Inhibición Enzimática-Rebeca

Inhibicion enzimática

Bioquimica Metabolica Rebeca Najera Cervantes 1947684

Inhibidor enzimatico

Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima ydisminuye su actividad. Esta unión puede ser reversible, la más común en el caso de fármacos, o irreversible, que suele ser por xenobióticos de alta capacidad tóxica como lo son muchos pesticidas y sustancias químicas de alta reactividad.

Tipos de inhibadores

La inhibición enzimática puede ser irreversible o reversible, esta última comprende a su vez tres tipos: inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva.

Inhibición irreversible

En el caso de la inhibición irreversible, el inhibidor no se encuentra en equilibrio con el complejo enzima-inhibidor. Por lo tanto, no se reactiva la enzima removiendo el inhibidor mediante diálisis

Inhibidores reversibles.

Los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato o a ambos.

Inhibidores reversibles.

Inhibición competitiva.

Dos (o más) sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al centro activo de la misma enzima de la que ambos (o todos ellos) son sustratos. Por lo tanto se “molestaran” entre ellos y “competirán” para unirse en el centro activo. La unión se deberá hacer de forma alternativa y el que esté en más alta concentración tendrá más probabilidades que el que esté en menor concentración.

Inhibición no-competitiva

Se produce sencillamente porque el inhibidor se une con la enzima de forma que no afecta a la configuración del centro activo, por lo que se puede unir sin problemas con el sustrato, pero afecta de forma significativa su actividad. Como resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración del inhibidor.

INHIBIDOR REVERSIBLE ACOMPETITIVO

En este caso el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa.

Ecuacion Michaelis-Menten

La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Recibe este nombre en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, es decir, cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante.

Representacion grafica

La representación gráfica de la ecuación de Michaelis-Menten es una hipérbola . La Vmax corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental, y la KM corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax.

Ecuación de Lineweaver-Burk

En bioquímica, el diagrama de Lineweaver-Burk se emplea como herramienta gráfica para calcular los parámetros cinéticos de una enzima. Su utilidad consiste en que el recíproco de la cinética de Michaelis-Menten es fácilmente representable y que de él emanan mucha información de interés.

Problema

-Para iniciar a realizar el problema reescribi los datos prpoprcionados en excel y procedi a graficarlos. -Despues de realizar la grafica note que los puntos van adquiriendo una curvatura lo cual quiere decir que obedecen a una cinética de Michaelis-Mente.

Problema

-Procedi a sacar los dobles inversos de cada columna con la ecuacion Lineweaver- Burk, los cuales estan expresados en la siguiente tabla.-Despues grafique esos datos y agregue sus datos lineales para su posterios uso.

Incisos

Determina los valores Km, Vmax en cada situación

a)

¿Qué tipo de inhibidores son Ia e Ib?

b)

Ahora puedo determinar que : Ia es uninhibidor reversible competitivo pues las lineas se intersectan entre sí en el eje lo cual nos dice que son competitivas , mientras que Ib es un inhibidor reversible acompetitivo pues las lineas no se intersectan en ningún momento, eso nos dice que es un inhibidor reversible acompetitivo.

Conclusiones

Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad, son muy utiles en la vida diaria pues son usados como herbicidas y pesticidas, tambien en muchos medicamentos, por lo tanto siempre estan presentes en nuestra vida diaria.

Bibliografia

-Cianuro, X. O. Y. (s/f). INHIBICION ENZIMÁTICA IRREVERSIBLE. Edu.uy. Recuperado el 16 de septiembre de 2021, de http://enzimologia.fcien.edu.uy/practico%20enzimologia/inhibici%C3%B3n%20irreversible%202010.pdf -Inhibidor enzimático. (s/f). Eugenomic.com. Recuperado el 17 de septiembre de 2021, de https://eugenomic.com/recursos/glosario/inhibidor/ -De la cinética enzimática, L. C. M. (s/f). Revista Eubacteria. Www.um.es. Recuperado el 17 de septiembre de 2021, de https://www.um.es/eubacteria/Los_cuatro_mosqueteros_de_la_cinetica_enzimatica_Eubacteria34.pdf -D., P. P. (2017, noviembre 16). Ecuación de Lineweaver-Burk. Blogspot.com. https://temas-selectos-de-ciencias.blogspot.com/2017/11/lineweaver-burk.html -(S/f). Unam.mx. Recuperado el 16 de septiembre de 2021, de http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/CineticaEnzimatica-EnriqueRivera_32548.pdf - Factores Que Modifican la Actividad Enzimática. Efecto del p. H. y. (s/f). Parámetros que influyen en la velocidad de reacción enzimática. Uah.es. Recuperado el 17 de septiembre de 2021, de http://www3.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-9_inhibicion-enzimatica.pdf -Cinética Enzimática | La ecuación de Michaelis Menten. (2018, enero 24). Youtube. https://www.youtube.com/watch?v=gLu4thvvQSA -Khan Academy. (s. f.). Regulación enzimática (artículo). Recuperado 10 de septiembre de 2021, de https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-regulation