ENZIMAS

Grupo C

ENZIMAS

Almeida Mayte Chiluisa Luisa Clavijo Dagmar Inlago Shannen Muñoz Nahomi Paillacho Louisana Parreño Daniel

OBJETIVOS

• DESCRIBIR los distintos tipos de ezimas universales

• IDENTIFICAR qué son las enzimas, así como su composición y función biológica

• EXPLICAR la acción de la temperatura y pH sobre la actividad enzimática.

• RECONOCER los tipos de reacciones en los cuales participan las enzimas

• IDENTIFICAR la participación enzimática de la constante de Michaelis-Menten

ENZIMAS

Aceleran las reacciones Químicas

Catalizadores Biológicos

Naturaleza protéica

¿Cómo trabajan las enzimas?

REACCIÓN QUÍMICA EN EL ORGANISMO

8.1

Las enzimas son catalizadores potentes y muy específicos

La enzima como catalizador

Las enzimas aceleran las reacciones multiplicando la velocidad por un millón de veces e incluso más.

Papel de la enzima en la hidratación del dióxido de carbono

• La reacción se cataliza por la enzima anhidrasa carbónica.
• Completa la transferencia de CO2 desde los tejidos a la sangre.
• La reacción catalizada es 10^7 veces más rápida.
• La molécula enzimática hidrata 10^6 moléculas de CO2 por segundo.

Las enzimas y su especificidad

Son altamente específicas en la reacción que catalizan y en la selección de sustanciasl. - Catalizan una sola reacción o un grupo de reacciones relacionadas. - Reacciones colaterales poco probables.

Enzimas proteolíticas

Catalizan la hidrólisis de los enlaces peptídicos

Las enzimas proteolíticas varían su grado de especificidad por el sustrato

Tripsina

Trombina

Papaína

La especificidad de una encima se debe a la interacción precisa del sustrato con la enzima. Esta precisión es el resultado de la compleja estructura tridimensional de la proteína enzimática.

Completamente específica Rompe enlaces peptídicos únicamente por el lado carboxílico de los residuos de lisina y arginina.

Altamente específico Rompe los enlaces Arg-Gly sólo en secuencias peptídicas determinadas.

Totalmente inespecífica Puede romper cualquier enlace peptídico sin tener en cuenta su naturaleza.

Enzimas que requieren cofactores para su actividad

Cofactor: metales o iones inorgánicos pequeños, Fe, Mg, Mn, Zn, Co

Coenzima: moléculas orgánicas pequeñas

• Contribuyen alineamiento enzima-sustrato
• Sitio adicional de enlace

Obtenido de: https://www.lifeder.com/wp-content/uploads/2018/02/Apoenzima-ilustracion-lifeder-min.jpg

Apoenzima + Cofactor = Holoenzima

Unión Fuerte

Si la unión es muy fuerte se denominan grupos prostéricos

Unión Debil

Los coenziras asociadas débilmente son más bien llamados cosustratos

VS

• El uso de la misma coenzima por una variedad de enzimas diferencia a las coenzimas de los sustratos normales, al igual que su fuente en vitaminas.
• Las enzimas que utilizan la misma coenzima suelen realizar la catálisis mediante mecanismos similares.

Obtenido de: http://www3.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-7_catalisis-enzimatica.pdf

Las enzimas pueden transformar la energía de una forma a otra.

Obtenido de: http://www3.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-7_catalisis-enzimatica.pdf

Obtenido de: http://www3.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-7_catalisis-enzimatica.pdf

ENZIMAS

Cadena Ligera (LC) de la miosina carece de actividad ATPasa y no se combina con la actina

La Miosina esta compuesta de cadenas ligeras y cadenas pesadas

Cadena pesada (HC) determina la actividad ATPasa (alta o baja) de la miosina in vitro y la velocidad de contracción

Obtenido de: https://es.slideshare.net/jesusmartin1/miosina-biofisic

8.2 La energía libre es una función termodinámica útil para la comprensión de enzimas.

-Se puede determinar la velocidad e reacción mediante la energía que se requiere para convertir reactivos en reactantes.

0 = ΔGo + RT·lnKp ΔGo = -RT·lnKp.

Figura.._ energís libre. Obtenido dehhttps://es.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/free-energy-tutorial/a/gibbs-free-energy

8.2

El cambio de energía estandar libre de una reacción está relacionado con la constante de equilibrio

Se necesita la enegía libre de gibbs para saber si la reacción enzimática es espontanea o requiere un aporte de energía. Se calcula con un pH de 7.

8.2

Las Enzimas modifican sólo la velocidad de reacción y no alteran el quilibrio

Las enzimas son buenos catalizadores.

Las enzimas aceleran las reacciones al facilitar la formación del estado de transición

8.3

Una reacción quimica que transforma el sustrato "S" en un producto "P" transcurre a través de un estado de transición x^2 que tiene mayor energía libre que S o P.

Las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación o en otras palabrqas las enzimas facilitan la formación del estado de transición.

- La combinación del sustrato y el enzima crea una nueva vía de reacción cuya energía del estado de transición es menor que en la reacción en ausencia del enzima.

Creo que las enzimas son moléculas estructuralmente complementarias a los complejps activados de las reacciones que catalizan ...

Linnus Pauling

INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO

La enzima y el sustrato se combinan de modo transitorio para formar un complejo enzima-sustrato en el que se alcanza el estado de transición con mayor probabilidad que en la reacción no catalizada.

LA PRIMERA ETAPA DE CATÁLISIS ENZIMATICA ES LA FORMACIÓN DE UN COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO

Concentración constante

Cristalografía por rayos X

Carcterísticas espectroscópicas

La velocidad de la reacción aumenta con la concentración del sustrato hasta que se alcanza una velocidad máxima.

Imagenes de alta resolución de sustratos y análogos de sustratos unidos a los centros activos de muchas enzimas.

Estos cambios son particularmente llamativos cuando las enzimas contienen un grupo prostético coloreado.

Los centros de activos de las enzimas tienen algunas características comunes.

El Centro activo de una enzima es la región que union de los sustratos y contiene los residuos que participan directamente en la producción y ruptura de enlaces.Podemos establecer algunas generalizaciones respecto a su centros activos:

1.

El centro activo es una hendidura tridimensional formada por grupos que provienen de diferentes partes de la secuencia de aminoácidos.

Los centros de activos de las enzimas tienen algunas características comunes.

2.

El centro activo supone una porción relativamente pequeña del volumen total de la enzima, muchos de los residuos de aminoácidos de una enzima no están en contacto con el sustrato

3. En todas las enzimas de estructura conocida las moléculas de sustrato quedan ligadas a un hoyo a hendidura de la cual el agua sea quedado normalmente excluida salvo que sea un componente de la reacción

Los centros de activos de las enzimas tienen algunas características comunes.

5. La especificidad del enlace depende de la disposición exactamente definida de los átomos del centro activo.

Las fuerzas de Van der Waals llegan a ser importantes en la unión sólo cuando varios atómos de sustratos se acercan simultáneamente a varios átomos de la enzima por consiguiente la enzima y el sustrato deben tener formas complementarias.

Para la catálisis es importante la energía de unión entre la enzima y el sustrato.

Mediante la formación de un gran número de interacciones debiles entre un sustrato y su enzima complementario se libera energía libre.

Solamente el sustrato correcto puede participar en la mayoría de las interacciones con la enzima y de esta manera incrementar la energía de unión

VIDEO

Enlace al vídeo https://www.youtube.com/watch?v=6MbfBLbhmfs

¡GRACIAS!

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