LE PROTEINE

LE PROTEINE

Miriam Rossi

Le proteine appartengono ad una vasta famiglia di biomolecole diffuse negli orgnaismi viventi e nei virus. Sono presenti nelle cellule e negli ambienti extracellulari.

• strutturali;
• contrattile;
• catalittiche;
• di segnalazione;
• di trasporto;
• di difesa.

Oltre alla partecipazione ai processi fisiologici, le proteine possono svolgere funzioni:

Le proteine sono costituite da unità strutturali di base chiamate amminoacidi, che si legano fra loro formando catene polipeptidiche

PROTEINE CONIUGATE

PROTEINE SEMPLICI

Catena polipeptidica + gruppi prostetici (molecole organiche o ioni metallici)

Costituite solo dalla componente polipeptidica

• Emoglobina

• Albumine
• Cheratina

PROTEINE DI MEMBRANA

PROTEINE GLOBULARI

PROTEINE FIBROSE

Sono immerse nel doppio strato fosfolipidico delle membrane cellulari, possiedono caratteristiche specifiche.

Svolgono la propria funzione in soluzione, hanno una struttura compatta.

Svolgono funzioni strutturali, sono prevalentemente insolubili, hanno una struttura allungata.

GLI AMMINOACIDI

Sono piccole molecole organiche bifunzionali che presentano un gruppo carbosillico (-COOH) e un gruppo amminico (-NH2). I due gruppi funzionali di ciascun amminoacido sono legati allo stesso atomo di carbonio, chiamato carbonio α, e prendono il nome di α-amminoacidi. Essi differiscono tra loro per la diversa natura chimica del gruppo R (catena laterale).

Ogni amminoacido esiste sotto forma di due isomeri ottici diversi (D e L).

α-AMMINOACIDI:MOLECOLE CHIRALI

PROPRIETÀ ACIDO-BASE

• PH acido: carica positiva del gruppo -NH3+, gruppo -COOH nella forma indissociata;
• PH basico: carica negativa del gruppo -COO-, gruppo NH2 nella forma indissociata.

Punto isoelettrico: valore di PH dove l'amminoacido risulta elettricamente neutro.

LA CLASSIFICAZIONE STRUTTURALE DEGLI α-AMMINOACIDI

Gli amminoacidi possono essere:

POLARI

APOLARI

e possono avere un:

AMMINOACIDI AROMATICI

AMMINOACIDI ALIFATICI

GRUPPO IDROFILO NON IONIZZABILE nella catena laterale

GRUPPO IDROFILO IONIZZABILE nella catena laterale

AMMINOACIDI ACIDIcarica elettrica negativa

AMMINOACIDI BASICIcarica elettrica positiva

AMMINOACIDI ESSENZIALI

La valina, la leucina, la isoleucina, la fenilalanina, il triptofano, la lisina, la metionina, la treonina

Non possono essere sintetizzati nelle cellule del nostro organismo e devono essere assunti con la dieta.

L'istidina e l'arginina sono amminoacidi essenziali sono nel primo anno di vita.

In base a quanti amminoacidi essenziali si hanno le proteine hanno un elevato o un basso valore nutrizionale.

LEGAME PEPTIDICO

Gli amminoacidi reagiscono fra loro per formare catene polipeptidiche attraverso reazioni di polimerizzazione. Facendo reagire due amminoacidi, con una reazione di condensazione, si forma il legame peptidico.

Il prodotto della reazione tra due amminoacidi è una nuova molecola chiamata dipeptide.

OLIGOPEPTIDI

Alle due estremità di ogni dipeptide compaiono un gruppo ammino (-NH3+) e un gruppo carbossile (-COO-). Ognuno di essi può reagire co un altro amminoacido fromando un nuovo legame peptidico. Possiamo avere, oltre al dipepdite, il tripeptide e il tetrapeptide.

Questi sono oligopeptidi: brevi catene formate dall'unione di pochi amminoacidi. All'estremità si hanno sempre un -NH3+ e un -COO-.

L'aggiunta di amminoacidi successivi porta sempre a un peptide che presenta i gruppi –NH3+ e -COO- alle due estremità, disponibili a formare nuovi legami peptidici.

POLIPEPTIDI

Polipeptidi: sequenza lunga, dove gli amminoacidi coinvolti nella formazione della catena aumentano di numero.

Il gruppo ammino e il gruppo carbossile liberi alle due estremità della molecola sono considerati l'inizio e il termine della catena. A sinistra ci sarà l’amminoterminale o N-terminale, con un gruppo -NH3 libero, e a destra ci sarà il carbossiterminale o C-terminale, con un gruppo –COO- libero. Ciascun amminoacido della catena è detto residuo amminoacidico o residuo.

LE STRUTTURE DELLE PROTEINE

Struttura primaria

Struttura terziaria

Struttura quaternaria

Struttura secondaria

STRUTTURA PRIMARIA

La struttura primaria di una proteina è l'ordine con cui gli amminoacidi si susseguono nella catena polipeptidica.

Questa struttura è il risultato dei legami covalenti (legami peptidici e legami disolfuro) che si instaurano tra gli amminoacidi della catena.

L'analisi della struttura primaria è utile per lo studio dell'evoluzione molecolare della proteina.

STRUTTURA SECONDARIA

È la conformazione assunta da brevi tratti della catena polipeptidica ed è il livello più semplice di ripiegamento della catena nelle tre dimensioni dello spazio.

α-ELICA

La conformazione elicoidale della catena principale è dovuta alla presenza di numerosi legami a idrogeno che si stabiliscono fra gruppi funzionali NH e CO presenti in due giri successivi dell'elica.

FOGLIETTO-ß

I legami a idrogeno si hanno fra due tratti adiacenti di catena polipeptidica, che prendono il nome di filamenti-ß. La sua struttura assume la forma di un foglietto pieghettato con le catene laterali che si dispongono alternativamente sopra e sotto il piano del foglietto.

ß-TURN e LOOP

Gli elementi regolari della struttura secondaria sono collegati fra loro da tratti che assumono un andamento ad ansa e vengono identificati come:

• B-turn, formati da pochi amminoacidi che danno un cambiamento di direzione alla catena di 180°.

• Loop, di maggior lunghezza e più irregolari.

Le proteine si raggruppano in tre classi: α, ß e α/ß. In tutte queste proteine, gli elementi di struttura secondaria sono collegate da ß-turn e loop.

STRUTTURA TERZIARIA

La struttura terziaria di una proteina è la conformazione complessiva che si ottiene dal ripiegamento nello spazio tridimensionale dell’intera catena polipeptidica.

La struttura terziaria comprende l'insieme di tutti gli elementi di struttura secondaria presenti all’interno di una proteina.

STRUTTURA QUATERNARIA

La struttura quaternaria delle proteine è data dalla combinazione di due o più catene polipeptidiche chiamate subunità.

Le catene polipeptidiche all'interno della stessa proteina possono essere uguali o diverse. Le varie subunità sono tenute assieme da interazioni non covalenti, spesso di natura idrofobica e/o elettrostatica, ma a volte le catene sono associate fra loro da legami covalenti (anticorpi).

PROTEINE CHE LEGANO L'OSSIGENO

Mioglobina ed emoglobina sono proteine globulari che svolgono il loro ruolo in soluzione. Sono proteine che legano l'ossigeno, accettore degli elettroni della catena respiratoria consentendo la produzione dell'energia di cui ogni cellula ha bisogno. Mioglobina ed emoglobina sono proteine coniugate: contengono sia la porzione polipeptidica (globina) sia un gruppo prostetico (eme) che lega O2.

Gruppo eme è formato dalla protoporfina IX e da uno ione Fe2+ al centro di essa.

EMOGLOBINA

MIOGLOBINA

• È una proteina monomerica, piccola, formata da 153 amminoacidi nelle cellule muscolari;
• Ha otto distinte α-eliche.

• È una proteina con struttura quaternaria;
• È un tetramero, ovvero una proteina oligomerica formata da quattro subunità;
• Presenta, negli adulti, due catene α e due catene ß .

FINE