Clasificación de las enzimas

Universidad Nacional Abierta y a Distancia Vicerrectoría Académica y de Investigación Curso: Bioquímica Tutora: Astrid Roxanna Moreno Estudiante: Humberto Daza Grupo: 201103_141 abril de 2022

1. Clasificación de las enzimas de acuerdo con su función.

En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases

2. Catálisis enzimática, tipos de catálisis enzimáticas sitio catalítico e interacción enzima-sustrato y tipos de inhibición enzimática.

Catálisis enzimática es un proceso en el que la enzima reacciona con otra molécula, conocida como sustrato, para luego formar un producto.

Tipos de catálisis enzimática De proximidad: la reacción bioquímica se da porque el sustrato se acerca a los grupos funcionales catálicos dentro del lugar activo, causando los efectos de: Cambio en la formación enzimática, Formación de un complejo tensado, la tensión lleva al complejo al estado de transición. Entre más fuerte puede unir el lugar activo al sustrato en su estado de transición mayor es la velocidad de reacción intramolecular. De deformación: Las enzimas que catalizan reacciones líticas en las que se requiere romper un enlace covalente generalmente unen sustratos en una conformación algo desfavorable para el enlace que experimentará la ruptura. La deformación resultante alarga o distorsiona el enlace elegido, debilitándolo y haciéndolo más vulnerable a la ruptura. Acido – base: Los grupos funcionales ionizables de las cadenas laterales de aminoácido y grupos prostéicos contribuyen a la catálisis al actuar como ácido y bases. Esta catálisis puede ser específica o general. Se dice que las reacciones cuyas velocidades responden a todos los ácidos o bases presentes están sujetas a catálisis ácida o básica general. Covalente: La catálisis covalente es común entre las enzimas que catalizan reacciones de transferencia de grupos. El proceso tiene que ver con la formación de un enlace entre la enzima y uno o más sustratos. La catálisis introduce una nueva vía de reacción que es más favorable energéticamente, por lo tanto, más rápida que la trayectoria de reacción en solución homogénea. No obstante, la modificación química de la enzima es momentánea. Al complementarse la reacción, la enzima vuelve a su estado original no modificado.

El sitio catalítico o sitio activo es la parte de la enzima donde se une el sustrato ya que ahí es donde sucede la acción catalítica, es una pequeña porción de la enzima, constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.

Interacción enzima-sustrato para que se lleve a cabo la interacción debe ajustarse a la misma geometría. El sustrato se une a la enzima mediante numerosas interacciones débiles, las cuales pueden ser puentes de hidrogeno, electrostáticas, hidrófobas, entre otras.

Tipos de inhibición enzimática Se clasifican en dos grandes grupos (reversibles e irreversibles) Reversible: En este caso, si quitamos por algún método el exceso desinhibidor (Ejemplo: mediante diálisis), la inhibición se revierte y se recupera la actividad enzimática. Irreversibles: Ocurre lo contrario, aun quitando al inhibidor del sistema, no se recupera la actividad enzimática. Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto producido por la variación de la concentración del sustrato de la enzima en el inhibidor.

Competitivo. Cuando se combinan reversiblemente con la enzima en el mismo sitio de unión al sustrato. En este caso, se forma o bien un complejo enzima-sustrato (ES) o bien un complejo enzima-inhibidor (E-I) mutuamente excluyentes.

Mixto Cuando el inhibidor se une en otro sitio (también es alostérico) pero sólo cuando la enzima ya se ha unido al sustrato. Es decir, se une únicamente al complejo E-S para dar E-S-I.

No competitivo. El inhibidor se une a la enzima en otro sitio distinto al sitio de unión al sustrato. En este caso, existe un complejo ternario compuesto por E-S-I, además de los complejos E-I y E-S.

3. Explique la Cinética de Michaelis-Menten y el diagrama de lineweaver-Burk. La Cinética de Michaelis-Menten Describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas o el cambio sufrido por la velocidad de una reacción catalizada por una enzima al variar la concentración del sustrato.

El diagrama de lineweaver-Burk, Es una herramienta que nos permita calcular los parámetros K_m y V_max de una reacción enzimática a partir de datos experimentales, mediante esta técnica podemos representar una función de Michaelis-Menten como una línea recta para obtener los parámetros.

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Humberto Daza

Bibliografía

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