PROTEÍNAS

Biomoléculas orgánicas

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Los componentes químicos de la célula IV

Son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y otros elementos (Fe,Cu, Mg,…).Son polímeros no ramificados de aminoácidos (aa) que se unen mediante enlaces peptídicos. Son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos. Su importancia radica en la variedad de funciones diferentes que pueden desempeñar.

Funciones

• Estructural: forman parte de la membrana celular, cilios y flagelos, microtúbulos, fibrillas contráctiles.• Catalítica: enzimas que catalizan reacciones químicas que son la base de la vida. • Reguladora: hormonas cuya acción es parecida a la de las enzimas pero en vez de ser local se realiza en todo el organismo. • Reserva: como las albúminas y la caseína que actúan como almacén de aa.

Funciones

• Defensiva: las γ-globulinas o anticuerpos actúan defendiendo al organismo de sustancias extrañas. • Contráctil: como la actina y la miosina intervienen en la contracción muscular. • Transportadora: pueden transportar distintos tipos de sustancias. • Homeostática: colaboran en mantener estables las constantes del medio, como el pH y la concentración osmótica.

Una característica fundamental es su especificidad: cada organismo posee proteínas exclusivas que marcan su identidad biológica.

Clasificación

Aminoácidos

Son solubles en agua y en ácidos o bases diluidas. Son compuestos sencillos estables que presentan un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).Los que tienen el grupo amino en el carbono siguiente al carboxilo se denominan α-aminoácidos, si lo tienen en el segundo β-aminoácidos,… Los aa presentes en los seres vivos son todos α-aminoácidos.

Aminoácidos

Se conocen 20 aa distintos y hay 8 que no pueden ser sintetizados por la especie humana. Se les denomina aminoácidos esenciales: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y lisina.

Aminoácidos

Propiedades

a) Isomería espacial o estereoisomería: el C α es asimétrico (excepto la glicina) por lo que si tienen el grupo amino a la derecha serán D-aa y si lo tienen a la izquierda L-aa. La mayoría de los aa proteicos son L.

Aminoácidos

Propiedades

b) Isomería óptica: si desvían el plano de luz polarizada a la derecha son dextrógiros (+) y si lo desvían a la izquierda son levógiros (-).

Aminoácidos

Propiedades

c) Carácter anfóteros: el grupo carboxilo les da un carácter ácido y el grupo amino básico por lo que en disolución pueden comportarse como ácidos o como bases, por ello se dice que son anfóteros.A un pH de condiciones fisiológicas (7) los aa se hallan ionizados, adquiriendo una forma dipolar, que es la que tiene propiedades anfóteras.

Aminoácidos

Propiedades

d) Solubilidad: al ser dipolares son solubles en agua y su punto de fusión es elevado, por lo que son sólidos.

Aminoácidos

Clasificación

Según la estructura química del grupo R.• Neutros. La cadena lateral no posee grupos carboxilo o amino: Apolares (hidrófobos): Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met, Gly, Cys. Polares (forman puentes de H): Ser, Thr, Tyr, Asn, Gln. • Básicos, con carga (+): His, Arg, Lys (grupo amino) • Ácidos, con carga (-): Glu, Asp (grupo carboxilo)

Aminoácidos

Clasificación

Aminoácidos

Enlace peptídico

Los aminoácidos se unen entre sí mediante el enlace peptídico que se establece por la unión del grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente, liberándose una molécula de agua.

Aminoácidos

Enlace peptídico

El enlace peptídico presenta las siguientes características que son las que van a determinar la estructura de la proteína:• Los átomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH).

Aminoácidos

Enlace peptídico

El enlace peptídico presenta las siguientes características que son las que van a determinar la estructura de la proteína: • La unión entre C y N es más corta que en un enlace normal pero más larga que en uno doble por lo que se dice que el enlace peptídico tiene cierto carácter de doble enlace, lo que hace que presente cierta rigidez inmovilizando a los átomos en un plano.

Aminoácidos

Enlace peptídico

El enlace peptídico presenta las siguientes características que son las que van a determinar la estructura de la proteína: • Los enlaces que hay a lo largo del peptídico sí pueden girar.

Aminoácidos

Enlace peptídico

El grupo amino se considera el inicio de la cadena peptídica. Según el número de aa que se unan se llamarán: dipéptidos, si se unen 2, tripéptidos si son 3,… Oligopéptidos si tienen menos de 10. Polipéptidos si tienen entre 10 y 100 o si el peso molecular no supera los 5000 (entonces se habla de proteína).

Estructura de las proteínas

La función de las proteínas está basada en su estructura tridimensional (orientación en el espacio de las cadenas polipeptídicas). Existen 4 niveles de complejidad creciente y cada uno se construye a partir del anterior: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura de las proteínas

Primaria

Secuencia de aa de la cadena polipeptídica.Las distintas proteínas se diferencian por el número, tipo y orden en que se encuentran los aa, (consecuencia del mensaje genético). Cualquier alteración en el orden de los aa determina otra proteína.

Estructura de las proteínas

Primaria

Esta estructura se mantiene por la rigidez de los enlaces peptídicos. Pero el resto de los enlaces pueden girar libremente. La secuencia de aa determina los demás niveles estructurales al establecer un plegamiento tridimensional específico y se utiliza para estudios evolutivos.

Estructura de las proteínas

Secundaria

Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aa debido a la capacidad de giro de los enlaces. De los posibles plegamientos hay algunos que dan lugar a estructuras estables y son los que se mantienen.La estructura secundaria puede ser de dos tipos: hélice α o estructura β o en lámina plegada

Estructura de las proteínas

Secundaria

α-hélice está formada por el enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre sí misma en forma de espiral. Se forma una hélice dextrógira (sentido de giro de las agujas del reloj).

Profesora Paniagua

Estructura de las proteínas

Secundaria

Lámina plegada, los planos de los enlaces peptídicos se disponen en ziz-zag, como una hoja plegada.

Hipertextos del área de la Biología

Estructura de las proteínas

Secundaria

Normalmente, en cualquier proteína se encuentran los dos tipos de estructura secundaria, con diferentes proporciones entre ellas.Un caso especial es la hélice de colágeno. Es mucho más alargada que la hélice α debido a que abundan aa que no pueden formar puentes de H, como la Pro. La estabilidad del colágeno se debe a la agrupación de tres hélices enrollándose par formar una superhélice.

Estructura de las proteínas

Terciaria

Es la disposición espacial que adopta la secundaria al replegarse adquiriendo una conformación más o menos redondeada. En general, presenta hélice α en los tramos rectos y estructura β en las dobleces.

Estructura de las proteínas

Terciaria

La estructura primaria determina la estructura y por tanto la función de una proteína:Los plegamientos se producen por la existencia de enlaces entre las cadenas laterales (R) de los aa. Por esto, la secuencia de estos aa en la estructura primaria es fundamental en la conformación espacial de la proteína. Cualquier cambio en la posición de alguno de ellos puede ocasionar la alteración de la estructura terciaria y, por tanto, la pérdida de su función.

Estructura de las proteínas

Terciaria

EnlacesFuertes: Puentes disulfuro (S-S) entre dos grupos –SH de dos Cys. Es una unión covalente.

Estructura de las proteínas

Terciaria

Débiles: Puentes de H: entre aa polares no iónicos con cargas parciales en la R. Fuerzas electroestáticas, interacciones iónicas entre R con cargas opuestas. Interacciones hidrofóbicas y Fuerzas de Van der Waals, los aa apolares se disponen en el interior de la estructura.

Estructura de las proteínas

Terciaria

En general puede decir que existen dos tipos de estructuras tridimensionales: Globulares. Con alto grado de plegamiento. Fibrilares. Menor nivel de plegamiento.

Thomas Splettstoesser

Nevit Dilmen. http://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0/)] vía Wikimedia Commons

Estructura de las proteínas

Cuaternaria

La presentan aquellas proteínas que tienen más de una cadena peptídica. Cada cadena constituye una subunidad. La agrupación de varias subunidades forma un oligómero. Los enlaces estabilizadores son los mismos que en la estructura terciaria, aunque en general no covalentes.

Estructura de las proteínas

Amoeba sisters

Solubilidad

Propiedades

Son moléculas de elevado peso molecular y sus propiedades dependen sobre todo de los radicales R libres y de que estos se puedan interrelacionar con el medio.

Especificidad

Estructura espacial

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Clasificación

Holoproteínas Proteínas compuestas únicamente por aa. Heteroproteínas grupo proteico: una proteína Formadas por dos moléculas: grupo prostético: no proteica. Pueden unirse mediante enlace débil o covalente.

Clasificación

Holoproteínas a) Proteínas globulares: más o menos redondeadas, solubles en agua (coloides), tienen función dinámica. b) Proteínas fibrilares: alargadas. Son insolubles en agua y generalmente estructurales o protectoras.

Clasificación

Heteroproteínas a) Glucoproteínas, como las mucinas, los anticuerpos y las hormonas FSH y LH. b) Lipoproteínas, como el LDL y HDL. c) Fosfoproteínas, con ácido fosfórico, como la caseína de la leche. d) Nucleoproteínas, como los cromosomas y la cromatina

Clasificación

e) Cromoproteínas, en las cuales el grupo prostético es una sustancia coloreada denominada pigmento que puede ser de dos tipos: porfírico y no porfírico.

Métodos de identificación

Xantoproteica

Millon

Biuret

Precipitado anaranjado

Precipitado rojo

Coloración violeta