mecanismo
accion enzimatica
catalisis enzimatica de la subtilisina
CATALISIS ACIDO- BASE
La alta reactividad del residuo de serina en el sitio activo de las serina proteasas se atribuye a menudo a la formación de un enlace de hidrógeno entre esta serina y un residuo de histidina. En el caso de la serina proteasa subtilisina, el residuo de serina catalítico puede ser reemplazado específicamente por un residuo de cisteína y esta enzima modificada se denomina tiol-subtilisina. el residuo de histidina presenta alta nucleoficidad de la serina en particular
tipos de interaccion enzima-sustrato
El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles tales como puentes de hidrogeno, uniones electrostáticas, hidrofóbicas, o de van der Waals, en un lugar específico, el centro activo.. constituido por aminoacidos
INTERACCION SUBTILISINA POR ACOPLAMIENTO INDUCIDO
MODELO DE LA LLAVE DE CERRADURA
MODELO ACOPLAMIENTO INDUCIDO
ESPECIFICIDAD ENZIMATICA
La especificidad es la propiedad mas sobresaliente de las enzimas
La especificidad enzimática se refiere a la capacidad de cada enzima para diferenciar sustancias que tienen características semejantes (especificidad de sustrato) o para realizar una transformación concreta (especificidad de acción).
la SUBTILISINA presenta menor especificidad en la zona de hidrolisis, tiene preferencia en fragmentar las proteinas en aminoacidos de cadena lateral voluminosa y sin carga
SUSTRATO DE LA ENZIMA EN EL PROCESO
Posee un centro activo un aminoácido de serina esencial para la catálisis enzimática, responsable del ataque nucleofílico sobre el carbonilo del enlace peptídico blanco. Para las proteasas el tipo de sustrato son las proteínas excepto el colágeno y como producto se va a formar fragmentos de proteínas+ aminoácidos.
informacion bibliografica
Sandra neita
MECANISMO DE ACCION ENZIMATICA
mona1631
Created on March 20, 2021
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mecanismo
accion enzimatica
catalisis enzimatica de la subtilisina
CATALISIS ACIDO- BASE
La alta reactividad del residuo de serina en el sitio activo de las serina proteasas se atribuye a menudo a la formación de un enlace de hidrógeno entre esta serina y un residuo de histidina. En el caso de la serina proteasa subtilisina, el residuo de serina catalítico puede ser reemplazado específicamente por un residuo de cisteína y esta enzima modificada se denomina tiol-subtilisina. el residuo de histidina presenta alta nucleoficidad de la serina en particular
tipos de interaccion enzima-sustrato
El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles tales como puentes de hidrogeno, uniones electrostáticas, hidrofóbicas, o de van der Waals, en un lugar específico, el centro activo.. constituido por aminoacidos
INTERACCION SUBTILISINA POR ACOPLAMIENTO INDUCIDO
MODELO DE LA LLAVE DE CERRADURA
MODELO ACOPLAMIENTO INDUCIDO
ESPECIFICIDAD ENZIMATICA
La especificidad es la propiedad mas sobresaliente de las enzimas
La especificidad enzimática se refiere a la capacidad de cada enzima para diferenciar sustancias que tienen características semejantes (especificidad de sustrato) o para realizar una transformación concreta (especificidad de acción). la SUBTILISINA presenta menor especificidad en la zona de hidrolisis, tiene preferencia en fragmentar las proteinas en aminoacidos de cadena lateral voluminosa y sin carga
SUSTRATO DE LA ENZIMA EN EL PROCESO
Posee un centro activo un aminoácido de serina esencial para la catálisis enzimática, responsable del ataque nucleofílico sobre el carbonilo del enlace peptídico blanco. Para las proteasas el tipo de sustrato son las proteínas excepto el colágeno y como producto se va a formar fragmentos de proteínas+ aminoácidos.
informacion bibliografica
Sandra neita