Enzymy

CO TO SĄ ENZYMY?

START

O czym tym razem?

Mechanizm działania

Wstęp

Aktywatory

Budowa enzymów

Inhibitory

Stężenie substratów

Doświadczenie

Nazewnictwo

Temperatura

Właściwości

I to już koniec!

Wartość pH

Wstęp

• Aby reakcje chemiczny mogły się rozpocząć potrzebna jest energia.

• Energia, która jest potrzeba m. in. do rozerwania wiązań chemicznych to energia aktywacji.

• Poziom energii aktywacji zależy od rodzaju reakcji.

• Reakcja nie rozpocznuie się dopóki nie zostanie dostarczona wymagana ilość energii.

• Jednym ze sposobów dostarczenia energii jest ogrzewanie. Ale nie można tego sposobu zastosować w przypadku komórek. Temteratura powyżej 40 stopni Celcjusza niszczy komórki (denaturacja białek).

• Zapoczątkowanie reakcji chemicznych w warunkach bezpiecznych dla komórki wymaga zastosowania katalizatora.

+ info

Budowa enzymów

• Prawie wszystkie enzymy są białkami.

• Częśc enzymów zbudowana jest tylko z łańcuchów polipeptydowych.

• Większość z nich składa się z dwóch części: białkowej - apoenzym i niebiałkowej - kofaktor.

• Częścią niebiałkową mogą być: jony (cynku, magnezu, manganu, potasu) - związane trwale z apoenzymem lub niewielkie cząsteczki (koenzymy) - związane luźno/trwale z apoenzymem.

• Koenzymy związane trwale nazywamy grupą prostetyczną.

• Centrum aktywne - obszar, który wiaże cząsteczki substratu i część niebiałkową enzymu (jeśli dany enzym ją ma).

+ info

Nazewnictwo

Nazwy potoczne większości enzymów tworzy się poprzez dodanie zakończenia -aza do nazw ich substratów lub nazw katalizowanych reakcji - np. sacharaza (rozkład sacharozy, syntaza ATP (synteza ATP.

+ info

Właściwości

Wysoka specyficzność reakcji.

Swoiste wzgledem substratu.

Nie zużywają się w przebiegu reakcji.

Niezwykle efektywne

Enzymy - katalizatory rekacji

STĘŻENIE SUBSTRATÓW

• Centra aktywne wszystkich cząsteczek enzymów są wypełnione i nie przyłączą kolejnego substratu dopóki nie przeprowadzą reakcji enzymatycznej.

• Stała Michaelisa - stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej szybkości maksymalnej. Jest charakterystyczna dla danego enzymu.

• Jeśli stężenie enzymu jest stałe, wzrost stężenia substratu powoduje zwiększenie szybkości reakcji enzymatycznej, aż do osiągnięcia maksymalnej szybkości.
• Po osiągnięciu szybkości makymalnej dalsze zwiększanie stężenia substratu nie wpływa na szybkość reakcji.

TEMPERATURA

• Wzrost temperatury o każde 10 stopni Celcjusza średni dwukrotnie zwiększa szybkość dowolnej reakcji chemicznej.

• Dotyczy to również reakcji enzymatycznych, ale tylko w określonych granicach, najczęściej w przeniale 0 - 45 stopni Celcjusza.

WARTOŚĆ pH

• Większość enzymów wykazuje maksymalną aktywność w określonym, często wąskim przedziale pH.

• Enzymy mają grupy funkcyjne zdolne do występowania jako aniony, kationy albo jony obojnacze. W zależności od formy jonowej grup funkcyjnych enzymu, może on zyskiwać lub tracić właściwości katalityczne.

• Bardzo niskie lub bardzo wysokie pH środowiska mogą prowadzić do denaturacji enzymu.

AKTYWATORY

• Są to substancje, które zwiękaszają aktywność enzymów, ale nie biorą bezposredniego udziału w reakcji katalizy.

• Do aktywatorów zaliczamy: jony niektórych metali (np. wapnia, żelaza, cynku), związki chemiczne, które znoszą działanie inhibitorów oraz inne enzymy, które aktywują dany enzym.

INHIBITORY

Inhibitor nieodwracalny

Inhibitor odwracalne

To cząsteczki, które łączą się z enzymem nietrwale, blokują aktywność enzymu do momentu dysocjacji kompleksu EI. Wyróżnia się inhibitory kompetycyjne i niekompetycyjne.

Są to cząsteczki, które trwale wiążą się z enzymem. Doprowadza to do całkowitej i nieodwracalnej utraty właściwości katalitycznych enzymu. Przykłady: cyjanek potasu, jony metali cięzkich (rtęci, srebra)

+ info

Eureka!

I to już koniec!