Cis.Pro.Arg.Gli(CONH2)
BRADICININA
Nonapéptido producido a partir de los quininógenos (626 AA, 3q27) por acción de la enzima kallikreína. La bradicinina es hidrolizada por tres enzimas (Enzima Convertidora de la Angiotensina o ECA, Aminopeptidasa P o APP y la Carboxipeptidasa N o CPN) generando péptidos de acción muy limitada. Esta involucrada en vasodilatación, contracción de músculo liso no vascular, aumento de permeabilidad vascular (conducente a inflamación), mecanismo del dolor (es espasmogénico, genera migraña y activa las PLA2 produciendo PG´s y tromboxanos) y aumenta los niveles internos de Ca2+
SUSTANCIA P
Undecapéptido que regula el estado de ánimo, ansiedad, estrés, náuseas, vómitos y el dolor (fibromialgias). Se usa como plataforma para análogos péptido miméticos a usarse en tratamiento del dolor. Arg.Pro.Lis.Pro.Gln.Gln.Fen.Fen.Gli.Leu.Met
GALANINA
Péptido de 30 aminoácidos que junto al NEUROPÉPTIDO Y o NPY (36 AA) estimulan el apetito. El NPY regula el balance energético del cuerpo, la memoria y el aprendizaje, la ansiedad y la epilepsia, aumenta el consumo de alimentos, educe la actividad física al aumentar su concentración y favorece la acumulación de grasa. La LEPTINA, proteína liberada por los adipocitos (células grasas) según la cantidad de grasa acumulada, inhibe la producción del NPY y de galanina mediante la regulación de la expresión de sus genes.
COLECISTOQUININA
Péptido de 33 AA que junto a la hormona estimulante de los a-melanocitos (una endorfina de 13 AA), inhiben el apetito.
GASTRINA
Péptido de 17 AA que controla (estimula) la producción de HCl en el estómago. Tiene influencia también en el páncreas (favorece la liberación de enzimas digestivas), el hígado (liberación de bilis) y en el intestino (facilita la motilidad).
SOMATOSTATINA
Péptido de 14 AA responsable de inhibir la producción de la hormona del crecimiento (191 AA) y de controlar la liberación de glucagón (29 AA, estimula la degradación del glucógeno) y de insulina (51 AA, proteína que controla el metabolismo de carbohidratos, grasas y proteínas).
ANGIOTENSINA
Péptidos con acción vasoconstrictora responsables de aumentar la presión arterial. La angiotensina I es hidrolizada por la ECA para convertirse en la angiotensina II (más activa).
Alfa Hélice
Las hélices alfa son estructuras secundarias de las proteínas. Esta hélice mantiene su forma por la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro aminoácidos de distancia en la cadena. además de ser el tipo de estructura secundaria más frecuente en las proteínas, son de gran importancia en los motivos estructurales de unión al ADN, como los motivos hélice-giro-hélice y los dedos de zinc. Esto se debe que el diámetro de 12Å de la hélice α coincide con la anchura de la hendidura mayor del ADN en forma B o B-DNA.
Lámina beta
La lámina beta u hoja plegada β es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta.
Estructura primaria
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables
Estructura terciaria
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.
Estructura cuaternaria
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir,cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes.
Dominio proteico
Un dominio proteico es la zona de la proteína donde se halla mayor densidad, es decir, donde hay más plegamientos. Una cadena polipeptídica puede tener uno o más dominios. Si una proteína está formada por más de una cadena polipeptídica, los dominios de cada cadena de polipéptidos son sus dominios.
Proteína chaperona
Las proteínas chaperonas son un conjunto de proteínas presentes en todas las células, cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas recién formadas en la síntesis de proteínas. Muchas de estas proteínas recién formadas son proteínas de choque térmico.
Carboxipeptidasa
Se denomina carboxipeptidasa a toda enzima del grupo de las peptidasas o proteasas capaces de hidrolizar un enlace peptídico situado en el extremo carboxi-terminal de una proteína o polipéptido, liberando de esta forma el aminoácido situado al final de la cadena.
Colágeno
El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. El colageno es el componente principal de los tejidos conectivos que conforman varias partes del cuerpo, incluyendo los tendones, los ligamentos, la piel y los músculos. El colágeno desempeña muchas funciones importantes, como proporcionar estructura a la piel y fortalecer los huesos.
Hemoglobina
La hemoglobina es una hemoproteína de la sangre, que transporta el dioxígeno (comúnmente llamado oxígeno), O2, desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono, CO2, desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.
Prion
Un prion es una proteína mal plegada capaz de transmitir su forma mal plegada a otras variedades de la misma proteína. Produce las encefalopatías espongiformes transmisibles, que son un grupo de enfermedades neurológicas degenerativas tales como la tembladera, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y la encefalopatía espongiforme bovina.
Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura a o b a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros b. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipéptido.
GIROS b
Motivos proteicos
Son combinaciones particulares de estructura secundaria, se acumulan en la estructura terciaria de una proteína. En algunos casos, los motivos son para una función específica asociada, los tres principales motivos son: Hélice-giro-hélice: caracteriza a la familia de factores transcripsionales.
Reactivo de edman
El reactivo de Edman o fenilisotiocianato, se utiliza en condiciones ligeramente básicas, para marcar específicamente el grupo amino terminal de una proteína. Este método es para determinar la secuencia de aminoácidos de un peptídico de proteína.
Quimotripsina
La quimotripsina es una enzima liberada por el páncreas durante la digestión. Si se liberan cantidades más bajas de lo normal, puede significar que el páncreas no está produciendo suficientes enzimas para digerir bien los alimentos. Esto se conoce como insuficiencia pancreática.
Proteína globular
Las proteínas globulares, o esferoproteínas suelen estar compuestas de una sola molécula proteica, o de unas pocas moléculas combinadas que se pliegan en forma esférica y forman una estructura más compleja. las proteínas globulares también pueden actuar como: Enzimas, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones normales y con gran especificidad. Por ejemplo, las esterasa desempeñan este papel.
Proteína fibrosa
Las proteínas fibrosas, fibroproteínas, elementos formes, escleroproteínas, o simplemente fibras, son proteínas donde la longitud predomina sobre las otras dimensiones gracias al predominio de un tipo de estructura proteica secundaria. La proteína fibrosa forma largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. Las escleroproteínas tienen funciones estructurales o de almacenaje. Son típicamente inertes e insolubles en agua.
Desnaturalización
la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas-estructurales.
Proteína conjugada
Las proteínas conjugadas o heteroproteínas están formadas por cadenas de péptidos unidas a otro tipo de compuestos que reciben el nombre de grupo prostético. Si el grupo prostético es un glúcido; la heteroproteínas la denomina glucoproteína; si es una sustancia lipídica recibe el nombre de lipoproteína.
Glosario de péptidos y proteínas
Cristian Alvarez
Created on July 27, 2022
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Glosario
Peptidos y Proteinas
Cristian David Maradiaga A. Bioquimica 1001
LOS PÉPTIDOS
Los péptidos son moléculas formadas por condensación de dos o más unidades de aminoácidos (ver reacción). Los residuos de aminoácidos involucrados permanecen unidos a través de enlaces peptídicos (amídicos).
ASPARTAMO
Dipéptido sintético Asp.Fen(COCH3) utilizado como edulcorante. Es 200 veces más dulce que el azúcar. se puede encontrar en gomas de mascar, cereales, golosinas y bebidas suaves.
GLUTATIONA
- Tripéptido protector involucrado en procesos redox en el organismo. Su estructura: x-Glu.Cis.Gli
ENCEFALINAS
Pentapéptidos con estructura Tir.Gli.GliFen.Met o Tir.Gli.GliFen.Leu involucrados en la regulación del dolor. Están relacionadas con las endorfinas (13 aminoácidos, péptidos responsables de la excitación, sensación placentera, analgésicos naturales) y con las dinorfinas (péptidos que al aumentar en concentración incrementa la depresión, antídoto de los efectos placenteros de drogas como cocaína).
OXITOCINA
Nonapéptido sintetizado en el hipotálamo y útero. Estimula lasecreción de leche en las glándulas mamarias, aumenta la contracción uterina durante la labor de parto e influye en el comportamiento sexual, maternal y social.Cis.Tir.Ile.Gln.Asn.Cis.Pro.Leu.Gli(CONH2)
VASOPRESINA
Sintetizada en el hipotálamo. Estimula la reabsorción de agua en el riñón, aumenta la presión arterial, disminuye los niveles de Na+ y contrae el músculo liso. Cis.Tir.Fen.Gln.Asn.Cis.Pro.Arg.Gli(CONH2)
BRADICININA
Nonapéptido producido a partir de los quininógenos (626 AA, 3q27) por acción de la enzima kallikreína. La bradicinina es hidrolizada por tres enzimas (Enzima Convertidora de la Angiotensina o ECA, Aminopeptidasa P o APP y la Carboxipeptidasa N o CPN) generando péptidos de acción muy limitada. Esta involucrada en vasodilatación, contracción de músculo liso no vascular, aumento de permeabilidad vascular (conducente a inflamación), mecanismo del dolor (es espasmogénico, genera migraña y activa las PLA2 produciendo PG´s y tromboxanos) y aumenta los niveles internos de Ca2+
SUSTANCIA P
Undecapéptido que regula el estado de ánimo, ansiedad, estrés, náuseas, vómitos y el dolor (fibromialgias). Se usa como plataforma para análogos péptido miméticos a usarse en tratamiento del dolor. Arg.Pro.Lis.Pro.Gln.Gln.Fen.Fen.Gli.Leu.Met
GALANINA
Péptido de 30 aminoácidos que junto al NEUROPÉPTIDO Y o NPY (36 AA) estimulan el apetito. El NPY regula el balance energético del cuerpo, la memoria y el aprendizaje, la ansiedad y la epilepsia, aumenta el consumo de alimentos, educe la actividad física al aumentar su concentración y favorece la acumulación de grasa. La LEPTINA, proteína liberada por los adipocitos (células grasas) según la cantidad de grasa acumulada, inhibe la producción del NPY y de galanina mediante la regulación de la expresión de sus genes.
COLECISTOQUININA
Péptido de 33 AA que junto a la hormona estimulante de los a-melanocitos (una endorfina de 13 AA), inhiben el apetito.
GASTRINA
Péptido de 17 AA que controla (estimula) la producción de HCl en el estómago. Tiene influencia también en el páncreas (favorece la liberación de enzimas digestivas), el hígado (liberación de bilis) y en el intestino (facilita la motilidad).
SOMATOSTATINA
Péptido de 14 AA responsable de inhibir la producción de la hormona del crecimiento (191 AA) y de controlar la liberación de glucagón (29 AA, estimula la degradación del glucógeno) y de insulina (51 AA, proteína que controla el metabolismo de carbohidratos, grasas y proteínas).
ANGIOTENSINA
Péptidos con acción vasoconstrictora responsables de aumentar la presión arterial. La angiotensina I es hidrolizada por la ECA para convertirse en la angiotensina II (más activa).
Alfa Hélice
Las hélices alfa son estructuras secundarias de las proteínas. Esta hélice mantiene su forma por la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro aminoácidos de distancia en la cadena. además de ser el tipo de estructura secundaria más frecuente en las proteínas, son de gran importancia en los motivos estructurales de unión al ADN, como los motivos hélice-giro-hélice y los dedos de zinc. Esto se debe que el diámetro de 12Å de la hélice α coincide con la anchura de la hendidura mayor del ADN en forma B o B-DNA.
Lámina beta
La lámina beta u hoja plegada β es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta.
Estructura primaria
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables
Estructura terciaria
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.
Estructura cuaternaria
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir,cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes.
Dominio proteico
Un dominio proteico es la zona de la proteína donde se halla mayor densidad, es decir, donde hay más plegamientos. Una cadena polipeptídica puede tener uno o más dominios. Si una proteína está formada por más de una cadena polipeptídica, los dominios de cada cadena de polipéptidos son sus dominios.
Proteína chaperona
Las proteínas chaperonas son un conjunto de proteínas presentes en todas las células, cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas recién formadas en la síntesis de proteínas. Muchas de estas proteínas recién formadas son proteínas de choque térmico.
Carboxipeptidasa
Se denomina carboxipeptidasa a toda enzima del grupo de las peptidasas o proteasas capaces de hidrolizar un enlace peptídico situado en el extremo carboxi-terminal de una proteína o polipéptido, liberando de esta forma el aminoácido situado al final de la cadena.
Colágeno
El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. El colageno es el componente principal de los tejidos conectivos que conforman varias partes del cuerpo, incluyendo los tendones, los ligamentos, la piel y los músculos. El colágeno desempeña muchas funciones importantes, como proporcionar estructura a la piel y fortalecer los huesos.
Hemoglobina
La hemoglobina es una hemoproteína de la sangre, que transporta el dioxígeno (comúnmente llamado oxígeno), O2, desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono, CO2, desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.
Prion
Un prion es una proteína mal plegada capaz de transmitir su forma mal plegada a otras variedades de la misma proteína. Produce las encefalopatías espongiformes transmisibles, que son un grupo de enfermedades neurológicas degenerativas tales como la tembladera, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y la encefalopatía espongiforme bovina.
Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura a o b a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros b. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipéptido.
GIROS b
Motivos proteicos
Son combinaciones particulares de estructura secundaria, se acumulan en la estructura terciaria de una proteína. En algunos casos, los motivos son para una función específica asociada, los tres principales motivos son: Hélice-giro-hélice: caracteriza a la familia de factores transcripsionales.
Reactivo de edman
El reactivo de Edman o fenilisotiocianato, se utiliza en condiciones ligeramente básicas, para marcar específicamente el grupo amino terminal de una proteína. Este método es para determinar la secuencia de aminoácidos de un peptídico de proteína.
Quimotripsina
La quimotripsina es una enzima liberada por el páncreas durante la digestión. Si se liberan cantidades más bajas de lo normal, puede significar que el páncreas no está produciendo suficientes enzimas para digerir bien los alimentos. Esto se conoce como insuficiencia pancreática.
Proteína globular
Las proteínas globulares, o esferoproteínas suelen estar compuestas de una sola molécula proteica, o de unas pocas moléculas combinadas que se pliegan en forma esférica y forman una estructura más compleja. las proteínas globulares también pueden actuar como: Enzimas, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones normales y con gran especificidad. Por ejemplo, las esterasa desempeñan este papel.
Proteína fibrosa
Las proteínas fibrosas, fibroproteínas, elementos formes, escleroproteínas, o simplemente fibras, son proteínas donde la longitud predomina sobre las otras dimensiones gracias al predominio de un tipo de estructura proteica secundaria. La proteína fibrosa forma largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. Las escleroproteínas tienen funciones estructurales o de almacenaje. Son típicamente inertes e insolubles en agua.
Desnaturalización
la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas-estructurales.
Proteína conjugada
Las proteínas conjugadas o heteroproteínas están formadas por cadenas de péptidos unidas a otro tipo de compuestos que reciben el nombre de grupo prostético. Si el grupo prostético es un glúcido; la heteroproteínas la denomina glucoproteína; si es una sustancia lipídica recibe el nombre de lipoproteína.