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Catálisis enzimática, sitio catalítico e interacción enzima-sustrato y
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Created on October 6, 2021
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Catálisis enzimática, sitio catalítico e interacción enzima-sustrato y tipos de inhibición enzimática
Presentado por:Adriana Carolina Moreno Orduzgrupo :59
CATALISIS ENZIMATICA
La catálisis enzimática son las que estudia los mecanismos de catálisis por las cuales las proteína o ácidos nucleidos hacen reacciones en las que transforman una o varias moléculas de sustratos en uno o varios productos.
SITIO CATALITICO E INTERACCION ENZIMAS-SUSTRATO
la enzima se une a uno de los reactivos (sustratos) en el sitio activo por medio de interacciones no covalentes para formar un complejo, el cual permite a la vez la formación del estado de transición que luego se transformará en el producto el cual se separa del sitio activo y la molécula de proteína queda libre para catalizar la reacción de otros sustratos. En la imagen se especifica la unión enzima-sustrato se ha descrito bajo el modelo de llave y cerradura
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TIPOS DE INHIBIDACION ENZIMATICA
La inhibición enzimática se divide en dos irreversible y reversible
La inhibición reversible
Se caracterizan por la rápida disociación del complejo enzima-inhibidor reversible pueden actuar ocupando temporalmente el centro activo
Tipo inhibición reversible
Inhibición competitiva:
Es una estructura semejante al sustrato, por tanto, el inhibidor puede unirse al centro activo de la enzima impidiendo que se una el sustrato.
Inhibición no competitiva:
se produce cuando el sustrato, el inhibidor son de distinta estructura y se caracteriza por la combinación del inhibidor con el complejo ES.
Inhibición acompetitiva o incompetitiva:
El inhibidor no se combina con el enzima, se una solamente al complejo Es ,que puede dar lugar al producto
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La inhibición irreversible
El inhibidor queda generalmente unido covalentemente al enzima o ligado a fuertemente con él, que su disociación es muy lenta. La mayoría estas sustancia reacciona con algún grupo funcional del centro activo.
Ejemplo
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