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21_22 TP7amylase Diapos
Laurent JIMENEZ
Created on November 17, 2021
21_22 TP7amylase Diapos
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Transcript
TP n°7 : Propriétés d’une enzyme : l’amylase salivaire
21_22 TP7proprétés amylase
photocopie
On cherche à montrer les conditions d’action de l’amylase salivaire, enzyme produite par les cellules des glandes salivaires. L’amylase est une protéine qui catalyse les réactions d’hydrolyse de l’amidon, au cours de la digestion.
A partir des activités proposées, caractérisez les conditions d’action de l’amylase salivaire
21_22 TP7proprétés amylase
21_22 TP7proprétés amylase
21_22 TP7proprétés amylase
Résultats
21_22 TP7proprétés amylase
Activité2 : Modélisation de la relation amylase-amidon Consigne : Après avoir visualisé le modèle proposé, présenter et traiter les données brutes pour qu'elles apportent les informations relatives à la partie de l’enzyme impliquée dans l’interaction avec son substrat Matériel à disposition :
- Logiciel Rastop et sa fiche technique
- Fichier 1MFV.pdb (sur le réseau) : structure spatiale (*) de l’amylase salivaire humaine liée à un analogue structural (**) non hydrolysable de l’amidon,
21_22 TP7proprétés amylase
Protocole :
- Afficher le complexe enzyme-substrat en bleu puis, dans le menu ruban, choisir squelette carboné puis, afficher seul.
- Grâce à l’éditeur de commandes, désigner certains éléments du complexe enzyme substrat selon le tableau ci-dessous. Choisir une représentation en sphères et colorer différemment les éléments sélectionnés :
- Afficher le fond en blanc, en vue d’imprimer.
21_22 TP7proprétés amylase
Eléments à sélectionner
Désignation des éléments
Substrat
501- 506
Acides aminés formant le site actif : partie de l’enzyme en interaction avec le substrat
58, 59, 62, 63, 151, 197, 233, 299, 300, 305
Acides aminés catalytiques : intervenant dans la réaction d’hydrolyse
ASP197
21_22 TP7proprétés amylase
Résultat
Squelette carboné de l’amylase
Analogue structural de l’amidon
Acides aminés formant le site catalytique enzymatique
Acides aminés formant le site actif enzymatique
19_20TP7proprétés amylase