Las macromoléculas: estructura y función de las proteínas

Bioquímica

Las macromoléculas: estructura y función de las proteínas

Isabel Erenas Ondategui

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Las macromoléculas: estructura y función de las proteínas

Índice

5. Estructura secundaria

1. Introducción

2. Funciones

6. Estructura terciaria

3. Enlace peptídico

7. Estructura cuaternaria

4. Estructura primaria

8. Desnaturalización y renaturalización

Las macromoléculas: estructura y función de las proteínas

Introducción

Las proteínas son polímeros lineales no ramificados formados por monómeros de aminoácidos.

Las macromoléculas: estructura y función de las proteínas

Introducción

• Las proteínas se pliegan en estructuras tridimensionales, determinadas por su secuencia de aminoácidos y esa estructura determina su función.

• La función de una proteína está determinada por la secuencia de aminoácidos y ésta por la secuencia de ADN.

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Funciones de las proteínas

Son funciones muy específicas y diversas

• Catálisis enzimática.
• Transporte (albumina, hemoglobina, transferrina).
• Reserva (ovoalbúmina)
• Movimiento (actina, miosina).
• Soporte mecánico (colágeno, elastina, queratina).

• Protección (anticuerpos).
• Crecimiento y diferenciación (factores de crecimiento).
• Mensajeras (insulinas).
• Comunicación (receptores, rodopsina).
• Otras (toxina de la difteria).

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Enlace peptídico

Enlace covalente simple que se establece entre el grupo carboxilo (COOH) de un aminoácido y el grupo amino (NH2) del siguiente, con la formación de una molécula de agua.

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Estructura primaria

Define la secuencia lineal de aminoácidos.

• Incluye los enlaces disulfuro.
• Los 20 aminoácidos están unidos en combinaciones específicas para una proteína determinada.
• Las cadenas de aminoácidos se pliegan según el orden exacto de aminoácidos.
• Mutaciones.

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Estructura secundaria

Estructura en 3 dimensiones formada por puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del NH y oxígeno del CO de aminoácidos cercanos a la estructura primaria.

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Estructura secundaria: hélice alpha

Estructura primaria enrollada helicoidalmente sobre sí misma con un giro dextrógiro.

• Se debe a la formación espontánea de puentes de hidrógeno del grupo amino con el carboxilo del cuarto aminoácido siguiente.
• Los puentes de hidrógeno son longitudinales, quedando los radicales orientados hacia el exterior de la hélice.
• Incluye 3,6 aminoácidos por vuelta.
• Su estabilidad depende de los residuos que la forman.

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Estructura secundaria: lámina beta

Cadena distendida en forma de zig-zag debido a la ausencia de puentes de hidrógeno entre aminoácidos próximos.

• No es estable de forma aislada, solo se encuentra en agregados (hojas) de diversas cadenas.
• Se puede replegar si se establecen puentes de hidrógeno entre los segmentos.
• Los puentes de hidrógeno se dan entre los grupos C=O y N-H de aminoácidos enfrentados.
• Las cadenas laterales quedan por encima y por debajo de la lámina.
• Existen 3 tipos de agregados u hojas.

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Estructura secundaria: hélice de colágeno

• Disposición en hélice de las cadenas polipeptídicas.
• Hélice levógira más alargada que la hélice alpha, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina, cuyos radicales dificultan la formación de puentes de hidrógeno.
• 3 aminoácidos por vuelta.

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Estructura secundaria: giro beta

• Una de las estructuras más abundantes.
• Puede servir para unir láminas beta o hacer un giro en la proteína.

• Implicada en combinaciones sencillas de elementos de estructuras secundarias con una geometría específica que se encuentran de forma repetitiva.

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Estructura terciaria

Disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular.

Importancia de la estructura terciaria

• Formada por un conjunto de pliegues característicos originados por las interacciones entre radicales de los aminoácidos.

Conformación globular

Enlaces entre radicales

Dominio

Clasificación

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Estructura cuaternaria

La que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria.

• Cada una de las cadenas polipeptídicas que constituye la estructura cuaternaria se denomina protómero.
• Según el número de cadenas hablamos de dímeros, trímeros, tetrámeros...
• Las interacciones que la mantienen son covalentes (puentes disulfuro) y no covalentes (interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno y fuerzas iónicas).

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Desnaturalización

Pérdida de las estructuras cuaternaria y terciaria y de sus propiedades biológicas específicas, a causa de la ruptura de los enlaces que las mantienen.

• A veces puede perderse también la estructura secundaria.
• La ruptura de enlaces se puede dar por cambios de pH, de temperatura, de concentración salina...
• Cuando la proteína se desnaturaliza adquiere una conformación filamentosa y precipita

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