Enzym - Arbeitsweise

Projekt Enzyme

Während den nächsten Stunden wirst du die Bekannschaft mit einer der ungewöhnlichsten Stoffklasse der Natur machen. Ein kurzer Steckbrief dieser Stoffklasse lautet: Enstanden: vor ungefähr 3 Milliarden Jahren Nutzung: ab 8000 Jahren vor Christi Geburt Entdeckung: 1833 Taufe: 1876 auf den Namen ENZYME Dies ist wohl eine nicht ganz alltägliche "Lebensgeschichte". (Klicke die Icons an) Aber wieso sind Enzyme ein Thema für den Biologieunterricht? Die Frage lässt sich leicht beantworten! Ohne die Enzyme gäbe es kein Leben auf der Erde. Enzyme bringen chemische Reaktionen zum Laufen, die ohne sie nicht stattfinden könnten. In den nächsten Stunden werden Sie einiges über die Enzyme lernen. Es wird erklärt, wie Enzyme ausehen und funktionieren. Du wirst verstehen, wieso Enzyme Dinge tun können, wovon Chemiker nur träumen. Sie erhalten aber auch einen Einblick, wo überall sich der Mensch Enzyme zu Nutzen gemacht hat. Viel Spass beim Erforschen der Welt der Enzyme.

Umgang mit der Präsentation

Bitte bearbeite nach und nach die sechs Felder auf der nachfolgendenFolienseite; in dem auf die Icons der Seite klickts und dann den folgenden Seiten bearbeitest. Notiere deine Zwischenergebnisse in dein Heft. Deine Mitschrift ist die grundlage für die weitere Arbeit und wird noch eingesehen.

Bedeutung Zurück auf die Anfangsseite Zurück auf die Seite davor Informationen Bild Film Lösung

Häufige Zeichen:

Einflüsse auf die Enzymwirkung - Temperatur

Arbeitsplan:

Biokatalysatoren

Arbeitsweise Eigenschaften Einfluss auf die Reaktionsgeschwindigkeit Hemmung /Aktivierung

Einflüsse auf die Enzymwirkung - ph-Wert

das Schlüssel-Schloßprinzip

Einflüsse auf die Enzymwirkung -Substrat

Einflüsse auf die Enzymwirkung - Hemmung /Aktivierung

Enzyme als Biokatalysatoren

Was ist eine Katalysator?

Wie arbeiten Enzyme?

Wie kann ich mir die Arbeit von Enzymen besser vorstellen?

Was sind Enzymklassen?

Ich hab´s kapiert!

Katalysatoren

(Das Bild zeigt einen aufgeschnittenen Auto-Katalysator) Katalysatoren kennst du vielleicht vom Auto. Als Katalysator (von der Katalyse, griechisch , katálysis - Auflösung mit lateinischer Endung) bezeichnet man in der Chemie einen Stoff, der die Reaktionsgeschwindigkeit einer chemischen Reaktion beeinflusst, ohne dabei selbst verbraucht zu werden. Klicke auf die Icons und informiere dich über den Begriff Katalysator! Wähle eine Info aus und notiere diese in deine Unterlagen.

Nach relativ kurzer Zeit färbt sich aufgeschnittenes Obst, sofern es nicht behandelt wurde, vor allem um das Kerngehäuse herum an der Luft braun. Hier wirken Stoffe im Apfel als Biokatalysatoren, die in Verbindung mit dem Luftsauerstoff wirksam werden.

Aufgabe: Schau dir die Abbildung an, übertrage sie in dein Heft und beschrifte die Pfeile. Hilfe: Buch S. 68 oder klicke auf den Stift.

Wie arbeiten Enzyme?

Für jede chemische Reaktion, z.B. der Umbau von Mehrfachzucker zu Einfachzucker, ist Aktivierungs-energie notwendig. Sie dient dazu, die Ausgangsstoffe energiereicher zu machen. Dadurch werden chemische Reaktionen erst ermöglicht. Ohne Aktivierungsenergie bleibt Mehrfachzucker so wie ist. Ist die benötigte Aktivierungsenergie hoch, läuft eine Reaktion im Körper eines Lebenswesen gar nicht oder nur langsam ab. Enzyme ermöglichen alternative Reaktionswege. Dafür ist weniger Aktivierungsenergie notwendig. Die Reaktion wird dadurch um ein Vielfaches schneller. Die nebenstehenden Abbildung versucht dieses Phänomen deutlich zu machen. Hier wird der Energiegehalt eines Stoffes vor der Reaktion gezeigt. Zu Beginn ist der Energiegehalt des Ausgangs- substrates hoch, nach der Reaktion ist der Energiegehalt des Produktes gering. Wie viel Energie zur Aktivierung der Reaktion angewendet werden muss, hängt von der Anwesendheit eines Enzyms ab. Der gelbe Kurvenverlauf zeigt den Energiebedarf mit Enzym, der rote Kurvenverlauf ohne Enzym

Energie

Energiegehalt des Substrates

Energiegehalt der Produkte

Reaktionsverlauf

Enzymwirkung im Modell: Bergwanderung

Beschreiben und erläutern Sie die Abbildung unter folgenden Fragestellungen (schriftlich in dein Heft):

• Was ist dargestellt?
• Welche Informationen sind der Abbildung zu entnehmen?

Enzymklassen und deren Funktion

Die Namen vieler Enzyme werden aus den Namen der Ausgangsstoffe - dem Substrat, das sie umsetzen, - und der Endung -ase gebildet. Diese Namen lassen auf die Funktion der Enzyme schließen. Zum Beispiel spaltetdas Enzym Amylase Stärke (Amylose) und das Enzym Saccharase zerlegt den Zucker Saccharose. Enzyme lassen sich aufgrund ihrer Funktionen zu Enzymklassen zusammenfassen (siehe Abb.). Alle Transferasen übertragen zum Beispiel Molekülbestandteile von einem Molekül auf ein anderes.

Übertage folgenden Merksatz in dein Heft und gib drei Beispiele [mit Name des Enzyms, Angabe des Substrates und dessen Wirkung) an (Hilfe: S.68 oder nebenstehende Abbildungen): Das Suffix "-ase" bezeichnet ein Enzym. Bei der Enzymbenennung wird ein Enzym durch Hinzufügen von -ase am Ende des Namens des Substrats bezeichnet, auf das das Enzym wirkt.

Fragen zu dem Kapitel "Enzym als Biokatalysator"

Auf welchen besonderen Stoff weisst die Endung "-ase" hin?

Was macht ein Enzym namens Isomerase?

Wofür benötigt man Aktivierungsenergie?

Was bedeutet Transferase?

Kannst du die Fragen beantworten? Überprüfe deine Antwort, in dem auf das Fragezeichen klickst.Aufgabe: Übertrage/ schreibe eine Frage und deine Lösung in dein Unterlagen!

Warum beschleunigen enzymatische Prozesse chemische Reaktionen?

Was könnten Hydrolasen chemisch bewirken?

Das Schlüssel-Schloß-Prinzip

Wie arbeitet ein Enzym?

Was ist ein Enzym-Substrat-Komplex?

Was bedeutet substratspezifisch?

Was bedeutet wirkungsspezifisch?

Ich hab´s kapiert!

Schlüssel-Schloß-Prinzip

Das Schlüssel-Schloss-Prinzip beschreibt die Funktion von zwei oder mehreren komplementären Strukturen, die räumlich zueinander passen müssen, um eine bestimmte biologische Funktion erfüllen zu können. Dieses Prinzip wurde 1894 von Emil Fischer hypothetisch beschrieben am Beispiel der spezifischen Bindung zwischen Enzym und Substrat. Eine schwache, nicht-kovalente Wechselwirkung führt zu einem relativ stabilen Übergangszustand (Komplex) von Ligand (Gast) und Rezeptor (Wirt), dessen relative Bindungsstärke man als Affinität bezeichnet. Eine etwas zeitgemäßere Ausdrucksweise spricht vom Induced-fit-Konzept (Hand-im-Handschuh-Prinzip), um der konformativen Flexibilität chemischer Verbindungen Rechnung zu tragen.

Enzym

Substrat

Aufgabe:

• Informiere dich im Buch (S. 70) oder mit dem Film oder im Netz über den Begriff.
• Notiere eine kurze Erklärung zum Begriff "Schlüssel-Schloß-Prinzip"

Das Enzym-Substrat-Komplex

• Das Substrat besetzt das aktive Zentrum des Enzyms
• Zwischen dem Emzym und dem Substrat findet ein kurzfristige Bindung statt
• Dieser Zusammenschluss wird Enzym-Substrat-Komplex genannt.
• Während das Substrat sich andem Enym bindet, wird es verändert (z.B. gespaltet)
• Anschließend lösen sich die Produkte aus dem aktivem Zentrum
• Das Enzym geht unverändert aus dem Prozess

Aufgabe: Beschrifte das Arbeitsblatt "Ablauf der Enzymreaktion" (Unter Dateien Enzym - Arbeitsblätter Enzym).

Das Aktive Zentrum - Substratspezifität

Obwohl sich Enzyme in ihrer Struktur und Komplexität stark unterscheiden, haben die aktiven Zentren alle einige Eigenschaften gemeinsam. Sie sind in der Regel klein und nehmen nur einen geringen Anteil am Gesamtenzym ein. Die Aminosäuren, die das Zentrum bilden, liegen in der Sequenz oft weit auseinander, weil sich das Zentrum erst in der Tertiärstruktur ausbildet. Aktive Zentren sind meistens höhlen- oder spaltförmig, was die Bindung zum passenden Substrat fördert. Diese wird über eine Vielzahl von nichtkovalenten Bindungen (siehe Aufbau Proteine) hervorgerufen. In dieses Aktive Zentrum passt nur ein bestimmtes Substrat rein und kann dort mit dem aktiven Zentrum kurzfristige Bindungen eingehen (sieh Bild- das rote Gebilde ist das Substrat).

MEHR

Aufgabe: Definiere mit eigenen Worten den Begriff substratspezifisch . Das Wort "Aktives Zentrum" muss dabei verwendet werden!

Substratspezifisch

Das Substrat 1 passt wie ein Schlüssel in ein Schloß in das aktive Zentrum. Eine kurzfristige Bindung, z.B. Wasserstoffbrückenbindungen können aufgebaut werden. Eine Reaktion findet statt. Das Substrat 1 wird in drei Bestandteile zerlegt.

Das Substrat 2 passt Nicht in das aktive Zentrum, da z.B. nicht an den gleichen Stellen Wasserstoffbrückenbinden aufgebaut werden können. Eine Reaktion kann nicht stattfinden. Das Substrat 2 diffundiert aus der Stelle wieder hinaus.

wirkungsspezifsich

Jedes Enzym verändert das gebundene Substrat in eigener Art und Weise. Das bedeutet, dass das Enzym X sein Substrat immer auf dieselbe Weise verändert. Das Enzym Y bindet dasselbe Substrat, verändert es aber anders. Diese Besonderheit der Enzyme wird als Wirkungsspezifität bezeichnet. So kann das Enzym Maltase das Zuckermolekül Maltose (substratspezifisch) nur in zwei Glocose-Moleküle spalten (Wirkungsspezifisch) !(siehe Abbildung links)

Aufgaben:

1. Definiere mit eigenen Worten den Begriff wirkungsspezifisch. 2. In der nebenstehenden Abbildung wird der Ablauf einer chemischen reaktion gezeigt. Entwickle ein Modell, mit man die Funktion des Enzyms bei dieser Reaktion erklären und veranschaulichen kann:

Was ist das aktive Zentrum in einem Enzym?

Fragen zu dem Kapitel "Schlüssel-Schloß-Prinzip"

Eignet sich ein Nussknacker als Enzym-Modell?

Ein Schlüssel passt nur zu einm Schloß - was hat das mit Enzymen zutun?

Was ist ein Enzym-Substrat -Komplex?

Kannst du die Fragen beantworten? Überprüfe deine Antwort, in dem auf das Fragezeichen klickst.Aufgabe: Übertrage/ schreibe eine Frage und deine Lösung in dein Unterlagen!

Eignet sich ein Flaschöffner als Enzym-Modell?

Erkläre folgende Phänomen:

Einflüsse auf die Enzymwirkung -Substrats

(Alltags-)versuche

Michaelis- Menten-Diagramm

Das Supermarkt-Kassen-Modell

Anwendung - Penicicillinase

Ich hab´s kapiert!

Versuch 2

Versuch 1

Alltagsversuche

Führe beide Versuche durch!Die Anleitung stehen auch im Teamordner.

Niedriege Konzentration von Substrat.Einige Enzme sind frei und können sofort alle Substrat besetzen.

Michaelis-Menten-Diagramm

Hohe Konzentration von Subtrat Alle Enyme sind besetzt, nur wenn eine Reaktion abgelaufen ist, kann das nächste Substrat umgesetzt werden.

Jede Enzymreaktion kann durch Erhöhung der Konzentration des Substrates beschleunigt werden. Wenn alle Enzymmoleküle besetzt sind hat die Reaktionsgeschwindigkeit ihr Maximum erreicht und steigt nicht weiter an. Der Kurvenverlauf ist für jedes Enzym-Substrat- Paar spezifisch. Als Maß für die Enzymaffinität verwendet man die maximale Reaktionsgeschwindigkeit Vmax und wählt den halbmaximalen Wert Vmax/2. Der dazu gehörende Konzentrationswert ist KM (Michaelis-Konzentration).

Aufgabe:

Zeichne den Graph ab und beschrifte die Abbildung. (Gehe dazu über die Info-Zeichen, die nicht übernommen worden sollen).

Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeiten von der Substatkonzentration!

Enzymkinetik - mit einer Modellvorstellung veranschaulicht: Supermarktkassen

Die Enzymkinetik soll mit einem „Supermarktmodell" veranschaulicht werden. Kassen mit Kassierer entsprechen in diesem Modell Enzymen, Kunden den Substraten, Kunden, die bezahlt haben, den Produkten. Notiere deine Ergebnisse in dein Heft: a) Beschreiben Sie die Situationen a-c im Supermarkt. b) Erläutern Sie, wie mit Hilfe des Supermarktbeispiels die im Michaelis-Menten-Diagramm dargestellten Zusammenhänge veranschaulicht werden können (siehe Folie davor). c) Beschreiben Sie, wie die folgenden Aspekte mit Hilfe des Supermarktmodells veranschaulicht werden können. - Halbsättigung der Enzyme - Reaktionsgeschwindigkeit - Maximalgeschwindigkeit - KM-Wert - Wechselzahl d) Begründen Sie, warum eine weitere Erhöhung der Substratkonzentration bei hohen Substratkonzentrationen fast keinen Einfluss auf die Reaktionsgeschwindigkeit hat. e) Für Enzyme gilt: Je kleiner der KM-Wert, desto größer ist die Affinität (=das Bindungsbestreben) zwischen Substrat und Enzym. Begründen Sie diesen Zusammenhang und verdeutlichen Sie ihn mit dem Supermarktbeispiel.

(a) (b) (c)

Penicillinase

In einer Versuchsreihe wird untersucht, welche Penicillinmengen innerhalb einer Sekunde von 0,00000001 g (3,4 • 0,0000000000001 mol) des Enzyms Penicillinase umgesetzt - hier gespalten - werden (siehe nebenstehende Tabelle) [Arbeitsblatt auch unter Teams]a) Zeichnen Sie mit diesen Daten das Michaelis-Menten-Diagramm und bestimmen Sie KM und Vmax. b) Bestimmen Sie die Wechselzahl der Penicillinase und vergleichen Sie das Ergebnis mit den Wechselzahlen der Enzyme.

Reaktions-geschwindigkeit

Substrat-geschwindigkeit

Fragen zu dem Kapitel "Einflüsse auf die Enzymwirkung - Substrat"

Definiere den Begriff Sättigungskonzentration!

Beschreibe die untenstehenden Abbildungen dargestellte Konzentrationsänderungen

Erläutere die unten-stehenden Abbildungen dargestellte Konzentrations-änderungen

Was bedeutet der Km-Wert?

Kannst du die Fragen beantworten? Überprüfe deine Antwort, in dem auf das Fragezeichen klickst.Aufgabe: Übertrage/ schreibe eine Frage und deine Lösung in dein Unterlagen!

Bestimme anhand des Graphen Km - Wert und Vmax!

Einflüsse auf die Enzymwirkung -Temperatur

Reaktionsbeschleunigung durch Temperatur

Denaturierung von Enzymen

Wie beeinflusst die Temperatur die Enzymaktivität?

Was ist bedeutet Temperaturoptimum?

Ich hab´s kapiert!

RGT- Regel Reaktions-Geschwindigkeits-Temperatur-Regel

Die Geschwindigkeit aller chemischen Reaktionen nimmt mit steigender Temperatur zu. Damit Stoffe mit einander reagieren können, müssen deren Teilchen, zum Beispiel Moleküle, zusammenstoßen. Die Geschwindigkeit von Teilchen nimmt mit steigender Temperatur zu. Dies liegt an der Brownschen Molekularbewegung.Zusammenstöße finden bei höherer Temperatur deshalb häufiger und heftiger statt. Bei biochemischen Reaktionen beobachtet man, dass sich die Reaktionsgeschwindigkeit bei einer Temperatur erhöhung um 10°C etwa verdoppelt. Dieser Zusammenhang wird durch die Reaktionsgeschwindigkeits- Temperatur-Regel, kurz RGT-Regel, beschrieben. DieRGT-Regel gilt auch bei enzymkatalysierten Reaktionen. Weil die Substrate und die Enzyme bei höheren Temperaturen häufiger aufeinander treffen, laufen die Reaktionen schneller ab (siehe Abbildung).

Reaktions- geschwindigkeit

Temperatur

Stabilität von Enzymen

Reaktions- geschwindigkeit

Enzyme bestehen aus Aminosäurenketten, die Polypeptidketten. Bei Temperaturenüber 40°C werden jedoch zwischenmolekulare Kräfte zwischen den Polypeptidketten des Enzyms gelöst. Als Folge ändert sich die Struktur des Enzyms. Diesen Vorgangbezeichnet man als Denaturierung. Dadurch verlieren die Enzyme ihre Wirksamkeit und die durch sie katalysierten Reaktionen kommen zum Erliegen. Siehe nebenstehende Grafik.

Modell

Temperatur

Temperaturoptimum - Temperaturabhängigkeit der Enzymwirkung

Reaktions- geschwindigkeit

Jedes Enzym hat eine bestimmte Temperatur, bei der es am besten arbeitet. Diese Temperatur nennt man Temperaturoptimum. Erhöht man die Temperatur laufen zwar die Reaktionen gemäß RGT - Regel schneller ab (rote Kurve). Bei höheren Temperaturen setzt jedoch die Denaturierung ein (blaue Kiurve). Dadurch ergibt sich den blauen Kurvenverlauf in der nebenstehende Grafik. In den Körper der meisten Lebewesen beträgt das Temperaturoptima von Enzymen 35°C bis 40°C. Eine Ausnahme bilden Enzyme von Organismen aus extremen Lebensräumen. Die Enzyme von Wärme liebenden Bakterien, die heiße Quellen besiedeln, haben sehr hohe Temperaturoptima bis 100 °C. Dagegen haben Enzyme von Kälte liebenden Bakterien, die vor allem in der Arktis und Antarktis vorkommen, sehr niedrige Temperaturoptima.

Aufgabe: Zeichen die Kurve, die die Abhängigkeit von Temerpatur und Reaktionsgeschwindeigkeit zeigt in dein Heft.

Temperatur

Enzymaktivität und Lebensraum

Die Abbildung zeigt die Temperaturoptima von drei gleichnamigen Enzymen unterschiedlicher Lebewesen. Beschreiben Sie, welche Fakten Sie dem Diagramm entnehmen können und ordnen Sie die Kurven den abgebildeten Lebewesen begründet zu. Geben sie das Temperaturoptimum der drei Lebewesen an! Notiere die drei Temperaturoptima in dein Heft! Für weitere Informationen über die Lebewesen einfach die Bilder anklicken.

Schrimps

Schwein

Bakterium

Fragen zu dem Kapitel "Einflüsse auf die Enzym-wirkung - Temperatur"

Enzyme werden gerne in Waschmitteln verwendet. Welche Eigenschaften müssen Enzyme, die bei Kochwäsche verwendet werden, haben?

Was bedeutet Denaturierung von Proteinen?

Gib die Optima der beiden Enzyme A und B an!

Wofür steht die RGT-Regel?

Kannst du die Fragen beantworten? Überprüfe deine Antwort, in dem auf das Fragezeichen klickst.Aufgabe: Übertrage/ schreibe eine Frage und deine Lösung in dein Unterlagen!

Zeichen eine Optimumskurve!

Einflüsse auf die Enzymwirkung -pH-Abhängigkeit

Was bedeutet der ph-Wert?

Wie wirkt der ph-Wert auf die Enzymstruktur?

Was bedeutet irreversibele und reversibele Denaturierung?

Experiment zur Wirkung von Trypsin

Ich hab´s kapiert!

Was bedeutet der ph-Wert?

Info

Wasser (H2O) besteht aus den chemischen Wasserstoff (H) und Sauerstoff (O). Wenn man ein Wassermolekül zerlegt , entstehen H+ (Wasserstoff-Ion, positiv geladen) -> wirkt als Säure (sauer) OH- (Hydroxid-Ion, negativ geladen) -> wirkt als Base (alkalisch) In reinem Wasser ist die Konzentration ausgeglichen, also im Verhältnis 1:1. Der pH-Wert hat den Wert 7. Wasser ist demnach neutral - es gibt keine Protonen ab und kann auch keine aufnehmen.

Bedeutung des pH-Wertes auf den menschlichen Körper

zu niedrig

zu hoch

Wirkung durch den pH-Wert auf Enzymaktivitäten

Enzyme sind nichts anderes als Proteine, die bestimmte Stoffwechselreaktionen beschleunigen. Ein Enzym hat eine bestimmte Region, das so genannte aktive Zentrum. In dieses aktive Zentrum setzt sich nun nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip ein bestimmter Stoff, der von dem Enzym verändert werden soll. Wenn sich nun das aktive Zentrum aus irgendeinem Grund strukturell verändert, dann passt das Schloss nicht mehr zum Schlüssel, und das Enzym kann nicht mehr so gut arbeiten oder stellt seine Arbeit sogar ganz ein.

Aufgabe: Fasse die Wirkung von pH-Wert auf Enzymaktivität in zwei Sätze zusammen!

Was passiert, wenn man ein Enzym in eine Säure legt?

Wirkung

Im Allgemeinen gilt, dass jedes Enzym in Abhängigkeit des pH-Wertes eine sogenannte Optimumskurve zeigt. Aber nicht jedes Enzym hat die gleiche Enzymaktivität bei einem bestimmten pH-Wert, denn in der Regel hat jedes Enzym ein eigenes spezifisches pH-Optimum, d.h. die höchste Enzymaktivität bei einem bestimmten pH-Wert. Ist der pH-Wert niedriger (saurer) oder höher (basischer) als der optimale pH-Wert, so sinkt die Aktivität des Enzyms jeweils ab, bis es bei einem stark sauren oder stark basischen pH-Wert keine Aktivität mehr aufweist.Dieses pH-Verhalten lässt sich durch die Denaturierung des Enzyms erklären. Enzyme sind in der Regel Proteine und diese wiederum sind aus einer Vielzahl von Aminosäuren aufgebaut. Und wie wir aus den entsprechenden Kapiteln wissen, verfügen Aminosäuren über basische und saure Reaktionszentren, d.h. die können Protonen (von Säuren) anlagern oder Protonen (an Basen) abgeben. Dabei ändert sich die dreidimensionale Struktur des Enzyms (in der Regel aufgrund der Ladungsverteilung im Proteine). Durch die veränderten Ladungszentren kommt es zur einer veränderten intramolekularen Wechselwirkung, wodurch die Faltung des Proteins ändert. Dadurch können von den Enzymen die Substrate nicht mehr gebunden und aktiviert werden.

Zugabe einer Säure heißt immer: Erhöhung der Protonenkonzentration (denn Säuren sind Protonendonatoren, geben also Protonen an das Lösungsmittel oder an andere Stoffe im Lösungsmittel ab). . Die Ionenbindung löst sich auf, und das Protein verändert seine Tertiärstruktur, wie man auf dem Bild recht gut sehen kann. Das Substrat passt nicht mehr in das aktive Zentrum, und daher kann das Enzym das Substrat nicht mehr umsetzen. Die Enzymaktivität geht stark zurück oder sinkt sogar auf den Wert Null.

Was bedeutet irreversibele und reversibele Denaturierung?

Denaturierung bezeichnet eine strukturelle Veränderung von Biomolekülen wie zum Beispiel Proteinen (Eiweiße) oder der Desoxyribonukleinsäure (DNS).Ursachen der Eiweißdenaturierung können z.B. chemische Substanzen wie Säuren, Änderung des phWertes (Salze, Basen),oder extreme Temperaturen, sowie UV-Strahlung sein.

Notiere den Satz in deine Unterlagen:

Der Vorgang kann reversibel (umkehrbar) oder irreversibel (unumkehrbar) sein. Die Umkehr der Denaturierung wird auch Renaturierung genannt.

Bei der reversible Denatuierung wird der Ausgangszustand des Proteins wieder hergestellt.

Bei der irreversiblen Veränderung der Molekülstruktur kann der ursprüngliche räumliche Aufbau des Moleküls nicht wiederhergestellt werden.

Experiment zur Wirkung von Trypsin.

Notiere deine Antwort in deine Unterlagen! a) Formulieren Sie eine Versuchsbeobachtung und deuten Sie die Versuchsergebnisse in der Abbildung 2. b) Trypsin ist ein Enzym, das im menschlichen Dünndarm vorkommt. Erläutern Sie, inwiefern das Enzym an seinen Wirkort angepasst ist. c) Kritiker des Experimentes bemängeln, dass kein Kontroll-versuch durchgeführt wurde. Mit einem Kontrollversuch weist man hier nach, dass es ohne Anwesenheit des Enzyms zu keiner Spaltung der Gelatine kommt. Beurteilen Sie, ob diese Kritik berechtigt ist. Entwickeln Sie ein Experiment für einen Kontrollversuch. d) Analysieren Sie, ob ähnliche Kritikpunkte auch für das Experiment inder Abbildung 1angeführt werden können. Nur wer mag: **e) Ananassaft enthält die Protease Bromelain. Führen Sie das Experiment in der Abbildung 2 mit frischem Ananassaft statt mitTrypsinsuspension durch. Statt der Gelatine-platten können Sie rote Gummibärchen verwenden.

Abbildung 2

Abbildung 1

Fragen zu dem Kapitel "Einflüsse auf die Enzym-wirkung - Temperatur"

Welche prinzipiellen Bindungsmöglichkeiten haben die Peptidketten untereinander?

Was bedeutet Denaturierung von Proteinen?

Welchen Einfluss hat eine Änderung des pH-Wertes auf ein Enzym?

Bestimme die pH-Werte, in den die Enzyme am besten arbeiten!!

Kannst du die Fragen beantworten? Überprüfe deine Antwort, in dem auf das Fragezeichen klickst.Aufgabe: Übertrage/ schreibe eine Frage und deine Lösung in dein Unterlagen!

Was bedeutet irreversible Denaturieung?