apuntes proteínas

TEMA 4 LAS PROTEÍNAS

1.Clasificación

-Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno; frecuentemente llevan fósforo, azufre y algunos elementos metálicos, como hierro y cobre. -Son moléculas específicas que marcan la individualidad de cada ser vivo y de gran importancia porque a través de ellas se expresa la información del código genético DNA---> RNA ----> Proteína -Son polímeros lineales no ramificados ----> (enlace peptídico) aminoácido + aminoácido -Según el número de aminoácidos se clasifican en: PÉPTIDOS PROTEÍNAS -Cortas cadenas (2 y 10 aminoácidos) -Largas cadenas (+100 aminoácidos) -Subdivisión: -Oligopéptidos: -2 y 10 aminoácidos. -Subdivisión: -Homoproteínas: -solo aminoácidos -di, tri, cuatripéptidos... -colágeno, histonas... -Polipéptidos: -10 y 100 aminoácidos. -Heteroproteínas: -parte protéica -insulina humana. (conjugadas) (apoproteína) + parte no protéica (grupo prostético)

2. Funciones

-Reserva: pueden utilizarse con este fin en situaciones como en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína en la leche y gliadina en el trigo. -Estructural: las membranas celulares contienen proteínas. En el organismo ciertas estructuras están formadas por proteínas (cartílago, hueso, ...). -Enzimática: moléculas catalizadoras. -Homeostática: ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular. -Transporte: de gases (hemoglobína) o de lípidos (seroalbúmina). -Movimiento: actina y miosina, responsables de la contracción de la fibra muscular. -Hormonal: la insulina, que regula la concentración de glucosa en sangre. -Inmunológica: anticuerpos.

3. Los aminoácidos

-Son compuestos de bajo peso molecular. -C, H, O y N + otros compuestos. -Carbono a + grupo amino (-NH2) + grupo carboxilo (-COOH). -De 20 aminoácidos --> 8 esenciales (solo vegetales y bacterias logran sintetizarlos, pero son esenciales para fabricar las proteínas de todos los seres vivos).

Este radical determina las propiedades químicas y biológicas de cada aminoácido

3.1. Clasificación

En función del tipo de cadena lateral (R) se clasifican en:

-NO POLAR: -POLAR:

-Cadena hidrocarbonada apolar, lineal o cíclica. -Valina, Leucina, Isoleucina, etc. -Cadena hidrocarbonada con grupos funcionales afines al agua.

-NEUTROS: --> cisteína. -BÁSICOS: carga positiva. -ÁCIDOS: carga negativa.

cisteína

3.2. Propiedades físicas

• Sólidos, cristalinos e incoloros.
• Algunos con sabor dulce.
• Solubles en agua (por el grupo carboxilo y amino del carbono a).
• Presentan isomería espacial o estereoisomería: existen dos formas enetioméricas para cada aminoácido que son imágenes especulares: D y L, porque el carbono a es asimétrico.
• Tienen actividad óptica: son capaces de rotar el plano de luz poralizada ya que existe un carbono asimétrico.

3.3.Propiedades químicas

• En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un carácter anfótero ---> dependiendo del pH, actúan como un ácido (medio básico --> libera electrones), como una base (medio ácido --> capta electrones) o como un ácido y una base a la vez.

• Para cada aminoácido existe un pH (punto isoeléctrico). En él, el aminoácido es un ion dipolar neutro, es decir, sus grupos amino y carboxilo están ionizados pero sus cargas se equilibran.

*Carácter anfótero:

Ácido > protones Base < protones

pH < pI pH > pI

punto isoeléctrico

+ p - p

+ +

4. El enlace peptídico

Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos --> enlace tipo amida entre el grupo a-carboxilo y el grupo a-amino de dos amioácidos --> en la reacción --> una molécula de agua

4.1. Caracterísiticas del enlace peptídico

• Es un enlace covalente muy estable.
• Posee cierto carácter de doble enlace, por lo que es plano y rígido, y carece de libertad de giro.
• Solo existe posibilidad de libre giro en los enlaces C -- Cª y N -- Cª.
• Los cuatro átomos que están implicados en el enlace (CO -- NH) se sitúan en el mismo plano.

5. La estructura de las proteínas

• Primaria
• Secundaria
• Terciaria
• Cuaternaria

5.1. Estructura primaria

• Es determinada por la secuencia lineal concreta de aminoácidos. De ella dependen los demás niveles estructurales y su funcionalidad.
• Es única para cada proteína, pues la información necesaria para codificarla se encuentra en el ADN.
• La alteración de la estructura primaria da lugar a una proteína distinta.
• La estructura primaria se mantiene por el enlace peptídico --> solo puede romperse por hidrólisis --> aminoácidos.

5.2. Estructura secundaria

• Disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.
• Los aminoácidos adquieren una disposición espacial estable al ser enlazados por la síntesis de proteínas y gracias a su capacidad de giro de sus enlaces NO peptídicos.
• Tres tipos distintos (depende de los aminoácidos que la forman, según los enlaces de H que puedan formar.

5.2.1. Hélice-a

• La cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma y describe un espiral que es dextrógira, que incluye 3, 6 aminoácidos x vuelta.
• La hélice queda establecida por enlaces de hidrógeno que se forman entre el grupo --NH de un aminoácido y el grupo --C=O del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena.
• Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos y los hidrógenos (H) se disponen hacia el exterior de la hélice.
• a-queratinas (células epidérmicas) --> pelo, plumas, alas, uñas, cuernos y lana.

5.2.2. Conformación beta

• Los aminoácidos forman una cadena en zigzag.
• No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos, pero sí entre los grupos ---C=O y ---NH de las cadenas paralelas.
• Puede dar lugar a una estructura muy estable -->

B-queratina (fibras que fabrican los gusanos de seda y arañas).

5.2.3. Hélice del colágeno

• La cadena polipeptídica (rica en glicina, prolina e hidroxiprolina) se enrolla sobre sí misma --> hélice levógira con 3 aminoácidos por vuelta.
• La fibra de colágeno está integrada por tres de estas hélices levógiras, que, a su vez, se enrollan unas sobre otras en sentido dextrógiro y se mantienen unidas mediante enlaces de hidrógeno.
• El colágeno se sintetiza en los fibroplastos y es una parte importante de la piel, los tendones, los vasos sanguíneos, los cartílagos y los huesos.
• El colágeno también se utiliza en la industria alimentaria --> gelatinas.

5.3. Estructura terciaria

• Es la forma en que la estructura secundaria se pliega y repliega en el espacio, adoptando una disposición espacial más o menos esférica.
• Proteínas globulares: los radicales polares se sitúan en el exterior y los apolares en el interior, ^ solubilidad.
• La estructura globular se mantiene estable gracias a enlaces entre los radicales (R).

5.3.1. Conformación y dominios estructurales

• En los tramos rectos, la cadena polipeptídica posee estructura secundaria de tipo a-hélice o conformación-B; en los codos o giros presenta secuencias sin estructura precisa.

• En proteínas con estructura terciaria, es frecuente la repetición de combinaciones espaciales, muy estables y compactas de hélice-a y conformación-B --> dominios estructurales (desempeñan funciones importantes en la actividad biológica de las proteínas, como en los centros activos de las enzimas).
• En las proteínas filamentosas, no llegan a formar estructuras terciarias, manteniendo la secundaria

5.4. Estructura cuaternaria

Proteínas formadas por la asociación de varias cadenas polipeptídicas, cada una, a su vez, presenta una estructura terciaria. -->oligoméricas (cada una de sus cadenas se llama subunidad o protómero). Las proteínas oligoméricas tienen un número par de cadenas polipeptídicas, pero todas resultan necesarias para que la proteína cumpla su función ---> ARN polimerasa, hemoglobina, inmunoglobinas.

5.5. Interacciones en la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas

Enlaces intermoleculares débiles

• Fuerzas de Van der Waals.

• Enlaces de hidrógeno.

• Interacciones electrostáticas o puentes salinos.

• Interacciones hidrofóbicas

Enlaces disulfuro

Se trata de un tipo de enlace intermolecular covalente que se establece entre dos grupos --SH de dos cisteínas cuando estos quedan próximos en las estructuras terciaria o cuaternaria de una proteína.

6. Propiedades de las proteínas

-Solubilidad: -Se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares. -Establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua, así la proteína queda recubierta una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación. -->depende del pH. -Desnaturalización: -Consiste en la pérdida de la conformación nativa de la proteína, lo que implica la pérdida de su funcionalidad. -Se desnaturalizan cuando quedan sometidas a variaciones de pH, aumento de temperatura o presencia de determinadas sustancias (detergentes, disolventes, ...) -La desnaturalización no implica la ruptura de los enlaces peptídicos ni la pérdida de la estructura primaria pero si cambios en la forma: -Desnaturalización irreversible: Una vez desnaturalizada, la proteína es incapaz de recuperar su forma. funcionalidad -Desnaturalización reversible: La proteína recupera su conformación y su funcionalidad cuando se restablecen las condiciones fisiológicas iniciales. -->renaturalización. -Especificidad: -La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos. -La especificidad radica en la secuencia concreta de aminoácidos. -Especificidad de especie: cada especie tiene sus propias proteínas, que difieren de las proteínas equivalentes de otras especies en su secuencia de aminoácidos. Estas proteínas que realizan la misma función en especies diferentes son proteínas homólogadas.

-Especificidad de función: cada proteína está especializada en realizar una única función. -Capacidad tamponadora: las proteínas tienen un carácter anfótero, por esto, pueden neutralizar las variaciones de pH del medio comportándose como ácidos (liberan protones) o como bases (captan protones).

7. Funciones de las proteínas

• Estructural: -proporcionan fuerza y protección a las estructuras biológicas.

-glucoproteínas (membranas celulares), tubulinas (citoesqueleto), histonas (cromatina), queratina (pelos y uñas) y la fibroína (seda y telas de araña).

• Nutritiva y de reserva: -almacena aminoácidos como elementos nutritivos. -ovoalbúmina (clara de huevo), caseína (leche) y glúten (trigo).
• Transportadora: -las proteínas transportadoras unen moléculas o iones de forma específica y

y reversible para llevarlos donde sean necesarios. -hemoglobina, hemocianina, mioglobina -->transportan O2; citocromos (fase respiratoria de las células y fotosíntesis); lipoproteínas (transportan colesterol y grasas por la sangre).

• Enzimática: -biocatalizadoras (lipasa o maltasa).
• Contráctil: -permiten al organismo cambiar de forma o desplazarse (actina y miosina en músculos).
• Hormonal: -son proteínas transportadoras que en determinadas células estimulan ciertos procesos

(insulina).

• Defensa: -la realizan las inmunoglobulinas (anticuerpos) que se unen a los antígenos y los neutralizan.
• Homeostática: -las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones.

-la trombina y el fibrinógeno participan en la coagulación.

• Catalítica: -la llevan a cado las enzimas o biocatalizadores, que intervienen en las reacciones metabólicas aumentando su velocidad. Representan el grupo más amplio de proteínas.

8. Clasificación de las proteínas

-Formadas únicamente por aminoácidos. -Se clasifican en función de los niveles estructurales que poseen. ·Fibrosas o escleroproteínas: -Solo tienen una estructura secundaria. -Forma filamentosa. -Resistentes e insolubles en agua. -Funciones estructurales. -Colágeno (matriz de tejido óseo), elastina (tejido vasos sanguíneos), a-queratina (piel,pelo, lana, plumas), B-queratina (telarañas, seda). ·Globulares o esferoproteínas: -Estructura terciaria y cuaternaria. -Forma esférica. -Solubles en agua y disoluciones salinas. -Funciones de transporte, reguladoras, enzimáticas, etc. -Albúminas (reserva de proteínas), globulinas (forman anticuerpos), histonas y protaminas (asociadas al ADN), prolaminas y gluteninas (semillas-->trigo).

Holoproteínas:

PROTEÍNAS

-Son proteínas globulares formadas por una parte proteica (apoproteína) y otra no proteica (grupo prostético); se clasifican en función de la naturaleza química del grupo prostético. ·Cromoproteínas: -su grupo prostético es una sustancia coloreada. -Proteínas transportadoras: hemoglobina (CO2 y O2), mioglobina (almacena oxígeno en las células del músculo esquelético), citocromos (transportan e-). ·Glucoproteínas: -su grupo prostético es un oligosacárido. -proteínas que forman membranas celulares, inmuno- globulinas, protrombina (intermediaria en el proceso de coagulación). ·Lipoproteínas: -su grupo prostético es un lípido. -macromoléculas esféricas, con lípidos neutros en su interior (triacilglicéridos); en su superficie hay fosfo- lípidos, colesterol y la parte proteica. -lipoproteínas de la sangre (transportan lípidos entre el intestino, el hígado y el tejido adiposo. ·Nucleoproteínas: -su grupo prostético es un ácido nucléico (ADN, ARN). -ribonucleoproteínas (forman ribosomas celulares).

Heteroproteínas:

9. Las enzimas

-Son biocatalizadores específicos que incrementan la velocidad de las reacciones metabólicas. -Aceleran las reacciones químicas, pues son capaces de rebajar en muchos órdenes de magnitud la energía de activación de estas, lo que favorece la adquisición del estado de transición. Una vez se alcanza ese estado, las reacciones suceden de una forma rápida y espontánea. -Las moléculas en las que las enzimas ejercen su acción específica se denominan sustratos. La actuación de las enzimas sique la siguiente secuencia: -Cumplen las características propias de los catalizadores: -Aceleran la reacción: =cantidad de producto, - tiempo. -No se consumen durante la reacción. -Tres tipos de aminoácidos: -Estructurales (NO establecen enlaces químicos). -Fijación. -Catalización (establecen enlaces químicos). -Son solubles en agua. -Son biocatalizadores: -Rebajan la energía de activación. -Aumentan la velocidad de reacción.

9.1. Clasificación según su estructura

• Estrictamente proteicas.

• Conjugadas u holoenzimas: -Péptido (apoenzima) + cofactor no peptídico. -Cofactores: iones o moléculas no proteínicas imprescindibles para el funcionamiento de las enzimas conjugadas. ·Inorgánicos: iones metálicos (Mg, Zn,...). ·Orgánicos: -coenzima: -transportadores de grupos químicos. -Modifican la reacción al aceptar/ceder átomos.

-La unión es temporal y similar a la unión ES. -Muchas son vitaminas o presentan vitaminas como constituyentes. -No suelen ser específicos de un apoenzima: diferentes uniones. -Dos tipos: ·Coenzimas de oxidación y reducción: Transportan protones y electrones (NAD+, NADP+ y FAD). ·Coenzimas de transferencia Transportan radicales (ATP (grupos fosfato) y acetilCoA (grupos acetilo)).

9.2. Clasificación según su función

• Oxidoreductasas.
• Transferasas.
• Hidrolasas.
• Liasas.
• Isomerasas.
• Ligasas y sintetasas.

9.3. Características de las enzimas

• Especificidad: -cada enzima actúa sobre un sutrato concreto o sobre un grupo de sustratos químicamente relacionados. -diversas formas: -modelo "llave-cerradura". -modelo de ajuste inducido, enzima se adapta a sustrato. -modelo de "apretón de manos", enzima y sustrato se adaptan.
• Efectividad: reacciones más rápidas que sin enzimas.
• Regulación: -la regulación de rutas metabólicas sucede a través de mecanismos de activación-desactivación de la actividad enzimática. -"alosterismo": consiste en modificaciones de estructura 3D de la enzima que son inducidas por la unión específica de una molécula, el modulador, a un centro regulador de su centro activo.
• Rendimiento: las enzimas conducen a unos rendimientos del 100%.

9.4. Factores que afectan a la actividad enzimática

TEMPERATURA Y pH

CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO

INHIBIDORES

-Cada enzima tiene una temperatura y un pH óptimos para los cuales su actividad es máxima. -Cambios bruscos en estos valores pueden, incluso, desnaturalizar la proteína

Son sustancias que se unen a la enzima para impedir que esta actúe sobre su sustrato. ·Irreversibles: se unen de forma covalente al centro activo que queda inutilizado. ·Reversibles competitivos: Se unen de forma no covalente al centro activo. Sus efectos desaparecen cuando se incrementa la concentración de sustrato. ·Reversibles acompetitivos: Se fijan de forma no covalente al complejo E-S, impidiendo la formación de productos. Es independiente de la concentración de sustrato.

-Reacción enzimática con concentración de enzima constante: ·a mayor concentración de sustrato,mayor velocidad. ·si continua el aumento, la velocidad se estabiliza: velocidad máxima. -La afinidad de cada enzima por sus sustrato se mide con la constante de Michaelis-Menten (Km), que representa la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Cuanto menor es la Km mayor es la afinidad de la enzima por sus sustrato.

10. Las vitaminas

Son moléculas de todo tipo y esenciales (nuestro organismo no las fabrica). Se encuentran en nuestro organismo en cantidades muy pequeñas, aunque su carencia puede provocar enfermedades carenciales. ·No aportan energía a la célula y no se usan como unidades estructurales de otras biomoléculas. ·Actúan como coenzimas o como precursoras de coenzimas, resultando imprescindibles para el correcto funcionamiento del metabolismo celular.

Vitaminas liposolubles:

• Vitamina A o retinol -percepción lumínica -ceguera nocturna
• Vitamina D3 o colecalciferol -regulación del metabolismo -raquitismo en niños del calcio y absorción de Ca en el intestino.
• Vitamina K -proceso de coagulación -trastornos de coagulación

Vitaminas hidrosolubles:

• Vitamina B9 o ácido fólico -precursora de coenzimas -anemia (deficiencia durante el embarazo produce malformaciones congénitas
• Vitamina B12 o cianocobalamina -precursora de coenzima B12 -anemia megaloblástica
• Vitamina C o ácido ascórbico -síntesis del colágeno -escorbuto