METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
BIOLOGÍA
SESIÓN 6
"AÑO DEL BICENTENARIO DEL PERÚ"UNIVERSIDAD NACIONAL DANIEL ALCIDES CARRIÓN FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD ESCUELA DE FORMACIÓN PROFESIONAL DE ENFERMERÍA
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
CURSO: BIOLOGÍASEMESTRE: I DOCENTE. Dr. CARHUAPOMA NICOLÁS,RAÚL RICARDO. INTEGRANTES:
-CASTRO RAMOS,STEFANY JHULIANA.
-CORNEJO CHAMORRO,KATHERINE JHULIANA.
-GUILLERMO RAMOS,JHOSELIN KAREN.
-SÁNCHEZ RIVERA,JAMYLA DINA.
-Abreviado como AA.-Es la base de las proteínas,mínima unidad. -Es una molécula orgánica. -Conformado por un grupo amino (-NH2),un grupo carboxilo (-COOH) y una cadena lateral. -El primer aminoácido fue la asparagina(1806). -Enlace peptídico.
DEFINICIÓN
AMINOÁCIDOS
CLASIFICACIÓN
-No los puede producir el cuerpo. -Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
CLASIFICACIÓN
-Significa que nuestro cuerpo producen estos aminoácidos.-Incluyen alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
VíDEO
El vídeo se presenta la definición general de aminoacidos.
-Del griego metabole, que significa cambio, más el sufijo (-ismo) que significa cualidad. -Es el conjunto de reacciones bioquímicas y procesos fisicoquímicos que sucede en una célula y en el organismo. -Permiten las diversas actividades de las células: crecer, reproducirse, mantener sus estructuras y responder a estímulos. -Se divide en dos procesos,que son procesos acoplados, puesto que uno depende del otro: -ANABOLISMO -CATABOLISMO
DEFINICIÓN
METABOLISMO
-Utilizan la energía para construir componentes de las células. -Construye sustancias simples a complejas. -Implica la síntesis de compuestos. -Se necesita de un añadido de energía adicional (reacciones endergónicas). -EJEMPLOS: -FOTOSÍNTESIS -CICLO DE CALVIN -SÍNTESIS DE PROTEÍNAS -GLUCONEOGÉNESIS -QUIMIOSÍNTESIS
ANABOLISMO
EJEMPLOS DE ANABOLISMO
CRECIMIENTO(ELABORACIÓN DE NUEVAS CÉLULAS)
GLUCONEOGÉNESIS
EJEMPLOS DE ANABOLISMO
CREA LAS FIBRAS DE LOS MÚSCULOS
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
- Liberan energía. -Es un proceso de degradación de compuestos complejos a simples. -EJEMPLOS: -RESPIRACIÓN CELULAR -DIGESTIÓN -GLUCÓLISIS -CICLO DE KREBS -DEGRADACIÓN DE ÁCIDOS NUCLEICOS
CATABOLISMO
EJEMPLOS DE CATABOLISMO
DEGRADACIÓN DE ÁCIDOSNUCLEICOS
RESPIRACIÓN CELULAR
METABOLISMO DE AMINOÀCIDOS A NIVEL FISIOLÒGICO
FACTORES QUE INFLUYEN: -Jugos gàstricos -Enzimas proteolìticas Al dia se producen 25 litros estos que a su vez llevan a la desnaturalizaciòn.
EVENTOS A NIVEL DEL ESTÒMAGO
Title 1
Se prolonga durante 6-8 horas o màs
Proceso auto-catalìtico
- las proteasas se agrupan bajo en nombre de pepsinas
El valor de Ph de 1.0-1.5 hacen que la pepsina se active esto implica el arracamiento de 16 animoàcidos
PepsinaTripsina
Title 1
A) La carboxamino peptidasas que realizan el ataque de formaexopeptidica y por el lado del grupo carboxilo produciendo aminoácidos libres.·
B) Las aminopeptidasas rompen los enlaces peptídicos realizandosu ataque de forma exopeptídica y por el lado del grupo amino produciendo aminoácidos libres
EVENTOS A NIVEL DEL INTESTINO DELGADO.
Las enzimas proteólicas a nivel de duodeno e intestino
delgado hidrolizan a las cadenas oligopéptidas hasta aminoácidos
C) A las enzimas proteoliticas se agregan los bioelementos zn,Mn, Mg y Co como factores de activación y que en unión de las microfibras del intestino delgado concluyen la hidrólisis produciendo aminoácidos libres.
Las peptidasas son responsables de hidrolizar las cadenas
oligopéptidas hasta los aminoácidos
EVENTOS A NIVEL DEL HÍGADO DEL METABOLISMO DE LOS
AMINOACIDOS EN LOS ORGANISMOS SUPERIORES.
La mayoría de las reacciones transformadoras de los aminoácidos transcurren en el HIGADO, aquí se sintetizan propiamente las proteínas del hígado, además de la mayoría de las proteínas del plasma sanguíneo.
VENTAJAS
- La ventaja de la distribución anatómica del hígado, ya que luego del consumo de alimentos protéicos el hígado es el que recibe la mezcla de aminoácidos asimilados desde el intestino delgado al momento de llegar a la VENA PORTA.
- La ventaja anatómica del hígado la constituye su enlace orgánico con las vías de los pigmentos biliares, lo que permite excretar algunos productos finales tóxiros del metabolismo.
- La ventaja. de que sus células a diferencia de otras de nuestro cuerpo cuentan con el PAQUETE ENZIMATICO COMPLETO que participa en el metabolismo de los aminoácidos
ROL FUNDAMENTAL
La neutralización de compuestos tóxicos como amoniaco, y
otros productos finales del catabolismo, entre ellos la urea, el
ácido úrico, los pigmentos biliares, etc.
La formación de aminoácidos no esenciales y compuestos
nitrogenados, como las bases nitrogenadas de los ácidos nucléicos desde precursores sencillos.
El rompimiento del esqueleto carbonado de los aminoácidos para la obtención de energía y abastecimiento a la gluconeogénesis (síntesis de glucosa).
Title 1
PROCESOS ANABÓLICOS Y SINTÉTICOS
- Las células del hígado no envejecen.
- Se síntetizan proteínas de exportación.
- Las enzimas sintetizadas en el hígado influyen en el metabolismo del organismo.
Title 1
ASPECTOS GENERALES DEL CATABOLISMO DE AMINOACIDOS (I)
En contraste con los hidratos de carbono y los lípidos que sirven como fuentes de carbono y energía y que pueden almacenarse en las células, los compuestos nitrogenados actúan principalmente como constituyentes de sistemas dinámicos que se reciclan y no se almacenan. Así, los aminoácidos sirven la función primordial de ser precursores de las proteínas - y de otras biomoléculas. Sin embargo, cuando la disponibilidad de estas sustancias nitrogenadas excede los requerimientos celulares, pueden ser utilizados como fuente de energía
PROTEOLISIS
Los animales requieren que se les suministro proteínas o aminoácidos en la dieta. Antes de que las proteínas puedan incorporarse a las rutas catabólicas deben experimentar hidrólisis completa hasta transformarse en aminoácidos.
La proteolisis extracelular ha sido estudiada con el máximo detalle en el tracto digestivo de los vertebrados. Muchos de estos enzimas proteolíticos se segregan como precursores inactivos en los tejidos que los sintetizan. La activación es un proceso catalítico, a menudo autocatalítico, que implica la escisión de enlaces peptídicos.
REACCIONES CON PIRIDOXAL FOSFATO COMO COENZIMA
Antes de considerar las distintas vías utilizadas en la degradación de aminoácidos a intermediarios de la vía glicolítica o del ciclo de los ácidos tricarhoxílicos, vamos a examinar un reactivo muy importante en muchas de las conversiones de aminoácidos : el fosfato de piridoxal ( PLP ), derivado de la vitamina B6 ( piridoxal, piridoxina y piridoxamina ).
REACCIONES DE TRANSAMINACION
En las reacciones de transaminación, que están ampliamente extendidas en la naturaleza, el grupo a - amino de un aminoácido se transfiere reversiblemcntc a uno de tres a-oxoácidos diferentes ( piruvato, oxaJacctato, ex- oxoglutarato ). Los productos son el a- oxoácido correspondiente del aminoácido y uno de los tres aminoácidos alanina, aspártico y glutámico respectivamente.
DESAMINACION DE AMINOACIDOS
Los productos de la desaminación de aminoácidos son el ión amonio y el a-oxoácido correspondiente al aminoácido específico, o un derivado insaturado. Las reacciones de
desaminación se clasifican en oxidativas y no-oxidativas o hidrolíticas.
VíDEO
El vídeo se presenta como refuerzo sobre el tema recientemente tratado.
DECARBOXILACION DE AMINOACIOOS
Una reacción general de aminoácidos es su decarboxilación a aminas; de este -
modo se forman una serie de aminas que son farmacológicamente activas. Así, por ejemplo la histidina se decarboxila a histamina, la tirosina a tiramina y el glutamato a ')'-amino-butirato.
VíDEO
El vídeo se presenta como refuerzo sobre el tema recientemente tratado.
ASPECTOS ESPECIFICOS DEL CATABOLISMO DE AMINOACIDOS (II)
Para la oxidación de los 20 arninoacidos existen secuencias multienzimáticas distintas.
RUTAS QUE CONDUCEN AL ACETIL COENZIMA A, VÍA PIRUVATO
Title 1
ALANINA
La alanina procedente directamente de la dieta, de los procesos degradativos internos, se convierte en ácido pirúvico por transaminación por la alanina-glutamato-aminotransferasa (GPT) que posee especificidad de sustrato:
Title 1
ALANINA
La alanina procedente directamente de la dieta, de los procesos degradativos internos, se convierte en ácido pirúvico por transaminación por la alanina-glutamato-aminotransferasa (GPT) que posee especificidad de sustrato:
SERINA
La serina se deshidrata y desmina no oxidativamente en una reacción cataIizada por la serinadeshidratasa, enzima dependiente del fosfato de piridoxal, convirtiéndose
en piruvato y catión amonio.
TREONINA
Se catabolice por dos rutas:
- La treonina por la acción de la treoninadeshidratasa.
- La treonina por la acción de la treoninaldolasa.
GLICINA
La glicina se cataboliza por la segunda ruto del catabolismo de la treonina. La serina-deshidratasa desamina no oxidativamente a la serina, para dar ácido pirúvico.
Title 1
2. Por un enzima dependiente de NADP+ (que se reduce) para dar ácido cisteinsulfílnico; éste sufre a continuación una transaminación a (b -sulfinilpirúvico que por una desulfinasa da pirúvico y sulfito (que se oxida a sulfato).
1. Por la cisteindesulfidrasa, que requiere piridoxal fosfato como coenzima y cuyo modo de acción es análogo al de las serina y treoninadesaminasas.
CISTEÍNA
3. La tercera vía implica una transaminación inicial al a-oxoácido correspondiente, seguida de una transsulfuración.
Se convierte en piruvato por tres rutas distitas:
VíDEO 1
El vídeo se presenta como refuerzo sobre el tema recientemente tratado.
Title 1
EL ÁCIDO TETRAHIDROFÓLICO COMO PORTADOR DE UNIDADES DE UN CARBONO
Los coenzimas son los productos de reducción del ácido fálico. Ambos enzimas tienen como coenzima NADPH.
Uno de los coenzimas en la reacción de la serina-hidroximetil-transferasa es un derivado del ácido fólico. Este consta de una pteridina sustitufda, p-aminobenzoato yglutamato.
Estos derivados del tetrahidrofolato sirven como donadores de unidades de un carbono en una variedad de biosíntesis.
DEGRADACIÓN DE AMINOACIDOS RAMIFICADOS: VALINA, LEUCINA, E ISOLEUCINA
ASPECTOS ESPECíFICOS DEL CATABOLISMO DE AMINOACIDOS (III)
vídeo i
vídeo iii
DEGRADACIÓN DE HISTIDINA
DEGRADACIÓN DE FENILALANINA Y TIROSINA
vídeo ii
vídeo iv
DEGRADACIÓN DE TRIPTÓFANO
DEGRADACIÓN DE METIONINA
DEGRADACIÓN DE HISTIDINA
Se degrada fundamentalmente por una ruta, cuya etapa inicial implica la desaminación no oxidativa de la histidina catalizada por el enzima histidasa. El producto de esta reacción. es el ácido urocánico
Title 1
El número de transmetilaciones biológicas conocidas es bastante amplio y de ellas, en un buen pocentaje interviene S-adcnosil - metionina. La transmetilación responde a la formulación general:
La cistationasa, un enzima que requiere fosfato de piridoxal, cataliza la escisión de la cistationina a cisteína libre y a-oxo-butirato.
DEGRADACIÓN DE METIONINA
Como puede observarse, la ruta degradativa de la metionina sirve para sintetizar cisteína y para proporcionar grupos metilo para las transmetilaciones biológicas.
La metionina pierde su grupo metilo y su átomo de azufre en las primeras etapas de su ruta metabólica oxidativa.
DEGRADACIÓN DE FENILALANINA Y TIROSINA
El metabolismo oxidativo de fenilalanina y tirosina reviste un interés particular debido a que un cierto número de enfermedades de las denominadas "errores congénitos del metabolismo"
DEGRADACIÓN DEL TRIPTÓFANO
El metabolismo del triptófano produce una serie de productos importantes, tales
como, la serotonina. La oxidación del triptófano se inicia con el enzima triptófano pirrolasa, que tiene protoporfirina IX con hierro (hemo) como grupo prostético.
ASPECTOS ESPECIFICOS DEL CATABOLISMO DE AMINOACIDOS (IV)
DEGRADACIÓN DE PROLINA E HIDROXIPROLINA
Los esqueletos carbonados de cinco aminoácidos ( arginina, h istidina, ácido glutámico, glutamina y prolina) entran en el ciclo de Krebs por la vía del a-oxoglutarato, -
cuyo precursor inmediato es el ácido glutámico ( desaminación )
La glutamina se hidroliza previamente a ácido glutámico por acción del enzima glutaminasa:glutamina + H2O -------- ácido glutámico + NH3
DEGRADACIÓN DE LISINA
La ruta degradat1va, por la cual cuatro de Los seis átomos de carbono de la lisina se convierten en accti1 CoA, es bastante compleja. Los otros dos átomos de carbono se , pierden en reacciones de decarboxi1ación. Uno de los metabolitos de esta vía, el ácido pipecólico y otros productos de oxidación formados en el catabolismo de la lisina, son precursores de la síntesis de algunos alcaloides vegetales, sustancias nitrogenadas que con frecuencia son muy tóxicas.
DEGRADACIÓN DE ARGININA
La ruta degradativa de la arginina que tiene lugar en el hígado de muchos mamíferos. En algunos microorganismos una ruta alternativa conduce desde la arginina al ácido glutámico.La ornitina se forma a partir de la arginina por acción de la arginasa ( etapa común con el ciclo de la urea). La ornitina, por transaminación con a -oxo-glutárico se -convierte en el semialdehido glutámico, que es también un intermediario en la oxidación de la prolina. Este se oxida a ácido glutámico que se desamina oxidativamente, vía glutámico deshidrogenasa, a amonio y a -oxoglutarato.
La arginina actúa también como donador del grupo amidino a la glicina en la -primera etapa de la biosinntesis de la creatina. Se forma guanidoacctato que a continuación se metila con S -adenosilmetionina dando creatina y S-adenosilhomocistelna.
FORMACIÓN DE PRODUCTOS DE EXCRECIÓN NITROGENADOS
El grueso del nitrógeno que entra en el cuerpo animal deriva de la proteína ingerida. Los aminoácidos resultantes de la hidrólisis de la proteína, eliminan su nitrógeno en forma de ión amonio, por los procesos de transaminación y desaminación ya descritos. Parte del amonio deriva también de la desaminación de bases purínicas y pirimidínicas. La forma final de excreción del nitrógeno es variable según la especie animal de
que se trate. Así, si bi~n aparecen ciertas cantidades de aminoácidos, creatina, purinas o betaínas, los productos principales de excreción nitrogenada suelen ser amoniaco, urea y ácido úrico ( 2,6,8-trio)(ipurina) y los animales que los producen se denominan amoniotélicos, ureotélicos y uricotélicos.
Ciclo de la urea
Ya que el ión amonio es relativamente tóxico para los organismos multicelulares, suele convertirse en urea, un producto neutro, que se forma principalmente en el hígado. La vía metabólica median te la cual se forma urea a partir de amoniaco, recibe el nombre de ciclo de la urea.
VíDEO
El vídeo se presenta como refuerzo sobre el tema recientemente tratado.
Excreción de amoniaco.
En animales. en que el producto principal de la excreción nitrogenada es el amoniaco, los diversos a- aminoácidos se transaminan dando glutamato que experimenta una desaminación oxidativa mediante la glutamato-dcshidrogenasa con formación de a -oxoglutarato y catión amonio. Este último se convierte en el nitrógeno amídico de la glutamina, que es la forma de transporte del amoniaco en la mavoria de los organismos.
Excreción de ácido úrico
El ácido úrico ( 2,6,8- trioxipurina ) en los organismos uricotélicos ( aves, reptiles terrestres, insectos ) es la forma principal de excreción de los grupos amino de los
a. -aminoácidos. También es el producto principal de excreción del metabolismo de las -bases purnicas en primates, además de en pájaros y reptiles terrestres. - La formación de acido urico es compleja pues ha de formarse previamente el anillo purínico a partir de precursores sencillos. El enzima xantm-oxrdasa. que cataliza la formación de ácido úrico a partir de xantina se encuentra en los peroxisomas del riñon junto con otras oxidasas
La urea, el amoniaco y el ácido úrico no son las únicas formas de excreción del nitrógeno procedente del catabolismo de aminoácidos en las distintas especies. Las arañas excretan el nitrógeno en forma de guanina, y muchos peces excretan óxido de trimetilamina.
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
ASPECTOS GENERALES
-Es el conjunto de procesos bioquímicos (vías metabólicas) mediante los cuales se producen los distintos tipos de aminoácidos a partir de otros compuestos. - Las cadenas principales de carbono provienen de la glucólisis, la ruta de la pentosa fosfato o del ciclo de Krebs.
FIJACIÓN DEL NITRÓGENO MOLECULAR
-Es la obtención de nitrógeno en una forma fácil de utilizar. -Este problema se resuelve por la actuación de algunos microorganismos capaces de reducir la molécula inerte del nitrógeno gaseoso (N≡N) y producir dos moléculas de amoniaco mediante una de las reacciones bioquímicas más importantes. -El amoníaco es la fuente de nitrógeno para la síntesis de todos los aminoácidos.
AMINOÁCIDOS DERIVADOS DEL α-CETOGLUTARATO
-Los aminoácidos provenientes del α–cetoglutarato son glutamato,glutamina, prolina y arginina. -Los seres humanos son capaces de sintetizar glutamato y, a partir de este, glutamina, prolina y arginina.
-El glutamato y la glutamina desempeñan un papel crucial en la la etapa de
incorporación de nitrógeno a las biomoléculas a partir del ión NH4+. -El grupo - αamino de la mayoría de los aminoácidos proviene del α-amino grupo del glutamato por una reacción de transaminación. -La glutamina, otro dador
importante de nitrógeno, aporta el nitrógeno de su cadena lateral a la biosíntesis
de una amplia gama de compuestos biológicos. -ATP + ácido glutámico <--> ADP + γ-glutamil-fosfato γ-glutamil-fosfato + NH3 <--> Glutamina + Pi.
ASIMILACIÓN DE AMONÍACO:SÍNTESIS DE ÁCIDO GLUTÁMICO Y GLUTAMINA
AMINOÁCIDOS DERIVADOS DEL OXALACETATO
-ASPARTATOLa primera función es la síntesis de aspartato a partir de dos de los intermediarios del ciclo de Krebs. Glutamato + oxalacetato <--> α-cetoglutarato + aspartato
-ASPARAGINA El aspartato es el primer aminoácido producido a partir de oxalacetato. A partir de este se sintetiza la asparagina, mediante la siguiente reacción catalizada por la asparagina sintetasa: NH3 + aspartato + ATP --> asparagina + ADP + Pi
Aspartato + glutamina + ATP ---> asparragina+AMP+ PPi+ H+ -OTROS DERIVADOS DEL OXALACETATO Los otros aminoácidos derivados del oxalacetato (metionina, treonina y lisina) no pueden ser sintetizadas por el ser humano.
-Los aminoácidos procedentes del oxalacetato son aspartato, asparagina, metionina, lisina y treonina.
AMINOÁCIDOS DERIVADOS DEL PIRUVATO
Del piruvato se obtiene alanina, valina, leucina e isoleucina.
-ALANINA La alanina se obtiene a través de la transaminación acoplada al piruvato.
-VALINA La valina se obtiene a través de la transformación de piruvato mediante cuatro reacciones.
-ISOLEUCINA El proceso de síntesis de la isoleucina comparte cuatro enzimas con el de la valina.
La isoleucina, se obtiene a través de cinco reacciones a partir de piruvato. -LEUCINA La leucina, se obtiene a través de la misma ruta que la valina, pero el α-cetoisovalerato, toma una vía alternativa formando leucina.
-Los aminoácidos procedentes del piruvato son alanina,valina,leucina y isoleucina.
VÍDEO PARA REFORZAR LO APRENDIDO
BIOSISTESIS DE ANIMOÀCIDOS NO ESENCIALES
NOMBREAUTOR/A
- El àtomo de oxìgeno del grupo hidroxilo deriva del oxigeno atmosferico
AMINOÀCIDOS DERIVADOS DEL α-OXOGLUTARATO
- La prolina es un precursor de hidroxipolina del colàgeno
Glutamico, Glutamina, Prolina e Hidroxipolina
- Sintesis de hidroxipolina del colageno
BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES
vídeo ii
vídeo i
vídeo iii
BIOSINTESIS DE CISTEINA
BIOSINTESIS DE ALANINA
BIOSISTESIS DE ASPARTACO Y ASPARRAGINA
En mamiferos se sintetiza a partir de la metionina que es esencial que es esencial y la serina que no lo es.
forma por transaminaciòn del piruvato con glutamato
Deriva del oxalacètico por transaminacion del correspondiente del ozalacetato.
BIOSÌNTESIS DE AMINOÀCIDO ESENCIALES II
-Biosintesis de Histidina- Biosintesis de aminoàcidos aromaticos: Fenilalanina, Tirosina y Triptofano
- Esta catalizada por enzima alosterico.
BIOSÌNTESIS DE HISTIDINA
- El operon de la histidina esta sometido al fenomeno de represion enzimatica.
A sido estudio ampliamente en escherichia coli y SalmonellaImplica una secuencia de reaciones complejas.
- La secuencia de reacciones se inicia con la condensacion de ATP y fosforribosil pirofosfato
VíDEO
El vídeo se presenta las consecuencia de la deficiencia de aminoacidos en el organismo.
Title 1
KAHOOT
https://create.kahoot.it/share/metabolismo-de-aminoacidos/bffd6c77-ebbd-42c3-bad3-a5b6d55845cf
Title 1
¡ MUCHAS GRACIAS POR SU ATENCIÓN !
¡ MUCHAS GRACIAS POR SU ATENCIÓN !
¡gracias!
photografía: Thought Catalog
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
Jamy Dina
Created on June 27, 2021
CASTRO RAMOS, CORNEJO CHAMORRO, GUILLERMO RAMOS, SÁNCHEZ RIVERA
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METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
BIOLOGÍA
SESIÓN 6
"AÑO DEL BICENTENARIO DEL PERÚ"UNIVERSIDAD NACIONAL DANIEL ALCIDES CARRIÓN FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD ESCUELA DE FORMACIÓN PROFESIONAL DE ENFERMERÍA
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
CURSO: BIOLOGÍASEMESTRE: I DOCENTE. Dr. CARHUAPOMA NICOLÁS,RAÚL RICARDO. INTEGRANTES: -CASTRO RAMOS,STEFANY JHULIANA. -CORNEJO CHAMORRO,KATHERINE JHULIANA. -GUILLERMO RAMOS,JHOSELIN KAREN. -SÁNCHEZ RIVERA,JAMYLA DINA.
-Abreviado como AA.-Es la base de las proteínas,mínima unidad. -Es una molécula orgánica. -Conformado por un grupo amino (-NH2),un grupo carboxilo (-COOH) y una cadena lateral. -El primer aminoácido fue la asparagina(1806). -Enlace peptídico.
DEFINICIÓN
AMINOÁCIDOS
CLASIFICACIÓN
-No los puede producir el cuerpo. -Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
CLASIFICACIÓN
-Significa que nuestro cuerpo producen estos aminoácidos.-Incluyen alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
VíDEO
El vídeo se presenta la definición general de aminoacidos.
-Del griego metabole, que significa cambio, más el sufijo (-ismo) que significa cualidad. -Es el conjunto de reacciones bioquímicas y procesos fisicoquímicos que sucede en una célula y en el organismo. -Permiten las diversas actividades de las células: crecer, reproducirse, mantener sus estructuras y responder a estímulos. -Se divide en dos procesos,que son procesos acoplados, puesto que uno depende del otro: -ANABOLISMO -CATABOLISMO
DEFINICIÓN
METABOLISMO
-Utilizan la energía para construir componentes de las células. -Construye sustancias simples a complejas. -Implica la síntesis de compuestos. -Se necesita de un añadido de energía adicional (reacciones endergónicas). -EJEMPLOS: -FOTOSÍNTESIS -CICLO DE CALVIN -SÍNTESIS DE PROTEÍNAS -GLUCONEOGÉNESIS -QUIMIOSÍNTESIS
ANABOLISMO
EJEMPLOS DE ANABOLISMO
CRECIMIENTO(ELABORACIÓN DE NUEVAS CÉLULAS)
GLUCONEOGÉNESIS
EJEMPLOS DE ANABOLISMO
CREA LAS FIBRAS DE LOS MÚSCULOS
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
- Liberan energía. -Es un proceso de degradación de compuestos complejos a simples. -EJEMPLOS: -RESPIRACIÓN CELULAR -DIGESTIÓN -GLUCÓLISIS -CICLO DE KREBS -DEGRADACIÓN DE ÁCIDOS NUCLEICOS
CATABOLISMO
EJEMPLOS DE CATABOLISMO
DEGRADACIÓN DE ÁCIDOSNUCLEICOS
RESPIRACIÓN CELULAR
METABOLISMO DE AMINOÀCIDOS A NIVEL FISIOLÒGICO
FACTORES QUE INFLUYEN: -Jugos gàstricos -Enzimas proteolìticas Al dia se producen 25 litros estos que a su vez llevan a la desnaturalizaciòn.
EVENTOS A NIVEL DEL ESTÒMAGO
Title 1
Se prolonga durante 6-8 horas o màs
Proceso auto-catalìtico
- las proteasas se agrupan bajo en nombre de pepsinas
El valor de Ph de 1.0-1.5 hacen que la pepsina se active esto implica el arracamiento de 16 animoàcidos
PepsinaTripsina
Title 1
A) La carboxamino peptidasas que realizan el ataque de formaexopeptidica y por el lado del grupo carboxilo produciendo aminoácidos libres.·
B) Las aminopeptidasas rompen los enlaces peptídicos realizandosu ataque de forma exopeptídica y por el lado del grupo amino produciendo aminoácidos libres
EVENTOS A NIVEL DEL INTESTINO DELGADO.
Las enzimas proteólicas a nivel de duodeno e intestino delgado hidrolizan a las cadenas oligopéptidas hasta aminoácidos
C) A las enzimas proteoliticas se agregan los bioelementos zn,Mn, Mg y Co como factores de activación y que en unión de las microfibras del intestino delgado concluyen la hidrólisis produciendo aminoácidos libres.
Las peptidasas son responsables de hidrolizar las cadenas oligopéptidas hasta los aminoácidos
EVENTOS A NIVEL DEL HÍGADO DEL METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS EN LOS ORGANISMOS SUPERIORES.
La mayoría de las reacciones transformadoras de los aminoácidos transcurren en el HIGADO, aquí se sintetizan propiamente las proteínas del hígado, además de la mayoría de las proteínas del plasma sanguíneo.
VENTAJAS
ROL FUNDAMENTAL
La neutralización de compuestos tóxicos como amoniaco, y otros productos finales del catabolismo, entre ellos la urea, el ácido úrico, los pigmentos biliares, etc.
La formación de aminoácidos no esenciales y compuestos nitrogenados, como las bases nitrogenadas de los ácidos nucléicos desde precursores sencillos.
El rompimiento del esqueleto carbonado de los aminoácidos para la obtención de energía y abastecimiento a la gluconeogénesis (síntesis de glucosa).
Title 1
PROCESOS ANABÓLICOS Y SINTÉTICOS
Title 1
ASPECTOS GENERALES DEL CATABOLISMO DE AMINOACIDOS (I)
En contraste con los hidratos de carbono y los lípidos que sirven como fuentes de carbono y energía y que pueden almacenarse en las células, los compuestos nitrogenados actúan principalmente como constituyentes de sistemas dinámicos que se reciclan y no se almacenan. Así, los aminoácidos sirven la función primordial de ser precursores de las proteínas - y de otras biomoléculas. Sin embargo, cuando la disponibilidad de estas sustancias nitrogenadas excede los requerimientos celulares, pueden ser utilizados como fuente de energía
PROTEOLISIS
Los animales requieren que se les suministro proteínas o aminoácidos en la dieta. Antes de que las proteínas puedan incorporarse a las rutas catabólicas deben experimentar hidrólisis completa hasta transformarse en aminoácidos.
La proteolisis extracelular ha sido estudiada con el máximo detalle en el tracto digestivo de los vertebrados. Muchos de estos enzimas proteolíticos se segregan como precursores inactivos en los tejidos que los sintetizan. La activación es un proceso catalítico, a menudo autocatalítico, que implica la escisión de enlaces peptídicos.
REACCIONES CON PIRIDOXAL FOSFATO COMO COENZIMA
Antes de considerar las distintas vías utilizadas en la degradación de aminoácidos a intermediarios de la vía glicolítica o del ciclo de los ácidos tricarhoxílicos, vamos a examinar un reactivo muy importante en muchas de las conversiones de aminoácidos : el fosfato de piridoxal ( PLP ), derivado de la vitamina B6 ( piridoxal, piridoxina y piridoxamina ).
REACCIONES DE TRANSAMINACION
En las reacciones de transaminación, que están ampliamente extendidas en la naturaleza, el grupo a - amino de un aminoácido se transfiere reversiblemcntc a uno de tres a-oxoácidos diferentes ( piruvato, oxaJacctato, ex- oxoglutarato ). Los productos son el a- oxoácido correspondiente del aminoácido y uno de los tres aminoácidos alanina, aspártico y glutámico respectivamente.
DESAMINACION DE AMINOACIDOS
Los productos de la desaminación de aminoácidos son el ión amonio y el a-oxoácido correspondiente al aminoácido específico, o un derivado insaturado. Las reacciones de desaminación se clasifican en oxidativas y no-oxidativas o hidrolíticas.
VíDEO
El vídeo se presenta como refuerzo sobre el tema recientemente tratado.
DECARBOXILACION DE AMINOACIOOS
Una reacción general de aminoácidos es su decarboxilación a aminas; de este - modo se forman una serie de aminas que son farmacológicamente activas. Así, por ejemplo la histidina se decarboxila a histamina, la tirosina a tiramina y el glutamato a ')'-amino-butirato.
VíDEO
El vídeo se presenta como refuerzo sobre el tema recientemente tratado.
ASPECTOS ESPECIFICOS DEL CATABOLISMO DE AMINOACIDOS (II)
Para la oxidación de los 20 arninoacidos existen secuencias multienzimáticas distintas.
RUTAS QUE CONDUCEN AL ACETIL COENZIMA A, VÍA PIRUVATO
Title 1
ALANINA
La alanina procedente directamente de la dieta, de los procesos degradativos internos, se convierte en ácido pirúvico por transaminación por la alanina-glutamato-aminotransferasa (GPT) que posee especificidad de sustrato:
Title 1
ALANINA
La alanina procedente directamente de la dieta, de los procesos degradativos internos, se convierte en ácido pirúvico por transaminación por la alanina-glutamato-aminotransferasa (GPT) que posee especificidad de sustrato:
SERINA
La serina se deshidrata y desmina no oxidativamente en una reacción cataIizada por la serinadeshidratasa, enzima dependiente del fosfato de piridoxal, convirtiéndose en piruvato y catión amonio.
TREONINA
Se catabolice por dos rutas:
GLICINA
La glicina se cataboliza por la segunda ruto del catabolismo de la treonina. La serina-deshidratasa desamina no oxidativamente a la serina, para dar ácido pirúvico.
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2. Por un enzima dependiente de NADP+ (que se reduce) para dar ácido cisteinsulfílnico; éste sufre a continuación una transaminación a (b -sulfinilpirúvico que por una desulfinasa da pirúvico y sulfito (que se oxida a sulfato).
1. Por la cisteindesulfidrasa, que requiere piridoxal fosfato como coenzima y cuyo modo de acción es análogo al de las serina y treoninadesaminasas.
CISTEÍNA
3. La tercera vía implica una transaminación inicial al a-oxoácido correspondiente, seguida de una transsulfuración.
Se convierte en piruvato por tres rutas distitas:
VíDEO 1
El vídeo se presenta como refuerzo sobre el tema recientemente tratado.
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EL ÁCIDO TETRAHIDROFÓLICO COMO PORTADOR DE UNIDADES DE UN CARBONO
Los coenzimas son los productos de reducción del ácido fálico. Ambos enzimas tienen como coenzima NADPH.
Uno de los coenzimas en la reacción de la serina-hidroximetil-transferasa es un derivado del ácido fólico. Este consta de una pteridina sustitufda, p-aminobenzoato yglutamato.
Estos derivados del tetrahidrofolato sirven como donadores de unidades de un carbono en una variedad de biosíntesis.
DEGRADACIÓN DE AMINOACIDOS RAMIFICADOS: VALINA, LEUCINA, E ISOLEUCINA
ASPECTOS ESPECíFICOS DEL CATABOLISMO DE AMINOACIDOS (III)
vídeo i
vídeo iii
DEGRADACIÓN DE HISTIDINA
DEGRADACIÓN DE FENILALANINA Y TIROSINA
vídeo ii
vídeo iv
DEGRADACIÓN DE TRIPTÓFANO
DEGRADACIÓN DE METIONINA
DEGRADACIÓN DE HISTIDINA
Se degrada fundamentalmente por una ruta, cuya etapa inicial implica la desaminación no oxidativa de la histidina catalizada por el enzima histidasa. El producto de esta reacción. es el ácido urocánico
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El número de transmetilaciones biológicas conocidas es bastante amplio y de ellas, en un buen pocentaje interviene S-adcnosil - metionina. La transmetilación responde a la formulación general:
La cistationasa, un enzima que requiere fosfato de piridoxal, cataliza la escisión de la cistationina a cisteína libre y a-oxo-butirato.
DEGRADACIÓN DE METIONINA
Como puede observarse, la ruta degradativa de la metionina sirve para sintetizar cisteína y para proporcionar grupos metilo para las transmetilaciones biológicas.
La metionina pierde su grupo metilo y su átomo de azufre en las primeras etapas de su ruta metabólica oxidativa.
DEGRADACIÓN DE FENILALANINA Y TIROSINA
El metabolismo oxidativo de fenilalanina y tirosina reviste un interés particular debido a que un cierto número de enfermedades de las denominadas "errores congénitos del metabolismo"
DEGRADACIÓN DEL TRIPTÓFANO
El metabolismo del triptófano produce una serie de productos importantes, tales como, la serotonina. La oxidación del triptófano se inicia con el enzima triptófano pirrolasa, que tiene protoporfirina IX con hierro (hemo) como grupo prostético.
ASPECTOS ESPECIFICOS DEL CATABOLISMO DE AMINOACIDOS (IV)
DEGRADACIÓN DE PROLINA E HIDROXIPROLINA
Los esqueletos carbonados de cinco aminoácidos ( arginina, h istidina, ácido glutámico, glutamina y prolina) entran en el ciclo de Krebs por la vía del a-oxoglutarato, - cuyo precursor inmediato es el ácido glutámico ( desaminación )
La glutamina se hidroliza previamente a ácido glutámico por acción del enzima glutaminasa:glutamina + H2O -------- ácido glutámico + NH3
DEGRADACIÓN DE LISINA
La ruta degradat1va, por la cual cuatro de Los seis átomos de carbono de la lisina se convierten en accti1 CoA, es bastante compleja. Los otros dos átomos de carbono se , pierden en reacciones de decarboxi1ación. Uno de los metabolitos de esta vía, el ácido pipecólico y otros productos de oxidación formados en el catabolismo de la lisina, son precursores de la síntesis de algunos alcaloides vegetales, sustancias nitrogenadas que con frecuencia son muy tóxicas.
DEGRADACIÓN DE ARGININA
La ruta degradativa de la arginina que tiene lugar en el hígado de muchos mamíferos. En algunos microorganismos una ruta alternativa conduce desde la arginina al ácido glutámico.La ornitina se forma a partir de la arginina por acción de la arginasa ( etapa común con el ciclo de la urea). La ornitina, por transaminación con a -oxo-glutárico se -convierte en el semialdehido glutámico, que es también un intermediario en la oxidación de la prolina. Este se oxida a ácido glutámico que se desamina oxidativamente, vía glutámico deshidrogenasa, a amonio y a -oxoglutarato. La arginina actúa también como donador del grupo amidino a la glicina en la -primera etapa de la biosinntesis de la creatina. Se forma guanidoacctato que a continuación se metila con S -adenosilmetionina dando creatina y S-adenosilhomocistelna.
FORMACIÓN DE PRODUCTOS DE EXCRECIÓN NITROGENADOS
El grueso del nitrógeno que entra en el cuerpo animal deriva de la proteína ingerida. Los aminoácidos resultantes de la hidrólisis de la proteína, eliminan su nitrógeno en forma de ión amonio, por los procesos de transaminación y desaminación ya descritos. Parte del amonio deriva también de la desaminación de bases purínicas y pirimidínicas. La forma final de excreción del nitrógeno es variable según la especie animal de que se trate. Así, si bi~n aparecen ciertas cantidades de aminoácidos, creatina, purinas o betaínas, los productos principales de excreción nitrogenada suelen ser amoniaco, urea y ácido úrico ( 2,6,8-trio)(ipurina) y los animales que los producen se denominan amoniotélicos, ureotélicos y uricotélicos.
Ciclo de la urea
Ya que el ión amonio es relativamente tóxico para los organismos multicelulares, suele convertirse en urea, un producto neutro, que se forma principalmente en el hígado. La vía metabólica median te la cual se forma urea a partir de amoniaco, recibe el nombre de ciclo de la urea.
VíDEO
El vídeo se presenta como refuerzo sobre el tema recientemente tratado.
Excreción de amoniaco.
En animales. en que el producto principal de la excreción nitrogenada es el amoniaco, los diversos a- aminoácidos se transaminan dando glutamato que experimenta una desaminación oxidativa mediante la glutamato-dcshidrogenasa con formación de a -oxoglutarato y catión amonio. Este último se convierte en el nitrógeno amídico de la glutamina, que es la forma de transporte del amoniaco en la mavoria de los organismos.
Excreción de ácido úrico
El ácido úrico ( 2,6,8- trioxipurina ) en los organismos uricotélicos ( aves, reptiles terrestres, insectos ) es la forma principal de excreción de los grupos amino de los a. -aminoácidos. También es el producto principal de excreción del metabolismo de las -bases purnicas en primates, además de en pájaros y reptiles terrestres. - La formación de acido urico es compleja pues ha de formarse previamente el anillo purínico a partir de precursores sencillos. El enzima xantm-oxrdasa. que cataliza la formación de ácido úrico a partir de xantina se encuentra en los peroxisomas del riñon junto con otras oxidasas
La urea, el amoniaco y el ácido úrico no son las únicas formas de excreción del nitrógeno procedente del catabolismo de aminoácidos en las distintas especies. Las arañas excretan el nitrógeno en forma de guanina, y muchos peces excretan óxido de trimetilamina.
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
ASPECTOS GENERALES
-Es el conjunto de procesos bioquímicos (vías metabólicas) mediante los cuales se producen los distintos tipos de aminoácidos a partir de otros compuestos. - Las cadenas principales de carbono provienen de la glucólisis, la ruta de la pentosa fosfato o del ciclo de Krebs.
FIJACIÓN DEL NITRÓGENO MOLECULAR
-Es la obtención de nitrógeno en una forma fácil de utilizar. -Este problema se resuelve por la actuación de algunos microorganismos capaces de reducir la molécula inerte del nitrógeno gaseoso (N≡N) y producir dos moléculas de amoniaco mediante una de las reacciones bioquímicas más importantes. -El amoníaco es la fuente de nitrógeno para la síntesis de todos los aminoácidos.
AMINOÁCIDOS DERIVADOS DEL α-CETOGLUTARATO
-Los aminoácidos provenientes del α–cetoglutarato son glutamato,glutamina, prolina y arginina. -Los seres humanos son capaces de sintetizar glutamato y, a partir de este, glutamina, prolina y arginina.
-El glutamato y la glutamina desempeñan un papel crucial en la la etapa de incorporación de nitrógeno a las biomoléculas a partir del ión NH4+. -El grupo - αamino de la mayoría de los aminoácidos proviene del α-amino grupo del glutamato por una reacción de transaminación. -La glutamina, otro dador importante de nitrógeno, aporta el nitrógeno de su cadena lateral a la biosíntesis de una amplia gama de compuestos biológicos. -ATP + ácido glutámico <--> ADP + γ-glutamil-fosfato γ-glutamil-fosfato + NH3 <--> Glutamina + Pi.
ASIMILACIÓN DE AMONÍACO:SÍNTESIS DE ÁCIDO GLUTÁMICO Y GLUTAMINA
AMINOÁCIDOS DERIVADOS DEL OXALACETATO
-ASPARTATOLa primera función es la síntesis de aspartato a partir de dos de los intermediarios del ciclo de Krebs. Glutamato + oxalacetato <--> α-cetoglutarato + aspartato -ASPARAGINA El aspartato es el primer aminoácido producido a partir de oxalacetato. A partir de este se sintetiza la asparagina, mediante la siguiente reacción catalizada por la asparagina sintetasa: NH3 + aspartato + ATP --> asparagina + ADP + Pi Aspartato + glutamina + ATP ---> asparragina+AMP+ PPi+ H+ -OTROS DERIVADOS DEL OXALACETATO Los otros aminoácidos derivados del oxalacetato (metionina, treonina y lisina) no pueden ser sintetizadas por el ser humano.
-Los aminoácidos procedentes del oxalacetato son aspartato, asparagina, metionina, lisina y treonina.
AMINOÁCIDOS DERIVADOS DEL PIRUVATO
Del piruvato se obtiene alanina, valina, leucina e isoleucina. -ALANINA La alanina se obtiene a través de la transaminación acoplada al piruvato. -VALINA La valina se obtiene a través de la transformación de piruvato mediante cuatro reacciones. -ISOLEUCINA El proceso de síntesis de la isoleucina comparte cuatro enzimas con el de la valina. La isoleucina, se obtiene a través de cinco reacciones a partir de piruvato. -LEUCINA La leucina, se obtiene a través de la misma ruta que la valina, pero el α-cetoisovalerato, toma una vía alternativa formando leucina.
-Los aminoácidos procedentes del piruvato son alanina,valina,leucina y isoleucina.
VÍDEO PARA REFORZAR LO APRENDIDO
BIOSISTESIS DE ANIMOÀCIDOS NO ESENCIALES
NOMBREAUTOR/A
AMINOÀCIDOS DERIVADOS DEL α-OXOGLUTARATO
Glutamico, Glutamina, Prolina e Hidroxipolina
BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES
vídeo ii
vídeo i
vídeo iii
BIOSINTESIS DE CISTEINA
BIOSINTESIS DE ALANINA
BIOSISTESIS DE ASPARTACO Y ASPARRAGINA
En mamiferos se sintetiza a partir de la metionina que es esencial que es esencial y la serina que no lo es.
forma por transaminaciòn del piruvato con glutamato
Deriva del oxalacètico por transaminacion del correspondiente del ozalacetato.
BIOSÌNTESIS DE AMINOÀCIDO ESENCIALES II
-Biosintesis de Histidina- Biosintesis de aminoàcidos aromaticos: Fenilalanina, Tirosina y Triptofano
BIOSÌNTESIS DE HISTIDINA
A sido estudio ampliamente en escherichia coli y SalmonellaImplica una secuencia de reaciones complejas.
VíDEO
El vídeo se presenta las consecuencia de la deficiencia de aminoacidos en el organismo.
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KAHOOT
https://create.kahoot.it/share/metabolismo-de-aminoacidos/bffd6c77-ebbd-42c3-bad3-a5b6d55845cf
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¡ MUCHAS GRACIAS POR SU ATENCIÓN !
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photografía: Thought Catalog